Amino rūgštys yra karboksirūgštys, turinčios amino grupę ir karboksilo grupę. Natūralios aminorūgštys yra 2-aminokarboksirūgštys arba α-aminorūgštys, nors yra ir tokių aminorūgščių, kaip β-alaninas, taurinas, γ-aminosviesto rūgštis. Apibendrinta α-aminorūgšties formulė atrodo taip:
α-aminorūgštys turi keturis skirtingus pakaitus prie anglies 2, tai yra, visos α-aminorūgštys, išskyrus gliciną, turi asimetrinį (chiralinį) anglies atomą ir egzistuoja dviejų enantiomerų – L- ir D-aminorūgščių – pavidalu. Natūralios aminorūgštys priklauso L serijai. D-amino rūgščių yra bakterijose ir peptidiniuose antibiotikuose.
Visos aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose gali egzistuoti bipolinių jonų pavidalu, o bendras jų krūvis priklauso nuo terpės pH. PH vertė, kuriai esant bendras krūvis lygus nuliui, vadinama izoelektriniu tašku. Izoelektriniame taške aminorūgštis yra cviterionas, tai yra, jos amino grupė yra protonuota, o karboksilo grupė yra disocijuota. Neutralaus pH regione dauguma aminorūgščių yra cviterionai:
Aminorūgštys nesugeria šviesos matomoje spektro srityje, aromatinės aminorūgštys sugeria šviesą UV spektro srityje: triptofanas ir tirozinas ties 280 nm, fenilalaninas prie 260 nm.
Amino rūgštims būdingos kai kurios cheminės reakcijos turintys didelę reikšmę laboratorinei praktikai: spalvos ninhidrino tyrimas α-amino grupei, reakcijos, būdingos sulfhidrilo, fenolio ir kitoms aminorūgščių radikalų grupėms, acelacija ir Šifo bazių susidarymas amino grupėse, esterinimas prie karboksilo grupių.
Biologinis aminorūgščių vaidmuo:
yra peptidų ir baltymų struktūriniai elementai, vadinamosios proteinogeninės aminorūgštys. Baltymuose yra 20 aminorūgščių, kurios yra koduojamos genetiniu kodu ir yra įtraukiamos į baltymus transliacijos metu, kai kurios iš jų gali būti fosforilintos, acilintos arba hidroksilintos;
gali būti kitų natūralių junginių struktūriniai elementai – kofermentai, tulžies rūgštys, antibiotikai;
yra signalinės molekulės. Kai kurios aminorūgštys yra neurotransmiteriai arba neurotransmiterių, hormonų ir histohormonų pirmtakai;
yra svarbiausi metabolitai, pavyzdžiui, kai kurios aminorūgštys yra augalų alkaloidų pirmtakai arba yra azoto donorės, arba yra gyvybiškai svarbios mitybos sudedamosios dalys.
Proteinogeninių aminorūgščių klasifikacija grindžiama šoninių grandinių struktūra ir poliškumu:
1. Alifatinės aminorūgštys:
glicinas, gly,G,Gly
alaninas, ala, A, Ala
valinas, velenas,V,Val*
leucinas, lei,L,Leu*
izoleucinas, dumblas, aš, Ile*
Šios aminorūgštys šoninėje grandinėje neturi heteroatomų ar ciklinių grupių ir pasižymi aiškiai mažu poliškumu.
cisteinas, cis,Cys
metioninas, met,M,Met*
3. Aromatinės aminorūgštys:
fenilalaninas, Plaukų džiovintuvas,F,Phe*
tirozinas, šaudymo galerija,Y, Tyr
triptofanas, trys,W,Trp*
histidinas, gis,H,jo
Aromatinėse aminorūgštyse yra mezomerinio rezonanso stabilizuotų žiedų. Šioje grupėje tik aminorūgštis fenilalaninas pasižymi mažu poliškumu, tirozinui ir triptofanui būdingas pastebimas poliškumas, o histidinas netgi turi didelį poliškumą. Histidinas taip pat gali būti klasifikuojamas kaip bazinė aminorūgštis.
4. Neutralios aminorūgštys:
serinas, pilka,S,Ser
treoninas, tre,T,Thr*
asparaginas, asn, N, Asn
glutaminas, gln, Q, Gln
Neutraliose aminorūgštyse yra hidroksilo arba karboksamido grupių. Nors amido grupės yra nejoninės, asparagino ir glutamino molekulės yra labai polinės.
5. Rūgštinės aminorūgštys:
asparto rūgštis (aspartatas), asp,D,Asp
glutamo rūgštis (glutamatas), glu, E, Glu
Rūgščių aminorūgščių šoninių grandinių karboksilo grupės yra visiškai jonizuotos visame fiziologinių pH verčių diapazone.
6. Nepakeičiamos aminorūgštys:
lizinas, l iš, K, Lys*
argininas, arg,R,Arg
Pagrindinių aminorūgščių šoninės grandinės yra visiškai protonuotos neutralioje pH srityje. Labai šarminė ir labai polinė aminorūgštis yra argininas, kuriame yra guanidino grupė.
7. Imino rūgštis:
prolinas, apie,P,Pro
Prolino šoninė grandinė susideda iš penkių narių žiedo, kuriame yra α-anglies atomas ir α-amino grupė. Todėl prolinas, griežtai tariant, yra ne amino rūgštis, o imino rūgštis. Azoto atomas žiede yra silpna bazė ir nėra protonuotas esant fiziologinėms pH vertėms. Dėl savo ciklinės struktūros prolinas sukelia polipeptidinės grandinės vingius, o tai labai svarbu kolageno struktūrai.
Kai kurios iš išvardytų aminorūgščių žmogaus organizme negali būti susintetintos ir turi būti tiekiamos su maistu. Šios nepakeičiamos aminorūgštys pažymėtos žvaigždutėmis.
Kaip minėta aukščiau, proteinogeninės aminorūgštys yra kelių vertingų biologiškai aktyvių molekulių pirmtakai.
Du biogeniniai aminai, β-alaninas ir cisteaminas, yra kofermento A dalis (kofermentai yra vandenyje tirpių vitaminų dariniai, kurie sudaro aktyvų kompleksinių fermentų centrą). β-alaninas susidaro dekarboksilinant asparto rūgštį, o cisteaminas – cisteino dekarboksilinimo būdu:
β-alaninas 
cisteamino
Glutamo rūgšties likutis yra kito kofermento – tetrahidrofolio rūgšties, vitamino B c darinio, dalis.
Kitos biologiškai vertingos molekulės yra tulžies rūgščių konjugatai su aminorūgštimi glicinu. Šie konjugatai yra stipresnės rūgštys nei bazinės, susidaro kepenyse ir yra tulžyje druskų pavidalu.
glikocholio rūgštis
Proteinogeninės aminorūgštys yra kai kurių antibiotikų pirmtakai – biologiškai aktyvios medžiagos, kurias sintetina mikroorganizmai ir slopina bakterijų, virusų ir ląstelių dauginimąsi. Žinomiausi iš jų yra penicilinai ir cefalosporinai, kurie sudaro β-laktaminių antibiotikų grupę ir kuriuos gamina genties pelėsiai. Penicillium. Jie pasižymi tuo, kad jų struktūroje yra reaktyvus β-laktaminis žiedas, kurio pagalba jie slopina gramneigiamų mikroorganizmų ląstelių sienelių sintezę.
Bendra penicilinų formulė
Iš aminorūgščių dekarboksilinimo būdu gaunami biogeniniai aminai – neurotransmiteriai, hormonai ir histohormonai.
Aminorūgštys glicinas ir glutamatas yra centrinės nervų sistemos neurotransmiteriai.
dopaminas (neurotransmiteris) norepinefrinas (neuromediatorius)
adrenalinas (hormonas) histaminas (siųstuvas ir histohormonas)
serotoninas (neurotransmiteris ir histohormonas) GABA (neuromediatorius)
tiroksinas (hormonas)
Aminorūgščių triptofano darinys yra garsiausias natūraliai esantis auksinas, indolilacto rūgštis. Auksinai yra augalų augimo reguliatoriai, skatina augančių audinių diferenciaciją, kambio, šaknų augimą, pagreitina vaisių augimą ir senų lapų slinkimą, jų antagonistai – abscizo rūgštis.
indolilacto rūgštis
Aminorūgščių dariniai taip pat yra alkaloidai – natūralūs azoto turintys bazinės prigimties junginiai, susidarantys augaluose. Šie junginiai yra itin aktyvūs fiziologiniai junginiai, plačiai naudojami medicinoje. Alkaloidų pavyzdžiai yra fenilalanino darinys papaverinas, somniferinių aguonų izochinolino alkaloidas (antispazminis preparatas) ir triptofano darinys fizostigminas, indolo alkaloidas iš Kalabaro pupelių (anticholinesterazės vaistas):
papaverino fizostigminas
Aminorūgštys – itin populiarūs biotechnologijų objektai. Yra daug galimybių cheminei aminorūgščių sintezei, tačiau rezultatas yra aminorūgščių racematai. Nuo Maisto pramone o medicinai tinka tik aminorūgščių L-izomerai, raceminiai mišiniai turi būti suskirstyti į enantiomerus, o tai kelia rimtą problemą. Todėl populiaresnis yra biotechnologinis metodas: fermentinė sintezė naudojant imobilizuotus fermentus ir mikrobiologinė sintezė naudojant ištisas mikrobų ląsteles. Abiem paskutiniais atvejais gaunami gryni L-izomerai.
Amino rūgštys naudojamos kaip maisto priedai ir pašarų komponentai. Glutamo rūgštis pagerina mėsos skonį, valinas ir leucinas – kepinių skonį, glicinas ir cisteinas naudojami kaip antioksidantai konservuojant. D-triptofanas gali būti cukraus pakaitalas, nes jis daug kartų saldesnis. Lizinas dedamas į ūkinių gyvūnų pašarus, nes daugumoje augalinių baltymų yra nedidelis nepakeičiamos aminorūgšties lizino kiekis.
Aminorūgštys plačiai naudojamos medicinos praktikoje. Tai aminorūgštys, tokios kaip metioninas, histidinas, glutamo ir asparto rūgštys, glicinas, cisteinas, valinas.
Pastarąjį dešimtmetį amino rūgštys pradėtos dėti į kosmetikos gaminius, skirtus odos ir plaukų priežiūrai.
Chemiškai modifikuotos aminorūgštys taip pat plačiai naudojamos pramonėje kaip paviršinio aktyvumo medžiagos polimerų sintezėje, ploviklių, emulsiklių, degalų priedų gamyboje.
BALTYMAI
Baltymai yra didelės molekulinės medžiagos, susidedančios iš aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais.
Būtent baltymai yra genetinės informacijos, perduodamos iš kartos į kartą, produktas ir ląstelėje vykdo visus gyvybės procesus.
Baltymų funkcijos:
Katalizinė funkcija. Gausiausią baltymų grupę sudaro fermentai – baltymai, turintys katalizinį aktyvumą, greitinantys chemines reakcijas. Fermentų pavyzdžiai yra pepsinas, alkoholio dehidrogenazė, glutamino sintetazė.
Struktūros formavimo funkcija. Struktūriniai baltymai yra atsakingi už ląstelių ir audinių formos ir stabilumo palaikymą, tai yra keratinas, kolagenas, fibroinas.
Transporto funkcija. Transporto baltymai perneša molekules arba jonus iš vieno organo į kitą arba per ląstelės membranas, pavyzdžiui, hemoglobiną, serumo albuminą, jonų kanalus.
Apsauginė funkcija. Homeostazės sistemos baltymai saugo organizmą nuo ligų sukėlėjų, svetimos informacijos, kraujo netekimo – imunoglobulinų, fibrinogeno, trombino.
Reguliavimo funkcija. Baltymai atlieka signalinių medžiagų – kai kurių hormonų, histohormonų ir neuromediatorių – funkcijas, yra bet kokios struktūros signalinių medžiagų receptoriai ir užtikrina tolesnį signalo perdavimą ląstelės biocheminėse signalų grandinėse. Pavyzdžiui, augimo hormonas somatotropinas, hormonas insulinas, H- ir M-cholinerginiai receptoriai.
Variklio funkcija. Baltymų pagalba atliekami susitraukimo ir kitokio biologinio judėjimo procesai. Pavyzdžiui, tubulinas, aktinas ir miozinas.
Atsarginė funkcija. Augaluose yra saugojimo baltymų, kurie yra vertingi maistinių medžiagų, gyvūnų organizmuose raumenų baltymai tarnauja kaip atsarginės maistinės medžiagos, kurios mobilizuojamos, kai tai būtina.
Baltymai pasižymi kelių struktūrinės organizacijos lygių buvimu.
Pirminė struktūra Baltymas yra aminorūgščių liekanų seka polipeptidinėje grandinėje. Peptidinė jungtis yra karboksamidinė jungtis tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės.
alanilfenilalanilcisteilprolinas
Peptidinė jungtis turi keletą savybių:
a) jis yra rezonansiškai stabilizuotas ir todėl yra praktiškai toje pačioje plokštumoje - plokštumoje; sukimasis aplink C-N jungtį reikalauja daug energijos ir yra sunkus;
b) -CO-NH- jungtis turi ypatingą pobūdį, ji yra mažesnė už įprastą, bet didesnė už dvigubą, tai yra, yra keto-enolio tautomerija:
c) peptidinės jungties atžvilgiu yra pakaitų transas-pozicija;
d) peptido stuburą supa įvairaus pobūdžio šoninės grandinės, sąveikaudamos su aplinkinėmis tirpiklio molekulėmis, jonizuojasi laisvosios karboksilo ir amino grupės, suformuodamos katijoninius ir anijoninius baltymo molekulės centrus. Priklausomai nuo jų santykio, baltymo molekulė gauna bendrą teigiamą arba neigiamą krūvį, taip pat pasiekusi baltymo izoelektrinį tašką, jai būdinga vienokia ar kitokia aplinkos pH reikšmė. Radikalai sudaro druskos, eterio ir disulfidų tiltelius baltymo molekulės viduje, taip pat lemia baltymams būdingų reakcijų diapazoną.
Šiuo metu sutariama, kad polimerai, susidedantys iš 100 ar daugiau aminorūgščių liekanų, laikomi baltymais, polipeptidai – polimerai, susidedantys iš 50–100 aminorūgščių liekanų, o mažos molekulinės masės peptidai – polimerai, susidedantys iš mažiau nei 50 aminorūgščių liekanų.
Kai kurie mažos molekulinės masės peptidai atlieka nepriklausomą biologinį vaidmenį. Kai kurių šių peptidų pavyzdžiai:
Glutationas - γ-gluc-cis-gly - yra vienas iš labiausiai paplitusių tarpląstelinių peptidų, dalyvauja redokso procesuose ląstelėse ir aminorūgščių pernešime per biologines membranas.
Karnozinas - β-ala-gis - peptidas, esantis gyvūnų raumenyse, pašalina lipidų peroksido skilimo produktus, pagreitina angliavandenių skaidymąsi raumenyse ir dalyvauja energijos apykaitoje raumenyse fosfato pavidalu.
Vazopresinas yra hipofizės užpakalinės skilties hormonas, dalyvaujantis reguliuojant vandens apykaitą organizme:
Faloidinas yra nuodingas musmirės polipeptidas, nedidelėmis koncentracijomis sukeliantis organizmo mirtį dėl fermentų ir kalio jonų išsiskyrimo iš ląstelių:
Gramicidinas yra antibiotikas, kuris veikia daugelį gramteigiamų bakterijų, pakeičia biologinių membranų pralaidumą mažos molekulinės masės junginiams ir sukelia ląstelių mirtį:
Meth-enkefalinas - tyr-gly-gly-phen-met - peptidas, sintetinamas neuronuose ir mažinantis skausmą.
Baltymų antrinė struktūra yra erdvinė struktūra, susidariusi dėl sąveikos tarp peptido pagrindo funkcinių grupių.
Peptidinėje grandinėje yra daug peptidinių jungčių CO ir NH grupių, kurių kiekviena potencialiai gali dalyvauti formuojant vandenilio ryšius. Yra du pagrindiniai konstrukcijų tipai, leidžiantys tai įvykti: α spiralė, kurioje grandinė suvyniota kaip telefono laidas, ir sulankstyta β konstrukcija, kurioje pailgos vienos ar kelių grandinių dalys yra išdėstytos viena šalia kitos. pusėje. Abi šios konstrukcijos yra labai stabilios.
α-spiralei būdingas itin tankus susuktos polipeptidinės grandinės sandarumas; kiekvienam dešiniosios spiralės posūkiui yra 3,6 aminorūgščių liekanos, kurių radikalai visada nukreipti į išorę ir šiek tiek atgal, ty į polipeptidinės grandinės pradžia.
Pagrindinės α-spiralės savybės:
α-spiralę stabilizuoja vandenilio ryšiai tarp vandenilio atomo prie peptidinės grupės azoto ir liekanos karbonilo deguonies, esančios keturiose grandinės padėtyse;
Visos peptidų grupės dalyvauja formuojant vandenilinį ryšį, tai užtikrina maksimalų α-spiralės stabilumą;
visi peptidinių grupių azoto ir deguonies atomai dalyvauja formuojant vandenilio ryšius, o tai žymiai sumažina α hidrofiliškumą -spiraliniai regionai ir padidina jų hidrofobiškumą;
α-spiralė susidaro spontaniškai ir yra stabiliausia polipeptidinės grandinės konformacija, atitinkanti minimalią laisvąją energiją;
L-amino rūgščių polipeptidinėje grandinėje dešiniarankė spiralė, dažniausiai randama baltymuose, yra daug stabilesnė nei kairiarankė.
α-spiralės susidarymo galimybę lemia pirminė baltymo struktūra. Kai kurios aminorūgštys neleidžia peptidiniam stuburui susisukti. Pavyzdžiui, gretimos glutamato ir aspartato karboksilo grupės viena kitą atstumia, o tai neleidžia susidaryti vandenilinėms jungtims α-spirale. Dėl tos pačios priežasties grandinės helikalizacija yra sunki tose vietose, kur teigiamai įkrautos lizino ir arginino liekanos yra arti viena kitos. Tačiau prolinas vaidina didžiausią vaidmenį sutrikdant α-spiralę. Pirma, proline azoto atomas yra standaus žiedo dalis, kuri neleidžia suktis aplink N-C jungtį, ir, antra, prolinas nesudaro vandenilio jungties, nes azoto atome nėra vandenilio.
β lakštas yra sluoksniuota struktūra, sudaryta vandeniliniais ryšiais tarp tiesiškai išsidėsčiusių peptidų fragmentų. Abi grandinės gali būti nepriklausomos arba priklausyti tai pačiai polipeptido molekulei. Jeigu grandinės orientuotos ta pačia kryptimi, tai tokia β struktūra vadinama lygiagrečia. Esant priešingoms grandinės kryptims, tai yra, kai vienos grandinės N galas sutampa su kitos grandinės C galu, β struktūra vadinama antilygiagrečia. Antilygiagretus β lakštas su beveik tiesiniais vandenilio tilteliais yra energetiškai geresnis.
lygiagretus β lapas antilygiagretus β lapas
Skirtingai nuo α-spiralės, kuri yra prisotinta vandenilio ryšiais, kiekviena β lakšto grandinės dalis yra atvira papildomoms vandenilio jungtims susidaryti. Šoniniai aminorūgščių radikalai yra orientuoti beveik statmenai lapo plokštumai, pakaitomis aukštyn ir žemyn.
Tose vietose, kur peptidinė grandinė gana smarkiai išlinksta, dažnai yra β-kilpa. Tai trumpas fragmentas, kuriame 4 aminorūgščių liekanos yra sulenktos 180° ir yra stabilizuotos vienu vandenilio tilteliu tarp pirmosios ir ketvirtosios liekanų. Dideli aminorūgščių radikalai trukdo formuotis β-kilpai, todėl dažniausiai ji apima mažiausią aminorūgštį – gliciną.
Baltymų antrinė struktūra– tai tam tikra specifinė antrinių struktūrų kaitos tvarka. Domenas suprantamas kaip atskira baltymo molekulės dalis, turinti tam tikrą struktūrinį ir funkcinį savarankiškumą. Dabar domenai laikomi pagrindiniais baltymų molekulių struktūros elementais, o α spiralių ir β lakštų išsidėstymo ryšys ir pobūdis leidžia geriau suprasti baltymų molekulių evoliuciją ir filogenetinius ryšius nei pirminių struktūrų palyginimas. Pagrindinis evoliucijos uždavinys – sukurti vis daugiau naujų baltymų. Yra be galo maža tikimybė netyčia susintetinti aminorūgščių seką, kuri atitiktų pakavimo sąlygas ir užtikrintų funkcinių užduočių įvykdymą. Todėl įprasta rasti skirtingų funkcijų, bet tokios panašios struktūros baltymų, kad atrodo, kad jie turėjo bendrą protėvį arba išsivystė vienas iš kito. Panašu, kad evoliucija, susidūrusi su būtinybe išspręsti tam tikrą problemą, pirmenybę teikia ne šiam tikslui skirtus baltymus nuo pat pradžių projektuoti, o tam pritaikyti jau nusistovėjusias struktūras, pritaikant jas naujiems tikslams.
Keletas dažnai pasikartojančių antrinių struktūrų pavyzdžių:
αα’ – baltymai, kuriuose yra tik α-spiralės (mioglobinas, hemoglobinas);
ββ – baltymai, turintys tik β struktūras (imunoglobulinai, superoksido dismutazė);
βαβ’ – β statinės struktūra, kiekvienas β sluoksnis yra statinės viduje ir yra sujungtas su α spirale, esančia molekulės paviršiuje (triozės fosfoizomerazė, laktatdehidrogenazė);
„cinko pirštas“ – baltymo fragmentas, susidedantis iš 20 aminorūgščių liekanų, cinko atomas yra susietas su dviem cisteino liekanomis ir dviem histidino liekanomis, todėl susidaro maždaug 12 aminorūgščių liekanų „pirštas“, kuris gali jungtis. į DNR molekulės reguliavimo sritis;
„leucino užtrauktukas“ – sąveikaujantys baltymai turi α-spiralinę sritį, kurioje yra ne mažiau kaip 4 leucino liekanos, jie yra 6 amino rūgščių atstumu vienas nuo kito, tai yra, jie yra kiekvieno antro posūkio paviršiuje ir gali sudaryti hidrofobines jungtis su kito leucino liekanomis. baltymas . Pavyzdžiui, naudojant leucino užtrauktukus, stipriai bazinių histono baltymų molekulės gali būti kompleksuojamos, įveikiant teigiamą krūvį.
Baltymų tretinė struktūra– tai erdvinis baltymo molekulės išsidėstymas, stabilizuotas ryšiais tarp aminorūgščių šoninių radikalų.
Ryšių tipai, stabilizuojantys tretinę baltymo struktūrą:
elektrostatinis vandenilio hidrofobinis disulfidas
sąveika komunikacija sąveika komunikacija
Priklausomai nuo tretinės struktūros sulankstymo, baltymus galima suskirstyti į du pagrindinius tipus – fibrilinius ir rutulinius.
Fibriliniai baltymai yra ilgos, į siūlą panašios vandenyje netirpios molekulės, kurių polipeptidinės grandinės yra pailgos išilgai vienos ašies. Tai daugiausia struktūriniai ir susitraukiantys baltymai. Kai kurie dažniausiai pasitaikančių fibrilinių baltymų pavyzdžiai:
α-keratinas. Sintetina epidermio ląstelės. Jie sudaro beveik visą sausą plaukų, kailio, plunksnų, ragų, nagų, nagų, plunksnų, žvynų, kanopų ir vėžlio kiauto svorį, taip pat didelę išorinio odos sluoksnio svorio dalį. Tai visa baltymų šeima, jie yra panašios aminorūgščių sudėties, turi daug cisteino liekanų ir turi tą patį erdvinį polipeptidinių grandinių išdėstymą. Plaukų ląstelėse keratino polipeptidinės grandinės pirmiausia suskirstomos į skaidulas, iš kurių vėliau kaip virvė ar susuktas kabelis susidaro struktūros, galiausiai užpildančios visą ląstelės erdvę. Plaukų ląstelės suplokštėja ir galiausiai miršta, o ląstelių sienelės sudaro vamzdinį apvalkalą, vadinamą odele aplink kiekvieną plauką. α-keratino polipeptidinės grandinės yra α-spiralės formos, susuktos viena aplink kitą į trijų gyslų kabelį, susidarant kryžminėms disulfidinėms jungtims. N gnybtų liekanos yra vienoje pusėje (lygiagrečiai). Keratinai netirpsta vandenyje, nes jų sudėtyje vyrauja aminorūgštys su nepoliniais šoniniais radikalais, kurie yra nukreipti į vandeninę fazę. Permo metu vyksta šie procesai: pirma, disulfidiniai tilteliai ardomi redukuojant tioliais, o vėliau, plaukams suteikiant reikiamą formą, džiovinami kaitinant, o dėl oksidacijos atmosferos deguonimi susidaro nauji disulfidiniai tilteliai. , kurios išlaiko šukuosenos formą.
β-keratinas. Tai apima šilko ir voratinklio fibroiną. Tai antiparaleliniai β klostuoti sluoksniai, kurių sudėtyje vyrauja glicinas, alaninas ir serinas.
Kolagenas. Labiausiai paplitęs aukštesniųjų gyvūnų baltymas ir pagrindinis jungiamojo audinio fibrilinis baltymas. Kolagenas sintetinamas fibroblastuose ir chondrocituose – specializuotose jungiamojo audinio ląstelėse, iš kurių vėliau pašalinamas. Kolageno skaidulų yra odoje, sausgyslėse, kremzlėse ir kauluose. Jos nesitampo, yra tvirtesnės už plieninę vielą, o kolageno fibrilės pasižymi skersiniais dryželiais. Virinamas vandenyje skaidulinis, netirpus ir nevirškinamas kolagenas hidrolizės būdu kai kurioms kovalentinėms jungtims paverčiamas želatina. Kolagene yra 35% glicino, 11% alanino, 21% prolino ir 4-hidroksiprolino (aminorūgštis, būdinga tik kolagenui ir elastinui). Ši sudėtis lemia santykinai mažą želatinos, kaip maisto baltymo, maistinę vertę. Kolageno fibrilės susideda iš pasikartojančių polipeptidų subvienetų, vadinamų tropokolagenu. Šie subvienetai yra išdėstyti išilgai fibrilės lygiagrečių ryšulių pavidalu nuo galvos iki uodegos. Galvų poslinkis suteikia būdingų skersinių dryžių. Šios struktūros tuštumos, jei reikia, gali būti hidroksiapatito Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristalų nusodinimo vieta, kuri atlieka svarbų vaidmenį kaulų mineralizacijoje.
Tropokolageno subvienetai susideda iš trijų polipeptidinių grandinių, sandariai susuktų į trijų grandžių virvę, kuri skiriasi nuo α- ir β-keratinų. Kai kuriuose kolagenuose visos trys grandinės turi tą pačią aminorūgščių seką, o kituose tik dvi grandinės yra identiškos, o trečioji skiriasi. Tropokolageno polipeptidinė grandinė sudaro kairiarankę spiralę, kurios viename posūkyje yra tik trys aminorūgščių liekanos dėl prolino ir hidroksiprolino sukeltų grandinės vingių. Trys grandinės yra sujungtos viena su kita, be vandenilio ryšių, kovalentiniu ryšiu, susidariusiu tarp dviejų lizino liekanų, esančių gretimose grandinėse:
Senstant viskas formuojasi tropokolageno subvienetuose ir tarp jų didesnis skaičius kryžminiai ryšiai, dėl kurių kolageno fibrilės tampa standesnės ir trapesnės, o dėl to pakeičiamos kremzlių ir sausgyslių mechaninės savybės, kaulai tampa trapesni ir sumažėja ragenos skaidrumas.
Elastinas. Esama geltoname elastiniame raiščių audinyje ir elastiniame jungiamojo audinio sluoksnyje didelių arterijų sienelėse. Pagrindinis elastino fibrilių subvienetas yra tropoelastinas. Elastine gausu glicino ir alanino, yra daug lizino ir mažai prolino. Spiralinės elastino dalys išsitempia, kai yra įtempta, bet grįžta į pradinį ilgį, kai pašalinama apkrova. Keturių skirtingų grandinių lizino likučiai sudaro kovalentinius ryšius tarpusavyje ir leidžia elastinui grįžtamai ištempti visomis kryptimis.
Rutuliniai baltymai yra baltymai, kurių polipeptidinė grandinė yra sulankstyta į kompaktišką rutuliuką ir gali atlikti įvairias funkcijas.
Tretinę rutulinių baltymų struktūrą patogiausia nagrinėti naudojant mioglobino pavyzdį. Mioglobinas yra palyginti mažas deguonį surišantis baltymas, randamas raumenų ląstelėse. Jis kaupia surištą deguonį ir skatina jo pernešimą į mitochondrijas. Mioglobino molekulėje yra viena polipeptidinė grandinė ir viena hemogrupė (hemas) – protoporfirino ir geležies kompleksas. Pagrindinės mioglobino savybės:
a) mioglobino molekulė yra tokia kompaktiška, kad joje telpa tik 4 vandens molekulės;
b) visos polinės aminorūgščių liekanos, išskyrus dvi, yra išoriniame molekulės paviršiuje ir visos jos yra hidratuotos;
c) dauguma hidrofobinių aminorūgščių liekanų yra mioglobino molekulės viduje ir todėl yra apsaugotos nuo sąlyčio su vandeniu;
d) kiekviena iš keturių prolino liekanų mioglobino molekulėje yra polipeptidinės grandinės lenkimo vietoje; serino, treonino ir asparagino liekanos yra kitose lenkimo vietose, nes tokios aminorūgštys neleidžia susidaryti α-spiralei. yra vienas šalia kito;
e) šalia molekulės paviršiaus esančioje ertmėje (kišenėje) yra plokščia hemo grupė, geležies atomas turi dvi koordinacines jungtis, nukreiptas statmenai hemo plokštumai, viena iš jų yra prijungta prie histidino liekanos 93, o kita skirta surišti deguonies molekulė.
Pradedant nuo tretinės struktūros, baltymas tampa pajėgus atlikti jam būdingas biologines funkcijas. Baltymų funkcionavimo pagrindas yra tas, kad ant baltymo paviršiaus klojant tretinę struktūrą, susidaro sritys, galinčios prijungti kitas molekules, vadinamus ligandais. Didelį baltymo sąveikos su ligandu specifiškumą užtikrina aktyvaus centro struktūros komplementarumas ligando struktūrai. Komplementarumas yra sąveikaujančių paviršių erdvinis ir cheminis atitikimas. Daugumos baltymų tretinė struktūra yra didžiausias sulankstymo lygis.
Ketvirtinė baltymų struktūra– būdingas baltymams, susidedantiems iš dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių, sujungtų viena su kita tik nekovalentiniais ryšiais, daugiausia elektrostatiniais ir vandeniliniais. Dažniausiai baltymuose yra du ar keturi subvienetai; daugiau nei keturiuose subvienetuose paprastai yra reguliuojančių baltymų.
Baltymai, turintys ketvirtinę struktūrą, dažnai vadinami oligomeriniais. Yra homomeriniai ir heteromeriniai baltymai. Homomeriniams baltymams priskiriami baltymai, kurių visi subvienetai turi vienodą struktūrą, pavyzdžiui, fermentas katalazė susideda iš keturių visiškai identiškų subvienetų. Heteromeriniai baltymai turi skirtingus subvienetus; pavyzdžiui, fermentas RNR polimerazė susideda iš penkių struktūriškai skirtingų subvienetų, kurie atlieka skirtingas funkcijas.
Vieno subvieneto sąveika su konkrečiu ligandu sukelia viso oligomerinio baltymo konformacinius pokyčius ir keičia kitų subvienetų afinitetą ligandams; ši savybė yra oligomerinių baltymų gebėjimo allosterinio reguliavimo pagrindas.
Baltymų ketvirtinė struktūra gali būti nagrinėjama naudojant hemoglobino pavyzdį. Sudėtyje yra keturios polipeptidinės grandinės ir keturios hemo protezų grupės, kuriose geležies atomai yra geležies pavidalo Fe 2+. Baltyminė molekulės dalis globinas susideda iš dviejų α grandinių ir dviejų β grandinių, turinčių iki 70 % α spiralių. Kiekviena iš keturių grandinių turi būdingą tretinę struktūrą, o viena hemogrupė yra susijusi su kiekviena grandine. Skirtingų grandinių hemos yra gana toli viena nuo kitos ir turi skirtingus pasvirimo kampus. Tarp dviejų α grandinių ir dviejų β grandinių susidaro nedaug tiesioginių kontaktų, tuo tarpu tarp α ir β grandinių atsiranda daug α 1 β 1 ir α 2 β 2 tipo kontaktų, kuriuos sudaro hidrofobiniai radikalai. Tarp α 1 β 1 ir α 2 β 2 lieka kanalas.
Skirtingai nuo mioglobino, hemoglobinui būdingas žymiai mažesnis afinitetas deguoniui, todėl esant žemam daliniam deguonies slėgiui audiniuose, jis gali suteikti jiems didelę dalį surišto deguonies. Esant aukštesnėms pH vertėms ir mažoms CO 2 koncentracijoms, būdingoms plaučių alveolėms, hemoglobino geležis lengviau suriša deguonį; deguonies išsiskyrimą iš hemoglobino skatina žemesnės pH vertės ir didelė audiniams būdinga CO 2 koncentracija.
Be deguonies, hemoglobinas neša vandenilio jonus, kurie grandinėse jungiasi su histidino likučiais. Hemoglobinas taip pat turi anglies dioksido, kuris prisijungia prie kiekvienos iš keturių polipeptidinių grandinių galinės amino grupės, todėl susidaro karbaminohemoglobinas:
Medžiagos 2,3-difosfoglicerato (DPG) eritrocituose yra gana didelės koncentracijos, jo kiekis didėja kylant į aukštį ir esant hipoksijai, palengvinant deguonies išsiskyrimą iš hemoglobino audiniuose. DPG yra kanale tarp α 1 β 1 ir α 2 β 2, sąveikaudamas su teigiamai užterštomis β grandinių grupėmis. Kai hemoglobinas suriša deguonį, DPG išstumiamas iš ertmės. Kai kurių paukščių raudonuosiuose kraujo kūneliuose yra ne DPG, o inozitolio heksafosfato, kuris dar labiau sumažina hemoglobino afinitetą deguoniui.
2,3-difosfogliceratas (DPG)
HbA yra normalus suaugusiųjų hemoglobinas, HbF yra vaisiaus hemoglobinas, turi didesnį afinitetą O 2, HbS yra hemoglobinas sergant pjautuvine anemija. Pjautuvinė anemija yra rimta paveldima liga, kurią sukelia genetinė hemoglobino anomalija. Sergančių žmonių kraujyje yra neįprastai daug plonų pjautuvo formos raudonųjų kraujo kūnelių, kurie, pirma, lengvai plyšta, antra, užkemša kraujo kapiliarus. Molekuliniu lygmeniu hemoglobinas S nuo hemoglobino A skiriasi viena aminorūgšties liekana 6-oje β grandinių padėtyje, kur vietoj glutamo rūgšties liekanos randamas valinas. Taigi hemoglobinas S turi du mažiau neigiamų krūvių; dėl valino atsiradimo molekulės paviršiuje atsiranda „lipnus“ hidrofobinis kontaktas; dėl to deoksigenacijos metu deoksihemoglobino S molekulės sulimpa ir susidaro netirpios, neįprastai ilgos. į siūlus panašūs agregatai, dėl kurių deformuojasi raudonieji kraujo kūneliai.
Nėra pagrindo manyti, kad egzistuoja nepriklausoma genetinė baltymų struktūros organizavimo lygių, viršijančių pirminį, formavimosi kontrolė, nes pirminė struktūra lemia antrinį, tretinį ir ketvirtinį (jei yra). Natūrali baltymo konformacija yra termodinamiškai stabiliausia struktūra tam tikromis sąlygomis.
Baltymai sudaro ląstelės cheminio aktyvumo materialųjį pagrindą. Baltymų funkcijos gamtoje yra universalios. vardas baltymai, labiausiai priimtas terminas rusų literatūroje atitinka terminą baltymai(iš graikų kalbos proteios- Pirmas). Iki šiol buvo padaryta didelė pažanga nustatant ryšį tarp baltymų sandaros ir funkcijų, jų dalyvavimo svarbiausiuose organizmo gyvenimo procesuose mechanizmą, suvokiant daugelio ligų patogenezės molekulinius pagrindus.
Pagal jų molekulinę masę išskiriami peptidai ir baltymai. Peptidai turi mažesnę molekulinę masę nei baltymų. Peptidai dažniau atlieka reguliavimo funkciją (hormonai, fermentų inhibitoriai ir aktyvatoriai, jonų pernešėjai per membranas, antibiotikai, toksinai ir kt.).
12.1. α -Amino rūgštys
12.1.1. klasifikacija
Peptidai ir baltymai yra pagaminti iš α-aminorūgščių liekanų. Iš viso Gamtoje yra daugiau nei 100 aminorūgščių, tačiau kai kurios iš jų randamos tik tam tikroje organizmų bendrijoje, 20 svarbiausių α-amino rūgščių nuolat yra visuose baltymuose (12.1 schema).
α-aminorūgštys yra heterofunkciniai junginiai, kurių molekulėse tame pačiame anglies atome yra ir amino grupė, ir karboksilo grupė.
Schema 12.1.Svarbiausios α-aminorūgštys*
* Santrumpos naudojamos tik aminorūgščių likučiams peptidų ir baltymų molekulėse rašyti. ** Nepakeičiamos aminorūgštys.
α-aminorūgščių pavadinimus galima sudaryti naudojant pakaitinę nomenklatūrą, tačiau dažniau vartojami jų trivialūs pavadinimai.
Trivialūs α-amino rūgščių pavadinimai paprastai siejami su izoliacijos šaltiniais. Serinas yra šilko fibroino dalis (iš lot. serieus- šilkinis); Tirozinas pirmą kartą buvo išskirtas iš sūrio (iš graikų k. tyros- sūris); glutaminas – iš grūdų glitimo (iš vokiečių k. Glitimas- klijai); asparto rūgštis - iš šparagų daigų (iš lat. šparagai- šparagai).
Daugelis α-amino rūgščių sintetinamos organizme. Kai kurios baltymų sintezei reikalingos aminorūgštys organizme nepasigamina ir turi būti iš išorės. Šios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamas(žr. 12.1 diagramą).
Esminės α-aminorūgštys apima:
valinas izoleucinas metioninas triptofanas
leucinas lizinas treoninas fenilalaninas
α-aminorūgštys klasifikuojamos keliais būdais, atsižvelgiant į charakteristikas, kurios yra jų skirstymo į grupes pagrindas.
Viena iš klasifikavimo požymių yra radikalo R cheminė prigimtis. Remiantis šia savybe, aminorūgštys skirstomos į alifatines, aromatines ir heterociklines (žr. 12.1 diagramą).
Alifatinisα -amino rūgštys. Tai didžiausia grupė. Jo viduje aminorūgštys skirstomos naudojant papildomas klasifikavimo ypatybes.
Atsižvelgiant į karboksilo grupių ir amino grupių skaičių molekulėje, išskiriami:
Neutralios aminorūgštys – po vieną NH grupę 2 ir COOH;
Bazinės aminorūgštys – dvi NH grupės 2 ir viena grupė
COOH;
Rūgščiosios aminorūgštys – viena NH 2 grupė ir dvi COOH grupės.
Galima pastebėti, kad alifatinių neutralių aminorūgščių grupėje anglies atomų skaičius grandinėje neviršija šešių. Tuo pačiu metu grandinėje nėra aminorūgščių su keturiais anglies atomais, o aminorūgštys su penkiais ir šešiais anglies atomais turi tik šakotą struktūrą (valinas, leucinas, izoleucinas).
Alifatinis radikalas gali turėti „papildomų“ funkcinių grupių:
Hidroksilas – serinas, treoninas;
Karboksi – asparto ir glutamo rūgštys;
Tiolis – cisteinas;
Amidas – asparaginas, glutaminas.
Aromatingasα -amino rūgštys.Šiai grupei priklauso fenilalaninas ir tirozinas, sukonstruoti taip, kad juose esantys benzeno žiedai būtų atskirti nuo bendro α-aminorūgšties fragmento metileno grupe -CH 2-.
Heterociklinis α -amino rūgštys.Šiai grupei priklausantys histidinas ir triptofanas turi heterociklų – atitinkamai imidazolo ir indolo. Šių heterociklų struktūra ir savybės aptariamos toliau (žr. 13.3.1; 13.3.2). Bendrasis principas Heterociklinių aminorūgščių konstrukcija yra tokia pati kaip aromatinių.
Heterociklinės ir aromatinės α-aminorūgštys gali būti laikomos β-pakeistus alanino dariniais.
Amino rūgštis taip pat priklauso gerociklui prolinas, kurioje antrinė amino grupė yra įtraukta į pirolidiną
α-aminorūgščių chemijoje daug dėmesio skiriama „šoninių“ radikalų R struktūrai ir savybėms, kurios vaidina svarbų vaidmenį formuojant baltymų struktūrą ir atliekant jų biologines funkcijas. Didelę reikšmę turi tokios charakteristikos kaip „šoninių“ radikalų poliškumas, funkcinių grupių buvimas radikaluose ir šių funkcinių grupių gebėjimas jonizuotis.
Priklausomai nuo šoninio radikalo, aminorūgštys su nepoliarinis(hidrofobiniai) radikalai ir aminorūgštys c poliarinis(hidrofiliniai) radikalai.
Pirmajai grupei priklauso aminorūgštys su alifatiniais šoniniais radikalais – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, metioninas – ir aromatiniai šoniniai radikalai – fenilalaninas, triptofanas.
Antroji grupė apima aminorūgštis, kurių radikaluose yra polinių funkcinių grupių, kurios gali jonizuotis (jonogeninės) arba kūno sąlygomis negali transformuotis į joninę būseną (nejoninę). Pavyzdžiui, tirozine hidroksilo grupė yra joninė (fenolinė), serine – nejoninė (alkoholinė).
Polinės aminorūgštys su joninėmis grupėmis radikaluose tam tikromis sąlygomis gali būti joninės (anijoninės arba katijoninės) būsenos.
12.1.2. Stereoizomerija
Pagrindinis α-aminorūgščių konstrukcijos tipas, ty to paties anglies atomo ryšys su dviem skirtingomis funkcinėmis grupėmis, radikalu ir vandenilio atomu, pats savaime nulemia α-anglies atomo chiralumą. Išimtis yra paprasčiausia aminorūgštis glicinas H 2 NCH 2 COOH, kuris neturi chiralumo centro.
α-aminorūgščių konfigūraciją lemia konfigūracijos standartas – gliceraldehidas. Amino grupės vieta standartinėje Fišerio projekcijos formulėje kairėje (panaši į OH grupę l-gliceraldehide) atitinka l konfigūraciją, o dešinėje - chiralinio anglies atomo d konfigūraciją. Autorius R, S sistemoje α-anglies atomas visose l serijos α-aminorūgštyse turi S konfigūraciją, o d serijoje – R konfigūraciją (išimtis yra cisteinas, žr. 7.1.2). .
Dauguma α-aminorūgščių turi vieną asimetrinį anglies atomą vienoje molekulėje ir egzistuoja kaip du optiškai aktyvūs enantiomerai ir vienas optiškai neaktyvus racematas. Beveik visos natūralios α-aminorūgštys priklauso l serijai.
Aminorūgštys izoleucinas, treoninas ir 4-hidroksiprolinas turi du chiralumo centrus molekulėje.
Tokios aminorūgštys gali egzistuoti kaip keturi stereoizomerai, atstovaujantys dviem enantiomerų poroms, kurių kiekviena sudaro racematą. Gyvūniniams baltymams gaminti naudojamas tik vienas iš enantiomerų.
Izoleucino stereoizomerija panaši į anksčiau aptartą treonino stereoizomeriją (žr. 7.1.3). Iš keturių stereoizomerų baltymuose yra l-izoleucino, kurio S konfigūracija yra abiejų asimetrinių anglies atomų C-α ir C-β. Kitos enantiomerų poros, kurios yra diastereomerai leucino atžvilgiu, pavadinimai naudoja priešdėlį Sveiki-.
Racematų skilimas. L serijos α-aminorūgščių šaltinis yra baltymai, kurie šiuo tikslu yra skaldomi hidrolizės būdu. Dėl didelio atskirų enantiomerų poreikio (baltymų, vaistinių medžiagų ir kt. sintezei) cheminis sintetinių raceminių aminorūgščių skaidymo metodai. Pageidautina fermentinis virškinimo metodas naudojant fermentus. Šiuo metu raceminiams mišiniams atskirti naudojama chiralinių sorbentų chromatografija.
12.1.3. Rūgščių-šarmų savybės
Aminorūgščių amfoteriškumą lemia rūgštinė (COOH) ir bazinė (NH 2) funkcines grupes jų molekulėse. Aminorūgštys sudaro druskas tiek su šarmais, tiek su rūgštimis.
Kristalinėje būsenoje α-aminorūgštys egzistuoja kaip dipoliniai jonai H3N+ – CHR-COO- (dažniausiai naudojamas žymėjimas
Nejonizuotos formos aminorūgšties struktūra skirta tik patogumui).
IN vandeninis tirpalas aminorūgštys egzistuoja kaip pusiausvyrinis dipolinių jonų, katijoninių ir anijoninių formų mišinys.
Pusiausvyros padėtis priklauso nuo terpės pH. Visoms aminorūgštims stipriai rūgščioje (pH 1-2) vyrauja katijoninės, o stipriai šarminėje (pH > 11) aplinkoje anijoninės formos.
Jonų struktūra lemia seriją specifines savybes aminorūgštys: aukšta lydymosi temperatūra (virš 200? C), tirpumas vandenyje ir netirpumas nepoliniame organiniai tirpikliai. Daugumos aminorūgščių gebėjimas gerai ištirpti vandenyje yra svarbus veiksnys, užtikrinantis jų biologinį funkcionavimą, su tuo susijęs aminorūgščių įsisavinimas, transportavimas organizme ir kt.
Visiškai protonuota aminorūgštis (katijoninė forma), Brønstedo teorijos požiūriu, yra dvibazinė rūgštis,
Dovanodama vieną protoną, tokia dvibazinė rūgštis virsta silpna monobazine rūgštimi – dipoliariniu jonu su viena rūgšties grupe NH 3 + . Dėl dipolinio jono deprotonavimo susidaro anijoninė aminorūgšties forma - karboksilato jonas, kuris yra Brønstedo bazė. Vertybės charakterizuoja
Aminorūgščių karboksilo grupės bazinės rūgštinės savybės paprastai svyruoja nuo 1 iki 3; vertybes pK a2 charakterizuojantis amonio grupės rūgštingumą – nuo 9 iki 10 (12.1 lentelė).
12.1 lentelė.Svarbiausių α-amino rūgščių rūgščių-šarmų savybės
Pusiausvyros padėtis, t. y. skirtingų aminorūgščių formų santykis vandeniniame tirpale esant tam tikroms pH vertėms, labai priklauso nuo radikalo struktūros, daugiausia nuo joninių grupių buvimo jame, atliekančio papildomą vaidmenį. rūgštiniai ir baziniai centrai.
pH vertė, kuriai esant didžiausia dipolinių jonų koncentracija, o minimalios aminorūgšties katijoninių ir anijoninių formų koncentracijos yra lygios, vadinamaizoelektrinis taškas (p/).
Neutralusα -amino rūgštys.Šios aminorūgštys yra svarbiospIšiek tiek mažesnis nei 7 (5,5-6,3) dėl didesnio gebėjimo jonizuoti karboksilo grupę, veikiant NH 2 grupės -/- poveikiui. Pavyzdžiui, alaninas turi izoelektrinį tašką, kai pH yra 6,0.
Rūgštusα -amino rūgštys.Šios aminorūgštys turi papildomą karboksilo grupę radikale ir yra visiškai protonuotos formos stipriai rūgštinėje aplinkoje. Rūgščiosios aminorūgštys yra tribazinės (pagal Brøndstedą), turinčios tris reikšmespK a,kaip matyti asparto rūgšties pavyzdyje (p/ 3,0).
Rūgščių aminorūgščių (asparto ir glutamo) izoelektrinio taško pH yra daug žemesnis nei 7 (žr. 12.1 lentelę). Organizme esant fiziologinėms pH vertėms (pavyzdžiui, kraujo pH 7,3-7,5), šios rūgštys yra anijoninės formos, nes abi karboksilo grupės yra jonizuotos.
Pagrindinisα -amino rūgštys. Bazinių aminorūgščių atveju izoelektriniai taškai yra pH srityje virš 7. Stipriai rūgščioje aplinkoje šie junginiai taip pat yra tribazinės rūgštys, kurių jonizacijos stadijas iliustruoja lizino pavyzdys (p/ 9,8) .
Organizme bazinės aminorūgštys randamos katijonų pavidalu, tai yra, abi amino grupės yra protonuotos.
Apskritai nėra α-amino rūgšties in vivonėra jo izoelektriniame taške ir nepatenka į būseną, atitinkančią mažiausią tirpumą vandenyje. Visos aminorūgštys organizme yra joninės formos.
12.1.4. Analitiškai svarbios reakcijos α -amino rūgštys
α-aminorūgštys, kaip heterofunkciniai junginiai, patenka į reakcijas, būdingas tiek karboksilo, tiek amino grupėms. Kai kurias chemines aminorūgščių savybes lemia radikalo funkcinės grupės. Šiame skyriuje aptariamos reakcijos, kurios turi praktinę reikšmę aminorūgščių identifikavimui ir analizei.
Esterifikacija.Kai aminorūgštys reaguoja su alkoholiais esant rūgštiniam katalizatoriui (pavyzdžiui, vandenilio chlorido dujoms), jos gamina esteriai hidrochloridų pavidalu. Norint išskirti laisvuosius esterius, reakcijos mišinys apdorojamas amoniako dujomis.
Aminorūgščių esteriai neturi dipolinės struktūros, todėl, skirtingai nei pirminės rūgštys, tirpsta organiniuose tirpikliuose ir yra lakūs. Taigi glicinas yra kristalinė medžiaga, kurios lydymosi temperatūra yra aukšta (292 ° C), o jo metilo esteris yra skystis, kurio virimo temperatūra yra 130 ° C. Aminorūgščių esterių analizė gali būti atliekama naudojant dujų ir skysčių chromatografiją.
Reakcija su formaldehidu. Praktinę reikšmę turi reakcija su formaldehidu, kuri yra kiekybinio aminorūgščių nustatymo metodu pagrindas. formolio titravimas(Sørenseno metodas).
Aminorūgščių amfoterinė prigimtis neleidžia tiesiogiai titruoti šarmu analizės tikslais. Dėl aminorūgščių sąveikos su formaldehidu susidaro gana stabilūs aminoalkoholiai (žr. 5.3) – N-hidroksimetilo dariniai, kurių laisva karboksilo grupė vėliau titruojama šarmu.
Kokybinės reakcijos. Aminorūgščių ir baltymų chemijos bruožas yra daugybės kokybinių (spalvinių) reakcijų, kurios anksčiau buvo cheminės analizės pagrindas, naudojimas. Šiais laikais, kai tyrimai atliekami taikant fizikinius ir cheminius metodus, α-aminorūgščių aptikimui, pavyzdžiui, chromatografinėje analizėje, ir toliau naudojama daug kokybinių reakcijų.
Chelacija. Su sunkiųjų metalų katijonais α-aminorūgštys, kaip bifunkciniai junginiai, sudaro vidines kompleksines druskas, pavyzdžiui, su šviežiai paruoštu vario (11) hidroksidu švelniomis sąlygomis gaunami gerai kristalizuojantys chelatai.
vario druskos (11) mėlynos spalvos(vienas iš nespecifinių α-aminorūgščių nustatymo metodų).
Ninhidrino reakcija. Bendra kokybinė α-amino rūgščių reakcija yra reakcija su ninhidrinu. Reakcijos produktas turi mėlynai violetinę spalvą, kuri naudojama vizualiai aptikti aminorūgštis chromatogramose (ant popieriaus, plonu sluoksniu), taip pat spektrofotometriniam nustatymui aminorūgščių analizatoriuose (produktas sugeria šviesą 550-570 nm).
Deaminacija. Laboratorinėmis sąlygomis ši reakcija vykdoma azoto rūgštimi veikiant α-aminorūgštis (žr. 4.3). Tokiu atveju susidaro atitinkama α-hidroksi rūgštis ir išsiskiria azoto dujos, kurių tūris yra naudojamas sureagavusios aminorūgšties kiekiui nustatyti (Van-Slyke metodas).
Ksantoproteino reakcija. Ši reakcija naudojama aromatinėms ir heterociklinėms aminorūgštims – fenilalaninui, tirozinui, histidinui, triptofanui – aptikti. Pavyzdžiui, kai koncentruota azoto rūgštis veikia tiroziną, susidaro nitro darinys, spalvotas. geltona. Šarminėje aplinkoje spalva tampa oranžinė dėl fenolio hidroksilo grupės jonizacijos ir padidėjusio anijono indėlio į konjugaciją.
Taip pat yra keletas privačių reakcijų, kurios leidžia aptikti atskiras aminorūgštis.
Triptofanas aptiktas reaguojant su p-(dimetilamino)benzaldehidu sieros rūgštyje, pasirodžius raudonai violetinei spalvai (Ehrlich reakcija). Ši reakcija naudojama kiekybinė analizė triptofano baltymų skilimo produktuose.
Cisteinas aptiktas per kelias kokybines reakcijas, pagrįstas jame esančios merkapto grupės reaktyvumu. Pavyzdžiui, kai baltymų tirpalas su švino acetatu (CH3COO)2Pb kaitinamas šarminėje terpėje, susidaro juodos švino sulfido PbS nuosėdos, kurios rodo, kad baltymuose yra cisteino.
12.1.5. Biologiškai svarbios cheminės reakcijos
Organizme, veikiant įvairiems fermentams, atliekama nemažai svarbių cheminių aminorūgščių transformacijų. Tokios transformacijos apima transamininimą, dekarboksilinimą, pašalinimą, aldolio skilimą, oksidacinį deaminavimą ir tiolio grupių oksidaciją.
Transaminacija yra pagrindinis α-aminorūgščių biosintezės iš α-okso rūgščių būdas. Amino grupės donoras yra aminorūgštis, kurios ląstelėse yra pakankamu kiekiu arba pertekliumi, o jos akceptorius yra α-oksorūgštis. Šiuo atveju aminorūgštis paverčiama okso rūgštimi, o okso rūgštis - aminorūgštimi su atitinkama radikalų struktūra. Dėl to transaminacija reiškia grįžtamasis procesas amino ir okso grupių mainai. Tokios reakcijos pavyzdys yra l-glutamo rūgšties gamyba iš 2-oksoglutaro rūgšties. Aminorūgštis donorė gali būti, pavyzdžiui, l-asparto rūgštis.
α-aminorūgštyse yra elektronus sutraukianti amino grupė (tiksliau, protonuota amino grupė NH) α padėtyje prieš karboksilo grupę 3 +), ir todėl gali dekarboksilinti.
Pašalinimasbūdingas aminorūgštims, kuriose karboksilo grupės β padėtyje esantis šoninis radikalas turi elektronus sutraukiančią funkcinę grupę, pavyzdžiui, hidroksilo arba tiolio. Dėl jų pašalinimo susidaro tarpinės reaktyvios α-enamino rūgštys, kurios lengvai virsta tautomerinėmis imino rūgštimis (analogija su keto-enolio tautomerija). Dėl hidratacijos ties C=N jungtimi ir vėlesniu amoniako molekulės pašalinimu α-imino rūgštys paverčiamos α-okso rūgštimis.
Šis transformacijos tipas vadinamas šalinimas-hidratacija. Pavyzdys yra piruvo rūgšties gamyba iš serino.
Aldolo skilimas pasitaiko α-aminorūgščių, kurių β padėtyje yra hidroksilo grupė, atveju. Pavyzdžiui, serinas suskaidomas ir susidaro glicinas ir formaldehidas (pastarasis neišsiskiria laisvu pavidalu, o iš karto prisijungia prie kofermento).
Oksidacinis deaminavimas gali būti atliekamas dalyvaujant fermentams ir kofermentui NAD+ arba NADP+ (žr. 14.3). α-aminorūgštys gali būti paverstos α-oksorūgštimis ne tik transaminuojant, bet ir per oksidacinį deamininimą. Pavyzdžiui, α-oksoglutaro rūgštis susidaro iš l-glutamo rūgšties. Pirmajame reakcijos etape glutamo rūgštis dehidrogenuojama (oksiduojama) iki α-iminoglutaro rūgšties.
rūgštys. Antrame etape vyksta hidrolizė, dėl kurios susidaro α-oksoglutaro rūgštis ir amoniakas. Hidrolizės stadija vyksta nedalyvaujant fermentui.
α-okso rūgščių redukcinio amininimo reakcija vyksta priešinga kryptimi. α-oksoglutaro rūgštis, visada esanti ląstelėse (kaip angliavandenių apykaitos produktas), tokiu būdu paverčiama L-glutamo rūgštimi.
Tiolio grupių oksidacija yra cisteino ir cistino likučių tarpusavio konversijų pagrindas, ląstelėje suteikdamas daugybę redokso procesų. Cisteinas, kaip ir visi tioliai (žr. 4.1.2), lengvai oksiduojasi ir susidaro disulfidas – cistinas. Disulfidinė jungtis cistine lengvai redukuojama, kad susidarytų cisteinas.
Dėl tiolio grupės gebėjimo lengvai oksiduotis, cisteinas atlieka apsauginę funkciją, kai organizmas yra veikiamas medžiagų, turinčių didelį oksidacinį pajėgumą. Be to, tai buvo pirmasis vaistas, pasižymėjęs antiradiaciniu poveikiu. Cisteinas naudojamas farmacijos praktikoje kaip vaistų stabilizatorius.
Dėl cisteino pavertimo cistinu susidaro disulfidiniai ryšiai, pvz., redukuotas glutationas
(žr. 12.2.3).
12.2. Pirminė peptidų ir baltymų struktūra
Tradiciškai manoma, kad peptiduose yra iki 100 aminorūgščių liekanų molekulėje (tai atitinka iki 10 tūkst. molekulinę masę), o baltymuose – daugiau nei 100 aminorūgščių liekanų (molekulinė masė nuo 10 tūkst. iki kelių milijonų). .
Savo ruožtu peptidų grupėje įprasta išskirti oligopeptidai(mažos molekulinės masės peptidai), kurių grandinėje yra ne daugiau kaip 10 aminorūgščių liekanų ir polipeptidai, kurių grandinėje yra iki 100 aminorūgščių liekanų. Makromolekulės, kurių aminorūgščių liekanų skaičius artėja prie 100 arba šiek tiek viršija 100, neskiria polipeptidų ir baltymų; šie terminai dažnai vartojami kaip sinonimai.
Peptidas ir baltymo molekulė gali būti formaliai pavaizduota kaip α-aminorūgščių polikondensacijos produktas, kuris atsiranda, kai tarp monomerų vienetų susidaro peptidinė (amidinė) jungtis (12.2 schema).
Poliamido grandinės konstrukcija yra vienoda visai peptidų ir baltymų įvairovei. Ši grandinė turi nešakotą struktūrą ir susideda iš kintančių peptidinių (amidinių) grupių -CO-NH- ir fragmentų -CH(R)-.
Viename grandinės gale yra aminorūgštis su laisva NH grupe 2, vadinamas N-galu, kitas vadinamas C-galu,
12.2 schema.Peptidinės grandinės konstravimo principas
kuriame yra aminorūgštis su laisva COOH grupe. Peptidų ir baltymų grandinės rašomos iš N-galo.
12.2.1. Peptidų grupės struktūra
Peptidų (amidų) grupėje -CO-NH- anglies atomas yra sp2 hibridizacijos būsenoje. Vieniša azoto atomo elektronų pora susijungia su C=O dvigubos jungties π-elektronais. Elektroninės struktūros požiūriu peptidų grupė yra trijų centrų p,π konjuguota sistema (žr. 2.3.1), kurios elektronų tankis pasislenka link labiau elektroneigiamo deguonies atomo. C, O ir N atomai, sudarantys konjuguotą sistemą, yra toje pačioje plokštumoje. Elektronų tankio pasiskirstymas amido grupėje gali būti pavaizduotas naudojant ribines struktūras (I) ir (II) arba elektronų tankio poslinkį, atsirandantį atitinkamai dėl NH ir C=O grupių +M ir -M efektų. (III).
Dėl konjugacijos atsiranda tam tikras jungties ilgių išlyginimas. C=O dviguba jungtis pailgėja iki 0,124 nm, lyginant su įprastu 0,121 nm ilgiu, o C-N jungtis tampa trumpesnė - 0,132 nm, palyginti su 0,147 nm įprastu atveju (12.1 pav.). Plokščia konjuguota sistema peptidų grupėje sukelia sunkumų sukantis aplink C-N jungtį (sukimosi barjeras yra 63-84 kJ/mol). Taigi, elektroninė struktūra lemia gana griežtą butas peptidų grupės struktūra.
Kaip matyti iš fig. 12.1, aminorūgščių liekanų α-anglies atomai yra peptidinės grupės plokštumoje priešingose C-N jungties pusėse, t.y., palankesnėje trans padėtyje: aminorūgščių liekanų šoniniai radikalai R šiuo atveju bus labiausiai nutolę vienas nuo kito erdvėje.
Polipeptidinė grandinė turi stebėtinai vienodą struktūrą ir gali būti pavaizduota kaip viena kitos serija, esanti kampu.
Ryžiai. 12.1.Aminorūgščių liekanų peptidų grupės -CO-NH- ir α-anglies atomų plokščias išsidėstymas
viena su kita peptidų grupių plokštumos, sujungtos viena su kita per α-anglies atomus Cα-N ir Cα-Csp jungtimis 2 (12.2 pav.). Sukimasis aplink šias pavienes jungtis yra labai ribotas dėl sunkumų, susijusių su aminorūgščių liekanų šoninių radikalų išdėstymu. Taigi, elektroninė ir erdvinė peptidų grupės struktūra daugiausia lemia visos polipeptidinės grandinės struktūrą.
Ryžiai. 12.2.Peptidinių grupių plokštumų santykinė padėtis polipeptidinėje grandinėje
12.2.2. Sudėtis ir aminorūgščių seka
Esant vienodai konstruotai poliamido grandinei, peptidų ir baltymų specifiškumą lemia dvi svarbiausios charakteristikos – aminorūgščių sudėtis ir aminorūgščių seka.
Peptidų ir baltymų aminorūgščių sudėtis yra jų α-aminorūgščių prigimtis ir kiekybinis santykis.
Aminorūgščių sudėtis nustatoma analizuojant peptidų ir baltymų hidrolizatus, daugiausia chromatografiniais metodais. Šiuo metu tokia analizė atliekama naudojant aminorūgščių analizatorius.
Amido jungtys gali hidrolizuotis tiek rūgštinėje, tiek šarminėje aplinkoje (žr. 8.3.3). Peptidai ir baltymai hidrolizuojami, kad susidarytų trumpesnės grandinės – tai yra vadinamoji dalinė hidrolizė, arba aminorūgščių mišiniai (joninės formos) - visiška hidrolizė. Hidrolizė paprastai atliekama rūgščioje aplinkoje, nes daugelis aminorūgščių yra nestabilios šarminės hidrolizės sąlygomis. Reikėtų pažymėti, kad asparagino ir glutamino amido grupės taip pat yra hidrolizuojamos.
Pirminė peptidų ir baltymų struktūra yra aminorūgščių seka, ty α-aminorūgščių liekanų kaitos tvarka.
Pirminė struktūra nustatoma nuosekliai pašalinant aminorūgštis iš abiejų grandinės galų ir jas identifikuojant.
12.2.3. Peptidų struktūra ir nomenklatūra
Peptidų pavadinimai sudaromi nuosekliai išvardijant aminorūgščių liekanas, pradedant nuo N-galo, pridedant priesagą-il, išskyrus paskutinę C-galo aminorūgštį, kurios visas pavadinimas išsaugomas. Kitaip tariant, vardai
aminorūgštys, kurios dėl „savo“ COOH grupės susiformavo peptidiniam ryšiui, baigiasi peptido pavadinimu -il: alanilis, valilas ir kt. (asparto ir glutamo rūgšties likučiams atitinkamai vartojami pavadinimai „aspartilas“ ir „glutamilas“). Aminorūgščių pavadinimai ir simboliai rodo jų priklausymą l -eilutė, jei nenurodyta kitaip ( d arba dl).
Kartais sutrumpintuose užrašuose simboliai H (kaip amino grupės dalis) ir OH (kaip karboksilo grupės dalis) rodo galinių aminorūgščių funkcinių grupių nepakeistumą. Šis metodas yra patogus vaizduojant funkcinius peptidų darinius; pavyzdžiui, aukščiau minėto peptido amidas C-galinėje aminorūgštyje yra parašytas H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidai randami visuose organizmuose. Skirtingai nuo baltymų, jie turi heterogeniškesnę aminorūgščių sudėtį, ypač dažnai juose yra aminorūgščių d - eilė. Struktūriškai jie taip pat yra įvairesni: juose yra ciklinių fragmentų, šakotų grandinių ir kt.
Vienas iš labiausiai paplitusių tripeptidų atstovų yra glutationas– randama visų gyvūnų, augalų ir bakterijų organizme.
Cisteinas, esantis glutationo sudėtyje, leidžia glutationui egzistuoti tiek redukuota, tiek oksiduota forma.
Glutationas dalyvauja daugelyje redokso procesų. Jis veikia kaip baltymų apsauga, t.y. medžiaga, apsauganti baltymus su laisvomis SH tiolio grupėmis nuo oksidacijos, susidarant disulfidinėms jungtims -S-S-. Tai taikoma tiems baltymams, kuriems toks procesas yra nepageidautinas. Tokiais atvejais glutationas veikia kaip oksidatorius ir taip „apsaugo“ baltymą. Glutationo oksidacijos metu dėl disulfidinės jungties atsiranda dviejų tripeptidų fragmentų tarpmolekulinis kryžminis ryšys. Procesas yra grįžtamas.
12.3. Antrinė polipeptidų ir baltymų struktūra
Didelės molekulinės masės polipeptidai ir baltymai kartu su pirmine struktūra taip pat pasižymi aukštesniu organizuotumo lygiu, kuris yra vadinamas vidurinis, tretinis Ir ketvirtinis struktūros.
Antrinę struktūrą apibūdina pagrindinės polipeptidinės grandinės erdvinė orientacija, tretinę – visos baltymo molekulės trimatę architektūrą. Tiek antrinė, tiek tretinė struktūra yra susijusi su tvarkingu makromolekulinės grandinės išdėstymu erdvėje. Tretinė ir ketvirtinė baltymų struktūra aptariama biochemijos kurse.
Skaičiuojant buvo parodyta, kad viena iš palankiausių polipeptidinės grandinės konformacijų yra išsidėstymas erdvėje dešiniarankės spiralės, vadinamos spirale, forma. α-spiralė(12.3 pav., a).
α-spiralinės polipeptidinės grandinės erdvinį išsidėstymą galima įsivaizduoti įsivaizduojant, kad ji apgaubia tam tikrą
Ryžiai. 12.3.α-spiralinė polipeptidinės grandinės konformacija
cilindras (žr. 12.3 pav., b). Vidutiniškai viename spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanų, spiralės žingsnis yra 0,54 nm, o skersmuo - 0,5 nm. Dviejų gretimų peptidų grupių plokštumos išsidėsčiusios 108° kampu, o aminorūgščių šoniniai radikalai – spiralės išorėje, t.y., nukreipti tarsi nuo cilindro paviršiaus.
Pagrindinį vaidmenį užtikrinant tokią grandinės konformaciją atlieka vandeniliniai ryšiai, kurie α-spirale susidaro tarp kiekvienos pirmos karbonilo deguonies atomo ir kiekvienos penktos aminorūgšties liekanos NH grupės vandenilio atomo.
Vandeniliniai ryšiai nukreipti beveik lygiagrečiai α-spiralės ašiai. Jie laiko grandinėlę susuktą.
Paprastai baltymų grandinės nėra visiškai spiralės, o tik iš dalies. Baltymai, tokie kaip mioglobinas ir hemoglobinas, turi gana ilgus α-spiralinius regionus, tokius kaip mioglobino grandinė
75% spiralizuota. Daugelyje kitų baltymų spiralinių regionų dalis grandinėje gali būti nedidelė.
Kitas antrinės polipeptidų ir baltymų struktūros tipas yra β struktūra, taip pat vadinama sulankstytas lapas, arba sulankstytas sluoksnis. Pailgintos polipeptidinės grandinės išsidėsčiusios sulankstytais lakštais, tarp šių grandinių peptidinių grupių susietos daugybe vandenilinių jungčių (12.4 pav.). Daugelyje baltymų yra ir α-spiralės, ir β lakštų struktūros.
Ryžiai. 12.4.Antrinė polipeptidinės grandinės struktūra sulankstyto lakšto pavidalu (β struktūra)
Šiuolaikinė baltyminė mityba neįsivaizduojama neįvertinus atskirų aminorūgščių vaidmens. Net ir esant bendram teigiamam baltymų balansui, gyvūno organizme gali trūkti baltymų. Taip yra dėl to, kad atskirų aminorūgščių pasisavinimas yra tarpusavyje susiję; vienos aminorūgšties trūkumas ar perteklius gali sukelti kitos trūkumą.
Kai kurios aminorūgštys nėra sintezuojamos žmogaus ir gyvūnų organizme. Jie vadinami nepakeičiamais. Tokių aminorūgščių yra tik dešimt. Keturios iš jų yra kritinės (ribojančios) – dažniausiai riboja gyvūnų augimą ir vystymąsi.
Paukštienos pašaruose pagrindinės ribojančios aminorūgštys yra metioninas ir cistinas, kiaulių pašaruose – lizinas. Kūnas turi gauti pakankamą kiekį pagrindinės ribojančios rūgšties su maistu, kad kitos aminorūgštys būtų efektyviai panaudotos baltymų sintezei.
Šį principą iliustruoja „Liebig statinė“, kur statinės užpildymo lygis parodo baltymų sintezės lygį gyvūno organizme. Trumpiausia lenta statinėje „riboja“ galimybę laikyti joje skystį. Jei ši lenta pailginta, statinėje laikomo skysčio tūris padidės iki antrosios ribojančios plokštės lygio.
Dauguma svarbus veiksnys, lemiantis gyvūnų produktyvumą, yra jame esančių aminorūgščių balansas pagal fiziologinius poreikius. Daugybė tyrimų įrodė, kad kiaulėms, priklausomai nuo veislės ir lyties, aminorūgščių poreikis skiriasi kiekybiškai. Tačiau nepakeičiamų aminorūgščių santykis 1 g baltymų sintezei yra toks pat. Šis nepakeičiamų aminorūgščių ir lizino, kaip pagrindinės ribojančios aminorūgšties, santykis vadinamas „idealiu baltymu“ arba „idealiu aminorūgščių profiliu“. (
Lizinas
yra beveik visų gyvūninės, augalinės ir mikrobinės kilmės baltymų dalis, tačiau javų baltymuose lizino trūksta.
- Lizinas reguliuoja reprodukcinę funkciją, jo trūkumas sutrikdo spermatozoidų ir kiaušialąsčių susidarymą.
- Būtinas jaunų gyvūnų augimui ir audinių baltymų susidarymui. Lizinas dalyvauja nukleoproteinų, chromoproteinų (hemoglobino) sintezėje, taip reguliuojant gyvūnų kailio pigmentaciją. Reguliuoja baltymų skilimo produktų kiekį audiniuose ir organuose.
- Skatina kalcio pasisavinimą
- Dalyvauja nervų ir endokrininės sistemos funkcinėje veikloje, reguliuoja baltymų ir angliavandenių apykaitą, tačiau, reaguodamas su angliavandeniais, lizinas tampa nepasisavinamas.
- Lizinas yra pradinė karnitino, kuris atlieka svarbų vaidmenį riebalų apykaitoje, susidarymo medžiaga.
Metioninas ir cistinas sieros turinčios aminorūgštys. Tokiu atveju metioninas gali virsti cistinu, todėl šios aminorūgštys yra normuojamos kartu, o jei yra trūkumas, į racioną įvedami metionino papildai. Abi šios aminorūgštys dalyvauja formuojant odos darinius – plaukus, plunksnas; kartu su vitaminu E jie reguliuoja riebalų pertekliaus pašalinimą iš kepenų ir yra būtini ląstelių bei raudonųjų kraujo kūnelių augimui ir dauginimuisi. Jei trūksta metionino, cistinas yra neaktyvus. Tačiau didelis metionino perteklius maiste neturėtų būti leidžiamas.
Metioninas
skatina riebalų nusėdimą raumenyse, būtinas naujiems organiniams junginiams cholinui (vitaminas B4), kreatinui, adrenalinui, niacinui (vitaminas B5) ir kt.
Dėl metionino trūkumo dietoje sumažėja plazmos baltymų (albumino) kiekis, atsiranda anemija (sumažėja hemoglobino kiekis kraujyje), o vitamino E ir seleno trūkumas tuo pačiu metu prisideda prie raumenų distrofijos išsivystymo. Nepakankamas metionino kiekis racione sukelia jaunų gyvūnų augimo sulėtėjimą, apetito praradimą, produktyvumo padidėjimą, padidėjusias pašarų sąnaudas, kepenų riebumą, inkstų funkcijos sutrikimą, anemiją ir išsekimą.
Dėl metionino pertekliaus sutrinka azoto panaudojimas, atsiranda degeneracinių kepenų, inkstų, kasos pakitimų, didėja arginino ir glicino poreikis. Esant dideliam metionino pertekliui, pastebimas disbalansas (sutrinka aminorūgščių pusiausvyra, kuri pagrįsta staigiais nukrypimais nuo optimalaus nepakeičiamų aminorūgščių santykio maiste), kurį lydi medžiagų apykaitos sutrikimai ir augimo greičio slopinimas. jauniems gyvūnams.
Cistinas yra sieros turinti aminorūgštis, keičiama su metioninu, dalyvauja redokso procesuose, baltymų, angliavandenių ir tulžies rūgščių apykaitoje, skatina medžiagų, neutralizuojančių žarnyno nuodus, susidarymą, aktyvina insuliną, kartu su triptofanu cistinas dalyvauja sintezėje. kepenyse tulžies rūgštys, reikalingos riebalų virškinimo produktams pasisavinti iš žarnyno, naudojamos glutationo sintezei. Cistinas turi savybę sugerti ultravioletinius spindulius. Trūkstant cistino, pasireiškia kepenų cirozė, sulėtėja jaunų paukščių plunksnos ir plunksnų augimas, suaugusių paukščių plunksnos tampa trapesnės ir netenkamos (pešiojamos), sumažėja atsparumas infekcinėms ligoms.
Triptofanas
lemia virškinamojo trakto fermentų, ląstelių oksidacinių fermentų ir daugelio hormonų fiziologinį aktyvumą, dalyvauja kraujo plazmos baltymų atsinaujinime, lemia normalų endokrininės ir kraujodaros aparato, reprodukcinės sistemos funkcionavimą, gama globulinų sintezę. , hemoglobinas, nikotino rūgštis, akių purpurinė ir kt. Trūkstant raciono triptofano, sulėtėja jaunų gyvulių augimas, mažėja vištų dedeklių kiaušinėlių gamyba, didėja pašarų savikaina gamybai, atrofuojasi endokrininė ir lytinės liaukos , atsiranda aklumas, vystosi anemija (mažėja raudonųjų kraujo kūnelių skaičius ir hemoglobino kiekis kraujyje), mažėja organizmo atsparumas ir imuninės savybės, apvaisinimas ir kiaušinėlių perėjimas. Kiaulių, šeriamų mažai triptofano turinčiu ėdalu, sumažėja pašaro suvartojimas, atsiranda iškrypęs apetitas, šereliai tampa šiurkštesni ir išsekę, pastebimas kepenų suriebėjimas. Šios aminorūgšties trūkumas taip pat lemia sterilumą, padidėjusį jaudrumą, traukulius, kataraktos formavimąsi, neigiamas balansas azoto ir gyvojo svorio netekimas. Triptofanas, kaip nikotino rūgšties pirmtakas (provitaminas), neleidžia vystytis pellagrai.
Amino rūgštys, baltymai ir peptidai yra toliau aprašytų junginių pavyzdžiai. Daugelyje biologiškai aktyvių molekulių yra keletas chemiškai skirtingų funkcinių grupių, kurios gali sąveikauti tarpusavyje ir su viena kitos funkcinėmis grupėmis.
Amino rūgštys.
Amino rūgštys- organiniai bifunkciniai junginiai, kuriuose yra karboksilo grupė, UNS, o amino grupė yra N.H. 2 .
Atskirai α Ir β - amino rūgštys:
Dažniausiai randama gamtoje α - rūgštys. Baltymuose yra 19 aminorūgščių ir viena imino rūgštis ( C 5 H 9NE 2 ):
Paprasčiausias amino rūgštis- glicinas. Likusios aminorūgštys gali būti suskirstytos į šias pagrindines grupes:
1) glicino homologai – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas.
Aminorūgščių gavimas.
Aminorūgščių cheminės savybės.
Amino rūgštys- tai amfoteriniai junginiai, nes turi 2 priešingas funkcines grupes – amino grupę ir hidroksilo grupę. Todėl jie reaguoja ir su rūgštimis, ir su šarmais:
Rūgščių-šarmų transformacija gali būti pavaizduota taip:
Paskaita Nr.3Tema: „Amino rūgštys – struktūra, klasifikacija, savybės, biologinis vaidmuo“
Amino rūgštys – turinčios azoto organiniai junginiai, kurio molekulėse yra amino grupė –NH2 ir karboksilo grupė –COOH
Paprasčiausias atstovas yra aminoetano rūgštis H2N - CH2 - COOH
Aminorūgščių klasifikacija
Yra 3 pagrindinės aminorūgščių klasifikacijos:
Fizikiniai-cheminiai – pagrįsta aminorūgščių fizikinių ir cheminių savybių skirtumais
Hidrofobinės aminorūgštys (nepolinės). Radikalų komponentuose dažniausiai yra angliavandenilių grupių, kuriose elektronų tankis pasiskirstęs tolygiai ir nėra krūvių ar polių. Juose taip pat gali būti elektronneigiamų elementų, tačiau jie visi yra angliavandenilių aplinkoje.
Hidrofilinės neįkrautos (polinės) aminorūgštys . Tokių aminorūgščių radikaluose yra polinės grupės: -OH, -SH, -CONH2
Neigiamai įkrautos aminorūgštys. Tai yra asparto ir glutamo rūgštys. Radikale jie turi papildomą COOH grupę – neutralioje aplinkoje jie įgyja neigiamą krūvį.
Teigiamai įkrautos aminorūgštys : argininas, lizinas ir histidinas. Radikale jie turi papildomą NH 2 grupę (arba imidazolo žiedą, kaip ir histidinas) – neutralioje aplinkoje jie įgyja teigiamą krūvį.
Nepakeičiamas amino rūgštys, jos dar vadinamos „esminėmis“. Žmogaus organizme jų sintetinti nepavyksta ir jie turi būti aprūpinti maistu. Iš jų yra 8 ir dar 2 aminorūgštys, kurios priskiriamos iš dalies nepakeičiamoms.
Iš dalies nepakeičiamas: argininas, histidinas.
Keičiamas(gali būti sintetinamas žmogaus organizme). Jų yra 10: glutamo rūgštis, glutaminas, prolinas, alaninas, asparto rūgštis, asparaginas, tirozinas, cisteinas, serinas ir glicinas.
Aminorūgštys klasifikuojamos pagal jų struktūrines savybes.
1. Priklausomai nuo santykinė padėtis amino ir karboksilo grupės, aminorūgštys skirstomos į α-, β-, γ-, δ-, ε- ir tt
Sumažėja aminorūgščių poreikis:
Dėl įgimtų sutrikimų, susijusių su aminorūgščių įsisavinimu. Tokiu atveju kai kurios baltyminės medžiagos gali sukelti alergines organizmo reakcijas, įskaitant virškinimo trakto sutrikimus, niežulys ir pykinimas.
Amino rūgščių virškinamumas
Aminorūgščių įsisavinimo greitis ir išsamumas priklauso nuo jų turinčių produktų tipo. Kiaušinių baltymuose, neriebioje varškėje, liesoje mėsoje ir žuvyje esančias aminorūgštis organizmas gerai pasisavina.
Aminorūgštys greitai pasisavinamos ir tinkamai derinant produktus: derinamas pienas su grikių košė ir balta duona, visokie miltiniai gaminiai su mėsa ir varške.
Naudingos savybės amino rūgštys, jų poveikis organizmui
Kiekviena aminorūgštis turi savo poveikį organizmui. Taigi metioninas ypač svarbus gerinant riebalų apykaitą organizme, naudojamas kaip aterosklerozės, cirozės ir suriebėjusių kepenų degeneracijos profilaktika.
Tam tikroms neuropsichiatrinėms ligoms gydyti vartojamas glutaminas ir aminosviesto rūgštys. Glutamo rūgštis taip pat naudojama kulinarijoje kaip kvapioji medžiaga. Cisteinas skirtas akių ligoms gydyti.
Trys pagrindinės aminorūgštys – triptofanas, lizinas ir metioninas, ypač reikalingos mūsų organizmui. Triptofanas naudojamas organizmo augimui ir vystymuisi paspartinti, taip pat palaiko azoto balansą organizme.
Lizinas užtikrina normalų organizmo augimą ir dalyvauja kraujodaros procesuose.
Pagrindiniai lizino ir metionino šaltiniai yra varškė, jautiena, kai kurios žuvies rūšys (menkė, lydeka, silkė). Optimalus triptofano kiekis randamas subproduktuose, veršiena ir žaidimas.širdies priepuolis.
Amino rūgštys sveikatai, energijai ir grožiui
Norint sėkmingai auginti raumenų masę kultūrizme, dažnai naudojami aminorūgščių kompleksai, susidedantys iš leucino, izoleucino ir valino.
Norėdami išlaikyti energiją treniruočių metu, sportininkai kaip maisto papildus naudoja metioniną, gliciną ir argininą arba jų turinčius produktus.
Bet kuriam žmogui, vedančiam aktyvų sveiką gyvenimo būdą, reikalingas specialus maistas, kuriame būtų nemažai nepakeičiamų aminorūgščių, kad išlaikytų puikią fizinę formą, greitai atkurtų jėgas, sudegintų riebalų perteklių ar augintų raumenų masę.
