Aminoacidet janë acide karboksilike që përmbajnë një grup amino dhe një grup karboksilik. Aminoacidet natyrore janë acide 2-aminokarboksilike, ose α-aminoacide, megjithëse ka aminoacide si β-alanina, taurina, acidi γ-aminobutirik. Formula e përgjithësuar e një α-aminoacidi duket si kjo:
A-aminoacidet kanë katër zëvendësues të ndryshëm në karbonin 2, domethënë, të gjithë α-aminoacidet, përveç glicinës, kanë një atom karboni asimetrik (kiral) dhe ekzistojnë në formën e dy enantiomerëve - aminoacidet L- dhe D. Aminoacidet natyrore i përkasin serisë L. D-aminoacidet gjenden në bakteret dhe antibiotikët peptide.
Të gjitha aminoacidet në tretësirat ujore mund të ekzistojnë në formën e joneve bipolare, dhe ngarkesa totale e tyre varet nga pH e mediumit. Vlera e pH në të cilën ngarkesa totale është zero quhet pika izoelektrike. Në pikën izoelektrike, një aminoacid është një zwitterion, domethënë grupi i tij amin është i protonuar dhe grupi i tij karboksil është i disociuar. Në rajonin e pH neutral, shumica e aminoacideve janë zwitterions:
Aminoacidet nuk thithin dritën në zonën e dukshme të spektrit, aminoacidet aromatike thithin dritën në rajonin UV të spektrit: triptofani dhe tirozina në 280 nm, fenilalanina në 260 nm.
Aminoacidet karakterizohen nga disa reaksionet kimike duke pasur rëndësi të madhe për praktikën laboratorike: testi i ninhidrinës me ngjyra për grupin α-amino, reaksionet karakteristike të sulfhidrilit, fenolik dhe grupeve të tjera të radikaleve aminoacide, acelimi dhe formimi i bazave Schiff në grupet amino, esterifikimi në grupet karboksil.
Roli biologjik i aminoacideve:
janë elementë strukturorë të peptideve dhe proteinave, të ashtuquajturat aminoacide proteinogjene. Proteinat përmbajnë 20 aminoacide, të cilat janë të koduara nga kodi gjenetik dhe përfshihen në proteina gjatë përkthimit; disa prej tyre mund të jenë të fosforiluara, të aciluara ose të hidroksiluara;
mund të jenë elementë strukturorë të komponimeve të tjera natyrore - koenzima, acide biliare, antibiotikë;
janë molekula sinjalizuese. Disa nga aminoacidet janë neurotransmetues ose prekursorë të neurotransmetuesve, hormoneve dhe histohormoneve;
janë metabolitët më të rëndësishëm, për shembull, disa aminoacide janë prekursorë të alkaloideve bimore, ose shërbejnë si dhurues të azotit, ose janë komponentë vitalë të të ushqyerit.
Klasifikimi i aminoacideve proteinogjene bazohet në strukturën dhe polaritetin e vargjeve anësore:
1. Aminoacidet alifatike:
glicinë, gly,G,Gly
alaninë, ala, A, Ala
valine, bosht,V,Val*
leucine, lei,L,Leu*
izoleucine, llum, une, Ile*
Këto aminoacide nuk përmbajnë heteroatome ose grupe ciklike në zinxhirin anësor dhe karakterizohen nga një polaritet dukshëm i ulët.
cisteinë, cis, Cys
metioninë, met,M,Met*
3. Aminoacidet aromatike:
fenilalaninë, tharese flokesh,F,Phe*
tirozinë, galeri qitjeje,Y,Tyr
triptofan, tre,W,Trp*
histidine, gis,H,I tij
Aminoacidet aromatike përmbajnë unaza mezomerike të stabilizuara nga rezonanca. Në këtë grup, vetëm aminoacidi fenilalaninë shfaq polaritet të ulët, tirozina dhe triptofani karakterizohen nga polaritet i dukshëm, madje histidina ka polaritet të lartë. Histidina gjithashtu mund të klasifikohet si një aminoacid bazë.
4. Aminoacidet neutrale:
serinë, gri,S,Ser
treonina, tre,T,Thr*
asparaginë, asn, N,Asn
glutamine, gln, Q, Gln
Aminoacidet neutrale përmbajnë grupe hidroksil ose karboksamide. Megjithëse grupet e amideve janë jojonike, molekulat e asparaginës dhe glutaminës janë shumë polare.
5. Aminoacidet acide:
acid aspartik (aspartat), asp,D,Asp
acid glutamik (glutamat), glu, E, Glu
Grupet karboksil të vargjeve anësore të aminoacideve acide jonizohen plotësisht në të gjithë gamën e vlerave fiziologjike të pH.
6. Aminoacidet esenciale:
lizinë, l nga, K,Lys*
arginine, arg,R,Arg
Zinxhirët anësor të aminoacideve kryesore protonohen plotësisht në rajonin neutral të pH. Një aminoacid shumë bazë dhe shumë polar është arginina, e cila përmban një grup guanidine.
7. Imino acid:
proline, rreth,P,Pro
Zinxhiri anësor i prolinës përbëhet nga një unazë me pesë anëtarë që përmban një atom α-karbon dhe një grup α-amino. Prandaj, prolina, në mënyrë rigoroze, nuk është një aminoacid, por një imino acid. Atomi i azotit në unazë është një bazë e dobët dhe nuk protonohet në vlerat fiziologjike të pH. Për shkak të strukturës së saj ciklike, prolina shkakton përkulje në zinxhirin polipeptid, i cili është shumë i rëndësishëm për strukturën e kolagjenit.
Disa nga aminoacidet e listuara nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Këto aminoacide thelbësore janë shënuar me yll.
Siç u tha më lart, aminoacidet proteinogjene janë pararendësit e disa molekulave të vlefshme biologjikisht aktive.
Dy amina biogjenike, β-alanina dhe cisteamina, janë pjesë e koenzimës A (koenzimat janë derivate të vitaminave të tretshme në ujë që formojnë qendrën aktive të enzimave komplekse). β-alanina formohet nga dekarboksilimi i acidit aspartik, dhe cisteamina nga dekarboksilimi i cisteinës:
β-alanine 
cisteaminë
Mbetja e acidit glutamik është pjesë e një koenzime tjetër - acidi tetrahidrofolik, një derivat i vitaminës B c.
Molekula të tjera biologjikisht të vlefshme janë konjugatet e acideve biliare me aminoacidin glicinë. Këto konjugate janë acide më të forta se ato bazë, formohen në mëlçi dhe janë të pranishme në biliare në formën e kripërave.
acid glikokolik
Aminoacidet proteinogjene janë pararendës të disa antibiotikëve - substanca biologjikisht aktive të sintetizuara nga mikroorganizmat dhe shtypin përhapjen e baktereve, viruseve dhe qelizave. Më të njohurit prej tyre janë penicilinat dhe cefalosporinat, të cilat përbëjnë grupin e antibiotikëve β-laktamë dhe prodhohen nga myqet e gjinisë. Penicilium. Ato karakterizohen nga prania në strukturën e tyre të një unaze reaktive β-laktame, me ndihmën e së cilës pengojnë sintezën e mureve qelizore të mikroorganizmave gram-negativë.
formula e përgjithshme e penicilinave
Nga aminoacidet, aminet biogjene fitohen me dekarboksilim - neurotransmetues, hormone dhe histohormone.
Aminoacidet glicina dhe glutamati janë vetë neurotransmetues në sistemin nervor qendror.
dopaminë (neurotransmetues) norepinefrinë (neurotransmetues)
adrenalinë (hormon) histamine (transmetues dhe histohormoni)
serotonin (neurotransmetues dhe histohormon) GABA (neurotransmetues)
tiroksinë (hormon)
Një derivat i aminoacidit triptofan është auksina më e famshme natyrale, acidi indolilacetik. Auksinat janë rregullues të rritjes së bimëve, stimulojnë diferencimin e indeve në rritje, rritjen e kambiumit, rrënjët, përshpejtojnë rritjen e frutave dhe heqjen e gjetheve të vjetra; antagonistët e tyre janë acidi abscisik.
acid indolilacetik
Derivatet e aminoacideve janë gjithashtu alkaloide - komponime natyrore që përmbajnë azot të një natyre bazike, të formuara në bimë. Këto komponime janë komponime fiziologjike jashtëzakonisht aktive që përdoren gjerësisht në mjekësi. Shembuj të alkaloideve përfshijnë derivatin e fenilalaninës papaverinë, një alkaloid izokinoline i lulëkuqes somniferous (një antispazmatik) dhe derivati i triptofanit fizostigmina, një alkaloid indol nga fasulet Calabar (një ilaç antikolinesterazë):
papaverinë fizostigminë
Aminoacidet janë objekte jashtëzakonisht të njohura të bioteknologjisë. Ka shumë mundësi për sintezën kimike të aminoacideve, por rezultati është racemate e aminoacideve. Që për Industria ushqimore dhe vetëm L-izomerët e aminoacideve janë të përshtatshëm për mjekësi; përzierjet racemike duhet të ndahen në enantiomere, gjë që paraqet një problem serioz. Prandaj, qasja bioteknologjike është më popullore: sinteza enzimatike duke përdorur enzima të imobilizuara dhe sinteza mikrobiologjike duke përdorur qeliza të tëra mikrobike. Në të dyja rastet e fundit, fitohen L-izomerë të pastër.
Aminoacidet përdoren si aditivë ushqimorë dhe përbërës të ushqimit. Acidi glutamik rrit shijen e mishit, valina dhe leucina përmirësojnë shijen e produkteve të pjekura, glicina dhe cisteina përdoren si antioksidantë në konservim. D-triptofani mund të jetë një zëvendësues i sheqerit, pasi është shumë herë më i ëmbël. Lizina shtohet në ushqimin e kafshëve të fermës, pasi shumica e proteinave bimore përmbajnë sasi të vogla të aminoacidit esencial lizin.
Aminoacidet përdoren gjerësisht në praktikën mjekësore. Këto janë aminoacide të tilla si metionina, histidina, acidet glutamike dhe aspartike, glicina, cisteina, valina.
Në dekadën e fundit, aminoacidet filluan të shtohen në produktet kozmetike për kujdesin e lëkurës dhe flokëve.
Aminoacidet e modifikuara kimikisht përdoren gjithashtu gjerësisht në industri si surfaktantë në sintezën e polimereve, në prodhimin e detergjenteve, emulsifikuesve dhe aditivëve të karburantit.
PROTEINAT
Proteinat janë substanca me molekulare të lartë të përbëra nga aminoacide të lidhura me lidhje peptide.
Janë proteinat që janë produkt i informacionit gjenetik të transmetuar brez pas brezi dhe kryejnë të gjitha proceset jetësore në qelizë.
Funksionet e proteinave:
Funksioni katalitik. Grupi më i shumtë i proteinave përbëhet nga enzimat - proteinat me aktivitet katalitik që përshpejtojnë reaksionet kimike. Shembuj të enzimave janë pepsina, alkool dehidrogjenaza, glutamina sintetaza.
Funksioni i strukturës. Proteinat strukturore janë përgjegjëse për ruajtjen e formës dhe stabilitetit të qelizave dhe indeve, këto përfshijnë keratinat, kolagjenin, fibroinën.
Funksioni i transportit. Proteinat transportuese bartin molekula ose jone nga një organ në tjetrin ose nëpër membrana brenda një qelize, për shembull, hemoglobinën, albuminën e serumit, kanalet jonike.
Funksioni mbrojtës. Proteinat e sistemit të homeostazës mbrojnë trupin nga patogjenët, informacionet e huaja, humbja e gjakut - imunoglobulinat, fibrinogjeni, trombina.
Funksioni rregullator. Proteinat kryejnë funksionet e substancave sinjalizuese - disa hormone, histohormone dhe neurotransmetues, janë receptorë për substancat sinjalizuese të çdo strukture dhe sigurojnë transmetim të mëtejshëm të sinjalit në zinxhirët e sinjalit biokimik të qelizës. Shembujt përfshijnë hormonin e rritjes somatotropin, hormonin insulinë, receptorët H- dhe M-kolinergjikë.
Funksioni motorik. Me ndihmën e proteinave kryhen proceset e tkurrjes dhe lëvizjeve të tjera biologjike. Shembujt përfshijnë tubulinën, aktinën dhe miozinën.
Funksioni rezervë. Bimët përmbajnë proteina ruajtëse që janë të vlefshme lëndë ushqyese, në organizmat shtazorë proteinat e muskujve shërbejnë si lëndë ushqyese rezervë që mobilizohen kur është absolutisht e nevojshme.
Proteinat karakterizohen nga prania e disa niveleve të organizimit strukturor.
Struktura primare Një proteinë është një sekuencë e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid. Një lidhje peptide është një lidhje karboksamide midis grupit α-karboksil të një aminoacidi dhe grupit α-amino të një aminoacidi tjetër.
alanilfenilalanilcisteilproline
Lidhja peptide ka disa veçori:
a) është i stabilizuar në mënyrë rezonante dhe për këtë arsye ndodhet praktikisht në të njëjtin rrafsh - planar; rrotullimi rreth lidhjes C-N kërkon shumë energji dhe është i vështirë;
b) lidhja -CO-NH- ka karakter të veçantë, është më e vogël se ajo e rregullt, por më e madhe se e dyfishtë, domethënë ka tautomeri keto-enol:
c) zëvendësuesit në lidhje me lidhjen peptide janë në ekstazë-pozita;
d) shtylla kurrizore peptide është e rrethuar nga zinxhirë anësor të natyrës së ndryshme, duke ndërvepruar me molekulat e tretësit përreth, grupet e lira karboksil dhe amino jonizohen, duke formuar qendra kationike dhe anionike të molekulës së proteinës. Në varësi të raportit të tyre, molekula e proteinës merr një ngarkesë totale pozitive ose negative, dhe karakterizohet gjithashtu nga një ose një vlerë tjetër pH e mjedisit kur arrin pikën izoelektrike të proteinës. Radikalët formojnë ura kripe, eterike dhe disulfide brenda molekulës së proteinës, dhe gjithashtu përcaktojnë gamën e reaksioneve karakteristike të proteinave.
Aktualisht, është rënë dakord që polimeret që përbëhen nga 100 ose më shumë mbetje aminoacide konsiderohen proteina, polipeptidet janë polimere që përbëhen nga 50-100 mbetje aminoacide dhe peptidet me molekulare të ulët janë polimere që përbëhen nga më pak se 50 mbetje aminoacide.
Disa peptide me peshë të ulët molekulare luajnë një rol të pavarur biologjik. Shembuj të disa prej këtyre peptideve:
Glutathione - γ-gluc-cis-gly - është një nga peptidet ndërqelizore më të përhapura, merr pjesë në proceset redoks në qeliza dhe transferimin e aminoacideve nëpër membranat biologjike.
Karnozina - β-ala-gis - një peptid që përmbahet në muskujt e kafshëve, eliminon produktet e prishjes së peroksidit të lipideve, përshpejton ndarjen e karbohidrateve në muskuj dhe është i përfshirë në metabolizmin e energjisë në muskuj në formën e fosfatit.
Vazopresina është një hormon i lobit të pasmë të gjëndrrës së hipofizës, i përfshirë në rregullimin e metabolizmit të ujit në trup:
Falloidina është një polipeptid helmues i agarit të mizës, në përqendrime të papërfillshme shkakton vdekjen e trupit për shkak të lëshimit të enzimave dhe joneve të kaliumit nga qelizat:
Gramicidina është një antibiotik që vepron në shumë baktere gram-pozitive, ndryshon përshkueshmërinë e membranave biologjike në komponime me peshë të ulët molekulare dhe shkakton vdekjen e qelizave:
Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - një peptid i sintetizuar në neurone dhe redukton dhimbjen.
Struktura dytësore e proteinaveështë një strukturë hapësinore e formuar si rezultat i ndërveprimeve midis grupeve funksionale të shtyllës kurrizore peptide.
Zinxhiri peptid përmban shumë grupe CO dhe NH të lidhjeve peptide, secila prej të cilave është potencialisht e aftë të marrë pjesë në formimin e lidhjeve hidrogjenore. Ekzistojnë dy lloje kryesore strukturash që e lejojnë këtë të ndodhë: një spirale α, në të cilën zinxhiri është i mbështjellë si një kordon telefoni, dhe një strukturë β e palosur, në të cilën seksionet e zgjatura të një ose më shumë zinxhirëve janë vendosur krah për krah. anësor. Të dyja këto struktura janë shumë të qëndrueshme.
Heliksi α karakterizohet nga paketimi jashtëzakonisht i dendur i zinxhirit polipeptid të përdredhur; për çdo kthesë të spirales së djathtë ka 3.6 mbetje aminoacide, radikalet e të cilave janë gjithmonë të drejtuara nga jashtë dhe pak prapa, domethënë, fillimi i vargut polipeptid.
Karakteristikat kryesore të α-spiralës:
α-spiralja stabilizohet nga lidhjet hidrogjenore midis atomit të hidrogjenit në azotin e grupit peptid dhe oksigjenit karbonil të mbetjes që ndodhet në katër pozicione përgjatë zinxhirit;
Të gjitha grupet peptide marrin pjesë në formimin e një lidhje hidrogjeni, kjo siguron stabilitet maksimal të α-spiralës;
të gjithë atomet e azotit dhe oksigjenit të grupeve peptide përfshihen në formimin e lidhjeve hidrogjenore, gjë që redukton ndjeshëm hidrofilitetin e α. -rajonet spirale dhe rrit hidrofobicitetin e tyre;
α-spiralja formohet në mënyrë spontane dhe është konformacioni më i qëndrueshëm i zinxhirit polipeptid, që korrespondon me energjinë minimale të lirë;
Në një zinxhir polipeptid të L-aminoacideve, spiralen e djathtë, që zakonisht gjendet në proteina, është shumë më e qëndrueshme se ajo e majtë.
Mundësia e formimit të α-spiralës përcaktohet nga struktura primare e proteinës. Disa aminoacide parandalojnë shtrembërimin e shtyllës kurrizore të peptideve. Për shembull, grupet karboksil ngjitur të glutamatit dhe aspartatit reciprokisht sprapsin njëri-tjetrin, gjë që parandalon formimin e lidhjeve hidrogjenore në α-spiralën. Për të njëjtën arsye, helikalizimi i zinxhirit është i vështirë në vendet ku mbetjet e lizinës dhe argininës me ngarkesë pozitive ndodhen afër njëra-tjetrës. Sidoqoftë, prolina luan rolin më të madh në përçarjen e α-spiralës. Së pari, në prolinë atomi i azotit është pjesë e një unaze të ngurtë, e cila parandalon rrotullimin rreth lidhjes N-C, dhe së dyti, prolina nuk formon një lidhje hidrogjeni për shkak të mungesës së hidrogjenit në atomin e azotit.
Fletë β është një strukturë me shtresa e formuar nga lidhje hidrogjenore midis fragmenteve peptide të rregulluara në mënyrë lineare. Të dy zinxhirët mund të jenë të pavarur ose i përkasin të njëjtës molekulë polipeptide. Nëse zinxhirët janë të orientuar në të njëjtin drejtim, atëherë një strukturë e tillë β quhet paralele. Në rastin e drejtimeve të zinxhirit të kundërt, domethënë kur fundi N i një zinxhiri përkon me fundin C të një zinxhiri tjetër, struktura β quhet antiparalele. Një fletë β antiparalele me ura hidrogjeni gati lineare është energjikisht më e preferueshme.
fletë β paralele fletë β antiparalele
Ndryshe nga heliksi α, i cili është i ngopur me lidhje hidrogjeni, çdo seksion i zinxhirit të fletës β është i hapur për formimin e lidhjeve shtesë të hidrogjenit. Radikalet anësore të aminoacideve janë të orientuara pothuajse pingul me rrafshin e fletës, në mënyrë alternative lart e poshtë.
Në ato zona ku zinxhiri peptid përkulet mjaft ashpër, shpesh ka një lak β. Ky është një fragment i shkurtër në të cilin 4 mbetje aminoacide janë të përkulura me 180° dhe stabilizohen nga një urë hidrogjeni midis mbetjes së parë dhe të katërt. Radikalet e mëdha të aminoacideve ndërhyjnë në formimin e lakut β, kështu që më së shpeshti përfshin aminoacidin më të vogël, glicinë.
Struktura suprasekondare e proteinave- ky është një rend specifik i alternimit të strukturave dytësore. Një domen kuptohet si një pjesë e veçantë e një molekule proteine që ka një shkallë të caktuar të autonomisë strukturore dhe funksionale. Domenet tani konsiderohen si elementë themelorë të strukturës së molekulave të proteinave, dhe marrëdhënia dhe natyra e rregullimit të a-helikave dhe fletëve β ofron më shumë për të kuptuar evolucionin e molekulave të proteinave dhe marrëdhëniet filogjenetike sesa një krahasim i strukturave parësore. Detyra kryesore e evolucionit është të krijojë gjithnjë e më shumë proteina të reja. Ekziston një shans pafundësisht i vogël për të sintetizuar aksidentalisht një sekuencë aminoacide që do të plotësonte kushtet e paketimit dhe do të siguronte përmbushjen e detyrave funksionale. Prandaj, është e zakonshme të gjesh proteina me funksione të ndryshme, por aq të ngjashme në strukturë sa që duket se kanë pasur një paraardhës të përbashkët ose kanë evoluar nga njëra-tjetra. Duket se evolucioni, kur përballet me nevojën për të zgjidhur një problem të caktuar, preferon të mos projektojë që në fillim proteinat për këtë qëllim, por të përshtatë struktura tashmë të vendosura mirë për këtë qëllim, duke i përshtatur ato për qëllime të reja.
Disa shembuj të strukturave suprasekondare të përsëritura shpesh:
αα’ – proteina që përmbajnë vetëm α-helika (mioglobinë, hemoglobinë);
ββ’ – proteina që përmbajnë vetëm struktura β (imunoglobulina, superoksid dismutazë);
βαβ’ – struktura β-fuçie, secila shtresë β ndodhet brenda fuçisë dhe është e lidhur me një α-helix që ndodhet në sipërfaqen e molekulës (triozofosfoizomeraza, laktat dehidrogjenaza);
"Gishti i zinkut" - një fragment proteine që përbëhet nga 20 mbetje aminoacide, atomi i zinkut është i lidhur me dy mbetje cisteine dhe dy mbetje histidine, duke rezultuar në formimin e një "gishti" prej afërsisht 12 mbetjesh aminoacide, të cilat mund të lidhen. në rajonet rregulluese të molekulës së ADN-së;
"zinxhir leucine" - proteinat ndërvepruese kanë një rajon α-spiral që përmban të paktën 4 mbetje leucine, ato ndodhen 6 aminoacide larg njëra-tjetrës, domethënë janë në sipërfaqen e çdo kthese të dytë dhe mund të formojnë lidhje hidrofobike me mbetje leucine të një tjetri. proteina. Me ndihmën e zinxhirëve të leucinës, për shembull, molekulat e proteinave të histonit fort bazë mund të kompleksohen, duke kapërcyer një ngarkesë pozitive.
Struktura terciare e proteinave- ky është rregullimi hapësinor i molekulës së proteinës, i stabilizuar nga lidhjet midis radikaleve anësore të aminoacideve.
Llojet e lidhjeve që stabilizojnë strukturën terciare të një proteine:
disulfidi hidrofobik elektrostatik i hidrogjenit
ndërveprim komunikim komunikim ndërveprim
Në varësi të palosjes së strukturës terciare, proteinat mund të klasifikohen në dy lloje kryesore - fibrilare dhe globulare.
Proteinat fibrilare janë molekula të gjata, të ngjashme me fije, të patretshme në ujë, zinxhirët polipeptidikë të të cilave janë të zgjatur përgjatë një boshti. Këto janë kryesisht proteina strukturore dhe kontraktuese. Disa shembuj të proteinave fibrilare më të zakonshme:
α-Keratina. Sintetizohet nga qelizat epidermale. Ato përbëjnë pothuajse të gjithë peshën e thatë të flokëve, gëzofit, puplave, brirëve, thonjve, kthetrave, thonjve, luspave, thundrave dhe guaskës së breshkave, si dhe një pjesë të konsiderueshme të peshës së shtresës së jashtme të lëkurës. Kjo është një familje e tërë proteinash; ato janë të ngjashme në përbërjen e aminoacideve, përmbajnë shumë mbetje cisteine dhe kanë të njëjtin rregullim hapësinor të zinxhirëve polipeptidikë. Në qelizat e flokëve, zinxhirët polipeptidikë të keratinës organizohen fillimisht në fibra, nga të cilat strukturat formohen më pas si një litar ose kabllo e përdredhur, duke mbushur përfundimisht të gjithë hapësirën e qelizës. Qelizat e flokëve rrafshohen dhe më në fund vdesin, dhe muret qelizore formojnë një mbështjellës tubular të quajtur kutikula rreth çdo qimeje. Në α-keratin, zinxhirët polipeptidë kanë formën e një spirale α, të përdredhur rreth njëri-tjetrit në një kabllo me tre bërthama me formimin e lidhjeve ndër-disulfide. Mbetjet e terminalit N janë të vendosura në njërën anë (paralele). Keratinat janë të patretshme në ujë për shkak të mbizotërimit të aminoacideve në përbërjen e tyre me radikalet anësore jopolare që përballen me fazën ujore. Gjatë permit ndodhin këto procese: fillimisht shkatërrohen urat disulfidike me reduktim me tiol dhe më pas kur flokëve i jepet forma e kërkuar thahen me ngrohje, ndërsa për shkak të oksidimit me oksigjen atmosferik krijohen ura të reja disulfide. , të cilat ruajnë formën e modelit të flokëve.
β-keratina. Këto përfshijnë fibroinën e mëndafshit dhe rrjetës së merimangës. Ato janë shtresa antiparalele të palosura β me një mbizotërim të glicinës, alaninës dhe serinës në përbërje.
Kolagjeni. Proteina më e zakonshme në kafshët më të larta dhe proteina kryesore fibrilare e indeve lidhëse. Kolagjeni sintetizohet në fibroblaste dhe kondrocite - qeliza të specializuara të indit lidhor, nga të cilat më pas nxirret. Fijet e kolagjenit gjenden në lëkurë, tendina, kërc dhe kocka. Ata nuk shtrihen, janë më të fortë se teli i çelikut dhe fibrilet e kolagjenit karakterizohen nga strija tërthore. Kur zihet në ujë, kolagjeni fijor, i patretshëm dhe i patretshëm shndërrohet në xhelatinë nga hidroliza e disa prej lidhjeve kovalente. Kolagjeni përmban 35% glicinë, 11% alaninë, 21% prolinë dhe 4-hidroksiprolinë (një aminoacid unik për kolagjenin dhe elastinën). Kjo përbërje përcakton vlerën relativisht të ulët ushqyese të xhelatinës si një proteinë ushqimore. Fibrilet e kolagjenit përbëhen nga nën-njësi polipeptide të përsëritura të quajtura tropokolagjen. Këto nënnjësi janë të rregulluara përgjatë fibrilit në formën e tufave paralele në një mënyrë nga koka në bisht. Zhvendosja e kokave jep strijat karakteristike tërthore. Boshllëqet në këtë strukturë, nëse është e nevojshme, mund të shërbejnë si vend për depozitimin e kristaleve të hidroksiapatitit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, i cili luan një rol të rëndësishëm në mineralizimin e kockave.
Njësitë e tropokolagjenit përbëhen nga tre zinxhirë polipeptidikë të mbështjellë fort në një litar me tre fije, të dallueshme nga α- dhe β-keratinat. Në disa kolagjene, të tre zinxhirët kanë të njëjtën sekuencë aminoacide, ndërsa në të tjera vetëm dy zinxhirë janë identikë, dhe i treti është i ndryshëm. Zinxhiri polipeptid i tropokolagjenit formon një spirale të majtë, me vetëm tre mbetje aminoacide në kthesë për shkak të kthesave të zinxhirit të shkaktuara nga prolina dhe hidroksiprolina. Të tre zinxhirët janë të lidhur me njëri-tjetrin, përveç lidhjeve hidrogjenore, nga një lidhje e tipit kovalent të formuar midis dy mbetjeve lizine të vendosura në zinxhirët ngjitur:
Ndërsa plakemi, gjithçka formohet brenda dhe ndërmjet nënnjësive të tropokolagjenit numër më i madh lidhjet e kryqëzuara, të cilat i bëjnë fibrilet e kolagjenit më të ngurtë dhe të brishtë, dhe kjo ndryshon vetitë mekanike të kërcit dhe tendinave, i bën kockat më të brishta dhe zvogëlon transparencën e kornesë.
Elastina. Përmban indin elastik të verdhë të ligamenteve dhe shtresën elastike të indit lidhës në muret e arterieve të mëdha. Nën-njësia kryesore e fibrileve të elastinës është tropoelastin. Elastina është e pasur me glicinë dhe alaninë, përmban shumë lizinë dhe pak prolinë. Seksionet spirale të elastinës shtrihen kur aplikohet tensioni, por kthehen në gjatësinë e tyre origjinale kur ngarkesa hiqet. Mbetjet e lizinës së katër zinxhirëve të ndryshëm formojnë lidhje kovalente me njëra-tjetrën dhe lejojnë që elastina të shtrihet në mënyrë të kthyeshme në të gjitha drejtimet.
Proteinat globulare janë proteina, zinxhiri polipeptid i të cilave është palosur në një rruzull kompakt dhe janë të afta të kryejnë një shumëllojshmëri të gjerë funksionesh.
Është më e përshtatshme të merret në konsideratë struktura terciare e proteinave globulare duke përdorur shembullin e mioglobinës. Mioglobina është një proteinë relativisht e vogël për lidhjen e oksigjenit që gjendet në qelizat e muskujve. Ai ruan oksigjenin e lidhur dhe nxit transferimin e tij në mitokondri. Molekula e mioglobinës përmban një zinxhir polipeptid dhe një hemogrup (hem) - një kompleks protoporfirine me hekur. Karakteristikat kryesore të mioglobinës:
a) molekula e mioglobinës është aq kompakte sa brenda saj mund të futen vetëm 4 molekula uji;
b) të gjitha mbetjet e aminoacideve polare, me përjashtim të dy, ndodhen në sipërfaqen e jashtme të molekulës dhe të gjitha janë në gjendje të hidratuar;
c) shumica e mbetjeve hidrofobike të aminoacideve ndodhen brenda molekulës së mioglobinës dhe, në këtë mënyrë, mbrohen nga kontakti me ujin;
d) secila nga katër mbetjet e prolinës në molekulën e mioglobinës ndodhet në vendin e përkuljes së zinxhirit polipeptid; mbetjet e serinës, treoninës dhe asparaginës janë të vendosura në vende të tjera përkuljeje, pasi aminoacide të tilla parandalojnë formimin e një spirale α nëse ato janë të vendosura pranë njëri-tjetrit;
e) një grup heme i sheshtë shtrihet në një zgavër (xhep) pranë sipërfaqes së molekulës, atomi i hekurit ka dy lidhje koordinimi të drejtuara pingul me rrafshin e hemit, njëra prej tyre është e lidhur me mbetjen e histidinës 93 dhe tjetra shërben për t'u lidhur. një molekulë oksigjeni.
Duke u nisur nga struktura terciare, proteina bëhet e aftë të kryejë funksionet e saj të qenësishme biologjike. Baza e funksionimit të proteinave është se kur një strukturë terciare vendoset në sipërfaqen e proteinës, formohen zona që mund të bashkojnë molekula të tjera, të quajtura ligandë. Specifikimi i lartë i ndërveprimit të proteinës me ligand sigurohet nga komplementariteti i strukturës së qendrës aktive me strukturën e ligandit. Komplementariteti është korrespondenca hapësinore dhe kimike e sipërfaqeve ndërvepruese. Për shumicën e proteinave, struktura terciare është niveli maksimal i palosjes.
Struktura e proteinave kuaternare– karakteristikë e proteinave që përbëhen nga dy ose më shumë zinxhirë polipeptidikë të lidhur me njëri-tjetrin ekskluzivisht me lidhje jokovalente, kryesisht elektrostatike dhe hidrogjen. Më shpesh, proteinat përmbajnë dy ose katër nënnjësi; më shumë se katër nën-njësi zakonisht përmbajnë proteina rregullatore.
Proteinat që kanë një strukturë kuaternare shpesh quhen oligomerike. Ka proteina homomerike dhe heteromerike. Proteinat homomerike përfshijnë proteina në të cilat të gjitha nënnjësitë kanë të njëjtën strukturë, për shembull, enzima katalazë përbëhet nga katër nënnjësi absolutisht identike. Proteinat heteromerike kanë njësi të ndryshme; për shembull, enzima ARN polimeraza përbëhet nga pesë nënnjësi strukturore të ndryshme që kryejnë funksione të ndryshme.
Ndërveprimi i një nënnjësie me një ligand specifik shkakton ndryshime konformacionale në të gjithë proteinën oligomerike dhe ndryshon afinitetin e nënnjësive të tjera për ligandët; kjo veti qëndron në bazë të aftësisë së proteinave oligomerike për t'iu nënshtruar rregullimit alosterik.
Struktura kuaternare e një proteine mund të konsiderohet duke përdorur shembullin e hemoglobinës. Përmban katër zinxhirë polipeptidikë dhe katër grupe protetike heme, në të cilat atomet e hekurit janë në formën hekuri Fe 2+. Pjesa proteinike e molekulës, globina, përbëhet nga dy zinxhirë α dhe dy vargje β, që përmbajnë deri në 70% α-helika. Secili nga katër zinxhirët ka një strukturë karakteristike terciare dhe një hemogrup është i lidhur me secilin zinxhir. Hemet e zinxhirëve të ndryshëm ndodhen relativisht larg njëri-tjetrit dhe kanë kënde të ndryshme prirjeje. Pak kontakte të drejtpërdrejta formohen midis dy zinxhirëve α dhe dy vargjeve β, ndërsa kontakte të shumta të tipit α 1 β 1 dhe α 2 β 2 të formuara nga radikalet hidrofobike lindin midis zinxhirëve α dhe β. Midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2 mbetet një kanal.
Ndryshe nga mioglobina, hemoglobina karakterizohet nga një afinitet dukshëm më i ulët për oksigjenin, gjë që e lejon atë, në presionet e ulëta të pjesshme të oksigjenit që ekzistojnë në inde, t'u japë atyre një pjesë të konsiderueshme të oksigjenit të lidhur. Oksigjeni lidhet më lehtë nga hemoglobina e hekurit në vlera më të larta të pH dhe përqendrime të ulëta të CO 2 karakteristike për alveolat e mushkërive; çlirimi i oksigjenit nga hemoglobina favorizohet nga vlerat më të ulëta të pH dhe përqendrimet e larta të CO 2 karakteristike për indet.
Përveç oksigjenit, hemoglobina mbart jone hidrogjeni, të cilët lidhen me mbetjet e histidinës në zinxhirë. Hemoglobina mbart gjithashtu dioksid karboni, i cili ngjitet në grupin amino terminal të secilit prej katër zinxhirëve polipeptidë, duke rezultuar në formimin e karbaaminohemoglobinës:
Substanca 2,3-difosfoglicerat (DPG) është e pranishme në eritrocite në përqendrime mjaft të larta; përmbajtja e saj rritet kur ngrihet në lartësi të mëdha dhe gjatë hipoksisë, duke lehtësuar çlirimin e oksigjenit nga hemoglobina në inde. DPG ndodhet në kanalin midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2, duke ndërvepruar me grupe të ndotura pozitivisht të zinxhirëve β. Kur hemoglobina lidh oksigjenin, DPG detyrohet të dalë nga zgavra. Qelizat e kuqe të gjakut të disa zogjve nuk përmbajnë DPG, por heksofosfat inositol, i cili zvogëlon më tej afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin.
2,3-Difosfoglicerat (DPG)
HbA është hemoglobinë normale për të rriturit, HbF është hemoglobinë fetale, ka një afinitet më të madh për O 2, HbS është hemoglobinë në aneminë drapërocitare. Anemia drapërocitare është një sëmundje serioze e trashëguar e shkaktuar nga një anomali gjenetike e hemoglobinës. Në gjakun e njerëzve të sëmurë ka një numër jashtëzakonisht të madh të qelizave të kuqe të gjakut të hollë në formë drapëri, të cilat, së pari, çahen lehtësisht, dhe së dyti, bllokojnë kapilarët e gjakut. Në nivel molekular, hemoglobina S ndryshon nga hemoglobina A me një mbetje aminoacide në pozicionin 6 të zinxhirëve β, ku valina gjendet në vend të mbetjes së acidit glutamik. Kështu, hemoglobina S përmban dy ngarkesa negative më pak; shfaqja e valinës çon në shfaqjen e një kontakti hidrofobik "ngjitës" në sipërfaqen e molekulës; si rezultat, gjatë deoksigjenimit, molekulat e deoksihemoglobinës S ngjiten së bashku dhe formohen të patretshme, anormalisht të gjata. agregate të ngjashme me fije, duke çuar në deformim të qelizave të kuqe të gjakut.
Nuk ka asnjë arsye për të menduar se ekziston një kontroll i pavarur gjenetik mbi formimin e niveleve të organizimit strukturor të proteinave mbi atë primar, pasi struktura primare përcakton dytësore, terciare dhe kuaternare (nëse ka). Konformacioni vendas i një proteine është struktura termodinamikisht më e qëndrueshme në kushte të caktuara.
Proteinat formojnë bazën materiale të aktivitetit kimik të qelizës. Funksionet e proteinave në natyrë janë universale. Emri proteinat, termi më i pranuar në letërsinë ruse korrespondon me termin proteinat(nga greqishtja proteios- së pari). Deri më sot, janë bërë hapa të mëdhenj në vendosjen e marrëdhënieve midis strukturës dhe funksioneve të proteinave, mekanizmit të pjesëmarrjes së tyre në proceset më të rëndësishme të jetës së trupit dhe në kuptimin e bazës molekulare të patogjenezës së shumë sëmundjeve.
Në varësi të peshës së tyre molekulare, dallohen peptidet dhe proteinat. Peptidet kanë një peshë molekulare më të ulët se proteinat. Peptidet kanë më shumë gjasa të kenë një funksion rregullues (hormonet, frenuesit dhe aktivizuesit e enzimës, transportuesit e joneve nëpër membrana, antibiotikët, toksinat, etj.).
12.1. α -Aminoacidet
12.1.1. Klasifikimi
Peptidet dhe proteinat ndërtohen nga mbetjet e α-aminoacideve. Numri total Ka më shumë se 100 aminoacide natyrale, por disa prej tyre gjenden vetëm në një bashkësi të caktuar organizmash; 20 α-aminoacidet më të rëndësishme gjenden vazhdimisht në të gjitha proteinat (Skema 12.1).
α-aminoacidet janë komponime heterofunksionale, molekulat e të cilave përmbajnë një grup amino dhe një grup karboksil në të njëjtin atom karboni.
Skema 12.1.A-aminoacidet më të rëndësishme*
* Shkurtesat përdoren vetëm për të shkruar mbetjet e aminoacideve në molekulat e peptideve dhe proteinave. ** Aminoacidet esenciale.
Emrat e α-aminoacideve mund të ndërtohen duke përdorur nomenklaturën zëvendësuese, por emrat e tyre të parëndësishëm përdoren më shpesh.
Emrat e parëndësishëm për α-aminoacidet zakonisht lidhen me burimet e izolimit. Serina është pjesë e fibroinës së mëndafshit (nga lat. serieus- i mëndafshtë); Tyrosina u izolua fillimisht nga djathi (nga greqishtja. tyros- djathë); glutamine - nga gluteni i drithërave (nga gjermanishtja. Gluteni- ngjitës); acid aspartik - nga filizat e asparagut (nga lat. asparagus- asparagus).
Shumë α-aminoacide sintetizohen në trup. Disa aminoacide të nevojshme për sintezën e proteinave nuk prodhohen në trup dhe duhet të vijnë nga jashtë. Këto aminoacide quhen i pazëvendësueshëm(shih diagramin 12.1).
A-aminoacidet thelbësore përfshijnë:
valine isoleucine metionine triptofan
leucine lysine threonine fenilalanine
α-aminoacidet klasifikohen në disa mënyra në varësi të karakteristikës që shërben si bazë për ndarjen e tyre në grupe.
Një nga veçoritë e klasifikimit është natyra kimike e radikalit R. Bazuar në këtë veçori, aminoacidet ndahen në alifatike, aromatike dhe heterociklike (shih diagramin 12.1).
Alifatikeα -aminoacidet. Ky është grupi më i madh. Brenda tij, aminoacidet ndahen duke përdorur veçori shtesë të klasifikimit.
Në varësi të numrit të grupeve karboksil dhe amino grupeve në molekulë, dallohen këto:
Aminoacidet neutrale - një grup NH secili 2 dhe COOH;
Aminoacidet bazë - dy grupe NH 2 dhe një grup
COOH;
Aminoacidet acidike - një grup NH 2 dhe dy grupe COOH.
Mund të vërehet se në grupin e aminoacideve neutrale alifatike, numri i atomeve të karbonit në zinxhir nuk i kalon gjashtë. Në të njëjtën kohë, nuk ka aminoacide me katër atome karboni në zinxhir, dhe aminoacidet me pesë dhe gjashtë atome karboni kanë vetëm një strukturë të degëzuar (valinë, leucinë, izoleucinë).
Një radikal alifatik mund të përmbajë grupe funksionale "shtesë":
Hydroxyl - serine, threonine;
Acidet karboksilike - aspartike dhe glutamike;
Tiol - cisteinë;
Amide - asparagine, glutamine.
Aromatikeα -aminoacidet. Ky grup përfshin fenilalaninën dhe tirozinën, të ndërtuara në atë mënyrë që unazat e benzenit në to të ndahen nga fragmenti i zakonshëm α-aminoacid nga grupi metilen -CH. 2-.
Heterociklike α -aminoacidet. Histidina dhe triptofani që i përkasin këtij grupi përmbajnë heterocikle - përkatësisht imidazol dhe indol. Struktura dhe vetitë e këtyre heterocikleve diskutohen më poshtë (shih 13.3.1; 13.3.2). Parimi i përgjithshëm Ndërtimi i aminoacideve heterociklike është i njëjtë me atë të atyre aromatike.
A-aminoacidet heterociklike dhe aromatike mund të konsiderohen si derivate të β-zëvendësuar të alaninës.
Aminoacidi gjithashtu i përket gerociklit proline, në të cilin amino grupi dytësor përfshihet në pirolidin
Në kiminë e α-aminoacideve, shumë vëmendje i kushtohet strukturës dhe vetive të radikalëve "anësorë" R, të cilët luajnë një rol të rëndësishëm në formimin e strukturës së proteinave dhe kryerjen e funksioneve të tyre biologjike. Me rëndësi të madhe janë karakteristika të tilla si polariteti i radikalëve "anësorë", prania e grupeve funksionale në radikale dhe aftësia e këtyre grupeve funksionale për të jonizuar.
Në varësi të radikalit anësor, aminoacidet me jo polare radikalet (hidrofobe) dhe aminoacidet c polare radikalet (hidrofile).
Grupi i parë përfshin aminoacide me radikale anësore alifatike - alaninë, valinë, leucinë, izoleucinë, metioninë - dhe radikale anësore aromatike - fenilalaninë, triptofan.
Grupi i dytë përfshin aminoacide që kanë grupe funksionale polare në radikalet e tyre që janë të afta të jonizohen (jonogjene) ose nuk janë në gjendje të shndërrohen në një gjendje jonike (jo jonike) në kushtet e trupit. Për shembull, në tirozinë grupi hidroksil është jonik (në natyrë fenolike), në serinë është jojonik (në natyrë alkoolike).
Aminoacidet polare me grupe jonike në radikale në kushte të caktuara mund të jenë në gjendje jonike (anionike ose kationike).
12.1.2. Stereoizomerizmi
Lloji kryesor i ndërtimit të α-aminoacideve, d.m.th., lidhja e të njëjtit atom karboni me dy grupe të ndryshme funksionale, një atom radikal dhe një atom hidrogjeni, në vetvete paracakton kiralitetin e atomit α-karbon. Përjashtim është aminoacidi më i thjeshtë glicina H 2 NCH 2 COOH, i cili nuk ka qendër kiraliteti.
Konfigurimi i α-aminoacideve përcaktohet nga standardi i konfigurimit - gliceraldehidi. Vendndodhja e grupit amino në formulën standarde të projeksionit Fischer në të majtë (i ngjashëm me grupin OH në l-gliceraldehid) korrespondon me konfigurimin l, dhe në të djathtë - me konfigurimin d të atomit kiral të karbonit. Nga R, Në sistemin S, atomi i karbonit α në të gjitha aminoacidet α të serisë l ka një konfigurim S, dhe në serinë d, një konfigurim R (përjashtim është cisteina, shih 7.1.2). .
Shumica e α-aminoacideve përmbajnë një atom karboni asimetrik për molekulë dhe ekzistojnë si dy enantiomere optikisht aktivë dhe një racemat optikisht joaktiv. Pothuajse të gjithë α-aminoacidet natyrore i përkasin serisë l.
Aminoacidet izoleucina, treonina dhe 4-hidroksiprolina përmbajnë dy qendra kiraliteti në molekulë.
Të tilla aminoacide mund të ekzistojnë si katër stereoizomere, që përfaqësojnë dy palë enantiomere, secila prej të cilave formon një racemat. Për të ndërtuar proteina shtazore, përdoret vetëm një nga enantiomerët.
Stereoizomerizmi i izoleucinës është i ngjashëm me stereoizomerizmin e treoninës të diskutuar më parë (shih 7.1.3). Nga katër stereoizomerët, proteinat përmbajnë l-izoleucinë me konfigurimin S të të dy atomeve asimetrike të karbonit C-α dhe C-β. Emrat e një çifti tjetër enantiomerësh që janë diastereomerë në lidhje me leucinën përdorin prefiksin Përshëndetje-.
Ndarja e racemateve. Burimi i α-aminoacideve të serisë l janë proteinat, të cilat i nënshtrohen ndarjes hidrolitike për këtë qëllim. Për shkak të nevojës së madhe për enantiomere individuale (për sintezën e proteinave, substancave medicinale, etj.) kimike metodat për zbërthimin e aminoacideve racemike sintetike. Preferuar enzimatike Metoda e tretjes duke përdorur enzima. Aktualisht, kromatografia në sorbentët kiralë përdoret për të ndarë përzierjet racemike.
12.1.3. Vetitë acido-bazike
Amfoteriteti i aminoacideve përcaktohet nga acidi (COOH) dhe bazik (NH 2) grupet funksionale në molekulat e tyre. Aminoacidet formojnë kripëra me alkalet dhe acidet.
Në gjendjen kristalore, α-aminoacidet ekzistojnë si jone dipolare H3N+ - CHR-COO- (shënimi i përdorur zakonisht
Struktura e aminoacidit në formë jo-jonizuese është vetëm për lehtësi).
NË tretësirë ujore aminoacidet ekzistojnë si një përzierje ekuilibri e formave jonike dipolare, kationike dhe anionike.
Pozicioni i ekuilibrit varet nga pH i mediumit. Për të gjitha aminoacidet, format kationike mbizotërojnë në mjedise fort acidike (pH 1-2) dhe format anionike në mjedise fort alkaline (pH > 11).
Struktura jonike përcakton serinë vetitë specifike aminoacidet: pika e lartë e shkrirjes (mbi 200? C), tretshmëria në ujë dhe pazgjidhshmëria në jopolare tretës organikë. Aftësia e shumicës së aminoacideve për t'u tretur mirë në ujë është një faktor i rëndësishëm për sigurimin e funksionimit të tyre biologjik; me të shoqërohet thithja e aminoacideve, transporti i tyre në organizëm etj.
Një aminoacid plotësisht i protonuar (formë kationike), nga këndvështrimi i teorisë së Brønsted, është një acid dybazik,
Duke dhuruar një proton, një acid i tillë dibazik shndërrohet në një acid monobazik të dobët - një jon dipolar me një grup acidi NH. 3 + . Deprotonimi i jonit dipolar çon në prodhimin e formës anionike të aminoacidit - jonit karboksilate, i cili është një bazë Brønsted. Vlerat karakterizohen
Vetitë bazë acidike të grupit karboksil të aminoacideve zakonisht variojnë nga 1 në 3; vlerat pK a2 që karakterizon aciditetin e grupit të amonit - nga 9 në 10 (Tabela 12.1).
Tabela 12.1.Vetitë acido-bazike të α-aminoacideve më të rëndësishme
Pozicioni i ekuilibrit, d.m.th., raporti i formave të ndryshme të një aminoacidi, në një tretësirë ujore në vlera të caktuara pH varet ndjeshëm nga struktura e radikalit, kryesisht nga prania e grupeve jonike në të, duke luajtur rolin e një shtesë. qendrat acidike dhe bazike.
Vlera e pH në të cilën përqendrimi i joneve dipolare është maksimal, dhe përqendrimet minimale të formave kationike dhe anionike të një aminoacidi janë të barabarta, quhetpika izoelektrike (p/).
Neutralα -aminoacidet. Këto aminoacide kanë rëndësipIpak më e ulët se 7 (5.5-6.3) për shkak të aftësisë më të madhe për të jonizuar grupin karboksil nën ndikimin e efektit -/- të grupit NH 2. Për shembull, alanina ka një pikë izoelektrike në pH 6.0.
I thartëα -aminoacidet. Këto aminoacide kanë një grup shtesë karboksil në radikal dhe janë në një formë plotësisht të protonizuar në një mjedis shumë acid. Aminoacidet acide janë tribazike (sipas Brøndsted) me tre kuptimepK a,siç mund të shihet në shembullin e acidit aspartik (p/ 3.0).
Për aminoacidet acidike (aspartik dhe glutamik), pika izoelektrike është në një pH shumë më të ulët se 7 (shih Tabelën 12.1). Në trup në vlerat fiziologjike të pH (për shembull, pH e gjakut 7.3-7.5), këto acide janë në formë anionike, pasi të dy grupet karboksil janë të jonizuar.
bazëα -aminoacidet. Në rastin e aminoacideve bazike, pikat izoelektrike ndodhen në rajonin e pH mbi 7. Në një mjedis fort acid, këto përbërje janë gjithashtu acide tribazike, fazat e jonizimit të të cilave ilustrohen me shembullin e lizinës (p/ 9.8) .
Në trup, aminoacidet bazë gjenden në formën e kationeve, domethënë të dy grupet amino protonohen.
Në përgjithësi, nuk ka α-aminoacid in vivonuk është në pikën e tij izoelektrike dhe nuk bie në një gjendje që korrespondon me tretshmërinë më të ulët në ujë. Të gjitha aminoacidet në trup janë në formë jonike.
12.1.4. Reagime të rëndësishme analitike α -aminoacidet
α-aminoacidet, si komponime heterofunksionale, hyjnë në reaksione karakteristike për të dy grupet karboksil dhe amino. Disa veti kimike të aminoacideve janë për shkak të grupeve funksionale në radikal. Ky seksion diskuton reagimet që kanë rëndësi praktike për identifikimin dhe analizën e aminoacideve.
Esterifikimi.Kur aminoacidet reagojnë me alkoolet në prani të një katalizatori acid (për shembull, gazi klorur hidrogjeni), ato prodhojnë esteret në formën e hidroklorureve. Për të izoluar esterët e lirë, përzierja e reaksionit trajtohet me gaz amoniak.
Esteret e aminoacideve nuk kanë një strukturë dipolare, prandaj, ndryshe nga acidet mëmë, ato treten në tretës organikë dhe janë të paqëndrueshëm. Kështu, glicina është një substancë kristalore me një pikë të lartë shkrirjeje (292°C), dhe esteri i saj metil është një lëng me një pikë vlimi prej 130°C. Analiza e estereve të aminoacideve mund të kryhet duke përdorur kromatografinë gaz-lëng.
Reagimi me formaldehid. Me rëndësi praktike është reaksioni me formaldehidin, i cili qëndron në themel të përcaktimit sasior të aminoacideve me metodën titrimi i formolit(metoda Sørensen).
Natyra amfoterike e aminoacideve nuk lejon titrimin e drejtpërdrejtë me alkali për qëllime analitike. Ndërveprimi i aminoacideve me formaldehidin prodhon amino alkoole relativisht të qëndrueshme (shih 5.3) - derivatet N-hidroksimetil, grupi i lirë karboksil i të cilit më pas titrohet me alkali.
Reagimet cilësore. Një tipar i kimisë së aminoacideve dhe proteinave është përdorimi i reaksioneve të shumta cilësore (ngjyra), të cilat më parë përbënin bazën e analizave kimike. Në ditët e sotme, kur kryhen kërkime duke përdorur metoda fiziko-kimike, shumë reaksione cilësore vazhdojnë të përdoren për zbulimin e α-aminoacideve, për shembull, në analizën kromatografike.
Çelacioni. Me kationet e metaleve të rënda, α-aminoacidet si komponime dyfunksionale formojnë kripëra intrakomplekse, për shembull, me hidroksid bakri(11) të sapopërgatitur në kushte të buta, fitohen kelate të mirëkristalizuara.
kripërat e bakrit (11) me ngjyrë blu(një nga metodat jospecifike për zbulimin e α-aminoacideve).
Reaksioni i ninhidrinës. Reaksioni i përgjithshëm cilësor i α-aminoacideve është reaksioni me ninhidrinë. Produkti i reagimit ka një ngjyrë blu-vjollcë, e cila përdoret për zbulimin vizual të aminoacideve në kromatograme (në letër, në një shtresë të hollë), si dhe për përcaktimin spektrofotometrik në analizuesit e aminoacideve (produkti thith dritën në rajonin e 550-570 nm).
Deaminimi. Në kushte laboratorike, ky reagim kryhet nga veprimi i acidit azotik mbi α-aminoacidet (shih 4.3). Në këtë rast, formohet α-hidroksi acidi përkatës dhe lirohet gaz azoti, vëllimi i të cilit përdoret për të përcaktuar sasinë e aminoacidit që ka reaguar (metoda Van-Slyke).
Reagimi i ksantoproteinës. Ky reagim përdoret për të zbuluar aminoacide aromatike dhe heterociklike - fenilalaninë, tirozinë, histidine, triptofan. Për shembull, kur acidi nitrik i përqendruar vepron në tirozinë, formohet një derivat nitro, i ngjyrosur e verdhe. Në një mjedis alkalik, ngjyra bëhet portokalli për shkak të jonizimit të grupit fenolik hidroksil dhe rritjes së kontributit të anionit në konjugim.
Ekzistojnë gjithashtu një sërë reagimesh private që lejojnë zbulimin e aminoacideve individuale.
Triptofani zbulohet me reaksion me p-(dimetilamino)benzaldehid në acid sulfurik nga shfaqja e ngjyrës së kuqe-vjollcë (reaksioni Ehrlich). Ky reagim përdoret për analiza sasiore triptofani në produktet e zbërthimit të proteinave.
Cisteinë zbulohet nëpërmjet disa reaksioneve cilësore bazuar në reaktivitetin e grupit mercapto që përmban. Për shembull, kur një tretësirë proteinike me acetat plumbi (CH3COO) 2Pb nxehet në një mjedis alkalik, formohet një precipitat i zi i sulfurit të plumbit PbS, i cili tregon praninë e cisteinës në proteina.
12.1.5. Reaksione kimike të rëndësishme biologjikisht
Në trup, nën ndikimin e enzimave të ndryshme, kryhen një sërë transformimesh të rëndësishme kimike të aminoacideve. Transformime të tilla përfshijnë transaminimin, dekarboksilimin, eliminimin, ndarjen e aldolit, deaminimin oksidativ dhe oksidimin e grupeve të tiolit.
Transaminimi është rruga kryesore për biosintezën e α-aminoacideve nga α-oksoacidet. Dhuruesi i grupit amino është një aminoacid i pranishëm në qeliza në sasi të mjaftueshme ose të tepërt, dhe pranuesi i tij është një α-oksoacid. Në këtë rast, aminoacidi shndërrohet në një oksoacid, dhe oksoacidi në një aminoacid me strukturën përkatëse të radikaleve. Si rezultat, transaminimi përfaqëson proces i kthyeshëm shkëmbimi i grupeve amino dhe okso. Një shembull i një reagimi të tillë është prodhimi i acidit l-glutamik nga acidi 2-oksoglutarik. Aminoacidi dhurues mund të jetë, për shembull, acidi l-aspartik.
α-aminoacidet përmbajnë një grup amino që tërheq elektron (më saktë, një grup amino të protonizuar NH) në pozicionin α ndaj grupit karboksil. 3 +), dhe për këtë arsye të aftë për dekarboksilim.
Eliminimikarakteristikë e aminoacideve në të cilat radikali anësor në pozicionin β ndaj grupit karboksil përmban një grup funksional që tërheq elektronet, për shembull, hidroksil ose tiol. Eliminimi i tyre çon në α-enamino acide reaktive të ndërmjetme, të cilat shndërrohen lehtësisht në imino acide tautomerike (analogji me tautomerizmin keto-enol). Si rezultat i hidratimit në lidhjen C=N dhe eliminimit të mëvonshëm të molekulës së amoniakut, α-imino acidet shndërrohen në acide α-okso.
Ky lloj transformimi quhet eliminim-hidratim. Një shembull është prodhimi i acidit piruvik nga serina.
Dekolte Aldol ndodh në rastin e α-aminoacideve, të cilat përmbajnë një grup hidroksil në pozicionin β. Për shembull, serina zbërthehet për të formuar glicinë dhe formaldehid (ky i fundit nuk lirohet në formë të lirë, por lidhet menjëherë me koenzimën).
Deaminimi oksidativ mund të kryhet me pjesëmarrjen e enzimave dhe koenzimës NAD+ ose NADP+ (shih 14.3). α-aminoacidet mund të shndërrohen në α-oksoacide jo vetëm nëpërmjet transaminimit, por edhe nëpërmjet deaminimit oksidativ. Për shembull, acidi α-oksoglutarik formohet nga acidi l-glutamik. Në fazën e parë të reaksionit, acidi glutamik dehidrogjenohet (oksidohet) në acid α-iminoglutarik.
acidet. Në fazën e dytë, ndodh hidroliza, duke rezultuar në acid α-oksoglutarik dhe amoniak. Faza e hidrolizës ndodh pa pjesëmarrjen e një enzime.
Reagimi i aminimit reduktiv të α-okso acideve ndodh në drejtim të kundërt. Acidi α-oksoglutarik, i përmbajtur gjithmonë në qeliza (si produkt i metabolizmit të karbohidrateve), shndërrohet në këtë mënyrë në acid L-glutamik.
Oksidimi i grupeve të tiolit qëndron në themel të ndërkonvertimeve të cisteinës dhe mbetjeve të cistinës, duke siguruar një sërë procesesh redoks në qelizë. Cisteina, si të gjithë tiolet (shih 4.1.2), oksidohet lehtësisht për të formuar një disulfid, cistinë. Lidhja disulfide në cistinë reduktohet lehtësisht për të formuar cisteinë.
Për shkak të aftësisë së grupit të tiolit për t'u oksiduar lehtësisht, cisteina kryen një funksion mbrojtës kur trupi është i ekspozuar ndaj substancave me kapacitet të lartë oksidues. Përveç kësaj, ishte ilaçi i parë që shfaqi efekte kundër rrezatimit. Cisteina përdoret në praktikën farmaceutike si stabilizues për barnat.
Shndërrimi i cisteinës në cistinë rezulton në formimin e lidhjeve disulfide, si për shembull në reduktimin e glutationit
(shih 12.2.3).
12.2. Struktura primare e peptideve dhe proteinave
Në mënyrë konvencionale, besohet se peptidet përmbajnë deri në 100 mbetje aminoacide në një molekulë (që korrespondon me një peshë molekulare deri në 10 mijë), dhe proteinat përmbajnë më shumë se 100 mbetje aminoacide (pesha molekulare nga 10 mijë në disa milion). .
Nga ana tjetër, në grupin e peptideve është zakon të dallohen oligopeptidet(peptide me peshë të ulët molekulare) që përmbajnë jo më shumë se 10 mbetje aminoacide në zinxhir, dhe polipeptide, zinxhiri i të cilit përfshin deri në 100 mbetje aminoacide. Makromolekulat me një numër mbetjesh aminoacide që i afrohen ose kalojnë paksa 100 nuk bëjnë dallimin midis polipeptideve dhe proteinave; këto terma shpesh përdoren si sinonime.
Një molekulë peptide dhe proteine mund të përfaqësohet zyrtarisht si një produkt i polikondensimit të α-aminoacideve, i cili ndodh me formimin e një lidhjeje peptide (amide) midis njësive monomere (Skema 12.2).
Dizajni i zinxhirit poliamid është i njëjtë për të gjithë shumëllojshmërinë e peptideve dhe proteinave. Ky zinxhir ka një strukturë të padegëzuar dhe përbëhet nga grupe peptide (amide) të alternuara -CO-NH- dhe fragmente -CH(R)-.
Një fund i zinxhirit që përmban një aminoacid me një grup të lirë NH 2, quhet terminali N, tjetri quhet fundi C,
Skema 12.2.Parimi i ndërtimit të një zinxhiri peptid
i cili përmban një aminoacid me një grup të lirë COOH. Zinxhirët peptidikë dhe proteinikë shkruhen nga fundi N.
12.2.1. Struktura e grupit peptid
Në grupin peptid (amid) -CO-NH- atomi i karbonit është në gjendje hibridizimi sp2. Çifti i vetëm i elektroneve të atomit të azotit hyn në konjugim me p-elektronet e lidhjes dyfishe C=O. Nga pikëpamja e strukturës elektronike, grupi peptid është një sistem p,π-konjuguar me tre qendra (shih 2.3.1), densiteti i elektronit në të cilin zhvendoset drejt atomit më elektronegativ të oksigjenit. Atomet C, O dhe N që formojnë një sistem të konjuguar ndodhen në të njëjtin rrafsh. Shpërndarja e densitetit të elektroneve në grupin amide mund të përfaqësohet duke përdorur strukturat kufitare (I) dhe (II) ose zhvendosjen e densitetit të elektronit si rezultat i efekteve +M- dhe -M të grupeve NH dhe C=O, përkatësisht. (III).
Si rezultat i konjugimit, ndodh një shtrirje e gjatësisë së lidhjes. Lidhja e dyfishtë C=O zgjatet në 0,124 nm në krahasim me gjatësinë e zakonshme prej 0,121 nm, dhe lidhja C-N bëhet më e shkurtër - 0,132 nm krahasuar me 0,147 nm në rastin e zakonshëm (Fig. 12.1). Sistemi i konjuguar planar në grupin peptid shkakton vështirësi në rrotullimin rreth lidhjes C-N (barriera e rrotullimit është 63-84 kJ/mol). Kështu, struktura elektronike përcakton një mjaft të ngurtë banesë struktura e grupit peptid.
Siç mund të shihet nga Fig. 12.1, atomet e karbonit α të mbetjeve të aminoacideve janë të vendosura në rrafshin e grupit peptid në anët e kundërta të lidhjes C-N, d.m.th., në një pozicion më të favorshëm trans: radikalet anësore R të mbetjeve të aminoacideve në këtë rast do të jenë më të largët nga njëri-tjetri në hapësirë.
Zinxhiri polipeptid ka një strukturë çuditërisht uniforme dhe mund të përfaqësohet si një seri e njëri-tjetrit të vendosur në një kënd.
Oriz. 12.1.Rregullimi planar i atomeve të grupit peptid -CO-NH- dhe α-karbonit të mbetjeve të aminoacideve
me njëri-tjetrin plane të grupeve peptide të lidhura me njëri-tjetrin përmes atomeve α-karbonit me lidhje Ca-N dhe Cα-Csp 2 (Fig. 12.2). Rrotullimi rreth këtyre lidhjeve të vetme është shumë i kufizuar për shkak të vështirësive në vendosjen hapësinore të radikaleve anësore të mbetjeve të aminoacideve. Kështu, struktura elektronike dhe hapësinore e grupit peptid përcakton kryesisht strukturën e zinxhirit polipeptid në tërësi.
Oriz. 12.2.Pozicioni relativ i rrafsheve të grupeve peptide në zinxhirin polipeptid
12.2.2. Përbërja dhe sekuenca e aminoacideve
Me një zinxhir poliamidi të ndërtuar në mënyrë uniforme, specifika e peptideve dhe proteinave përcaktohet nga dy karakteristika më të rëndësishme - përbërja e aminoacideve dhe sekuenca e aminoacideve.
Përbërja e aminoacideve të peptideve dhe proteinave është natyra dhe raporti sasior i α-aminoacideve të tyre.
Përbërja e aminoacideve përcaktohet duke analizuar hidrolizat e peptideve dhe proteinave, kryesisht me metoda kromatografike. Aktualisht, një analizë e tillë kryhet duke përdorur analizues të aminoacideve.
Lidhjet amide janë të afta të hidrolizohen si në mjedise acidike ashtu edhe në ato alkaline (shih 8.3.3). Peptidet dhe proteinat hidrolizohen për të formuar ose zinxhirë më të shkurtër - kjo është e ashtuquajtura hidrolizë e pjesshme, ose përzierjet e aminoacideve (në formë jonike) - hidrolizë e plotë. Hidroliza zakonisht kryhet në një mjedis acid, pasi shumë aminoacide janë të paqëndrueshme në kushtet e hidrolizës alkaline. Duhet të theksohet se grupet amide të asparaginës dhe glutaminës janë gjithashtu subjekt i hidrolizës.
Struktura primare e peptideve dhe proteinave është sekuenca e aminoacideve, pra rendi i alternimit të mbetjeve të α-aminoacideve.
Struktura primare përcaktohet duke hequr në mënyrë sekuenciale aminoacidet nga të dy skajet e zinxhirit dhe duke i identifikuar ato.
12.2.3. Struktura dhe nomenklatura e peptideve
Emrat e peptideve ndërtohen duke renditur në mënyrë sekuenciale mbetjet e aminoacideve, duke filluar nga fundi N, me shtimin e një prapashtese-il, përveç aminoacidit të fundit C-terminal, për të cilin ruhet emri i tij i plotë. Me fjalë të tjera, emrat
aminoacidet që hynë në formimin e një lidhje peptide për shkak të grupit COOH "të tyre" përfundojnë në emrin e peptidit me -il: alanil, valil etj (për mbetjet e acidit aspartik dhe glutamik përdoren përkatësisht emrat “aspartyl” dhe “glutamyl”). Emrat dhe simbolet e aminoacideve tregojnë përkatësinë e tyre l - rresht, përveç nëse tregohet ndryshe ( d ose dl).
Ndonjëherë në shënimin e shkurtuar simbolet H (si pjesë e një grupi amino) dhe OH (si pjesë e një grupi karboksil) tregojnë moszëvendësimin e grupeve funksionale të aminoacideve terminale. Kjo metodë është e përshtatshme për përshkrimin e derivateve funksionale të peptideve; për shembull, amidi i peptidit të mësipërm në aminoacidin C-terminal shkruhet H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidet gjenden në të gjithë organizmat. Ndryshe nga proteinat, ato kanë një përbërje aminoacide më heterogjene, në veçanti, ato shpesh përfshijnë aminoacide d -rresht. Strukturisht, ato janë gjithashtu më të larmishme: përmbajnë fragmente ciklike, zinxhirë të degëzuar etj.
Një nga përfaqësuesit më të zakonshëm të tripeptideve është glutation- gjendet në trupin e të gjitha kafshëve, bimëve dhe baktereve.
Cisteina në përbërjen e glutationit bën të mundur që glutationi të ekzistojë si në formën e reduktuar ashtu edhe në atë të oksiduar.
Glutathione është i përfshirë në një sërë procesesh redoks. Funksionon si një mbrojtës proteinash, d.m.th., një substancë që mbron proteinat me grupe të lira SH tiol nga oksidimi me formimin e lidhjeve disulfide -S-S-. Kjo vlen për ato proteina për të cilat një proces i tillë është i padëshirueshëm. Në këto raste, glutationi merr veprimin e një agjenti oksidues dhe në këtë mënyrë "mbron" proteinën. Gjatë oksidimit të glutationit, lidhja ndërmolekulare e dy fragmenteve tripeptide ndodh për shkak të një lidhjeje disulfide. Procesi është i kthyeshëm.
12.3. Struktura dytësore e polipeptideve dhe proteinave
Polipeptidet dhe proteinat me peshë të lartë molekulare, së bashku me strukturën parësore, karakterizohen gjithashtu nga nivele më të larta organizimi, të cilat quhen dytësor, terciar Dhe kuaternare strukturat.
Struktura dytësore përshkruhet nga orientimi hapësinor i zinxhirit kryesor polipeptid, struktura terciare nga arkitektura tre-dimensionale e të gjithë molekulës së proteinës. Struktura dytësore dhe terciare shoqërohen me rregullimin e rendit të zinxhirit makromolekular në hapësirë. Struktura terciare dhe kuaternare e proteinave diskutohet në një kurs biokimi.
Nga llogaritja u tregua se një nga konformacionet më të favorshme për një zinxhir polipeptid është një rregullim në hapësirë në formën e një spirale të djathtë, e quajtur α-spiralja(Fig. 12.3, a).
Rregullimi hapësinor i një zinxhiri polipeptid α-spiral mund të imagjinohet duke imagjinuar se ai mbështillet rreth një
Oriz. 12.3.Konformimi α-spiral i vargut polipeptid
cilindër (shih Fig. 12.3, b). Mesatarisht, ka 3.6 mbetje aminoacide për kthesë të spirales, hapi i spirales është 0.54 nm dhe diametri është 0.5 nm. Planet e dy grupeve peptide fqinje janë të vendosura në një kënd prej 108 °, dhe radikalët anësor të aminoacideve janë të vendosura në pjesën e jashtme të spirales, d.m.th., ato drejtohen sikur nga sipërfaqja e cilindrit.
Rolin kryesor në sigurimin e një konformacioni të tillë zinxhir e luajnë lidhjet hidrogjenore, të cilat në heliksin α formohen midis atomit të oksigjenit karbonil të secilit të parë dhe atomit të hidrogjenit të grupit NH të secilës mbetje të pestë të aminoacideve.
Lidhjet hidrogjenore drejtohen pothuajse paralelisht me boshtin e spirales α. Ata e mbajnë zinxhirin të përdredhur.
Në mënyrë tipike, zinxhirët e proteinave nuk janë plotësisht spirale, por vetëm pjesërisht. Proteinat si mioglobina dhe hemoglobina përmbajnë zona mjaft të gjata α-spiral, siç është zinxhiri i mioglobinës
75% e spiralizuar. Në shumë proteina të tjera, proporcioni i rajoneve spirale në zinxhir mund të jetë i vogël.
Një lloj tjetër i strukturës dytësore të polipeptideve dhe proteinave është β-struktura, quajtur edhe fletë e palosur, ose shtresë e palosur. Zinxhirët e zgjatur të polipeptidit janë të vendosur në fletë të palosur, të lidhur me shumë lidhje hidrogjenore midis grupeve peptide të këtyre zinxhirëve (Fig. 12.4). Shumë proteina përmbajnë struktura α-spiral dhe β-fletë.
Oriz. 12.4.Struktura dytësore e zinxhirit polipeptid në formën e një fletë të palosur (struktura β)
Ushqimi modern i proteinave nuk mund të imagjinohet pa marrë parasysh rolin e aminoacideve individuale. Edhe me një bilanc të përgjithshëm pozitiv të proteinave, trupi i kafshës mund të përjetojë mungesë proteinash. Kjo është për shkak të faktit se thithja e aminoacideve individuale është e ndërlidhur me njëri-tjetrin; një mangësi ose tepricë e një aminoacidi mund të çojë në një mungesë të një tjetri.
Disa aminoacide nuk sintetizohen në trupin e njeriut dhe të kafshëve. Ata quhen të pazëvendësueshëm. Ekzistojnë vetëm dhjetë aminoacide të tilla. Katër prej tyre janë kritike (kufizuese) - ato më së shpeshti kufizojnë rritjen dhe zhvillimin e kafshëve.
Në dietat për shpendët, aminoacidet kryesore kufizuese janë metionina dhe cistina, në dietat për derrat - lizina. Trupi duhet të marrë një sasi të mjaftueshme të acidit kryesor kufizues me ushqim, në mënyrë që aminoacidet e tjera të mund të përdoren në mënyrë efektive për sintezën e proteinave.
Ky parim ilustrohet nga "fuçi Liebig", ku niveli i mbushjes së fuçisë përfaqëson nivelin e sintezës së proteinave në trupin e kafshës. Pllaka më e shkurtër në një fuçi "kufizon" aftësinë për të mbajtur lëng në të. Nëse kjo tabelë zgjatet, atëherë vëllimi i lëngut të mbajtur në fuçi do të rritet në nivelin e tabelës së dytë kufizuese.
Shumica faktor i rëndësishëm, që përcakton produktivitetin e kafshëve, është ekuilibri i aminoacideve që përmban në përputhje me nevojat fiziologjike. Studime të shumta kanë vërtetuar se te derrat, në varësi të racës dhe gjinisë, nevoja për aminoacide ndryshon në mënyrë sasiore. Por raporti i aminoacideve thelbësore për sintezën e 1 g proteina është i njëjtë. Ky raport i aminoacideve thelbësore me lizinën, si aminoacidi kryesor kufizues, quhet "proteina ideale" ose "profili ideal i aminoacideve". (
Lizina
është pjesë e pothuajse të gjitha proteinave me origjinë shtazore, bimore dhe mikrobike, por proteinat e drithërave janë të varfra në lizinë.
- Lizina rregullon funksionin riprodhues; mungesa e saj prish formimin e spermës dhe vezëve.
- E nevojshme për rritjen e kafshëve të reja dhe formimin e proteinave të indeve. Lizina merr pjesë në sintezën e nukleoproteinave, kromoproteinave (hemoglobinës), duke rregulluar kështu pigmentimin e gëzofit të kafshëve. Rregullon sasinë e produkteve të zbërthimit të proteinave në inde dhe organe.
- Promovon përthithjen e kalciumit
- Merr pjesë në aktivitetin funksional të sistemeve nervore dhe endokrine, rregullon metabolizmin e proteinave dhe karbohidrateve, megjithatë, kur reagon me karbohidratet, lizina bëhet e paarritshme për përthithje.
- Lizina është substanca fillestare në formimin e karnitinës, e cila luan një rol të rëndësishëm në metabolizmin e yndyrës.
Metionina dhe cistina aminoacide që përmbajnë squfur. Në këtë rast, metionina mund të shndërrohet në cistinë, kështu që këto aminoacide racionalizohen së bashku dhe nëse ka mungesë, futen në dietë suplementet e metioninës. Të dyja këto aminoacide janë të përfshira në formimin e derivateve të lëkurës - flokët, puplat; së bashku me vitaminën E, ato rregullojnë largimin e yndyrës së tepërt nga mëlçia dhe janë të nevojshme për rritjen dhe riprodhimin e qelizave dhe rruazave të kuqe të gjakut. Nëse ka mungesë të metioninës, cistina është joaktive. Megjithatë, një tepricë e konsiderueshme e metioninës në dietë nuk duhet të lejohet.
Metioninë
nxit depozitimin e yndyrës në muskuj, është i nevojshëm për formimin e përbërjeve të reja organike të kolinës (vitamina B4), kreatinës, adrenalinës, niacinës (vitamina B5), etj.
Mungesa e metioninës në dietat çon në një ulje të nivelit të proteinave të plazmës (albumin), shkakton anemi (niveli i hemoglobinës në gjak ulet), ndërsa mungesa e njëkohshme e vitaminës E dhe selenit kontribuon në zhvillimin e distrofisë muskulare. Një sasi e pamjaftueshme e metioninës në dietë shkakton ngecje të rritjes së kafshëve të reja, humbje të oreksit, ulje të produktivitetit, rritje të kostos së ushqimit, mëlçi dhjamore, funksion të dëmtuar të veshkave, anemi dhe dobësim.
Metionina e tepërt dëmton përdorimin e azotit, shkakton ndryshime degjenerative në mëlçi, veshka, pankreas dhe rrit nevojën për argininë dhe glicinë. Me një tepricë të madhe të metioninës, vërehet një çekuilibër (ekuilibri i aminoacideve është i shqetësuar, i cili bazohet në devijime të mprehta nga raporti optimal i aminoacideve thelbësore në dietë), i cili shoqërohet me çrregullime metabolike dhe frenim të ritmit të rritjes. në kafshët e reja.
Cistina është një aminoacid që përmban squfur, i këmbyeshëm me metioninën, merr pjesë në proceset redoks, metabolizmin e proteinave, karbohidrateve dhe acideve biliare, nxit formimin e substancave që neutralizojnë helmet e zorrëve, aktivizon insulinën, së bashku me triptofanin, cistina merr pjesë në sintezë. në mëlçi të acideve biliare të nevojshme për përthithjen e produkteve të tretjes së yndyrave nga zorrët, të përdorura për sintezën e glutationit. Cistina ka aftësinë të thithë rrezet ultravjollcë. Me mungesë cistine, ka cirrozë të mëlçisë, vonesë në pendë dhe rritje të puplave tek shpendët e rinj, brishtësi dhe humbje (shkëputje) e puplave te zogjtë e rritur dhe ulje e rezistencës ndaj sëmundjeve infektive.
Triptofani
përcakton aktivitetin fiziologjik të enzimave të traktit tretës, enzimave oksiduese në qeliza dhe një sërë hormonesh, merr pjesë në rinovimin e proteinave të plazmës së gjakut, përcakton funksionimin normal të aparatit endokrin dhe hematopoietik, sistemin riprodhues, sintezën e gama globulinave , hemoglobina, acidi nikotinik, vjollca e syve, etj. Në rast të mungesës së triptofanit në dietë, rritja e kafshëve të reja ngadalësohet, prodhimi i vezëve te pulat vozitëse zvogëlohet, kostoja e ushqimit për prodhim rritet, atrofia endokrine dhe gonadat. , shfaqet verbëria, zhvillohet anemia (ulet numri i qelizave të kuqe të gjakut dhe niveli i hemoglobinës në gjak), ulen rezistenca dhe vetitë imune të trupit, fekondimi dhe çelja e vezëve. Tek derrat që ushqehen me një dietë të ulët në triptofan, marrja e ushqimit zvogëlohet, shfaqet një oreks i çoroditur, qimet bëhen më të ashpra dhe të dobësuara dhe vërehet mëlçia e yndyrshme. Mungesa e këtij aminoacidi çon gjithashtu në sterilitet, rritje të ngacmueshmërisë, konvulsione, formim të kataraktit, bilanc negativ nitrogjenit dhe humbjes së peshës së gjallë. Triptofani, duke qenë një pararendës (provitaminë) i acidit nikotinik, parandalon zhvillimin e pelagrës.
Aminoacidet, proteinat dhe peptidet janë shembuj të përbërjeve të përshkruara më poshtë. Shumë molekula biologjikisht aktive përmbajnë disa grupe funksionale kimikisht të ndryshme që mund të ndërveprojnë me njëra-tjetrën dhe me grupet funksionale të njëra-tjetrës.
Aminoacidet.
Aminoacidet- komponimet organike bifunksionale, të cilat përfshijnë një grup karboksil - UNS, dhe grupi amino është N.H. 2 .
Të ndara α Dhe β - aminoacidet:
Gjendet kryesisht në natyrë α - acide. Proteinat përmbajnë 19 aminoacide dhe një imino acid ( C 5 H 9NR 2 ):
Më e thjeshta amino acid- glicinë. Aminoacidet e mbetura mund të ndahen në grupet kryesore të mëposhtme:
1) homologët e glicinës - alanina, valina, leucina, izoleucina.
Marrja e aminoacideve.
Vetitë kimike të aminoacideve.
Aminoacidet- këto janë komponime amfoterike, sepse përmbajnë 2 grupe funksionale të kundërta - një grup amino dhe një grup hidroksil. Prandaj, ata reagojnë me acide dhe alkale:
Transformimi acid-bazë mund të përfaqësohet si:
Leksioni nr.3Tema: “Amino acidet – struktura, klasifikimi, vetitë, roli biologjik”
Aminoacidet - që përmbajnë azot komponimet organike, molekulat e të cilit përmbajnë një grup amino –NH2 dhe një grup karboksil –COOH
Përfaqësuesi më i thjeshtë është acidi aminoetanoik H2N - CH2 - COOH
Klasifikimi i aminoacideve
Ekzistojnë 3 klasifikime kryesore të aminoacideve:
Fiziko-kimike – bazuar në dallimet në vetitë fiziko-kimike të aminoacideve
Aminoacidet hidrofobike (jo polare). Përbërësit e radikalëve zakonisht përmbajnë grupe hidrokarbure, ku dendësia e elektroneve shpërndahet në mënyrë të barabartë dhe nuk ka ngarkesa ose pole. Ato gjithashtu mund të përmbajnë elementë elektronegativë, por të gjithë janë në një mjedis hidrokarburesh.
Aminoacidet hidrofile të pakarikuara (polare). . Radikalet e aminoacideve të tilla përmbajnë grupe polare: -OH, -SH, -CONH2
Aminoacidet e ngarkuara negativisht. Këto përfshijnë acidet aspartike dhe glutamike. Ata kanë një grup shtesë COOH në radikal - në një mjedis neutral ata fitojnë një ngarkesë negative.
Aminoacidet e ngarkuara pozitivisht : arginina, lizina dhe histidina. Ata kanë një grup shtesë NH 2 (ose një unazë imidazoli, si histidina) në radikal - në një mjedis neutral ata fitojnë një ngarkesë pozitive.
E pazëvendësueshme aminoacide, ato quhen gjithashtu "thelbësore". Ato nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Janë 8 prej tyre dhe 2 aminoacide të tjera që klasifikohen si pjesërisht thelbësore.
Pjesërisht e pazëvendësueshme: arginine, histidine.
E zevendesueshme(mund të sintetizohet në trupin e njeriut). Janë 10 prej tyre: acidi glutamik, glutamina, prolina, alanina, acidi aspartik, asparagina, tirozina, cisteina, serina dhe glicina.
Aminoacidet klasifikohen sipas karakteristikave të tyre strukturore.
1. Në varësi të pozicioni relativ grupet amino dhe karboksile, aminoacidet ndahen në α-, β-, γ-, δ-, ε- etj.
Nevoja për aminoacide zvogëlohet:
Për çrregullimet kongjenitale që lidhen me përthithjen e aminoacideve. Në këtë rast, disa substanca proteinike mund të shkaktojnë reaksione alergjike në trup, duke përfshirë probleme në traktin gastrointestinal. kruarje dhe të përziera.
Tretshmëria e aminoacideve
Shpejtësia dhe plotësia e përthithjes së aminoacideve varet nga lloji i produkteve që i përmbajnë ato. Aminoacidet që përmbahen në të bardhat e vezëve, gjizën me pak yndyrë, mishin pa dhjamë dhe peshkun përthithen mirë nga trupi.
Aminoacidet gjithashtu përthithen shpejt me kombinimin e duhur të produkteve: qumështi kombinohet me qull hikërror dhe bukë të bardhë, të gjitha llojet e produkteve të miellit me mish dhe gjizë.
Karakteristikat e dobishme aminoacidet, efekti i tyre në organizëm
Çdo aminoacid ka efektin e vet në trup. Pra, metionina është veçanërisht e rëndësishme për përmirësimin e metabolizmit të yndyrës në trup; përdoret si parandalim i aterosklerozës, cirrozës dhe degjenerimit të mëlçisë dhjamore.
Për disa sëmundje neuropsikiatrike, përdoren glutamina dhe acidet aminobutirike. Acidi glutamik përdoret gjithashtu në gatim si një shtesë aromatizuese. Cisteina indikohet për sëmundjet e syrit.
Tre aminoacidet kryesore - triptofani, lizina dhe metionina, janë veçanërisht të nevojshme për trupin tonë. Triptofani përdoret për të përshpejtuar rritjen dhe zhvillimin e trupit, dhe gjithashtu ruan ekuilibrin e azotit në trup.
Lizina siguron rritjen normale të trupit dhe merr pjesë në proceset e formimit të gjakut.
Burimet kryesore të lizinës dhe metioninës janë gjiza, viçi dhe disa lloje peshku (merluci, purteka, harenga). Triptofani gjendet në sasi optimale në të brendshmet, viçi dhe loja.sulmi në zemër.
Aminoacidet për shëndetin, energjinë dhe bukurinë
Për të ndërtuar me sukses masën e muskujve në bodybuilding, shpesh përdoren komplekse aminoacide të përbëra nga leucina, izoleucina dhe valina.
Për të ruajtur energjinë gjatë stërvitjes, atletët përdorin metioninë, glicinë dhe argininë, ose produkte që i përmbajnë ato, si shtesa dietike.
Për çdo person që udhëheq një mënyrë jetese aktive të shëndetshme, nevojiten ushqime të veçanta që përmbajnë një sërë aminoacide thelbësore për të ruajtur formën e shkëlqyer fizike, për të rivendosur shpejt forcën, për të djegur yndyrën e tepërt ose për të ndërtuar masën muskulore.
