Amin turşuları bir amin qrupu və bir karboksil qrupu olan karboksilik turşulardır. Təbii amin turşuları 2-aminokarboksilik turşular və ya α-amin turşularıdır, baxmayaraq ki, β-alanin, taurin, γ-aminobutirik turşu kimi amin turşuları var. α-amin turşusunun ümumiləşdirilmiş formulası belə görünür:
α-amin turşularının karbon 2-də dörd müxtəlif əvəzedicisi var, yəni qlisindən başqa bütün α-amin turşuları asimmetrik (xiral) karbon atomuna malikdir və iki enantiomer - L- və D-amin turşuları şəklində mövcuddur. Təbii amin turşuları L seriyasına aiddir. D-amin turşuları bakteriya və peptid antibiotiklərdə olur.
Sulu məhlullardakı bütün amin turşuları bipolyar ionlar şəklində mövcud ola bilər və onların ümumi yükü mühitin pH-dan asılıdır. Ümumi yükün sıfır olduğu pH dəyəri izoelektrik nöqtə adlanır. İzoelektrik nöqtədə bir amin turşusu zvitteriondur, yəni amin qrupu protonlanır və karboksil qrupu dissosiasiya olunur. Neytral pH bölgəsində əksər amin turşuları zvitterionlardır:
Amin turşuları spektrin görünən bölgəsində işığı qəbul etmir, aromatik amin turşuları spektrin UV bölgəsində işığı udur: triptofan və tirozin 280 nm, fenilalanin 260 nm.
Amin turşuları bəziləri ilə xarakterizə olunur kimyəvi reaksiyalar olan böyük əhəmiyyət kəsb edir laboratoriya praktikası üçün: α-aminqrup üçün rəngli ninhidrin testi, sulfhidril, fenol və digər qrup aminturşu radikalları üçün xarakterik reaksiyalar, amin qruplarında Şiff əsaslarının acelasasiyası və əmələ gəlməsi, karboksil qruplarında esterifikasiya.
Amin turşularının bioloji rolu:
proteinogen amin turşuları adlanan peptidlərin və zülalların struktur elementləridir. Zülalların tərkibində genetik kodla kodlanan və tərcümə zamanı zülalların tərkibinə daxil olan 20 amin turşusu var, onlardan bəziləri fosforilləşə, asilləşə və ya hidroksilləşə bilər;
digər təbii birləşmələrin struktur elementləri ola bilər - koenzimlər, safra turşuları, antibiotiklər;
siqnal molekullarıdır. Amin turşularının bəziləri nörotransmitterlər və ya nörotransmitterlərin, hormonların və histohormonların prekursorlarıdır;
ən vacib metabolitlərdir, məsələn, bəzi amin turşuları bitki alkaloidlərinin prekursorlarıdır və ya azot donorları kimi xidmət edir və ya qidalanmanın vacib komponentləridir.
Proteinogen amin turşularının təsnifatı yan zəncirlərin quruluşuna və polaritesinə əsaslanır:
1. Alifatik amin turşuları:
glisin, gurultulu,G,Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, mil,V,Val*
leysin, lei,L,Leu*
izolösin, lil, I, Ile*
Bu amin turşuları yan zəncirdə heteroatom və ya siklik qrupları ehtiva etmir və aydın şəkildə aşağı polarite ilə xarakterizə olunur.
sistein, cis,Cys
metionin, meth,M,Met*
3. Aromatik amin turşuları:
fenilalanin, saç qurudan,F,Phe*
tirozin, çəkiliş qalereyası,Y,Tyr
triptofan, üç,W,Trp*
histidin, gis,H,Onun
Aromatik amin turşuları mezomerik rezonansla sabitləşən dövrləri ehtiva edir. Bu qrupda yalnız fenilalanin amin turşusu aşağı polarite nümayiş etdirir, tirozin və triptofan nəzərə çarpan polarite ilə xarakterizə olunur və histidin hətta yüksək polariteye malikdir. Histidin də əsas amin turşusu kimi təsnif edilə bilər.
4. Neytral amin turşuları:
serin, Boz,S,Ser
treonin, tre,T,Thr*
asparagin, asn, N, Asn
qlutamin, gln, Q,Gln
Neytral amin turşuları hidroksil və ya karboksamid qruplarını ehtiva edir. Amid qrupları qeyri-ionik olsa da, asparagin və glutamin molekulları yüksək qütblüdür.
5. Turşu amin turşuları:
aspartik turşusu (aspartat), asp,D,Asp
qlutamik turşu (qlutamat), yapışqan, E, Glu
Turşu amin turşularının yan zəncirlərinin karboksil qrupları fizioloji pH dəyərlərinin bütün diapazonunda tam ionlaşır.
6. Əsas amin turşuları:
lizin, l dən, K,Lys*
arginin, arg,R,Arg
Əsas amin turşularının yan zəncirləri neytral pH bölgəsində tamamilə protonlanır. Yüksək əsas və çox qütblü amin turşusu guanidin qrupunu ehtiva edən arginindir.
7. İminoturşu:
prolin, haqqında,P,Pro
Prolinin yan zənciri α-karbon atomu və α-amino qrupundan ibarət beş üzvlü halqadan ibarətdir. Buna görə də, prolin, ciddi şəkildə desək, bir amin turşusu deyil, iminoturşudur. Halqadakı azot atomu zəif əsasdır və fizioloji pH dəyərlərində protonlaşmır. Prolin siklik quruluşuna görə kollagenin quruluşu üçün çox vacib olan polipeptid zəncirində əyilmələrə səbəb olur.
Sadalanan amin turşularının bəziləri insan orqanizmində sintez oluna bilməz və qida ilə təmin edilməlidir. Bu əsas amin turşuları ulduzlarla işarələnmişdir.
Yuxarıda qeyd edildiyi kimi, proteinogen amin turşuları bir neçə qiymətli bioloji aktiv molekulların prekursorlarıdır.
İki biogen amin, β-alanin və sisteamin A koenziminin bir hissəsidir (kofermentlər kompleks fermentlərin aktiv mərkəzini təşkil edən suda həll olunan vitaminlərin törəmələridir). β-alanin aspartik turşunun dekarboksilləşməsi ilə, sisteamin isə sisteinin dekarboksilləşməsi ilə əmələ gəlir:
β-alanin 
sisteamin
Glutamik turşu qalığı başqa bir koenzimin bir hissəsidir - B c vitamininin törəməsi olan tetrahidrofol turşusu.
Digər bioloji qiymətli molekullar öd turşularının qlisin amin turşusu ilə konjuqatlarıdır. Bu birləşmələr əsaslardan daha güclü turşulardır, qaraciyərdə əmələ gəlir və öddə duzlar şəklində olur.
qlikokol turşusu
Proteinogen amin turşuları bəzi antibiotiklərin - mikroorqanizmlər tərəfindən sintez edilən və bakteriyaların, virusların və hüceyrələrin çoxalmasını yatıran bioloji aktiv maddələrin prekursorlarıdır. Onlardan ən məşhurları β-laktam antibiotiklər qrupunu təşkil edən və cinsin qəlibləri tərəfindən istehsal olunan penisilinlər və sefalosporinlərdir. Penicillium. Onlar strukturlarında reaktiv β-laktam halqasının olması ilə xarakterizə olunur, onların köməyi ilə qram-mənfi mikroorqanizmlərin hüceyrə divarlarının sintezini maneə törədirlər.
penisilinlərin ümumi formulası
Amin turşularından biogen aminlər dekarboksilləşmə yolu ilə əldə edilir - neyrotransmitterlər, hormonlar və histohormonlar.
Amin turşuları qlisin və qlutamat özləri mərkəzi sinir sistemində neyrotransmitterlərdir.
dopamin (nörotransmitter) norepinefrin (neyrotransmitter)
adrenalin (hormon) histamin (ötürücü və histohormon)
serotonin (nörotransmitter və histohormon) GABA (neyrotransmitter)
tiroksin (hormon)
Triptofan amin turşusunun törəməsi ən məşhur təbii auksin, indolilasetik turşudur. Auxinlər bitki böyüməsinin tənzimləyiciləridir, böyüməkdə olan toxumaların diferensiallaşmasını, kambiumun, köklərin böyüməsini stimullaşdırır, meyvələrin böyüməsini və köhnə yarpaqların kəsilməsini sürətləndirir; onların antaqonistləri absis turşusudur.
indolilasetik turşu
Amin turşularının törəmələri də alkaloidlərdir - bitkilərdə əmələ gələn əsas təbiətli təbii azot tərkibli birləşmələr. Bu birləşmələr tibbdə geniş istifadə olunan son dərəcə aktiv fizioloji birləşmələrdir. Alkaloidlərə misal olaraq fenilalanin törəməsi papaverin, xaşxaş yuxululuğunun izokinolin alkaloidi (antispazmodik) və triptofan törəməsi fizostiqmin, Calabar paxlasından indol alkaloidi (antikolinesteraz preparatı) daxildir:
papaverin fizostigmin
Amin turşuları biotexnologiyanın son dərəcə məşhur obyektləridir. Amin turşularının kimyəvi sintezi üçün bir çox variant var, lakin nəticə amin turşularının rasematlarıdır. Dan bəri Qida sənayesi və yalnız amin turşularının L-izomerləri dərman üçün uyğundur; rasemik qarışıqları enantiomerlərə ayırmaq lazımdır ki, bu da ciddi problem yaradır. Buna görə də, biotexnoloji yanaşma daha populyardır: immobilizasiya edilmiş fermentlərdən istifadə edərək fermentativ sintez və bütün mikrob hüceyrələrini istifadə edərək mikrobioloji sintez. Hər iki son halda təmiz L-izomerlər əldə edilir.
Amin turşuları qida əlavələri və yem komponentləri kimi istifadə olunur. Qlutamik turşu ətin dadını artırır, valin və lösin bişmiş məhsulların dadını yaxşılaşdırır, qlisin və sistein konservləşdirmədə antioksidant kimi istifadə olunur. D-triptofan dəfələrlə şirin olduğu üçün şəkər əvəzedicisi ola bilər. Lizin kənd təsərrüfatı heyvanlarının yeminə əlavə edilir, çünki əksər bitki zülallarında az miqdarda əsas amin turşusu lizin var.
Amin turşuları tibbi praktikada geniş istifadə olunur. Bunlar metionin, histidin, glutamik və aspartik turşular, qlisin, sistein, valin kimi amin turşularıdır.
Son onillikdə dəri və saç baxımı üçün kosmetik məhsullara amin turşuları əlavə edilməyə başlandı.
Kimyəvi cəhətdən dəyişdirilmiş amin turşuları, həmçinin polimerlərin sintezində, yuyucu vasitələrin, emulqatorların və yanacaq əlavələrinin istehsalında səthi aktiv maddələr kimi sənayedə geniş istifadə olunur.
ZÜLALLAR
Zülallar peptid bağları ilə bağlanan amin turşularından ibarət yüksək molekullu maddələrdir.
Məhz zülallar nəsildən-nəslə ötürülən genetik məlumatın məhsuludur və hüceyrədə bütün həyat proseslərini həyata keçirir.
Zülalların funksiyaları:
Katalitik funksiya. Zülalların ən çoxlu qrupu fermentlərdən - kimyəvi reaksiyaları sürətləndirən katalitik aktivliyə malik zülallardan ibarətdir. Fermentlərə misal olaraq pepsin, spirt dehidrogenaz, qlutamin sintetaza daxildir.
Struktur əmələ gətirən funksiya. Struktur zülallar hüceyrələrin və toxumaların formasını və sabitliyini qorumaqdan məsuldur, bunlara keratinlər, kollagen, fibroin daxildir.
Nəqliyyat funksiyası. Nəqliyyat zülalları molekulları və ya ionları bir orqandan digərinə və ya hüceyrə daxilindəki membranlar, məsələn, hemoglobin, serum albumin, ion kanalları vasitəsilə daşıyır.
Qoruyucu funksiya. Homeostaz sisteminin zülalları bədəni patogenlərdən, xarici məlumatlardan, qan itkisindən - immunoglobulinlərdən, fibrinogendən, trombindən qoruyur.
Tənzimləmə funksiyası. Zülallar siqnal maddələrinin funksiyalarını yerinə yetirir - bəzi hormonlar, histohormonlar və neyrotransmitterlər, hər hansı bir quruluşun siqnal maddələri üçün reseptorlardır və hüceyrənin biokimyəvi siqnal zəncirlərində siqnalın sonrakı ötürülməsini təmin edirlər. Buna misal olaraq böyümə hormonu somatotropini, hormon insulinini, H- və M-xolinergik reseptorları göstərmək olar.
Motor funksiyası. Zülalların köməyi ilə büzülmə və digər bioloji hərəkət prosesləri həyata keçirilir. Buna misal olaraq tubulin, aktin və miyozin daxildir.
Ehtiyat funksiyası. Bitkilərdə qiymətli saxlama zülalları var qida maddələri, heyvan orqanizmlərində əzələ zülalları zəruri hallarda səfərbər olunan ehtiyat qida kimi xidmət edir.
Zülallar bir neçə səviyyəli struktur təşkilatının olması ilə xarakterizə olunur.
İlkin quruluş Zülal bir polipeptid zəncirindəki amin turşusu qalıqlarının ardıcıllığıdır. Peptid bağı bir amin turşusunun α-karboksil qrupu ilə digər amin turşusunun α-amin qrupu arasında olan karboksamid bağıdır.
alanilfenillanilsisteilprolin
Peptid bağı bir sıra xüsusiyyətlərə malikdir:
a) rezonansla sabitləşir və buna görə də praktiki olaraq eyni müstəvidə yerləşir - planar; C-N bağı ətrafında fırlanma çox enerji tələb edir və çətindir;
b) -CO-NH- rabitəsi xüsusi xarakter daşıyır, adi olandan kiçik, lakin ikiqatdan böyükdür, yəni keto-enol tautomerizmi var:
c) peptid bağına münasibətdə əvəzedicilər var trans-vəzifə;
d) peptid onurğası müxtəlif təbiətli yan zəncirlərlə əhatə olunub, ətrafdakı həlledici molekullarla qarşılıqlı əlaqədə olur, sərbəst karboksil və amin qrupları ionlaşır, zülal molekulunun kation və anion mərkəzlərini əmələ gətirir. Onların nisbətindən asılı olaraq, zülal molekulu ümumi müsbət və ya mənfi yük alır, həmçinin zülalın izoelektrik nöqtəsinə çatdıqda ətraf mühitin bu və ya digər pH dəyəri ilə xarakterizə olunur. Radikallar zülal molekulunun daxilində duz, efir və disulfid körpüləri əmələ gətirir, həmçinin zülallara xas olan reaksiyaların diapazonunu müəyyən edir.
Hazırda razılaşdırılıb ki, 100 və daha çox amin turşusu qalıqlarından ibarət polimerlər zülallar, polipeptidlər 50-100 amin turşusu qalıqlarından ibarət polimerlər, aşağı molekullu peptidlər isə 50-dən az amin turşusu qalıqlarından ibarət polimerlərdir.
Bəzi aşağı molekulyar peptidlər müstəqil bioloji rol oynayır. Bu peptidlərdən bəzilərinin nümunələri:
Qlutatyon - γ-gluc-cis-gly - ən geniş yayılmış hüceyrədaxili peptidlərdən biridir, hüceyrələrdə redoks proseslərində və amin turşularının bioloji membranlar vasitəsilə ötürülməsində iştirak edir.
Karnozin - β-ala-gis - heyvan əzələlərinin tərkibində olan peptid, lipid peroksidin parçalanma məhsullarını xaric edir, əzələlərdə karbohidratların parçalanmasını sürətləndirir və fosfat şəklində əzələlərdə enerji mübadiləsində iştirak edir.
Vazopressin hipofiz vəzinin arxa hissəsinin hormonudur, orqanizmdə su mübadiləsinin tənzimlənməsində iştirak edir:
Phalloidin, ağcaqanad ağarının zəhərli bir polipeptididir, cüzi konsentrasiyalarda hüceyrələrdən fermentlərin və kalium ionlarının sərbəst buraxılması səbəbindən bədənin ölümünə səbəb olur:
Qramisidin bir çox qram-müsbət bakteriyalara təsir edən, bioloji membranların keçiriciliyini aşağı molekulyar ağırlıqlı birləşmələrə dəyişdirən və hüceyrə ölümünə səbəb olan antibiotikdir:
Met-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - neyronlarda sintez olunan və ağrıları azaldan bir peptid.
Proteinin ikincil quruluşu peptid onurğasının funksional qrupları arasında qarşılıqlı təsir nəticəsində əmələ gələn məkan quruluşudur.
Peptid zənciri çoxlu CO və NH peptid bağlarını ehtiva edir, hər biri potensial olaraq hidrogen bağlarının formalaşmasında iştirak edə bilir. Bunun baş verməsinə imkan verən iki əsas struktur növü vardır: zəncirin telefon kabeli kimi qıvrıldığı α-heliks və bir və ya daha çox zəncirlərin uzunsov hissələrinin yan-yana düzüldüyü qatlanmış β-quruluşu. yan. Bu strukturların hər ikisi çox sabitdir.
α-heliks, bükülmüş polipeptid zəncirinin son dərəcə sıx bir şəkildə yığılması ilə xarakterizə olunur; sağ əlli sarmalın hər dönüşü üçün radikalları həmişə xaricə və bir qədər geriyə yönəldilmiş 3,6 amin turşusu qalığı var, yəni. polipeptid zəncirinin başlanğıcı.
α-heliksin əsas xüsusiyyətləri:
α-heliks peptid qrupunun azotunda olan hidrogen atomu ilə zəncir boyunca dörd mövqedə yerləşən qalığın karbonil oksigeni arasında hidrogen bağları ilə sabitləşir;
Bütün peptid qrupları bir hidrogen bağının formalaşmasında iştirak edir, bu, α-spiralın maksimum sabitliyini təmin edir;
peptid qruplarının bütün azot və oksigen atomları hidrogen bağlarının formalaşmasında iştirak edir ki, bu da α-nın hidrofilliyini əhəmiyyətli dərəcədə azaldır. - spiral bölgələr və onların hidrofobikliyini artırır;
α-heliks kortəbii şəkildə əmələ gəlir və minimum sərbəst enerjiyə uyğun olan polipeptid zəncirinin ən sabit konformasiyasıdır;
L-amin turşularının polipeptid zəncirində, adətən zülallarda olan sağ əlli spiral sol əllidən çox daha sabitdir.
α-heliks əmələ gəlmə ehtimalı zülalın ilkin quruluşu ilə müəyyən edilir. Bəzi amin turşuları peptid onurğasının bükülməsinin qarşısını alır. Məsələn, qlutamat və aspartatın bitişik karboksil qrupları qarşılıqlı olaraq bir-birini itələyir, bu da α-spiralda hidrogen bağlarının yaranmasının qarşısını alır. Eyni səbəbdən, müsbət yüklü lizin və arginin qalıqlarının bir-birinə yaxın yerləşdiyi yerlərdə zəncirin spirallaşması çətinləşir. Bununla belə, prolin α-spiralın pozulmasında ən böyük rol oynayır. Birincisi, prolində azot atomu N-C bağı ətrafında fırlanmanın qarşısını alan sərt halqanın bir hissəsidir, ikincisi, azot atomunda hidrogen olmadığı üçün prolin hidrogen bağı yaratmır.
β-vərəq xətti düzülmüş peptid fraqmentləri arasında hidrogen bağları ilə əmələ gələn qatlı bir quruluşdur. Hər iki zəncir müstəqil ola bilər və ya eyni polipeptid molekuluna aid ola bilər. Zəncirlər eyni istiqamətə yönəldilmişdirsə, belə bir β-quruluşu paralel adlanır. Qarşılıqlı zəncirvari istiqamətlərdə, yəni bir zəncirin N-sonu digər zəncirin C-sonu ilə üst-üstə düşdükdə, β-quruluşu antiparalel adlanır. Demək olar ki, xətti hidrogen körpüləri olan antiparalel β-vərəq enerji baxımından daha üstündür.
paralel β-vərəq antiparalel β-vərəq
Hidrogen bağları ilə doymuş α-sarmaldan fərqli olaraq, β-yaşaq zəncirinin hər bir hissəsi əlavə hidrogen bağlarının əmələ gəlməsinə açıqdır. Amin turşularının yan radikalları növbə ilə yuxarı və aşağı təbəqənin müstəvisinə demək olar ki, perpendikulyar yönəldilmişdir.
Peptid zəncirinin kifayət qədər kəskin şəkildə əyildiyi bölgələrdə tez-tez β-döngəsi olur. Bu, 4 amin turşusu qalığının 180° əyildiyi və birinci və dördüncü qalıqlar arasında bir hidrogen körpüsü ilə sabitləşdiyi qısa bir fraqmentdir. Böyük amin turşusu radikalları β-halqanın meydana gəlməsinə mane olur, buna görə də ən çox kiçik amin turşusu olan qlisin daxildir.
Proteinin ikinci dərəcəli quruluşu- bu, ikinci dərəcəli strukturların növbələşməsinin müəyyən bir sırasıdır. Domen müəyyən dərəcədə struktur və funksional muxtariyyətə malik olan zülal molekulunun ayrıca hissəsi kimi başa düşülür. Domenlər indi zülal molekullarının strukturunun əsas elementləri hesab olunur və α-spiralların və β-vərəqlərin düzülməsinin əlaqəsi və təbiəti ilkin strukturların müqayisəsindən daha çox zülal molekullarının təkamülünü və filogenetik əlaqələrini başa düşməyi təmin edir. Təkamülün əsas vəzifəsi getdikcə daha çox yeni zülal dizayn etməkdir. Qablaşdırma şərtlərini təmin edən və funksional vəzifələrin yerinə yetirilməsini təmin edən bir amin turşusu ardıcıllığını təsadüfən sintez etmək şansı sonsuzdur. Buna görə də, müxtəlif funksiyaları olan, lakin quruluşca o qədər oxşar olan zülalların ortaq əcdadı və ya bir-birindən təkamül yolu ilə meydana gəldiyi görünür. Görünür, təkamül müəyyən bir problemi həll etmək zərurəti ilə qarşılaşdıqda, zülalları əvvəldən bu məqsədlə dizayn etməyə deyil, artıq yaxşı qurulmuş strukturları bu məqsədlə uyğunlaşdırmağa, onları yeni məqsədlərə uyğunlaşdırmağa üstünlük verir.
Tez-tez təkrarlanan ikinci dərəcəli strukturların bəzi nümunələri:
αα’ – tərkibində yalnız α-sarmalları olan zülallar (mioqlobin, hemoglobin);
ββ’ – tərkibində yalnız β-strukturları olan zülallar (immunoqlobulinlər, superoksid dismutaza);
βαβ’ – β-barel quruluşu, hər bir β-qat lülənin içərisində yerləşir və molekulun səthində yerləşən α-spiralla birləşir (triozfosfoizomeraz, laktat dehidrogenaz);
"Sink barmağı" - 20 amin turşusu qalığından ibarət zülal fraqmenti, sink atomu iki sistein qalığı və iki histidin qalığı ilə əlaqələndirilir və nəticədə təxminən 12 amin turşusu qalığından ibarət "barmaq" əmələ gəlir. DNT molekulunun tənzimləyici bölgələrinə;
"leysin fermuarı" - qarşılıqlı təsir göstərən zülallar ən azı 4 lösin qalığı olan α-spiral bölgəyə malikdir, onlar bir-birindən 6 amin turşusu məsafəsində yerləşirlər, yəni hər ikinci növbənin səthində olurlar və digərinin lösin qalıqları ilə hidrofobik bağlar yarada bilərlər. protein. Lösin fermuarlarının köməyi ilə, məsələn, güclü əsas histon zülallarının molekulları müsbət yükü aşaraq kompleksləşdirilə bilər.
Proteinin üçüncü quruluşu- bu, amin turşularının yan radikalları arasındakı bağlarla sabitləşən zülal molekulunun məkan düzülüşüdür.
Zülalın üçüncü quruluşunu sabitləşdirən bağ növləri:
elektrostatik hidrogen hidrofobik disulfid
qarşılıqlı əlaqə qarşılıqlı əlaqə
Üçüncü quruluşun qatlanmasından asılı olaraq, zülalları iki əsas növə bölmək olar - fibrilyar və globular.
Fibrilyar zülallar, polipeptid zəncirləri bir ox boyunca uzanan, suda həll olmayan uzun, sap kimi molekullardır. Bunlar əsasən struktur və kontraktil zülallardır. Ən ümumi fibrilyar zülalların bəzi nümunələri:
α-keratinlər. Epidermal hüceyrələr tərəfindən sintez olunur. Onlar saçın, xəzin, lələklərin, buynuzların, dırnaqların, pəncələrin, tüklərin, tərəzilərin, dırnaqların və tısbağa qabığının demək olar ki, bütün quru çəkisini, həmçinin dərinin xarici təbəqəsinin çəkisinin əhəmiyyətli hissəsini təşkil edir. Bu zülalların bütöv bir ailəsidir; onlar amin turşusu tərkibində oxşardırlar, çoxlu sistein qalıqlarını ehtiva edirlər və polipeptid zəncirlərinin eyni məkan düzülüşünə malikdirlər. Saç hüceyrələrində keratinin polipeptid zəncirləri əvvəlcə liflər şəklində təşkil edilir, daha sonra ip və ya burulmuş kabel kimi strukturlar əmələ gəlir və nəticədə hüceyrənin bütün boşluğunu doldurur. Saç hüceyrələri yastılaşır və nəhayət ölür və hüceyrə divarları hər bir saçın ətrafında cuticle adlanan boru şəklində bir qabıq meydana gətirir. α-keratində polipeptid zəncirləri çarpaz disulfid bağlarının əmələ gəlməsi ilə bir-birinin ətrafında üç nüvəli bir kabelə bükülmüş α-sarmal formasına malikdir. N-terminal qalıqları bir tərəfdə (paralel) yerləşir. Keratinlər sulu faza ilə üzləşən qeyri-qütblü yan radikallarla tərkibində amin turşularının üstünlük təşkil etməsi səbəbindən suda həll olunmur. Perm zamanı aşağıdakı proseslər baş verir: əvvəlcə, disulfid körpüləri tiollarla reduksiya edilərək məhv edilir, sonra saça lazımi forma verildikdə, qızdırılaraq qurudulur, atmosfer oksigeni ilə oksidləşmə nəticəsində yeni disulfid körpülər əmələ gəlir. , saç düzümünün formasını saxlayan.
β-keratinlər. Bunlara ipək və hörümçək toru fibroin daxildir. Onlar tərkibində qlisin, alanin və serin üstünlük təşkil edən antiparalel β qatlı təbəqələrdir.
Kollagen. Ali heyvanlarda ən çox yayılmış protein və birləşdirici toxumaların əsas fibrilyar zülalı. Kollagen fibroblastlarda və xondrositlərdə - xüsusi birləşdirici toxuma hüceyrələrində sintez olunur, daha sonra oradan xaric edilir. Kollagen lifləri dəri, vətər, qığırdaq və sümüklərdə olur. Onlar uzanmır, polad məftildən daha möhkəmdir və kollagen fibrilləri eninə zolaqlarla xarakterizə olunur. Suda qaynadıldığında lifli, həll olunmayan və həzm olunmayan kollagen kovalent bağların bir hissəsinin hidrolizi ilə jelatinə çevrilir. Kollagen 35% qlisin, 11% alanin, 21% prolin və 4-hidroksiprolin (kollagen və elastinə xas olan amin turşusu) ehtiva edir. Bu tərkib qida zülalı kimi jelatinin nisbətən aşağı qida dəyərini müəyyən edir. Kollagen fibrilləri tropokollagen adlanan təkrarlanan polipeptid alt bölmələrindən ibarətdir. Bu alt bölmələr fibril boyunca paralel dəstələr şəklində başdan quyruğa düzülür. Başların yerdəyişməsi xarakterik eninə zolaqlar verir. Bu strukturdakı boşluqlar, lazım gələrsə, sümük mineralizasiyasında mühüm rol oynayan hidroksiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallarının çökməsi üçün bir yer kimi xidmət edə bilər.
Tropokollagen alt bölmələri α- və β-keratinlərdən fərqli olaraq üç zəncirli bir ipə sıx şəkildə bükülmüş üç polipeptid zəncirindən ibarətdir. Bəzi kollagenlərdə hər üç zəncir eyni amin turşusu ardıcıllığına malikdir, digərlərində isə yalnız iki zəncir eyni, üçüncüsü isə fərqlidir. Tropokollagenin polipeptid zənciri, prolin və hidroksiprolinin yaratdığı zəncir əyilmələri səbəbindən hər növbədə yalnız üç amin turşusu qalığı olan sol əlli spiral əmələ gətirir. Üç zəncir bir-birinə, hidrogen bağlarına əlavə olaraq, bitişik zəncirlərdə yerləşən iki lizin qalığı arasında əmələ gələn kovalent tipli bir əlaqə ilə bağlanır:
Yaşlandıqca hər şey tropokollagen alt bölmələrində və onların arasında formalaşır daha böyük rəqəm kollagen fibrillərini daha sərt və kövrək edən çarpaz bağlar və bu, qığırdaq və vətərlərin mexaniki xüsusiyyətlərini dəyişdirir, sümükləri daha kövrək edir və buynuz qişanın şəffaflığını azaldır.
Elastin. Bağların sarı elastik toxumasında və böyük arteriyaların divarlarında birləşdirici toxumanın elastik təbəqəsində olur. Elastin fibrillərinin əsas alt bölməsi tropoelastindir. Elastin qlisin və alaninlə zəngindir, çoxlu lizin və az miqdarda prolin ehtiva edir. Elastinin spiral hissələri gərginlik tətbiq edildikdə uzanır, lakin yük çıxarıldıqda orijinal uzunluğuna qayıdır. Dörd müxtəlif zəncirin lizin qalıqları bir-biri ilə kovalent bağlar əmələ gətirir və elastinin bütün istiqamətlərdə tərsinə uzanmasına imkan verir.
Qlobulyar zülallar polipeptid zənciri yığcam qlobula bükülmüş və müxtəlif funksiyaları yerinə yetirməyə qadir olan zülallardır.
Mioqlobin nümunəsindən istifadə edərək qlobulyar zülalların üçüncü quruluşunu nəzərdən keçirmək ən əlverişlidir. Mioqlobin əzələ hüceyrələrində olan nisbətən kiçik oksigen bağlayan zülaldır. Bağlı oksigeni saxlayır və mitoxondriyaya ötürülməsini təşviq edir. Mioqlobin molekulunda bir polipeptid zənciri və bir hemogrup (heme) var - dəmir ilə protoporfirin kompleksi. Mioqlobinin əsas xüsusiyyətləri:
a) mioqlobin molekulu o qədər yığcamdır ki, onun içərisinə yalnız 4 su molekulu sığa bilir;
b) ikisi istisna olmaqla, bütün qütb amin turşusu qalıqları molekulun xarici səthində yerləşir və onların hamısı hidratlanmış vəziyyətdədir;
c) hidrofobik amin turşusu qalıqlarının çoxu miyoqlobin molekulunun daxilində yerləşir və beləliklə, su ilə təmasdan qorunur;
d) mioqlobin molekulundakı dörd prolin qalığının hər biri polipeptid zəncirinin əyilmə yerində yerləşir; serin, treonin və asparagin qalıqları digər əyilmə yerlərində yerləşir, çünki belə amin turşuları α-spiralın əmələ gəlməsinin qarşısını alırlar. bir-birinin yanında yerləşir;
e) molekulun səthinə yaxın boşluqda (cibdə) yastı hem qrupu yerləşir, dəmir atomunun hem müstəvisinə perpendikulyar yönəldilmiş iki koordinasiya bağı vardır, onlardan biri histidin qalığı 93 ilə bağlıdır, digəri isə birləşməyə xidmət edir. bir oksigen molekulu.
Üçüncü quruluşdan başlayaraq, zülal özünə xas olan bioloji funksiyalarını yerinə yetirmək qabiliyyətinə malikdir. Zülalların işləməsinin əsası ondan ibarətdir ki, zülalın səthində üçüncü dərəcəli struktur qoyulduqda liqand adlanan digər molekulları birləşdirə bilən sahələr əmələ gəlir. Zülalın liqandla qarşılıqlı təsirinin yüksək spesifikliyi aktiv mərkəzin strukturunun liqandın strukturunu tamamlaması ilə təmin edilir. Tamamlayıcılıq qarşılıqlı təsir edən səthlərin məkan və kimyəvi uyğunluğudur. Əksər zülallar üçün üçüncü struktur qatlanmanın maksimum səviyyəsidir.
Dördüncü zülal quruluşu- iki və ya daha çox polipeptid zəncirindən ibarət zülallar üçün xarakterikdir, bir-biri ilə yalnız qeyri-kovalent bağlarla, əsasən elektrostatik və hidrogenlə bağlıdır. Çox vaxt zülallar iki və ya dörd alt bölmədən ibarətdir; dörddən çox alt birlik adətən tənzimləyici zülalları ehtiva edir.
Dördüncü quruluşa malik olan zülallara çox vaxt oliqomerik deyilir. Homomerik və heteromerik zülallar var. Homomerik zülallara bütün alt bölmələrinin eyni quruluşa malik olduğu zülallar daxildir, məsələn, katalaza fermenti dörd tamamilə eyni alt bölmədən ibarətdir. Heteromerik zülalların müxtəlif alt bölmələri var; məsələn, RNT polimeraza fermenti müxtəlif funksiyaları yerinə yetirən struktur cəhətdən fərqli beş alt bölmədən ibarətdir.
Bir alt bölmənin xüsusi bir liqandla qarşılıqlı təsiri bütün oliqomerik zülalda konformasiya dəyişikliklərinə səbəb olur və digər alt bölmələrin liqandlara yaxınlığını dəyişir; bu xüsusiyyət oliqomerik zülalların allosterik tənzimləmə qabiliyyətinin əsasını təşkil edir.
Zülalın dördüncü quruluşunu hemoqlobinin nümunəsindən istifadə etməklə nəzərdən keçirmək olar. Dörd polipeptid zəncirini və dəmir atomlarının Fe 2+ dəmir şəklində olduğu dörd hem protez qrupunu ehtiva edir. Molekulun zülal hissəsi olan globin iki α-zəncirindən və iki β-zəncirindən ibarətdir, tərkibində 70%-ə qədər α-spirallar vardır. Dörd zəncirdən hər biri xarakterik üçüncü quruluşa malikdir və hər bir zəncirlə bir hemogrup bağlıdır. Müxtəlif zəncirlərin heması bir-birindən nisbətən uzaqda yerləşir və müxtəlif meyl açılarına malikdir. İki α-zəncir və iki β-zəncir arasında az sayda birbaşa əlaqə yaranır, α və β zəncirləri arasında isə hidrofobik radikalların əmələ gətirdiyi α 1 β 1 və α 2 β 2 tipli çoxsaylı kontaktlar yaranır. α 1 β 1 və α 2 β 2 arasında bir kanal qalır.
Mioqlobindən fərqli olaraq, hemoglobin oksigenə əhəmiyyətli dərəcədə aşağı yaxınlıq ilə xarakterizə olunur ki, bu da toxumalarda mövcud olan oksigenin aşağı qismən təzyiqlərində onlara bağlı oksigenin əhəmiyyətli bir hissəsini verməyə imkan verir. Oksigen daha yüksək pH dəyərlərində və ağciyər alveollarına xas olan aşağı CO 2 konsentrasiyalarında hemoglobin dəmiri ilə daha asan bağlanır; Hemoqlobindən oksigenin sərbəst buraxılması aşağı pH dəyərləri və toxumalara xas olan yüksək CO 2 konsentrasiyası ilə əlverişlidir.
Oksigenlə yanaşı, hemoglobin zəncirlərdəki histidin qalıqlarına bağlanan hidrogen ionlarını da daşıyır. Hemoqlobin həmçinin dörd polipeptid zəncirinin hər birinin terminal amin qrupuna bağlanan karbon qazı daşıyır və nəticədə karbaminohemoqlobinin əmələ gəlməsinə səbəb olur:
2,3-difosfogliserat (DPG) maddəsi eritrositlərdə kifayət qədər yüksək konsentrasiyalarda olur, onun tərkibi yüksək hündürlüklərə qalxdıqda və hipoksiya zamanı artır, toxumalarda hemoglobindən oksigenin ayrılmasını asanlaşdırır. DPG α 1 β 1 və α 2 β 2 arasındakı kanalda yerləşir və müsbət şəkildə çirklənmiş β-zəncir qrupları ilə qarşılıqlı təsir göstərir. Hemoqlobin oksigeni bağladıqda, DPG boşluqdan çıxarılır. Bəzi quşların qırmızı qan hüceyrələrində DPG deyil, hemoglobinin oksigenə olan yaxınlığını daha da azaldan inositol heksa-fosfat var.
2,3-Difosfogliserat (DPG)
HbA normal yetkin hemoglobindir, HbF fetal hemoglobindir, O 2 üçün daha çox yaxınlığa malikdir, HbS oraq hüceyrəli anemiyada hemoglobindir. Oraq hüceyrə anemiyası hemoglobinin genetik anormallığı nəticəsində yaranan ciddi irsi xəstəlikdir. Xəstə insanların qanında, birincisi, asanlıqla qırılan, ikincisi, qan kapilyarlarını bağlayan qeyri-adi çox sayda nazik oraq formalı qırmızı qan hüceyrələri var. Molekulyar səviyyədə hemoglobin S hemoglobin A-dan β-zəncirlərinin 6-cı mövqeyində bir amin turşusu qalığı ilə fərqlənir, burada glutamik turşu qalığı əvəzinə valin tapılır. Beləliklə, hemoglobin S-də iki daha az mənfi yük var; valinin görünüşü molekulun səthində "yapışqan" hidrofobik kontaktın yaranmasına səbəb olur; nəticədə deoksigenləşmə zamanı deoksihemoqlobin S molekulları bir-birinə yapışır və həll olunmayan, anormal uzunluqda əmələ gəlir. qırmızı qan hüceyrələrinin deformasiyasına səbəb olan ip kimi aqreqatlar.
İlkin strukturun ikincil, üçüncü və dördüncülüyü (əgər varsa) müəyyən etdiyi üçün birincidən yuxarı protein struktur təşkilatının səviyyələrinin formalaşması üzərində müstəqil genetik nəzarət olduğunu düşünmək üçün heç bir səbəb yoxdur. Zülalın təbii konformasiyası verilmiş şəraitdə termodinamik cəhətdən ən sabit strukturdur.
Zülallar hüceyrənin kimyəvi fəaliyyətinin maddi əsasını təşkil edir. Təbiətdəki zülalların funksiyaları universaldır. ad zülallar, rus ədəbiyyatında ən çox qəbul edilən termin terminə uyğun gəlir zülallar(yunan dilindən zülallar- birinci). Bu günə qədər zülalların quruluşu və funksiyaları arasında əlaqənin qurulmasında, onların orqanizmin həyatının ən mühüm proseslərində iştirak mexanizminin müəyyən edilməsində, bir çox xəstəliklərin patogenezinin molekulyar əsaslarının başa düşülməsində böyük nailiyyətlər əldə edilmişdir.
Molekulyar çəkisindən asılı olaraq peptidlər və zülallar fərqləndirilir. Peptidlərin molekulyar çəkisi zülallardan daha aşağıdır. Peptidlər daha çox tənzimləyici funksiyaya malikdirlər (hormonlar, ferment inhibitorları və aktivatorlar, membranlar vasitəsilə ion daşıyıcıları, antibiotiklər, toksinlər və s.).
12.1. α -Amin turşuları
12.1.1. Təsnifat
Peptidlər və zülallar α-amin turşusu qalıqlarından qurulur. Ümumi sayı Təbiətdə 100-dən çox amin turşusu var, lakin onlardan bəziləri yalnız müəyyən bir orqanizm cəmiyyətində olur; 20 ən vacib α-amin turşusu daim bütün zülallarda olur (Sxem 12.1).
α-amin turşuları molekullarında eyni karbon atomunda həm amin qrupu, həm də karboksil qrupu olan heterofunksional birləşmələrdir.
Sxem 12.1.Ən vacib α-amin turşuları*
* İxtisarlar yalnız peptid və zülal molekullarında amin turşusu qalıqlarını yazmaq üçün istifadə olunur. ** Əsas amin turşuları.
α-amin turşularının adları əvəzedici nomenklaturadan istifadə etməklə qurula bilər, lakin onların mənasız adları daha çox istifadə olunur.
α-amin turşularının mənasız adları adətən izolyasiya mənbələri ilə əlaqələndirilir. Serin ipək fibroinin bir hissəsidir (lat. seriya- ipək); Tirozin ilk dəfə pendirdən (yunan dilindən. tiros- Pendir); glutamin - taxıl glutenindən (alman dilindən. Qlüten- yapışqan); aspartik turşu - qulançar cücərtilərindən (lat. qulançar- qulançar).
Orqanizmdə çoxlu α-amin turşuları sintez olunur. Zülal sintezi üçün lazım olan bəzi amin turşuları bədəndə istehsal olunmur və xaricdən gəlməlidir. Bu amin turşuları adlanır əvəzolunmaz(diaqram 12.1-ə baxın).
Əsas α-amin turşularına aşağıdakılar daxildir:
valin izolösin metionin triptofan
lösin lizin treonin fenilalanin
α-aminturşuları qruplara bölünməsi üçün əsas olan xarakteristikaya görə bir neçə şəkildə təsnif edilir.
Təsnifat xüsusiyyətlərindən biri də radikal R-in kimyəvi təbiətidir. Bu xüsusiyyətə əsasən amin turşuları alifatik, aromatik və heterosikliklərə bölünür (bax diaqram 12.1).
Alifatikα -amin turşuları. Bu ən böyük qrupdur. Onun daxilində amin turşuları əlavə təsnifat xüsusiyyətlərindən istifadə etməklə bölünür.
Molekuldakı karboksil qruplarının və amin qruplarının sayından asılı olaraq aşağıdakılar fərqlənir:
Neytral amin turşuları - hər biri bir NH qrupu 2 və COOH;
Əsas amin turşuları - iki NH qrupu 2 və bir qrup
COOH;
Turşu amin turşuları - bir NH 2 qrupu və iki COOH qrupu.
Qeyd etmək olar ki, alifatik neytral amin turşuları qrupunda zəncirdəki karbon atomlarının sayı altıdan çox deyil. Eyni zamanda, zəncirdə dörd karbon atomu olan amin turşuları yoxdur və beş və altı karbon atomlu amin turşuları yalnız budaqlanmış bir quruluşa malikdir (valin, lösin, izolösin).
Alifatik radikal "əlavə" funksional qrupları ehtiva edə bilər:
hidroksil - serin, treonin;
Karboksilik - aspartik və glutamik turşular;
tiol - sistein;
Amid - asparagin, glutamin.
Aromatikα -amin turşuları. Bu qrupa elə qurulmuş fenilalanin və tirozin daxildir ki, onlardakı benzol halqaları ümumi α-amin turşusu fraqmentindən metilen qrupu -CH ilə ayrılsın. 2-.
Heterosiklik α -amin turşuları. Bu qrupa aid olan histidin və triptofanda heterosikllər - müvafiq olaraq imidazol və indol var. Bu heterosikllərin strukturu və xassələri aşağıda müzakirə olunur (bax 13.3.1; 13.3.2). Ümumi prinsip Heterosiklik amin turşularının quruluşu aromatik olanlarla eynidir.
Heterosiklik və aromatik α-amin turşuları alaninin β-əvəz edilmiş törəmələri hesab edilə bilər.
Amin turşusu da gerosikliyə aiddir prolin, ikincili amin qrupunun pirrolidinə daxil olduğu
α-aminturşuların kimyasında zülalların strukturunun formalaşmasında və onların bioloji funksiyalarının yerinə yetirilməsində mühüm rol oynayan “yan” R radikallarının quruluşuna və xassələrinə çox diqqət yetirilir. “Yan” radikalların polaritesi, radikallarda funksional qrupların olması və bu funksional qrupların ionlaşma qabiliyyəti kimi xüsusiyyətlər böyük əhəmiyyət kəsb edir.
Yan radikaldan asılı olaraq, amin turşuları ilə qeyri-qütblü(hidrofobik) radikallar və amin turşuları c qütb(hidrofil) radikallar.
Birinci qrupa alifatik yan radikalları olan amin turşuları - alanin, valin, leysin, izolösin, metionin və aromatik yan radikallar - fenilalanin, triptofan daxildir.
İkinci qrupa radikallarında ionlaşma qabiliyyətinə malik (ionogen) və ya bədən şəraitində ion vəziyyətinə (qeyri-ionik) çevrilə bilməyən qütb funksional qrupları olan amin turşuları daxildir. Məsələn, tirozində hidroksil qrupu iondur (fenol təbiətli), serində qeyri-ionikdir (təbiətdə spirt).
Müəyyən şəraitdə radikallarda ion qrupları olan qütb amin turşuları ion (anion və ya katyonik) vəziyyətdə ola bilər.
12.1.2. Stereoizomerizm
α-amin turşularının qurulmasının əsas növü, yəni eyni karbon atomunun iki müxtəlif funksional qrupla, radikal və hidrogen atomu ilə əlaqəsi, özlüyündə α-karbon atomunun şirallığını əvvəlcədən müəyyən edir. İstisna ən sadə amin turşusu qlisin H-dir 2 NCH 2 Xirallıq mərkəzi olmayan COOH.
α-amin turşularının konfiqurasiyası konfiqurasiya standartı - qliseraldehid ilə müəyyən edilir. Solda (l-gliseraldehiddə OH qrupuna bənzər) standart Fişer proyeksiya düsturunda amin qrupunun yeri l-konfiqurasiyaya, sağda isə şiral karbon atomunun d-konfiqurasiyasına uyğundur. By R, S-sistemində l-seriyasının bütün α-amin turşularında α-karbon atomu S-konfiqurasiyasına, d-seriyasında isə R-konfiqurasiyasına malikdir (istisna sisteindir, bax 7.1.2). .
Əksər α-amin turşuları hər molekulda bir asimmetrik karbon atomundan ibarətdir və iki optik aktiv enantiomer və bir optik cəhətdən qeyri-aktiv rasemat şəklində mövcuddur. Demək olar ki, bütün təbii α-amin turşuları l seriyasına aiddir.
İzolösin, treonin və 4-hidroksiprolin amin turşuları molekulda iki şirallik mərkəzini ehtiva edir.
Belə amin turşuları iki cüt enantiomeri təmsil edən dörd stereoizomer kimi mövcud ola bilər, onların hər biri rasemat təşkil edir. Heyvan zülallarını yaratmaq üçün enantiomerlərdən yalnız biri istifadə olunur.
İzolösinin stereoizomerizmi treoninin əvvəllər müzakirə olunmuş stereoizomerizminə bənzəyir (bax 7.1.3). Dörd stereoizomerdən zülallar həm C-α, həm də C-β asimmetrik karbon atomlarının S konfiqurasiyasına malik l-izolösin ehtiva edir. Lösinlə əlaqədar diastereomer olan başqa bir cüt enantiomerin adları prefiksdən istifadə edir. Salam-.
Rasematların parçalanması. l-seriyasının α-amin turşularının mənbəyi bu məqsədlə hidrolitik parçalanmaya məruz qalan zülallardır. Fərdi enantiomerlərə böyük ehtiyac olduğundan (zülalların, dərman maddələrinin və s. sintezi üçün) kimyəvi sintetik rasemik amin turşularının parçalanması üsulları. Üstünlük verilir enzimatik fermentlərdən istifadə edərək həzm üsulu. Hal-hazırda rasemik qarışıqları ayırmaq üçün xiral sorbentlər üzərində xromatoqrafiyadan istifadə olunur.
12.1.3. Turşu əsas xüsusiyyətləri
Amin turşularının amfoterliyi turşu (COOH) və əsas (NH 2) onların molekullarında funksional qruplar. Amin turşuları həm qələvilər, həm də turşularla duzlar əmələ gətirir.
Kristal vəziyyətdə, α-amin turşuları dipolyar ionları H3N+ - CHR-COO- şəklində mövcuddur (ümumiyyətlə istifadə olunan notation).
Amin turşusunun qeyri-ionlaşdırılmış formada quruluşu yalnız rahatlıq üçündür).
IN sulu məhlul amin turşuları dipolyar ion, katyonik və anion formalarının tarazlıq qarışığı kimi mövcuddur.
Tarazlıq vəziyyəti mühitin pH-dan asılıdır. Bütün amin turşuları üçün güclü asidik (pH 1-2) və anion formaları güclü qələvi (pH > 11) mühitlərdə kation formaları üstünlük təşkil edir.
İon quruluşu seriyanı təyin edir spesifik xassələri amin turşuları: yüksək ərimə nöqtəsi (200? C-dən yuxarı), suda həllolma və qeyri-qütbdə həll olmama. üzvi həlledicilər. Əksər amin turşularının suda yaxşı həll olunma qabiliyyəti onların bioloji fəaliyyətini təmin edən mühüm amildir, amin turşularının sorulması, orqanizmdə daşınması və s.
Bronsted nəzəriyyəsi baxımından tam protonlanmış amin turşusu (kationik forma) iki əsaslı turşudur,
Bir proton verməklə, belə bir iki əsaslı turşu zəif monobazik turşuya - bir NH turşu qrupu ilə dipolyar iona çevrilir. 3 + . Dipolyar ionun deprotonasiyası amin turşusunun anion formasının - Bronsted əsası olan karboksilat ionunun istehsalına gətirib çıxarır. Dəyərləri xarakterizə edir
Amin turşularının karboksil qrupunun əsas turşu xassələri adətən 1-dən 3-ə qədərdir; dəyərlər pK a2 ammonium qrupunun turşuluğunu xarakterizə edən - 9-dan 10-a qədər (Cədvəl 12.1).
Cədvəl 12.1.Ən vacib α-amin turşularının turşu-əsas xüsusiyyətləri
Sulu məhlulda müəyyən pH dəyərlərində tarazlıq vəziyyəti, yəni amin turşusunun müxtəlif formalarının nisbəti əhəmiyyətli dərəcədə radikalın quruluşundan, əsasən də əlavə rol oynayan ion qruplarının mövcudluğundan asılıdır. turşu və əsas mərkəzlər.
Dipolyar ionların konsentrasiyasının maksimum olduğu və bir amin turşusunun kation və anion formalarının minimum konsentrasiyalarının bərabər olduğu pH dəyəri deyilir.izoelektrik nöqtə (p/).
Neytralα -amin turşuları. Bu amin turşuları vacibdirpINH 2 qrupunun -/- təsirinin təsiri altında karboksil qrupunu ionlaşdırmaq qabiliyyətinin daha çox olması səbəbindən 7-dən bir qədər aşağı (5,5-6,3). Məsələn, alaninin pH 6.0-da izoelektrik nöqtəsi var.
Turşα -amin turşuları. Bu amin turşuları radikalda əlavə karboksil qrupuna malikdir və güclü asidik mühitdə tam protonlanmış formada olur. Turşu amin turşuları üç əsaslı (Brøndsted-ə görə) üç məna daşıyır.pK a,aspartik turşu nümunəsində göründüyü kimi (p/ 3.0).
Turşu amin turşuları (aspartik və qlutamik) üçün izoelektrik nöqtə 7-dən çox aşağı pH-dadır (Cədvəl 12.1-ə baxın). Bədəndə fizioloji pH dəyərlərində (məsələn, qan pH 7.3-7.5) bu turşular anion formada olur, çünki hər iki karboksil qrupu ionlaşır.
Əsasα -amin turşuları.Əsas amin turşuları vəziyyətində, izoelektrik nöqtələr 7-dən yuxarı pH bölgəsində yerləşir. Güclü asidik mühitdə bu birləşmələr də tribazik turşulardır, ionlaşma mərhələləri lizin nümunəsi ilə təsvir edilmişdir (s/ 9.8) .
Bədəndə əsas amin turşuları kationlar şəklində olur, yəni hər iki amin qrupu protonlanır.
Ümumiyyətlə, α-amin turşusu yoxdur in vivoonun izoelektrik nöqtəsində deyil və suda ən aşağı həll olma qabiliyyətinə uyğun vəziyyətə düşmür. Bədəndəki bütün amin turşuları ion şəklindədir.
12.1.4. Analitik əhəmiyyətli reaksiyalar α -amin turşuları
α-amin turşuları heterofunksional birləşmələr kimi həm karboksil, həm də amin qrupları üçün xarakterik olan reaksiyalara girirlər. Amin turşularının bəzi kimyəvi xassələri radikaldakı funksional qruplarla bağlıdır. Bu bölmədə amin turşularının identifikasiyası və təhlili üçün praktiki əhəmiyyət kəsb edən reaksiyalar müzakirə olunur.
Esterləşmə.Amin turşuları turşu katalizatorunun (məsələn, hidrogen xlorid qazı) iştirakı ilə spirtlərlə reaksiyaya girdikdə efirlər hidroxloridlər şəklində. Sərbəst efirləri təcrid etmək üçün reaksiya qarışığı ammonyak qazı ilə işlənir.
Amin turşusu efirləri dipolyar quruluşa malik deyillər, ona görə də ana turşulardan fərqli olaraq onlar üzvi həlledicilərdə həll olunur və uçucu olurlar. Beləliklə, qlisin yüksək ərimə temperaturuna (292°C) malik kristal maddə, onun metil efiri isə 130°C qaynama temperaturu olan mayedir. Amin turşusu efirlərinin təhlili qaz-maye xromatoqrafiyasından istifadə etməklə həyata keçirilə bilər.
Formaldehidlə reaksiya. Praktiki əhəmiyyət kəsb edən üsulla amin turşularının kəmiyyət təyininin əsasını təşkil edən formaldehidlə reaksiyadır. formol titrləmə(Sørensen üsulu).
Amin turşularının amfoter təbiəti analitik məqsədlər üçün qələvi ilə birbaşa titrləşdirməyə imkan vermir. Amin turşularının formaldehidlə qarşılıqlı təsiri nəticəsində nisbətən sabit amin spirtləri (bax 5.3) - N-hidroksimetil törəmələri əmələ gəlir, onların sərbəst karboksil qrupu sonra qələvi ilə titrlənir.
Keyfiyyət reaksiyaları. Amin turşularının və zülalların kimyasının bir xüsusiyyəti, əvvəllər kimyəvi analizin əsasını təşkil edən çoxsaylı keyfiyyətli (rəngli) reaksiyaların istifadəsidir. Fiziki-kimyəvi metodlardan istifadə etməklə tədqiqatlar aparılarkən, məsələn, xromatoqrafik analizdə α-amin turşularının aşkarlanması üçün bir çox keyfiyyət reaksiyalarından istifadə olunmağa davam edir.
Xelasiya. Ağır metalların kationları ilə bifunksional birləşmələr kimi α-amin turşuları kompleksdaxili duzlar əmələ gətirir, məsələn, mülayim şəraitdə təzə hazırlanmış mis(11) hidroksidlə yaxşı kristallaşan xelatlar alınır.
mis duzları (11) mavi rəngdə(α-amin turşularının aşkarlanması üçün qeyri-spesifik üsullardan biri).
Ninhidrin reaksiyası. α-amin turşularının ümumi keyfiyyət reaksiyası ninhidrinlə reaksiyadır. Reaksiya məhsulu mavi-bənövşəyi rəngə malikdir, bu, amin turşularının xromatoqrammalarda (kağızda, nazik təbəqədə) vizual aşkarlanması, eləcə də amin turşusu analizatorlarında spektrofotometrik təyin edilməsi üçün istifadə olunur (məhsul işıqlandırma bölgəsində işığı udur. 550-570 nm).
Deaminasiya. Laboratoriya şəraitində bu reaksiya azot turşusunun α-amin turşularına təsiri ilə həyata keçirilir (bax 4.3). Bu zaman müvafiq α-hidroksi turşusu əmələ gəlir və azot qazı ayrılır, onun həcmi reaksiyaya girmiş amin turşusunun miqdarını təyin etmək üçün istifadə olunur (Van-Slayk üsulu).
Ksantoprotein reaksiyası. Bu reaksiya aromatik və heterosiklik amin turşularını - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan aşkar etmək üçün istifadə olunur. Məsələn, konsentratlaşdırılmış azot turşusu tirozinə təsir etdikdə nitro törəməsi əmələ gəlir, rənglənir. sarı. Qələvi mühitdə fenolik hidroksil qrupunun ionlaşması və anionun birləşməyə töhfəsinin artması səbəbindən rəng narıncı olur.
Fərdi amin turşularını aşkar etməyə imkan verən bir sıra özəl reaksiyalar da var.
Triptofan qırmızı-bənövşəyi rəngin görünüşü ilə sulfat turşusunda p-(dimetilamino)benzaldehidlə reaksiya nəticəsində aşkar edilir (Ehrlich reaksiyası). Bu reaksiya üçün istifadə olunur kəmiyyət təhlili protein parçalanma məhsullarında triptofan.
Sistein tərkibindəki merkapto qrupunun reaktivliyinə əsaslanan bir neçə keyfiyyət reaksiyaları vasitəsilə aşkar edilir. Məsələn, qurğuşun asetat (CH3COO)2Pb olan bir protein məhlulu qələvi mühitdə qızdırıldıqda, zülallarda sisteinin mövcudluğunu göstərən qurğuşun sulfid PbS-nin qara çöküntüsü əmələ gəlir.
12.1.5. Bioloji əhəmiyyətli kimyəvi reaksiyalar
Bədəndə müxtəlif fermentlərin təsiri altında amin turşularının bir sıra mühüm kimyəvi çevrilmələri həyata keçirilir. Belə çevrilmələrə tiol qruplarının transaminasiyası, dekarboksilləşməsi, eliminasiyası, aldolun parçalanması, oksidləşdirici dezaminasiyası və oksidləşməsi daxildir.
Transaminasiya α-oksoturşulardan α-amin turşularının biosintezinin əsas yoludur. Amin qrupunun donoru hüceyrələrdə kifayət qədər miqdarda və ya artıq olan bir amin turşusudur və onun qəbuledicisi α-oksoturşudur. Bu zaman amin turşusu oksoturşuya, oksoturşu isə radikalların müvafiq strukturuna malik amin turşusuna çevrilir. Nəticədə, transaminasiya təmsil edir geri dönən proses amin və okso qruplarının mübadiləsi. Belə reaksiyaya misal olaraq 2-oksoqlutar turşusundan l-qlutamik turşunun istehsalını göstərmək olar. Donor amin turşusu, məsələn, l-aspartik turşu ola bilər.
α-amin turşuları karboksil qrupuna α-mövqeyində elektron çəkən amin qrupu (daha doğrusu protonlanmış amin qrupu NH) ehtiva edir. 3 +), və buna görə də dekarboksilləşmə qabiliyyətinə malikdir.
aradan qaldırılmasıkarboksil qrupunun β-mövqeyində olan yan radikalda elektron çəkən funksional qrup, məsələn, hidroksil və ya tiol olan amin turşuları üçün xarakterikdir. Onların xaric edilməsi aralıq reaktiv α-enamin turşularına gətirib çıxarır ki, onlar asanlıqla tautomerik iminoturşulara çevrilirlər (keto-enol tautomerizmi ilə analoq). C=N bağında nəmlənmə və sonradan ammonyak molekulunun aradan qaldırılması nəticəsində α-iminoturşuları α-okso turşularına çevrilir.
Bu növ çevrilmə adlanır aradan qaldırılması-nəmləndirici. Buna misal olaraq serindən piruvik turşunun istehsalını göstərmək olar.
Aldol dekoltesi β-mövqeyində hidroksil qrupu olan α-amin turşuları halında baş verir. Məsələn, serin qlisin və formaldehid əmələ gətirmək üçün parçalanır (sonuncu sərbəst formada buraxılmır, lakin dərhal koenzimlə birləşir).
Oksidləşdirici dezaminasiya fermentlərin və NAD+ və ya NADP+ koenziminin iştirakı ilə həyata keçirilə bilər (bax 14.3). α-amin turşuları təkcə transaminasiya yolu ilə deyil, həm də oksidləşdirici deaminasiya yolu ilə α-oksoturşulara çevrilə bilər. Məsələn, α-oksoqlutar turşusu l-qlutamik turşudan əmələ gəlir. Reaksiyanın birinci mərhələsində qlutamik turşu α-iminoqlutar turşusuna qədər dehidrogenləşdirilir (oksidləşir).
turşular. İkinci mərhələdə hidroliz baş verir, nəticədə α-oksoqlutar turşusu və ammonyak əmələ gəlir. Hidroliz mərhələsi fermentin iştirakı olmadan baş verir.
α-okso turşularının reduktiv aminləşməsi reaksiyası əks istiqamətdə baş verir. Həmişə hüceyrələrdə olan α-oksoqlutar turşusu (karbohidrat mübadiləsinin məhsulu kimi) bu şəkildə L-qlutamik turşuya çevrilir.
Tiol qruplarının oksidləşməsi hüceyrədə bir sıra redoks proseslərini təmin edən sistein və sistin qalıqlarının qarşılıqlı çevrilməsinin əsasını təşkil edir. Sistein, bütün tiollar kimi (bax 4.1.2) disulfid, sistin əmələ gətirmək üçün asanlıqla oksidləşir. Sistindəki disulfid bağı sistein əmələ gətirmək üçün asanlıqla azalır.
Tiol qrupunun asanlıqla oksidləşmə qabiliyyətinə görə, sistein bədən yüksək oksidləşmə qabiliyyətinə malik maddələrə məruz qaldıqda qoruyucu funksiyanı yerinə yetirir. Bundan əlavə, radiasiya əleyhinə təsir göstərən ilk dərman idi. Sistein əczaçılıq praktikasında dərmanlar üçün stabilizator kimi istifadə olunur.
Sisteinin sistinə çevrilməsi disulfid bağlarının əmələ gəlməsi ilə nəticələnir, məsələn, azalmış glutation
(bax 12.2.3).
12.2. Peptidlərin və zülalların ilkin quruluşu
Şərti olaraq, peptidlərin bir molekulda 100-ə qədər amin turşusu qalığı (bu, 10 minə qədər molekulyar çəkiyə uyğundur) və zülallarda 100-dən çox amin turşusu qalığı (molekulyar çəkisi 10 mindən bir neçə milyona qədər) olduğuna inanılır. .
Öz növbəsində, peptidlər qrupunda fərqləndirmək adətdir oliqopeptidlər Zəncirdə 10-dan çox olmayan amin turşusu qalıqları olan (aşağı molekulyar çəkili peptidlər) və polipeptidlər, zəncirinə 100-ə qədər amin turşusu qalıqları daxildir. Amin turşusu qalıqlarının sayı 100-ə yaxınlaşan və ya bir qədər çox olan makromolekullar polipeptidlər və zülallar arasında fərq qoymur; bu terminlər tez-tez sinonim kimi istifadə olunur.
Peptid və zülal molekulu rəsmi olaraq monomer vahidləri arasında peptid (amid) bağının əmələ gəlməsi ilə baş verən α-amin turşularının polikondensasiya məhsulu kimi təqdim oluna bilər (Sxem 12.2).
Poliamid zəncirinin dizaynı bütün peptidlər və zülallar üçün eynidir. Bu zəncir şaxələnməmiş quruluşa malikdir və dəyişən peptid (amid) qruplarından -CO-NH- və fraqmentlərdən -CH(R)- ibarətdir.
Sərbəst NH qrupu olan bir amin turşusu olan zəncirin bir ucu 2, N-terminus adlanır, digəri C-terminus adlanır,
Sxem 12.2.Peptid zəncirinin qurulması prinsipi
tərkibində sərbəst COOH qrupu olan bir amin turşusu var. Peptid və protein zəncirləri N-terminalından yazılır.
12.2.1. Peptid qrupunun quruluşu
Peptid (amid) qrupunda -CO-NH- karbon atomu sp2 hibridləşmə vəziyyətindədir. Azot atomunun tək elektron cütü C=O qoşa bağının π-elektronları ilə konyuqaya daxil olur. Elektron quruluş nöqteyi-nəzərindən peptid qrupu üç mərkəzli p,π-birləşmiş sistemdir (bax 2.3.1), elektron sıxlığı daha çox elektronmənfi oksigen atomuna doğru sürüşür. Birləşdirilmiş sistemi meydana gətirən C, O və N atomları eyni müstəvidə yerləşir. Amid qrupunda elektron sıxlığının paylanması sərhəd strukturları (I) və (II) və ya NH və C=O qruplarının müvafiq olaraq +M- və -M-təsirləri nəticəsində elektron sıxlığının yerdəyişməsi ilə təmsil oluna bilər. (III).
Konjuqasiya nəticəsində bağ uzunluqlarının müəyyən uyğunlaşması baş verir. C=O qoşa bağı adi 0,121 nm uzunluğu ilə müqayisədə 0,124 nm-ə qədər uzadılır və C-N bağı daha qısa olur - adi halda 0,147 nm ilə müqayisədə 0,132 nm (Şəkil 12.1). Peptid qrupundakı planar konjugasiya sistemi C-N bağı ətrafında fırlanmada çətinlik yaradır (fırlanma maneəsi 63-84 kJ/mol-dur). Beləliklə, elektron strukturu kifayət qədər sərt təyin edir düz peptid qrupunun quruluşu.
Şəkildən göründüyü kimi. 12.1, amin turşusu qalıqlarının α-karbon atomları peptid qrupunun müstəvisində C-N bağının əks tərəflərində, yəni daha əlverişli trans mövqedə yerləşir: bu halda amin turşusu qalıqlarının R yan radikalları olacaq. kosmosda bir-birindən ən uzaq.
Polipeptid zənciri təəccüblü dərəcədə vahid bir quruluşa malikdir və bucaq altında yerləşən bir-birinin bir sırası kimi təmsil oluna bilər.
düyü. 12.1.Amin turşusu qalıqlarının peptid qrupunun -CO-NH- və α-karbon atomlarının planar düzülüşü
Cα-N və Ca-Csp bağları ilə α-karbon atomları vasitəsilə bir-birinə bağlanan peptid qruplarının bir-birinə müstəviləri 2 (Şəkil 12.2). Bu tək bağlar ətrafında fırlanma amin turşusu qalıqlarının yan radikallarının məkanda yerləşdirilməsinin çətinliyi səbəbindən çox məhduddur. Beləliklə, peptid qrupunun elektron və məkan quruluşu bütövlükdə polipeptid zəncirinin strukturunu böyük ölçüdə müəyyən edir.
düyü. 12.2.Polipeptid zəncirində peptid qruplarının müstəvilərinin nisbi mövqeyi
12.2.2. Tərkibi və amin turşusu ardıcıllığı
Vahid şəkildə qurulmuş poliamid zənciri ilə peptidlərin və zülalların spesifikliyi ən vacib iki xüsusiyyət - amin turşusu tərkibi və amin turşusu ardıcıllığı ilə müəyyən edilir.
Peptidlərin və zülalların amin turşularının tərkibi onların α-amin turşularının təbiəti və kəmiyyət nisbətidir.
Amin turşularının tərkibi peptid və zülal hidrolizatlarının təhlili, əsasən xromatoqrafik üsullarla müəyyən edilir. Hazırda belə analiz amin turşusu analizatorlarından istifadə etməklə aparılır.
Amid bağları həm turşu, həm də qələvi mühitlərdə hidroliz etməyə qadirdir (bax 8.3.3). Peptidlər və zülallar daha qısa zəncirlər yaratmaq üçün hidrolizə olunur - bu sözdə deyilir qismən hidroliz, və ya amin turşularının qarışıqları (ion şəklində) - tam hidroliz. Bir çox amin turşuları qələvi hidroliz şəraitində qeyri-sabit olduğu üçün hidroliz adətən asidik mühitdə aparılır. Qeyd etmək lazımdır ki, asparagin və glutaminin amid qrupları da hidrolizə məruz qalır.
Peptidlərin və zülalların ilkin quruluşu amin turşusu ardıcıllığıdır, yəni α-amin turşusu qalıqlarının növbə sırası.
İlkin quruluş zəncirin hər iki ucundan amin turşularının ardıcıl olaraq çıxarılması və onların müəyyən edilməsi ilə müəyyən edilir.
12.2.3. Peptidlərin quruluşu və nomenklaturası
Peptid adları amin turşusu qalıqlarını N-terminusdan başlayaraq, şəkilçi əlavə etməklə ardıcıl olaraq sıralamaqla qurulur.-il, tam adı saxlanılan sonuncu C-terminal amin turşusu istisna olmaqla. Başqa sözlə, adlar
“öz” COOH qrupu hesabına peptid bağının əmələ gəlməsinə daxil olan amin turşuları peptidin adı ilə bitir. -il: alanil, valil və s. (aspartik və qlutamin turşusu qalıqları üçün müvafiq olaraq “aspartil” və “qlutamil” adları istifadə olunur). Amin turşularının adları və simvolları onların mənsubiyyətini göstərir l -sətir, başqa cür göstərilməyibsə ( d və ya dl).
Bəzən qısaldılmış qeydlərdə H (amin qrupunun bir hissəsi kimi) və OH (karboksil qrupunun bir hissəsi kimi) simvolları terminal amin turşularının funksional qruplarının əvəzsizliyini göstərir. Bu üsul peptidlərin funksional törəmələrini təsvir etmək üçün əlverişlidir; məsələn, C-terminal amin turşusunda yuxarıda göstərilən peptidin amidinə H-Asn-Gly-Phe-NH2 yazılır.
Peptidlər bütün orqanizmlərdə olur. Zülallardan fərqli olaraq, onlar daha heterojen bir amin turşusu tərkibinə malikdirlər, xüsusən də onlara çox vaxt amin turşuları daxildir. d -sıra. Struktur olaraq onlar da daha müxtəlifdir: onların tərkibində siklik fraqmentlər, budaqlanmış zəncirlər və s.
Tripeptidlərin ən çox yayılmış nümayəndələrindən biri glutatyon- bütün heyvanların, bitkilərin və bakteriyaların bədənində olur.
Glutatyonun tərkibindəki sistein, glutatyonun həm azalmış, həm də oksidləşmiş formada mövcud olmasına imkan verir.
Glutatyon bir sıra redoks proseslərində iştirak edir. Zülal qoruyucusu kimi fəaliyyət göstərir, yəni sərbəst SH tiol qrupları olan zülalları -S-S- disulfid bağlarının əmələ gəlməsi ilə oksidləşmədən qoruyan bir maddədir. Bu, belə bir prosesin arzuolunmaz olduğu zülallara aiddir. Bu hallarda, glutatyon bir oksidləşdirici agent kimi hərəkət edir və beləliklə, proteini "qoruyur". Glutatyonun oksidləşməsi zamanı iki tripeptid fraqmentinin molekullararası çarpaz əlaqəsi disulfid bağı hesabına baş verir. Proses geri çevrilə bilər.
12.3. Polipeptidlərin və zülalların ikincil quruluşu
Yüksək molekulyar ağırlıqlı polipeptidlər və zülallar, ilkin quruluşla yanaşı, həm də daha yüksək səviyyəli təşkili ilə xarakterizə olunurlar. orta, ali Və dördüncü strukturlar.
İkinci dərəcəli quruluş əsas polipeptid zəncirinin məkan oriyentasiyası ilə, üçüncü quruluş isə bütün zülal molekulunun üçölçülü arxitekturası ilə təsvir olunur. Həm ikinci, həm də üçüncü quruluş kosmosda makromolekulyar zəncirin nizamlı düzülüşü ilə əlaqələndirilir. Zülalların üçüncü və dördüncü quruluşu biokimya kursunda müzakirə olunur.
Hesablama ilə göstərildi ki, polipeptid zənciri üçün ən əlverişli konformasiyalardan biri kosmosda sağ əlli spiral şəklində düzülmədir. α-spiral(Şəkil 12.3, a).
α-spiral polipeptid zəncirinin fəza düzülüşü, onun müəyyən bir səthə sarıldığını təsəvvür etməklə təsəvvür edilə bilər.
düyü. 12.3.polipeptid zəncirinin α-spiral konformasiyası
silindr (bax. Şəkil 12.3, b). Orta hesabla, spiralın hər döngəsində 3,6 amin turşusu qalığı var, spiralın hündürlüyü 0,54 nm, diametri isə 0,5 nm-dir. İki qonşu peptid qrupunun təyyarələri 108 ° bucaq altında yerləşir və amin turşularının yan radikalları spiralın xarici tərəfində yerləşir, yəni silindrin səthindən yönəldilir.
Belə bir zəncirvari konformasiyanın təmin edilməsində əsas rolu α-spiralda hər bir birincinin karbonil oksigen atomu ilə hər beşinci amin turşusu qalığının NH qrupunun hidrogen atomu arasında əmələ gələn hidrogen bağları oynayır.
Hidrogen bağları α-heliksin oxuna demək olar ki, paralel yönəldilir. Onlar zənciri bükülmüş vəziyyətdə saxlayırlar.
Tipik olaraq, zülal zəncirləri tamamilə spiral deyil, yalnız qismən olur. Mioqlobin və hemoglobin kimi zülallar miyoqlobin zənciri kimi kifayət qədər uzun α-spiral bölgələri ehtiva edir.
75% spiral şəklindədir. Bir çox digər zülallarda zəncirdə spiralvari bölgələrin nisbəti kiçik ola bilər.
Polipeptidlərin və zülalların ikinci dərəcəli quruluşunun başqa bir növüdür β-struktur, da çağırıb qatlanmış vərəq, və ya qatlanmış təbəqə. Uzatılmış polipeptid zəncirləri bu zəncirlərin peptid qrupları arasında çoxlu hidrogen bağları ilə bağlanmış qatlanmış təbəqələrdə düzülür (Şəkil 12.4). Bir çox zülalda həm α-spiral, həm də β-vərəq strukturları var.
düyü. 12.4.Polipeptid zəncirinin qatlanmış təbəqə şəklində ikincil quruluşu (β-struktur)
Müasir protein qidası fərdi amin turşularının rolunu nəzərə almadan təsəvvür edilə bilməz. Ümumi müsbət protein balansı olsa belə, heyvanın bədəni protein çatışmazlığı ilə qarşılaşa bilər. Bu, fərdi amin turşularının udulmasının bir-biri ilə əlaqəli olması ilə əlaqədardır; bir amin turşusunun çatışmazlığı və ya artıqlığı digərinin çatışmazlığına səbəb ola bilər.
Bəzi amin turşuları insan və heyvan orqanizmlərində sintez olunmur. Onlara əvəzedilməz deyilir. Yalnız on belə amin turşusu var. Onlardan dördü kritikdir (məhdudlaşdırıcı) - ən çox heyvanların böyüməsini və inkişafını məhdudlaşdırırlar.
Quşlar üçün pəhrizdə əsas məhdudlaşdırıcı amin turşuları metionin və sistin, donuzlar üçün pəhrizdə isə lizindir. Bədən qida ilə birlikdə kifayət qədər miqdarda əsas məhdudlaşdırıcı turşu qəbul etməlidir ki, digər amin turşuları zülal sintezi üçün effektiv istifadə olunsun.
Bu prinsip "Liebig barreli" ilə təsvir edilmişdir, burada barelin doldurulma səviyyəsi heyvanın bədənində protein sintezinin səviyyəsini təmsil edir. Bareldəki ən qısa lövhə, içərisində maye saxlamaq qabiliyyətini "məhdudlaşdırır". Bu lövhə uzadılırsa, o zaman bareldə saxlanılan mayenin həcmi ikinci məhdudlaşdırıcı lövhənin səviyyəsinə qədər artacaqdır.
Ən çox mühüm amildir Heyvanların məhsuldarlığını təyin edən , tərkibindəki amin turşularının fizioloji ehtiyaclara uyğun tarazlığıdır. Çoxsaylı tədqiqatlar sübut etdi ki, donuzlarda cins və cinsdən asılı olaraq amin turşularına ehtiyac kəmiyyətcə fərqlənir. Amma 1 q proteinin sintezi üçün əvəzolunmaz amin turşularının nisbəti eynidir. Əsas məhdudlaşdırıcı amin turşusu kimi əsas amin turşularının lizinə nisbəti "ideal zülal" və ya "ideal amin turşusu profili" adlanır. (
Lizin
heyvan, bitki və mikrob mənşəli demək olar ki, bütün zülalların bir hissəsidir, lakin taxıl zülalları lizin baxımından zəifdir.
- Lizin reproduktiv funksiyanı tənzimləyir, onun çatışmazlığı sperma və yumurtanın formalaşmasını pozur.
- Gənc heyvanların böyüməsi və toxuma zülallarının formalaşması üçün lazımdır. Lizin nukleoproteinlərin, xromoproteinlərin (hemoqlobinin) sintezində iştirak edir və bununla da heyvan xəzinin piqmentasiyasını tənzimləyir. Toxuma və orqanlarda protein parçalanma məhsullarının miqdarını tənzimləyir.
- Kalsiumun udulmasını təşviq edir
- Sinir və endokrin sistemlərin funksional fəaliyyətində iştirak edir, zülalların və karbohidratların metabolizmasını tənzimləyir, lakin karbohidratlarla reaksiya verdikdə lizin udulmaq üçün əlçatmaz olur.
- Lizin yağ metabolizmasında mühüm rol oynayan karnitinin əmələ gəlməsində başlanğıc maddədir.
Metionin və sistin kükürd tərkibli amin turşuları. Bu vəziyyətdə metionin sistinə çevrilə bilər, buna görə də bu amin turşuları birlikdə rasionlanır və çatışmazlıq varsa, metionin əlavələri diyetə daxil edilir. Bu amin turşularının hər ikisi dəri törəmələrinin - saçların, lələklərin əmələ gəlməsində iştirak edir; E vitamini ilə birlikdə qaraciyərdən artıq yağların çıxarılmasını tənzimləyir və hüceyrələrin və qırmızı qan hüceyrələrinin böyüməsi və çoxalması üçün lazımdır. Metionin çatışmazlığı varsa, sistin hərəkətsizdir. Bununla belə, pəhrizdə metioninin əhəmiyyətli dərəcədə artıqlığına icazə verilməməlidir.
Metionin
əzələlərdə yağların çökməsinə kömək edir, yeni üzvi birləşmələrin əmələ gəlməsi üçün lazımdır xolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niasin (vitamin B5) və s.
Pəhrizdə metionin çatışmazlığı plazma zülallarının (albumin) səviyyəsinin azalmasına səbəb olur, anemiyaya səbəb olur (qanda hemoglobinin səviyyəsi azalır), eyni zamanda E vitamini və selenium çatışmazlığı əzələ distrofiyasının inkişafına kömək edir. Pəhrizdə metioninin qeyri-kafi miqdarı gənc heyvanların böyüməsinin ləngiməsinə, iştahanın azalmasına, məhsuldarlığın azalmasına, yem xərclərinin artmasına, qaraciyərin yağlanmasına, böyrək funksiyasının pozulmasına, qan azlığına və arıqlamağa səbəb olur.
Həddindən artıq metionin azotun istifadəsini pozur, qaraciyərdə, böyrəklərdə, mədəaltı vəzidə degenerativ dəyişikliklərə səbəb olur, arginin və qlisinə ehtiyacı artırır. Metioninin çox olması ilə, metabolik pozğunluqlar və böyümə sürətinin inhibəsi ilə müşayiət olunan bir balanssızlıq müşahidə olunur (amin turşularının balansı pozulur, bu, pəhrizdəki əsas amin turşularının optimal nisbətindən kəskin sapmalara əsaslanır). gənc heyvanlarda.
Sistin kükürd tərkibli amin turşusudur, metioninlə əvəz olunur, redoks proseslərində, zülalların, karbohidratların və öd turşularının mübadiləsində iştirak edir, bağırsaq zəhərlərini neytrallaşdıran maddələrin əmələ gəlməsinə kömək edir, insulini aktivləşdirir, triptofanla birlikdə sistin sintezində iştirak edir. qaraciyərdə glutatyonun sintezi üçün istifadə olunan bağırsaqlardan yağların həzm məhsullarının udulması üçün zəruri olan safra turşuları. Sistin ultrabənövşəyi şüaları udmaq qabiliyyətinə malikdir. Sistin çatışmazlığı ilə qaraciyərin sirrozu, gənc quşlarda lələk və lələk böyüməsi gecikir, yetkin quşlarda tüklərin kövrəkliyi və itməsi (yürüməsi), yoluxucu xəstəliklərə qarşı müqavimətin azalması müşahidə olunur.
Triptofan
həzm traktının fermentlərinin, hüceyrələrdə oksidləşdirici fermentlərin və bir sıra hormonların fizioloji fəaliyyətini təyin edir, qan plazması zülallarının yenilənməsində iştirak edir, endokrin və qanyaradıcı aparatların, reproduktiv sistemin normal fəaliyyətini, qamma-qlobulinlərin sintezini müəyyən edir. , hemoglobin, nikotin turşusu, göz bənövşəyi və s.Triptofan çatışmazlığı zamanı cavan heyvanların böyüməsi ləngiyir, yumurtlayan toyuqların yumurta istehsalı azalır, istehsal üçün yem xərcləri artır, endokrin və cinsiyyət vəziləri atrofiyaya məruz qalır. , korluq yaranır, anemiya inkişaf edir (qırmızı qan hüceyrələrinin sayı və qanda hemoglobinin səviyyəsi azalır), orqanizmin müqaviməti və immun xüsusiyyətləri, yumurtaların mayalanma və yumurtadan çıxma qabiliyyəti azalır. Triptofan az olan qida ilə qidalanan donuzlarda yem qəbulu azalır, iştah pozulur, tüklər daha qaba və arıqlaşır, qaraciyərin yağlanması qeyd olunur. Bu amin turşusunun çatışmazlığı da sterilliyə, artan həyəcanlılığa, konvulsiyalara, katarakta meydana gəlməsinə, mənfi balans azot və canlı çəki itkisi. Nikotinik turşunun prekursoru (provitamin) olan triptofan pellagranın inkişafının qarşısını alır.
Amin turşuları, zülallar və peptidlər aşağıda təsvir edilən birləşmələrin nümunələridir. Bir çox bioloji aktiv molekullar bir-biri ilə və bir-birinin funksional qrupları ilə qarşılıqlı əlaqədə ola bilən bir neçə kimyəvi cəhətdən fərqli funksional qrupları ehtiva edir.
Amin turşuları.
Amin turşuları- karboksil qrupunu ehtiva edən üzvi ikifunksiyalı birləşmələr - UNS, və amin qrupudur N.H. 2 .
Ayrı α Və β - amin turşuları:
Ən çox təbiətdə rast gəlinir α -turşular. Zülalların tərkibində 19 amin turşusu və bir iminoturşu var ( C 5 H 9YOX 2 ):
Ən sadə amin turşusu- glisin. Qalan amin turşularını aşağıdakı əsas qruplara bölmək olar:
1) qlisinin homoloqları - alanin, valin, leysin, izolösin.
Amin turşularının alınması.
Amin turşularının kimyəvi xassələri.
Amin turşuları- bunlar amfoter birləşmələrdir, çünki 2 əks funksional qrupdan ibarətdir - bir amin qrupu və bir hidroksil qrupu. Buna görə də həm turşularla, həm də qələvilərlə reaksiya verirlər:
Turşu-baz çevrilməsi aşağıdakı kimi təqdim edilə bilər:
3 nömrəli mühazirəMövzu: “Amin turşuları - quruluşu, təsnifatı, xassələri, bioloji rolu”
Amin turşuları - azot tərkibli üzvi birləşmələr molekullarında bir amin qrupu -NH2 və karboksil qrupu -COOH var
Ən sadə nümayəndə H2N - CH2 - COOH aminoetanoik turşudur
Amin turşularının təsnifatı
Amin turşularının 3 əsas təsnifatı var:
Fiziki-kimyəvi – amin turşularının fiziki-kimyəvi xassələrindəki fərqlərə əsaslanır
Hidrofobik amin turşuları (qütbsüz). Radikalların komponentləri adətən karbohidrogen qruplarını ehtiva edir, burada elektron sıxlığı bərabər paylanır və heç bir yük və qütb yoxdur. Onların tərkibində elektronmənfi elementlər də ola bilər, lakin onların hamısı karbohidrogen mühitindədir.
Hidrofilik yüklənməmiş (qütblü) amin turşuları . Belə amin turşularının radikalları polar qrupları ehtiva edir: -OH, -SH, -CONH2
Mənfi yüklü amin turşuları. Bunlara aspartik və glutamik turşular daxildir. Onların radikalda əlavə COOH qrupu var - neytral mühitdə onlar mənfi yük alırlar.
Müsbət yüklü amin turşuları : arginin, lizin və histidin. Onların radikalda əlavə NH 2 qrupu (və ya histidin kimi imidazol halqası) var - neytral mühitdə müsbət yük əldə edirlər.
Əvəzolunmaz amin turşuları, onlara "vacib" də deyilir. Onlar insan orqanizmində sintez olunmur və qida ilə təmin edilməlidir. Onlardan 8-i və qismən əsas kimi təsnif edilən daha 2 amin turşusu var.
Qismən əvəzolunmaz: arginin, histidin.
Dəyişdirilə bilən(insan orqanizmində sintez oluna bilər). Bunlardan 10-u var: glutamin turşusu, qlutamin, prolin, alanin, aspartik turşu, asparagin, tirozin, sistein, serin və qlisin.
Amin turşuları struktur xüsusiyyətlərinə görə təsnif edilir.
1. asılı olaraq nisbi mövqe amin və karboksil qruplarına, amin turşularına bölünür α-, β-, γ-, δ-, ε- və s.
Amin turşularına ehtiyac azalır:
Amin turşularının udulması ilə əlaqəli anadangəlmə pozğunluqlar üçün. Bu vəziyyətdə bəzi protein maddələri bədəndə allergik reaksiyalara səbəb ola bilər, o cümlədən mədə-bağırsaq traktında problemlər, qaşınma və ürəkbulanma.
Amin turşularının həzm qabiliyyəti
Amin turşularının udulmasının sürəti və tamlığı onları ehtiva edən məhsulların növündən asılıdır. Yumurta ağı, az yağlı kəsmik, yağsız ət və balıqda olan amin turşuları orqanizm tərəfindən yaxşı mənimsənilir.
Amin turşuları da məhsulların düzgün birləşməsi ilə tez əmilir: süd ilə birləşdirilir qarabaşaq yarması sıyığı və ağ çörək, ətli və kəsmikli hər cür un məmulatları.
Faydalı xüsusiyyətlər amin turşuları, onların orqanizmə təsiri
Hər bir amin turşusunun orqanizmə öz təsiri var. Beləliklə, metionin bədəndə yağ mübadiləsini yaxşılaşdırmaq üçün xüsusilə vacibdir, ateroskleroz, siroz və yağlı qaraciyər degenerasiyasının qarşısının alınması üçün istifadə olunur.
Bəzi nöropsikiyatrik xəstəliklər üçün glutamin və aminobutirik turşular istifadə olunur. Glutamik turşu dadlandırıcı əlavə olaraq yeməkdə istifadə olunur. Sistein göz xəstəlikləri üçün göstərilir.
Üç əsas amin turşusu - triptofan, lizin və metionin bədənimiz üçün xüsusilə lazımdır. Triptofan bədənin böyüməsini və inkişafını sürətləndirmək üçün istifadə olunur və eyni zamanda bədəndə azot balansını qoruyur.
Lizin bədənin normal böyüməsini təmin edir və qan əmələ gəlməsi proseslərində iştirak edir.
Lizin və metioninin əsas mənbələri kəsmik, mal əti və bəzi balıq növləridir (cod, pike perch, siyənək). Triptofan sakatatlarda optimal miqdarda olur, dana əti və oyun.infarkt.
Sağlamlıq, enerji və gözəllik üçün amin turşuları
Bodibildinqdə əzələ kütləsini uğurla qurmaq üçün tez-tez lösin, izolösin və valindən ibarət amin turşusu kompleksləri istifadə olunur.
Məşq zamanı enerji saxlamaq üçün idmançılar metionin, qlisin və arginin və ya onların tərkibində olan məhsullardan qida əlavələri kimi istifadə edirlər.
Fəal sağlam həyat tərzi keçirən hər bir insan üçün əla fiziki forma saxlamaq, gücü tez bərpa etmək, artıq yağları yandırmaq və ya əzələ kütləsini qurmaq üçün bir sıra vacib amin turşularını ehtiva edən xüsusi qidalar lazımdır.
