Aminosyrer er carboxylsyrer, der indeholder en aminogruppe og en carboxylgruppe. Naturlige aminosyrer er 2-aminocarboxylsyrer eller α-aminosyrer, selvom der er aminosyrer såsom β-alanin, taurin, γ-aminosmørsyre. Den generaliserede formel for en α-aminosyre ser således ud:

α-aminosyrer har fire forskellige substituenter ved carbon 2, det vil sige, at alle α-aminosyrer, undtagen glycin, har et asymmetrisk (chiralt) carbonatom og eksisterer i form af to enantiomerer - L- og D-aminosyrer. Naturlige aminosyrer hører til L-serien. D-aminosyrer findes i bakterier og peptidantibiotika.

Alle aminosyrer i vandige opløsninger kan eksistere i form af bipolære ioner, og deres samlede ladning afhænger af mediets pH. Den pH-værdi, ved hvilken den samlede ladning er nul, kaldes det isoelektriske punkt. Ved det isoelektriske punkt er en aminosyre en zwitterion, det vil sige, at dens amingruppe er protoneret, og dens carboxylgruppe er dissocieret. I den neutrale pH-region er de fleste aminosyrer zwitterioner:

Aminosyrer absorberer ikke lys i det synlige område af spektret, aromatiske aminosyrer absorberer lys i UV-området af spektret: tryptofan og tyrosin ved 280 nm, phenylalanin ved 260 nm.

Aminosyrer er karakteriseret ved nogle kemiske reaktioner at have stor betydning til laboratoriepraksis: farve ninhydrin test for α-aminogruppe, reaktioner karakteristiske for sulfhydryl, phenol og andre grupper af aminosyreradikaler, acceleration og dannelse af Schiff baser ved aminogrupper, esterificering ved carboxyl grupper.

Biologisk rolle af aminosyrer:

er strukturelle elementer i peptider og proteiner, såkaldte proteinogene aminosyrer. Proteiner indeholder 20 aminosyrer, som er kodet af den genetiske kode og indgår i proteiner under translation, nogle af dem kan være phosphorylerede, acylerede eller hydroxylerede;

kan være strukturelle elementer af andre naturlige forbindelser - coenzymer, galdesyrer, antibiotika;

er signalmolekyler. Nogle af aminosyrerne er neurotransmittere eller forstadier til neurotransmittere, hormoner og histohormoner;

er de vigtigste metabolitter, for eksempel er nogle aminosyrer forstadier til plantealkaloider eller tjener som nitrogendonorer eller er vitale komponenter i ernæringen.

Klassificeringen af ​​proteinogene aminosyrer er baseret på strukturen og polariteten af ​​sidekæderne:

1. Alifatiske aminosyrer:

glycin, gly,G, Gly

alanin, ala, A, Ala

valine, aksel,V,Val*

leucin, lei,L,Leu*

isoleucin, silt, jeg, Ile*

Disse aminosyrer indeholder ikke heteroatomer eller cykliske grupper i sidekæden og er karakteriseret ved en udpræget lav polaritet.

cystein, cis, Cys

methionin, meth,M,Mødte*

3. Aromatiske aminosyrer:

phenylalanin, hårtørrer,F,Phe*

tyrosin, skydegalleri,Y,Tyr

tryptofan, tre,W,Trp*

histidin, gis,H, hans

Aromatiske aminosyrer indeholder mesomere resonansstabiliserede cyklusser. I denne gruppe er det kun aminosyren phenylalanin, der udviser lav polaritet, tyrosin og tryptophan er karakteriseret ved mærkbar polaritet, og histidin har endda høj polaritet. Histidin kan også klassificeres som en basisk aminosyre.

4. Neutrale aminosyrer:

serin, grå,S,Ser

threonin, tre,T,Thr*

asparagin, asn, N,Asn

glutamin, gln, Q,Gln

Neutrale aminosyrer indeholder hydroxyl- eller carboxamidgrupper. Selvom amidgrupperne er ikke-ioniske, er asparagin- og glutaminmolekylerne meget polære.

5. Sure aminosyrer:

asparaginsyre (aspartat), asp,D,Asp

glutaminsyre (glutamat), glu, E, Glu

Carboxylgrupperne i sidekæderne af sure aminosyrer er fuldt ioniseret over hele området af fysiologiske pH-værdier.

6. Essentielle aminosyrer:

lysin, l fra, K, Lys*

arginin, arg,R,Arg

Sidekæderne af de vigtigste aminosyrer er fuldstændigt protonerede i den neutrale pH-region. En meget basisk og meget polær aminosyre er arginin, som indeholder en guanidingruppe.

7. Iminosyre:

prolin, om,P,Pro

Sidekæden af ​​prolin består af en femleddet ring indeholdende et α-carbonatom og en α-aminogruppe. Derfor er prolin strengt taget ikke en aminosyre, men en iminosyre. Nitrogenatomet i ringen er en svag base og er ikke protoneret ved fysiologiske pH-værdier. På grund af sin cykliske struktur forårsager prolin bøjninger i polypeptidkæden, hvilket er meget vigtigt for strukturen af ​​kollagen.

Nogle af de anførte aminosyrer kan ikke syntetiseres i den menneskelige krop og skal tilføres mad. Disse essentielle aminosyrer er markeret med stjerner.

Som nævnt ovenfor er proteinogene aminosyrer forstadier til adskillige værdifulde biologisk aktive molekyler.

To biogene aminer, β-alanin og cysteamin, er en del af coenzym A (coenzymer er derivater af vandopløselige vitaminer, der danner det aktive center for komplekse enzymer). β-Alanin dannes ved decarboxylering af asparaginsyre og cysteamin ved decarboxylering af cystein:

β-alanin
cysteamin

Glutaminsyreresten er en del af et andet coenzym - tetrahydrofolinsyre, et derivat af vitamin B c.

Andre biologisk værdifulde molekyler er konjugater af galdesyrer med aminosyren glycin. Disse konjugater er stærkere syrer end base, dannes i leveren og er til stede i galden i form af salte.

glycocholsyre

Proteinogene aminosyrer er forløbere for nogle antibiotika - biologisk aktive stoffer syntetiseret af mikroorganismer og undertrykker spredningen af ​​bakterier, vira og celler. De mest kendte af dem er penicilliner og cephalosporiner, som udgør gruppen af ​​β-lactam antibiotika og produceres af skimmelsvampe af slægten Penicillium. De er karakteriseret ved tilstedeværelsen i deres struktur af en reaktiv β-lactamring, ved hjælp af hvilken de hæmmer syntesen af ​​cellevægge af gram-negative mikroorganismer.

generel formel for penicilliner

Fra aminosyrer opnås biogene aminer ved decarboxylering - neurotransmittere, hormoner og histohormoner.

Aminosyrerne glycin og glutamat er i sig selv neurotransmittere i centralnervesystemet.

dopamin (neurotransmitter) noradrenalin (neurotransmitter)

adrenalin (hormon) histamin (transmitter og histohormon)

serotonin (neurotransmitter og histohormon) GABA (neurotransmitter)

thyroxin (hormon)

Et derivat af aminosyren tryptofan er den mest berømte naturligt forekommende auxin, indolyleddikesyre. Auxiner er plantevækstregulatorer, de stimulerer differentieringen af ​​voksende væv, væksten af ​​kambium, rødder, accelererer væksten af ​​frugter og abscission af gamle blade; deres antagonister er abscisinsyre.

indolyleddikesyre

Derivater af aminosyrer er også alkaloider - naturlige nitrogenholdige forbindelser af basisk natur, dannet i planter. Disse forbindelser er ekstremt aktive fysiologiske forbindelser, der er meget udbredt i medicin. Eksempler på alkaloider omfatter phenylalaninderivatet papaverin, et isoquinolinalkaloid af valmue somniferous (et krampestillende middel) og tryptophanderivatet physostigmin, et indolalkaloid fra Calabar-bønner (et anticholinesterase-lægemiddel):

papaverin fysostigmin

Aminosyrer er ekstremt populære objekter inden for bioteknologi. Der er mange muligheder for den kemiske syntese af aminosyrer, men resultatet er racemater af aminosyrer. Siden for Fødevareindustri og kun L-isomerer af aminosyrer er egnede til medicin; racemiske blandinger skal adskilles i enantiomerer, hvilket udgør et alvorligt problem. Derfor er den bioteknologiske tilgang mere populær: enzymatisk syntese ved hjælp af immobiliserede enzymer og mikrobiologisk syntese ved hjælp af hele mikrobielle celler. I begge sidste tilfælde opnås rene L-isomerer.

Aminosyrer bruges som fødevaretilsætningsstoffer og foderkomponenter. Glutaminsyre forbedrer smagen af ​​kød, valin og leucin forbedrer smagen af ​​bagværk, glycin og cystein bruges som antioxidanter i konserves. D-tryptofan kan være en sukkererstatning, da den er mange gange sødere. Lysin tilsættes til foder til husdyr, da de fleste planteproteiner indeholder små mængder af den essentielle aminosyre lysin.

Aminosyrer er meget udbredt i medicinsk praksis. Disse er aminosyrer såsom methionin, histidin, glutaminsyre og asparaginsyre, glycin, cystein, valin.

I det sidste årti begyndte man at tilføje aminosyrer til kosmetiske produkter til hud- og hårpleje.

Kemisk modificerede aminosyrer anvendes også i vid udstrækning i industrien som overfladeaktive stoffer i syntesen af ​​polymerer, i produktionen af ​​detergenter, emulgatorer og brændstoftilsætningsstoffer.

PROTEINER

Proteiner er højmolekylære stoffer, der består af aminosyrer forbundet med peptidbindinger.

Det er proteiner, der er produktet af genetisk information, der overføres fra generation til generation og udfører alle livsprocesser i cellen.

Funktioner af proteiner:

Katalytisk funktion. Den mest talrige gruppe af proteiner består af enzymer - proteiner med katalytisk aktivitet, der fremskynder kemiske reaktioner. Eksempler på enzymer er pepsin, alkoholdehydrogenase, glutaminsyntetase.

Strukturdannende funktion. Strukturelle proteiner er ansvarlige for at opretholde formen og stabiliteten af ​​celler og væv, disse omfatter keratiner, kollagen, fibroin.

Transport funktion. Transportproteiner bærer molekyler eller ioner fra et organ til et andet eller over membraner i en celle, for eksempel hæmoglobin, serumalbumin, ionkanaler.

Beskyttende funktion. Proteiner i homeostasesystemet beskytter kroppen mod patogener, fremmed information, blodtab - immunglobuliner, fibrinogen, trombin.

Regulerende funktion. Proteiner udfører funktionerne som signalstoffer - nogle hormoner, histohormoner og neurotransmittere, er receptorer for signalstoffer af enhver struktur, og sikrer yderligere signaltransmission i cellens biokemiske signalkæder. Eksempler omfatter væksthormonet somatotropin, hormonet insulin, H- og M-cholinerge receptorer.

Motorisk funktion. Ved hjælp af proteiner udføres sammentrækningsprocesserne og anden biologisk bevægelse. Eksempler inkluderer tubulin, actin og myosin.

Reservefunktion. Planter indeholder lagerproteiner, der er værdifulde næringsstoffer, i animalske organismer muskelproteiner tjene som reservenæringsstoffer, der mobiliseres, når det er absolut nødvendigt.

Proteiner er karakteriseret ved tilstedeværelsen af ​​flere niveauer af strukturel organisation.

Primær struktur Et protein er en sekvens af aminosyrerester i en polypeptidkæde. En peptidbinding er en carboxamidbinding mellem α-carboxylgruppen i en aminosyre og α-aminogruppen i en anden aminosyre.

alanylphenylalanylcysteylprolin

Peptidbindingen har flere funktioner:

a) den er resonansstabiliseret og er derfor placeret praktisk talt i samme plan - plan; rotation omkring C-N-bindingen kræver meget energi og er vanskelig;

b) -CO-NH-bindingen har en speciel karakter, den er mindre end en almindelig, men større end en dobbelt, det vil sige, der er keto-enol-tautomerisme:

c) substituenter i forhold til peptidbindingen er i trance-position;

d) peptidrygraden er omgivet af sidekæder af forskellig natur, der interagerer med de omgivende opløsningsmiddelmolekyler, frie carboxyl- og aminogrupper ioniseres og danner kationiske og anioniske centre af proteinmolekylet. Afhængigt af deres forhold modtager proteinmolekylet en total positiv eller negativ ladning og er også karakteriseret ved en eller anden pH-værdi i miljøet, når det når proteinets isoelektriske punkt. Radikaler danner salt-, ether- og disulfidbroer inde i proteinmolekylet og bestemmer også rækken af ​​reaktioner, der er karakteristiske for proteiner.

I øjeblikket er det aftalt, at polymerer bestående af 100 eller flere aminosyrerester betragtes som proteiner, polypeptider er polymerer bestående af 50-100 aminosyrerester, og lavmolekylære peptider er polymerer, der består af mindre end 50 aminosyrerester.

Nogle lavmolekylære peptider spiller en uafhængig biologisk rolle. Eksempler på nogle af disse peptider:

Glutathion - γ-gluc-cis-gly - er et af de mest udbredte intracellulære peptider, deltager i redoxprocesser i celler og overførsel af aminosyrer over biologiske membraner.

Carnosin - β-ala-gis - et peptid indeholdt i dyremuskler, eliminererr, fremskynder nedbrydningen af ​​kulhydrater i muskler og er involveret i energimetabolisme i muskler i form af fosfat.

Vasopressin er et hormon i hypofysens bageste lap, involveret i reguleringen af ​​vandmetabolismen i kroppen:

Phalloidin er et giftigt polypeptid af fluesvampen, i ubetydelige koncentrationer forårsager det kroppens død på grund af frigivelsen af ​​enzymer og kaliumioner fra cellerne:

Gramicidin er et antibiotikum, der virker på mange gram-positive bakterier, ændrer permeabiliteten af ​​biologiske membraner til forbindelser med lav molekylvægt og forårsager celledød:

Meth-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - et peptid syntetiseret i neuroner og reducerer smerte.

Protein sekundær struktur er en rumlig struktur dannet som et resultat af interaktioner mellem funktionelle grupper i peptidrygraden.

Peptidkæden indeholder mange CO- og NH-grupper af peptidbindinger, som hver især er potentielt i stand til at deltage i dannelsen af ​​hydrogenbindinger. Der er to hovedtyper af strukturer, der tillader dette at ske: en α-helix, hvor kæden er viklet op som en telefonledning, og en foldet β-struktur, hvor aflange sektioner af en eller flere kæder lægges ved siden af side. Begge disse strukturer er meget stabile.

α-helixen er kendetegnet ved ekstrem tæt pakning af den snoede polypeptidkæde; for hver drejning af den højrehåndede helix er der 3,6 aminosyrerester, hvis radikaler altid er rettet udad og let bagud, dvs. begyndelsen af ​​polypeptidkæden.

Hovedkarakteristika for α-helixen:

α-helixen stabiliseres af hydrogenbindinger mellem hydrogenatomet ved nitrogenet i peptidgruppen og carbonyloxygen i resten placeret fire positioner langs kæden;

Alle peptidgrupper deltager i dannelsen af ​​en hydrogenbinding, dette sikrer maksimal stabilitet af α-helixen;

alle nitrogen- og oxygenatomer i peptidgrupper er involveret i dannelsen af ​​hydrogenbindinger, hvilket væsentligt reducerer hydrofiliciteten af ​​α -spiralområder og øger deres hydrofobicitet;

α-helixen dannes spontant og er den mest stabile konformation af polypeptidkæden, svarende til den minimale frie energi;

I en polypeptidkæde af L-aminosyrer er den højrehåndede helix, som normalt findes i proteiner, meget mere stabil end den venstrehåndede.

Muligheden for α-helixdannelse er bestemt af proteinets primære struktur. Nogle aminosyrer forhindrer peptidrygraden i at vride sig. For eksempel frastøder de tilstødende carboxylgrupper af glutamat og aspartat hinanden gensidigt, hvilket forhindrer dannelsen af ​​hydrogenbindinger i α-helixen. Af samme grund er kædespiralisering vanskelig på steder, hvor positivt ladede lysin- og argininrester er placeret tæt på hinanden. Imidlertid spiller prolin den største rolle ved α-helix-afbrydelse. For det første er nitrogenatomet i prolin en del af en stiv ring, som forhindrer rotation omkring N-C-bindingen, og for det andet danner prolin ikke en hydrogenbinding på grund af fraværet af hydrogen ved nitrogenatomet.

β-sheet er en lagdelt struktur dannet af hydrogenbindinger mellem lineært arrangerede peptidfragmenter. Begge kæder kan være uafhængige eller tilhøre det samme polypeptidmolekyle. Hvis kæderne er orienteret i samme retning, så kaldes en sådan β-struktur parallel. I tilfælde af modsatte kæderetninger, det vil sige, når N-terminalen af ​​en kæde falder sammen med C-terminalen af ​​en anden kæde, kaldes β-strukturen antiparallel. En antiparallel β-plade med næsten lineære hydrogenbroer er energimæssigt mere at foretrække.

parallelt β-ark antiparallelt β-ark

I modsætning til α-helixen, som er mættet med hydrogenbindinger, er hver sektion af β-sheet-kæden åben for dannelse af yderligere hydrogenbindinger. Sideradikaler af aminosyrer er orienteret næsten vinkelret på arkets plan, skiftevis op og ned.

I de områder, hvor peptidkæden bøjer ret skarpt, er der ofte en β-loop. Dette er et kort fragment, hvor 4 aminosyrerester er bøjet 180° og stabiliseres af en brintbro mellem den første og den fjerde rest. Store aminosyreradikaler forstyrrer dannelsen af ​​β-løkken, så den omfatter oftest den mindste aminosyre, glycin.

Protein suprasekundær struktur– dette er en bestemt rækkefølge af vekslen af ​​sekundære strukturer. Et domæne forstås som en separat del af et proteinmolekyle, der har en vis grad af strukturel og funktionel autonomi. Domæner betragtes nu som grundlæggende elementer i strukturen af ​​proteinmolekyler, og forholdet og arten af ​​arrangementet af α-helixer og β-sheets giver mere for at forstå udviklingen af ​​proteinmolekyler og fylogenetiske forhold end en sammenligning af primære strukturer. Evolutionens hovedopgave er at designe flere og flere nye proteiner. Der er en uendelig lille chance for ved et uheld at syntetisere en aminosyresekvens, der ville tilfredsstille pakkebetingelserne og sikre opfyldelsen af ​​funktionelle opgaver. Derfor er det almindeligt at finde proteiner med forskellige funktioner, men så ens i strukturen, at de ser ud til at have haft en fælles forfader eller at have udviklet sig fra hinanden. Det ser ud til, at evolutionen, når den står over for behovet for at løse et bestemt problem, foretrækker ikke at designe proteiner til dette formål fra begyndelsen, men at tilpasse allerede veletablerede strukturer til dette formål og tilpasse dem til nye formål.

Nogle eksempler på hyppigt gentagne suprasekundære strukturer:

αα’ – proteiner, der kun indeholder α-helixer (myoglobin, hæmoglobin);

ββ’ – proteiner, der kun indeholder β-strukturer (immunoglobuliner, superoxiddismutase);

βαβ’ – β-tøndestruktur, hvert β-lag er placeret inde i cylinderen og er forbundet med en α-helix placeret på overfladen af ​​molekylet (triosephosphoisomerase, lactatdehydrogenase);

"zinkfinger" - et proteinfragment bestående af 20 aminosyrerester, zinkatomet er knyttet til to cysteinrester og to histidinrester, hvilket resulterer i dannelsen af ​​en "finger" på ca. 12 aminosyrerester, som kan binde til de regulatoriske områder af DNA-molekylet;

"leucin lynlås" - interagerende proteiner har en α-spiralformet region, der indeholder mindst 4 leucinrester, de er placeret 6 aminosyrer fra hinanden, det vil sige, de er på overfladen af ​​hver anden omgang og kan danne hydrofobe bindinger med leucinrester fra en anden protein. Ved hjælp af leucin-lynlåse kan f.eks. molekyler af stærkt basale histonproteiner kompleksbindes og overvinde en positiv ladning.

Protein tertiær struktur- dette er det rumlige arrangement af proteinmolekylet, stabiliseret af bindingerne mellem aminosyrernes sideradikaler.

Typer af bindinger, der stabiliserer den tertiære struktur af et protein:

elektrostatisk hydrogenhydrofobt disulfid

interaktionskommunikation interaktionskommunikation

Afhængigt af foldningen af ​​den tertiære struktur kan proteiner klassificeres i to hovedtyper - fibrillære og kugleformede.

Fibrillære proteiner er lange trådlignende molekyler, der er uopløselige i vand, hvis polypeptidkæder er forlængede langs en akse. Disse er hovedsageligt strukturelle og kontraktile proteiner. Nogle eksempler på de mest almindelige fibrillære proteiner:

α-Keratiner. Syntetiseret af epidermale celler. De tegner sig for næsten hele den tørre vægt af hår, pels, fjer, horn, negle, kløer, fjerpen, skæl, hove og skildpaddeskall, samt en betydelig del af vægten af ​​det ydre hudlag. Dette er en hel familie af proteiner; de ligner hinanden i aminosyresammensætning, indeholder mange cysteinrester og har det samme rumlige arrangement af polypeptidkæder. I hårceller organiseres polypeptidkæderne af keratin først i fibre, hvorfra strukturer derefter dannes som et reb eller snoet kabel, der til sidst fylder hele cellens rum. Hårcellerne bliver fladtrykte og dør til sidst, og cellevæggene danner en rørformet kappe kaldet neglebåndet omkring hvert hår. I α-keratin har polypeptidkæderne form af en α-helix, snoet rundt om hinanden til et tre-kernet kabel med dannelse af tværdisulfidbindinger. De N-terminale rester er placeret på den ene side (parallelle). Keratiner er uopløselige i vand på grund af overvægten af ​​aminosyrer i deres sammensætning med ikke-polære sideradikaler, der vender mod den vandige fase. Under perm forekommer følgende processer: først ødelægges disulfidbroer ved reduktion med thioler, og derefter, når håret får den nødvendige form, tørres det ved opvarmning, mens der på grund af oxidation med atmosfærisk oxygen dannes nye disulfidbroer , som bevarer frisurens form.

β-Keratiner. Disse omfatter silke og spindelvæv fibroin. De er antiparallelle β-plisserede lag med en overvægt af glycin, alanin og serin i sammensætningen.

Kollagen. Det mest almindelige protein i højere dyr og det vigtigste fibrillære protein i bindevæv. Kollagen syntetiseres i fibroblaster og chondrocytter - specialiserede bindevævsceller, hvorfra det derefter udstødes. Kollagenfibre findes i hud, sener, brusk og knogler. De strækker sig ikke, er stærkere end ståltråd, og kollagenfibriller er kendetegnet ved tværgående striber. Ved kogning i vand omdannes fibrøst, uopløseligt og ufordøjeligt kollagen til gelatine ved hydrolyse af nogle af de kovalente bindinger. Kollagen indeholder 35% glycin, 11% alanin, 21% prolin og 4-hydroxyprolin (en aminosyre unik for kollagen og elastin). Denne sammensætning bestemmer den relativt lave næringsværdi af gelatine som et fødevareprotein. Kollagenfibriller er sammensat af gentagne polypeptidunderenheder kaldet tropocollagen. Disse underenheder er arrangeret langs fibrillen i form af parallelle bundter på en hoved-til-hale måde. Hovedernes forskydning giver de karakteristiske tværstriber. Hulrummene i denne struktur kan om nødvendigt tjene som et sted for aflejring af krystaller af hydroxyapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, som spiller en vigtig rolle i knoglemineralisering.

Tropocollagen-underenheder består af tre polypeptidkæder, der er stramt viklet ind i et trestrenget reb, adskilt fra α- og β-keratiner. I nogle kollagener har alle tre kæder den samme aminosyresekvens, mens i andre kun to kæder er identiske, og den tredje er forskellig. Polypeptidkæden af ​​tropocollagen danner en venstrehåndet helix med kun tre aminosyrerester pr. omgang på grund af kædebøjningerne forårsaget af prolin og hydroxyprolin. De tre kæder er forbundet med hinanden, ud over hydrogenbindinger, af en kovalent binding dannet mellem to lysinrester placeret i tilstødende kæder:

Når vi bliver ældre, dannes alt i og mellem tropocollagen-underenhederne større antal tværbindinger, hvilket gør kollagenfibrillerne mere stive og sprøde, og dette ændrer brusk og seners mekaniske egenskaber, gør knoglerne mere skøre og reducerer gennemsigtigheden af ​​hornhinden.

Elastin. Indeholdt i det gule elastiske væv af ledbånd og det elastiske lag af bindevæv i væggene i store arterier. Den vigtigste underenhed af elastinfibriller er tropoelastin. Elastin er rig på glycin og alanin, indeholder meget lysin og lidt prolin. Spiralsektionerne af elastin strækkes, når der påføres spænding, men vender tilbage til deres oprindelige længde, når belastningen fjernes. Lysinresterne i fire forskellige kæder danner kovalente bindinger med hinanden og tillader elastin at strække sig reversibelt i alle retninger.

Kugleformede proteiner er proteiner, hvis polypeptidkæde er foldet til en kompakt kugle og er i stand til at udføre en lang række funktioner.

Det er mest bekvemt at overveje den tertiære struktur af globulære proteiner ved at bruge eksemplet med myoglobin. Myoglobin er et relativt lille iltbindende protein, der findes i muskelceller. Det lagrer bundet ilt og fremmer dets overførsel til mitokondrier. Myoglobinmolekylet indeholder én polypeptidkæde og én hæmogruppe (hæm) - et kompleks af protoporphyrin med jern. Hovedegenskaber af myoglobin:

a) myoglobinmolekylet er så kompakt, at kun 4 vandmolekyler kan passe ind i det;

b) alle polære aminosyrerester, med undtagelse af to, er placeret på den ydre overflade af molekylet, og alle er i en hydreret tilstand;

c) de fleste af de hydrofobe aminosyrerester er placeret inde i myoglobinmolekylet og er således beskyttet mod kontakt med vand;

d) hver af de fire prolinrester i myoglobinmolekylet er placeret ved bøjningsstedet for polypeptidkæden; serin-, threonin- og asparaginrester er placeret på andre bøjningssteder, da sådanne aminosyrer forhindrer dannelsen af ​​en α-helix, hvis de er placeret ved siden af ​​hinanden;

e) en flad hæmgruppe ligger i et hulrum (lomme) nær overfladen af ​​molekylet, jernatomet har to koordinationsbindinger rettet vinkelret på hæmplanet, en af ​​dem er forbundet med histidinrest 93, og den anden tjener til at binde et iltmolekyle.

Startende fra den tertiære struktur bliver proteinet i stand til at udføre sine iboende biologiske funktioner. Grundlaget for proteiners funktion er, at når en tertiær struktur lægges på overfladen af ​​proteinet, dannes der områder, som kan binde andre molekyler, kaldet ligander. Den høje specificitet af proteinets interaktion med liganden er sikret ved komplementariteten af ​​strukturen af ​​det aktive center til strukturen af ​​liganden. Komplementaritet er den rumlige og kemiske overensstemmelse mellem interagerende overflader. For de fleste proteiner er den tertiære struktur det maksimale niveau af foldning.

Kvartær proteinstruktur– karakteristisk for proteiner, der består af to eller flere polypeptidkæder, der udelukkende er forbundet med hinanden ved hjælp af ikke-kovalente bindinger, hovedsagelig elektrostatiske og hydrogen. Oftest indeholder proteiner to eller fire underenheder; mere end fire underenheder indeholder normalt regulatoriske proteiner.

Proteiner, der har en kvaternær struktur, kaldes ofte oligomere. Der er homomere og heteromere proteiner. Homomere proteiner omfatter proteiner, hvor alle underenheder har samme struktur, for eksempel består enzymet katalase af fire absolut identiske underenheder. Heteromere proteiner har forskellige underenheder; for eksempel består enzymet RNA-polymerase af fem strukturelt forskellige underenheder, der udfører forskellige funktioner.

Interaktionen af ​​en underenhed med en specifik ligand forårsager konformationelle ændringer i hele det oligomere protein og ændrer affiniteten af ​​andre underenheder for ligander; denne egenskab ligger til grund for oligomere proteiners evne til at gennemgå allosterisk regulering.

Den kvaternære struktur af et protein kan overvejes ved at bruge eksemplet med hæmoglobin. Indeholder fire polypeptidkæder og fire hæmprotesegrupper, hvori jernatomerne er i ferroformen Fe 2+. Proteindelen af ​​molekylet, globin, består af to α-kæder og to β-kæder, der indeholder op til 70 % α-helixer. Hver af de fire kæder har en karakteristisk tertiær struktur, og en hæmogruppe er forbundet med hver kæde. Hæmerne af forskellige kæder er placeret relativt langt fra hinanden og har forskellige hældningsvinkler. Der dannes få direkte kontakter mellem to α-kæder og to β-kæder, mens talrige kontakter af typen α 1 β 1 og α 2 β 2 dannet af hydrofobe radikaler opstår mellem α- og β-kæderne. Mellem α 1 β 1 og α 2 β 2 forbliver en kanal.

I modsætning til myoglobin er hæmoglobin karakteriseret ved en betydeligt lavere affinitet for oxygen, hvilket gør det muligt ved de lave partialtryk af oxygen, der findes i vævene, at give dem en betydelig del af den bundne oxygen. Ilt bindes lettere af hæmoglobinjern ved højere pH-værdier og lave CO 2 -koncentrationer, der er karakteristiske for lungernes alveoler; frigivelsen af ​​oxygen fra hæmoglobin begunstiges af lavere pH-værdier og høje koncentrationer af CO 2, der er karakteristiske for væv.

Ud over ilt bærer hæmoglobin hydrogenioner, som binder sig til histidinrester i kæderne. Hæmoglobin bærer også kuldioxid, som binder sig til den terminale aminogruppe i hver af de fire polypeptidkæder, hvilket resulterer i dannelsen af ​​carbaminohæmoglobin:

Stoffet 2,3-diphosphoglycerat (DPG) er til stede i erytrocytter i ret høje koncentrationer; dets indhold stiger, når man stiger til store højder og under hypoxi, hvilket letter frigivelsen af ​​ilt fra hæmoglobin i vævene. DPG er placeret i kanalen mellem α 1 β 1 og α 2 β 2, og interagerer med positivt forurenede grupper af β-kæder. Når hæmoglobin binder ilt, tvinges DPG ud af hulrummet. De røde blodlegemer hos nogle fugle indeholder ikke DPG, men inositolhexa-phosphat, som yderligere reducerer hæmoglobins affinitet for ilt.

2,3-diphosphoglycerat (DPG)

HbA er normalt voksenhæmoglobin, HbF er føtalt hæmoglobin, har større affinitet for O 2, HbS er hæmoglobin ved seglcelleanæmi. Seglcelleanæmi er en alvorlig arvelig sygdom forårsaget af en genetisk abnormitet af hæmoglobin. I blodet hos syge mennesker er der et usædvanligt stort antal tynde seglformede røde blodlegemer, som for det første let brister, og for det andet tilstopper blodkapillærerne. På molekylært niveau adskiller hæmoglobin S sig fra hæmoglobin A med en aminosyrerest i position 6 af β-kæderne, hvor valin findes i stedet for en glutaminsyrerest. Hæmoglobin S indeholder således to mindre negative ladninger; udseendet af valin fører til udseendet af en "klæbrig" hydrofob kontakt på overfladen af ​​molekylet; som et resultat, under deoxygenering, klæber deoxyhæmoglobin S-molekyler sammen og danner uopløselige, unormalt lange trådlignende aggregater, hvilket fører til deformation af røde blodlegemer.

Der er ingen grund til at tro, at der er uafhængig genetisk kontrol over dannelsen af ​​niveauer af proteinstrukturel organisation over den primære, da den primære struktur bestemmer den sekundære, tertiære og kvartære (hvis nogen). Den native konformation af et protein er den termodynamisk mest stabile struktur under givne betingelser.

Proteiner danner det materielle grundlag for cellens kemiske aktivitet. Funktionerne af proteiner i naturen er universelle. Navn proteiner, det mest accepterede udtryk i russisk litteratur svarer til udtrykket proteiner(fra græsk proteios- først). Til dato er der gjort store fremskridt med at etablere forholdet mellem proteiners struktur og funktioner, mekanismen for deres deltagelse i de vigtigste processer i kroppens liv og med at forstå det molekylære grundlag for patogenesen af ​​mange sygdomme.

Afhængigt af deres molekylvægt skelnes peptider og proteiner. Peptider har en lavere molekylvægt end proteiner. Peptider er mere tilbøjelige til at have en regulerende funktion (hormoner, enzymhæmmere og -aktivatorer, iontransportører over membraner, antibiotika, toksiner osv.).

12.1. α -Aminosyrer

12.1.1. Klassifikation

Peptider og proteiner er bygget af α-aminosyrerester. Samlet antal Der er mere end 100 naturligt forekommende aminosyrer, men nogle af dem findes kun i et bestemt samfund af organismer; de 20 vigtigste α-aminosyrer findes konstant i alle proteiner (skema 12.1).

α-aminosyrer er heterofunktionelle forbindelser, hvis molekyler indeholder både en aminogruppe og en carboxylgruppe ved det samme carbonatom.

Skema 12.1.De vigtigste α-aminosyrer*

* Forkortelser bruges kun til at skrive aminosyrerester i peptid- og proteinmolekyler. ** Essentielle aminosyrer.

Navnene på α-aminosyrer kan konstrueres ved hjælp af substitutiv nomenklatur, men deres trivielle navne bruges oftere.

Trivielle navne for α-aminosyrer er normalt forbundet med kilder til isolation. Serin er en del af silkefibroin (fra lat. serieus- silkeagtig); Tyrosin blev først isoleret fra ost (fra græsk. tyros- ost); glutamin - fra korn gluten (fra tysk. Gluten- lim); asparaginsyre - fra aspargesspirer (fra lat. asparges- asparges).

Mange α-aminosyrer syntetiseres i kroppen. Nogle aminosyrer, der er nødvendige for proteinsyntesen, produceres ikke i kroppen og skal komme udefra. Disse aminosyrer kaldes uerstattelig(se diagram 12.1).

Essentielle α-aminosyrer omfatter:

valin isoleucin methionin tryptofan

leucin lysin threonin phenylalanin

α-aminosyrer klassificeres på flere måder afhængigt af den egenskab, der tjener som grundlag for deres opdeling i grupper.

Et af klassifikationstrækkene er den kemiske natur af radikalet R. Ud fra dette træk opdeles aminosyrer i alifatiske, aromatiske og heterocykliske (se diagram 12.1).

Alifatiskα -aminosyrer. Dette er den største gruppe. Inden for det er aminosyrer opdelt ved hjælp af yderligere klassificeringsfunktioner.

Afhængigt af antallet af carboxylgrupper og aminogrupper i molekylet skelnes følgende:

Neutrale aminosyrer - en NH-gruppe hver 2 og COOH;

Basiske aminosyrer - to NH-grupper 2 og en gruppe

COOH;

Sure aminosyrer - en NH2-gruppe og to COOH-grupper.

Det kan bemærkes, at i gruppen af ​​alifatiske neutrale aminosyrer overstiger antallet af carbonatomer i kæden ikke seks. Samtidig er der ingen aminosyrer med fire kulstofatomer i kæden, og aminosyrer med fem og seks kulstofatomer har kun en forgrenet struktur (valin, leucin, isoleucin).

Et alifatisk radikal kan indeholde "yderligere" funktionelle grupper:

Hydroxyl - serin, threonin;

Carboxylsyre - asparaginsyre og glutaminsyre;

Thiol - cystein;

Amid - asparagin, glutamin.

Aromatiskα -aminosyrer. Denne gruppe omfatter phenylalanin og tyrosin, konstrueret på en sådan måde, at benzenringene i dem er adskilt fra det almindelige α-aminosyrefragment af methylengruppen -CH 2-.

Heterocyklisk α -aminosyrer. Histidin og tryptofan, der tilhører denne gruppe, indeholder heterocykler - henholdsvis imidazol og indol. Strukturen og egenskaberne af disse heterocykliske forbindelser diskuteres nedenfor (se 13.3.1; 13.3.2). Generelt princip Konstruktionen af ​​heterocykliske aminosyrer er den samme som aromatiske.

Heterocykliske og aromatiske α-aminosyrer kan betragtes som β-substituerede derivater af alanin.

Aminosyren hører også til gerocyklisk prolin, hvori den sekundære aminogruppe er inkluderet i pyrrolidinet

I kemien af ​​α-aminosyrer lægges der stor vægt på strukturen og egenskaberne af "side"-radikalerne R, som spiller en vigtig rolle i dannelsen af ​​strukturen af ​​proteiner og udførelsen af ​​deres biologiske funktioner. Af stor betydning er sådanne egenskaber som polariteten af ​​"side"-radikalerne, tilstedeværelsen af ​​funktionelle grupper i radikalerne og disse funktionelle gruppers evne til at ionisere.

Afhængig af sideradikal, aminosyrer med ikke-polær(hydrofobe) radikaler og aminosyrer c polar(hydrofile) radikaler.

Den første gruppe omfatter aminosyrer med alifatiske sideradikaler - alanin, valin, leucin, isoleucin, methionin - og aromatiske sideradikaler - phenylalanin, tryptophan.

Den anden gruppe omfatter aminosyrer, der har polære funktionelle grupper i deres radikaler, som er i stand til at ionisere (ionogene) eller ikke er i stand til at omdannes til en ionisk tilstand (nonionisk) under kropsforhold. For eksempel i tyrosin er hydroxylgruppen ionisk (phenolisk af natur), i serin er den ikke-ionisk (alkoholisk af natur).

Polære aminosyrer med ioniske grupper i radikaler kan under visse betingelser være i en ionisk (anionisk eller kationisk) tilstand.

12.1.2. Stereoisomerisme

Hovedtypen for konstruktion af α-aminosyrer, dvs. bindingen af ​​det samme carbonatom med to forskellige funktionelle grupper, et radikal og et hydrogenatom, forudbestemmer i sig selv chiraliteten af ​​α-carbonatomet. Undtagelsen er den enkleste aminosyre glycin H 2 NCH 2 COOH, som ikke har noget center for chiralitet.

Konfigurationen af ​​α-aminosyrer bestemmes af konfigurationsstandarden - glyceraldehyd. Placeringen af ​​aminogruppen i standard Fischer-projektionsformlen til venstre (svarende til OH-gruppen i l-glyceraldehyd) svarer til l-konfigurationen og til højre - til d-konfigurationen af ​​det chirale carbonatom. Ved R, I S-systemet har α-carbonatomet i alle α-aminosyrer i l-serien en S-konfiguration, og i d-serien en R-konfiguration (undtagelsen er cystein, se 7.1.2) .

De fleste a-aminosyrer indeholder et asymmetrisk carbonatom pr. molekyle og eksisterer som to optisk aktive enantiomerer og et optisk inaktivt racemat. Næsten alle naturlige α-aminosyrer tilhører l-serien.

Aminosyrerne isoleucin, threonin og 4-hydroxyprolin indeholder to chiralitetscentre i molekylet.

Sådanne aminosyrer kan eksistere som fire stereoisomerer, der repræsenterer to par enantiomerer, som hver danner et racemat. Til at bygge animalske proteiner bruges kun én af enantiomererne.

Stereoisomerismen af ​​isoleucin ligner den tidligere diskuterede stereoisomerisme af threonin (se 7.1.3). Af de fire stereoisomerer indeholder proteiner l-isoleucin med S-konfigurationen af ​​begge asymmetriske carbonatomer C-α og C-β. Navnene på et andet par enantiomerer, der er diastereomerer med hensyn til leucin, bruger præfikset Hej-.

Spaltning af racemater. Kilden til a-aminosyrer i l-serien er proteiner, som udsættes for hydrolytisk spaltning til dette formål. På grund af det store behov for individuelle enantiomerer (til syntese af proteiner, medicinske stoffer osv.) kemisk metoder til nedbrydning af syntetiske racemiske aminosyrer. Foretrukken enzymatiske metode til fordøjelse ved hjælp af enzymer. I øjeblikket anvendes kromatografi på chirale sorbenter til at adskille racemiske blandinger.

12.1.3. Syre-base egenskaber

Amfotericiteten af ​​aminosyrer bestemmes af surt (COOH) og basisk (NH 2) funktionelle grupper i deres molekyler. Aminosyrer danner salte med både alkalier og syrer.

I den krystallinske tilstand eksisterer α-aminosyrer som dipolære ioner H3N+ - CHR-COO- (almindeligt anvendt notation

Strukturen af ​​aminosyren i ikke-ioniseret form er kun for nemheds skyld).

I vandig opløsning aminosyrer eksisterer som en ligevægtsblanding af dipolære ioner, kationiske og anioniske former.

Ligevægtspositionen afhænger af mediets pH. For alle aminosyrer dominerer kationiske former i stærkt sure (pH 1-2) og anioniske former i stærkt alkaliske (pH > 11) miljøer.

Den ioniske struktur bestemmer serien specifikke egenskaber aminosyrer: højt smeltepunkt (over 200? C), opløselighed i vand og uopløselighed i ikke-polære organiske opløsningsmidler. De fleste aminosyrers evne til at opløses godt i vand er en vigtig faktor for at sikre deres biologiske funktion, optagelsen af ​​aminosyrer, deres transport i kroppen osv. er forbundet med det.

En fuldt protoneret aminosyre (kationisk form) er fra Brønsteds teoris synspunkt en dibasisk syre,

Ved at donere en proton bliver sådan en dibasisk syre til en svag monobasisk syre - en dipolær ion med en syregruppe NH 3 + . Deprotonering af den dipolære ion fører til produktionen af ​​den anioniske form af aminosyren - carboxylationen, som er en Brønsted-base. Værdierne kendetegner

De basiske sure egenskaber af carboxylgruppen af ​​aminosyrer spænder sædvanligvis fra 1 til 3; værdier pK a2 karakterisering af surhedsgraden af ​​ammoniumgruppen - fra 9 til 10 (tabel 12.1).

Tabel 12.1.Syre-base egenskaber af de vigtigste α-aminosyrer

Ligevægtspositionen, dvs. forholdet mellem forskellige former for en aminosyre, i en vandig opløsning ved visse pH-værdier afhænger væsentligt af radikalets struktur, hovedsageligt af tilstedeværelsen af ​​ioniske grupper i det, der spiller rollen som yderligere sure og basiske centre.

Den pH-værdi, ved hvilken koncentrationen af ​​dipolære ioner er maksimal, og minimumskoncentrationerne af kationiske og anioniske former af en aminosyre er ens, kaldesisoelektrisk punkt (p/).

Neutralα -aminosyrer. Disse aminosyrer betyder nogetpIlidt lavere end 7 (5,5-6,3) på grund af den større evne til at ionisere carboxylgruppen under påvirkning af -/- virkningen af ​​NH2-gruppen. For eksempel har alanin et isoelektrisk punkt ved pH 6,0.

Surα -aminosyrer. Disse aminosyrer har en yderligere carboxylgruppe i radikalet og er i fuldt protoneret form i et stærkt surt miljø. Sure aminosyrer er tribasiske (ifølge Brøndsted) med tre betydningerpK a,som det kan ses i eksemplet med asparaginsyre (p/ 3,0).

For sure aminosyrer (asparaginsyre og glutaminsyre) er det isoelektriske punkt ved en pH meget lavere end 7 (se tabel 12.1). I kroppen ved fysiologiske pH-værdier (for eksempel blod pH 7,3-7,5) er disse syrer i anionisk form, da begge carboxylgrupper er ioniserede.

Grundlæggendeα -aminosyrer. I tilfælde af basiske aminosyrer er de isoelektriske punkter placeret i pH-området over 7. I et stærkt surt miljø er disse forbindelser også tribasiske syrer, hvis ioniseringsstadier er illustreret med eksemplet med lysin (p/ 9,8). .

I kroppen findes basiske aminosyrer i form af kationer, det vil sige, at begge aminogrupper er protonerede.

Generelt ingen α-aminosyre in vivoer ikke ved sit isoelektriske punkt og falder ikke i en tilstand svarende til den laveste opløselighed i vand. Alle aminosyrer i kroppen er i ionisk form.

12.1.4. Analytisk vigtige reaktioner α -aminosyrer

α-aminosyrer, som heterofunktionelle forbindelser, indgår i reaktioner, der er karakteristiske for både carboxyl- og aminogrupperne. Nogle kemiske egenskaber ved aminosyrer skyldes de funktionelle grupper i radikalet. Dette afsnit diskuterer reaktioner, der er af praktisk betydning for identifikation og analyse af aminosyrer.

Esterificering.Når aminosyrer reagerer med alkoholer i nærværelse af en syrekatalysator (f.eks. hydrogenchloridgas), producerer de estere i form af hydrochlorider. For at isolere frie estere behandles reaktionsblandingen med ammoniakgas.

Aminosyreestere har ikke en dipolær struktur, derfor opløses de i modsætning til modersyrerne i organiske opløsningsmidler og er flygtige. Glycin er således et krystallinsk stof med et højt smeltepunkt (292°C), og dets methylester er en væske med et kogepunkt på 130°C. Analyse af aminosyreestere kan udføres ved anvendelse af gas-væskekromatografi.

Reaktion med formaldehyd. Af praktisk betydning er reaktionen med formaldehyd, som ligger til grund for den kvantitative bestemmelse af aminosyrer ved metoden formol titrering(Sørensen metode).

Den amfotere natur af aminosyrer tillader ikke direkte titrering med alkali til analytiske formål. Interaktionen mellem aminosyrer og formaldehyd giver relativt stabile aminoalkoholer (se 5.3) - N-hydroxymethylderivater, hvis frie carboxylgruppe derefter titreres med alkali.

Kvalitative reaktioner. Et træk ved kemien af ​​aminosyrer og proteiner er brugen af ​​talrige kvalitative (farve) reaktioner, som tidligere dannede grundlaget for kemisk analyse. I dag, hvor forskning udføres ved hjælp af fysisk-kemiske metoder, bliver mange kvalitative reaktioner fortsat brugt til påvisning af α-aminosyrer, for eksempel i kromatografisk analyse.

Chelation. Med kationer af tungmetaller danner α-aminosyrer som bifunktionelle forbindelser intra-komplekse salte, f.eks. med frisk fremstillet kobber(11)hydroxid under milde forhold opnås velkrystalliserende chelater

kobbersalte(11) af blå farve(en af ​​de uspecifikke metoder til påvisning af a-aminosyrer).

Ninhydrin reaktion. Den generelle kvalitative reaktion af α-aminosyrer er reaktionen med ninhydrin. Reaktionsproduktet har en blåviolet farve, som bruges til visuel påvisning af aminosyrer på kromatogrammer (på papir, i et tyndt lag), samt til spektrofotometrisk bestemmelse på aminosyreanalysatorer (produktet absorberer lys i området ca. 550-570 nm).

Deaminering. Under laboratorieforhold udføres denne reaktion ved påvirkning af salpetersyre på α-aminosyrer (se 4.3). I dette tilfælde dannes den tilsvarende α-hydroxysyre, og der frigives nitrogengas, hvis volumen bruges til at bestemme mængden af ​​aminosyre, der har reageret (Van-Slyke-metoden).

Xanthoprotein reaktion. Denne reaktion bruges til at påvise aromatiske og heterocykliske aminosyrer - phenylalanin, tyrosin, histidin, tryptofan. For eksempel, når koncentreret salpetersyre virker på tyrosin, dannes et nitroderivat, farvet gul. I et alkalisk miljø bliver farven orange på grund af ionisering af den phenoliske hydroxylgruppe og en stigning i anionens bidrag til konjugationen.

Der er også en række private reaktioner, der tillader påvisning af individuelle aminosyrer.

Tryptofan påvist ved reaktion med p-(dimethylamino)benzaldehyd i svovlsyre ved fremkomsten af ​​en rød-violet farve (Ehrlich-reaktion). Denne reaktion bruges til kvantitativ analyse tryptofan i proteinnedbrydningsprodukter.

Cystein detekteret gennem adskillige kvalitative reaktioner baseret på reaktiviteten af ​​den mercaptogruppe, den indeholder. For eksempel, når en proteinopløsning med blyacetat (CH3COO)2Pb opvarmes i et alkalisk medium, dannes et sort bundfald af blysulfid PbS, hvilket indikerer tilstedeværelsen af ​​cystein i proteiner.

12.1.5. Biologisk vigtige kemiske reaktioner

I kroppen, under påvirkning af forskellige enzymer, udføres en række vigtige kemiske transformationer af aminosyrer. Sådanne transformationer omfatter transaminering, decarboxylering, eliminering, aldolspaltning, oxidativ deaminering og oxidation af thiolgrupper.

Transaminering er hovedvejen for biosyntesen af ​​α-aminosyrer fra α-oxosyrer. Donoren af ​​aminogruppen er en aminosyre, der er til stede i celler i tilstrækkelig mængde eller overskud, og dens acceptor er en a-oxosyre. I dette tilfælde omdannes aminosyren til en oxosyre, og oxosyren til en aminosyre med den tilsvarende struktur af radikaler. Som et resultat repræsenterer transaminering reversibel proces udveksling af amino- og oxogrupper. Et eksempel på en sådan reaktion er produktionen af ​​l-glutaminsyre fra 2-oxoglutarsyre. Donoraminosyren kan for eksempel være l-asparaginsyre.

α-aminosyrer indeholder en elektron-tiltrækkende aminogruppe (mere præcist, en protoneret aminogruppe NH) i α-positionen til carboxylgruppen 3 +), og derfor i stand til decarboxylering.

Eliminationkarakteristisk for aminosyrer, hvori sidegruppen i β-stillingen til carboxylgruppen indeholder en elektrontiltrækkende funktionel gruppe, for eksempel hydroxyl eller thiol. Deres eliminering fører til mellemreaktive α-enaminosyrer, som let omdannes til tautomere iminosyrer (analogi med keto-enol tautomerisme). Som et resultat af hydrering ved C=N-bindingen og efterfølgende eliminering af ammoniakmolekylet omdannes α-iminosyrer til α-oxosyrer.

Denne type transformation kaldes elimination-hydrering. Et eksempel er produktionen af ​​pyrodruesyre fra serin.

Aldol-spaltning forekommer i tilfælde af α-aminosyrer, som indeholder en hydroxylgruppe i β-stillingen. For eksempel nedbrydes serin til glycin og formaldehyd (sidstnævnte frigives ikke i fri form, men binder sig straks til coenzymet).

Oxidativ deaminering kan udføres med deltagelse af enzymer og coenzymet NAD+ eller NADP+ (se 14.3). α-aminosyrer kan omdannes til α-oxosyrer ikke kun gennem transaminering, men også gennem oxidativ deaminering. For eksempel dannes α-oxoglutarsyre ud fra l-glutaminsyre. I det første trin af reaktionen dehydrogeneres (oxideres) glutaminsyre til a-iminoglutarsyre

syrer. I anden fase opstår hydrolyse, hvilket resulterer i α-oxoglutarsyre og ammoniak. Hydrolysestadiet sker uden deltagelse af et enzym.

Reaktionen af ​​reduktiv aminering af α-oxosyrer sker i den modsatte retning. α-oxoglutarsyre, der altid er indeholdt i celler (som et produkt af kulhydratmetabolisme), omdannes på denne måde til L-glutaminsyre.

Oxidation af thiolgrupper ligger til grund for indbyrdes omdannelser af cystein og cystinrester, hvilket giver en række redoxprocesser i cellen. Cystein, som alle thioler (se 4.1.2), oxideres let og danner et disulfid, cystin. Disulfidbindingen i cystin reduceres let for at danne cystein.

På grund af thiolgruppens evne til let at oxidere, udfører cystein en beskyttende funktion, når kroppen udsættes for stoffer med høj oxidativ kapacitet. Derudover var det det første lægemiddel, der viste anti-strålingseffekter. Cystein ​​anvendes i farmaceutisk praksis som stabilisator for lægemidler.

Omdannelse af cystein til cystin resulterer i dannelsen af ​​disulfidbindinger, såsom reduceret glutathion

(se 12.2.3).

12.2. Primær struktur af peptider og proteiner

Konventionelt antages det, at peptider indeholder op til 100 aminosyrerester i et molekyle (hvilket svarer til en molekylvægt på op til 10 tusinde), og proteiner indeholder mere end 100 aminosyrerester (molekylvægt fra 10 tusind til flere millioner) .

Til gengæld er det i gruppen af ​​peptider sædvanligt at skelne oligopeptider(lavmolekylære peptider), der ikke indeholder mere end 10 aminosyrerester i kæden, og polypeptider, hvis kæde omfatter op til 100 aminosyrerester. Makromolekyler med et antal aminosyrerester, der nærmer sig eller lidt overstiger 100, skelner ikke mellem polypeptider og proteiner; disse termer bruges ofte som synonymer.

Et peptid- og proteinmolekyle kan formelt repræsenteres som et produkt af polykondensation af α-aminosyrer, som sker med dannelsen af ​​en peptid- (amid)binding mellem monomerenheder (skema 12.2).

Designet af polyamidkæden er det samme for hele rækken af ​​peptider og proteiner. Denne kæde har en uforgrenet struktur og består af alternerende peptid (amid) grupper -CO-NH- og fragmenter -CH(R)-.

Den ene ende af kæden indeholder en aminosyre med en fri NH-gruppe 2, kaldes N-terminalen, den anden kaldes C-terminalen,

Skema 12.2.Princippet om at konstruere en peptidkæde

som indeholder en aminosyre med en fri COOH-gruppe. Peptid- og proteinkæder skrives fra N-terminalen.

12.2.1. Struktur af peptidgruppen

I peptid (amid) gruppen -CO-NH- er carbonatomet i en tilstand af sp2 hybridisering. Det enlige elektronpar i nitrogenatomet indgår i konjugering med π-elektronerne i C=O-dobbeltbindingen. Ud fra et elektronisk strukturs synspunkt er peptidgruppen et tre-centeret p,π-konjugeret system (se 2.3.1), hvor elektrondensiteten er forskudt mod det mere elektronegative oxygenatom. C-, O- og N-atomerne, der danner et konjugeret system, er placeret i samme plan. Elektrondensitetsfordelingen i amidgruppen kan repræsenteres ved hjælp af grænsestrukturerne (I) og (II) eller elektrondensitetsforskydningen som følge af +M- og -M-effekterne af henholdsvis NH- og C=O-grupperne (III).

Som et resultat af konjugation forekommer en vis tilpasning af bindingslængder. C=O-dobbeltbindingen forlænges til 0,124 nm sammenlignet med den sædvanlige længde på 0,121 nm, og C-N-bindingen bliver kortere - 0,132 nm sammenlignet med 0,147 nm i det sædvanlige tilfælde (fig. 12.1). Det plane konjugerede system i peptidgruppen forårsager vanskeligheder ved rotation omkring C-N-bindingen (rotationsbarrieren er 63-84 kJ/mol). Således bestemmer den elektroniske struktur en ret stiv flad strukturen af ​​peptidgruppen.

Som det kan ses af fig. 12.1, er aminosyreresternes a-carbonatomer placeret i peptidgruppens plan på modsatte sider af C-N-bindingen, dvs. i en mere gunstig trans-position: sideradikalerne R af aminosyrerester vil i dette tilfælde være de fjerneste fra hinanden i rummet.

Polypeptidkæden har en overraskende ensartet struktur og kan repræsenteres som en række af hinanden placeret i en vinkel.

Ris. 12.1.Planarrangement af peptidgruppen -CO-NH- og a-carbonatomer af aminosyrerester

til hinanden planer af peptidgrupper forbundet til hinanden gennem a-carbonatomer ved hjælp af Ca-N- og Ca-Csp-bindinger 2 (Fig. 12.2). Rotation omkring disse enkeltbindinger er meget begrænset på grund af vanskeligheder med den rumlige placering af sideradikaler af aminosyrerester. Således bestemmer den elektroniske og rumlige struktur af peptidgruppen i høj grad strukturen af ​​polypeptidkæden som helhed.

Ris. 12.2.Den relative position af peptidgruppernes planer i polypeptidkæden

12.2.2. Sammensætning og aminosyresekvens

Med en ensartet opbygget polyamidkæde bestemmes specificiteten af ​​peptider og proteiner af to vigtigste egenskaber - aminosyresammensætning og aminosyresekvens.

Aminosyresammensætningen af ​​peptider og proteiner er arten og det kvantitative forhold mellem deres a-aminosyrer.

Aminosyresammensætningen bestemmes ved at analysere peptid- og proteinhydrolysater, hovedsageligt ved kromatografiske metoder. I øjeblikket udføres en sådan analyse ved hjælp af aminosyreanalysatorer.

Amidbindinger er i stand til at hydrolysere i både sure og alkaliske miljøer (se 8.3.3). Peptider og proteiner hydrolyseres til at danne enten kortere kæder - dette er den såkaldte delvis hydrolyse, eller blandinger af aminosyrer (i ionisk form) - fuldstændig hydrolyse. Hydrolyse udføres normalt i et surt miljø, da mange aminosyrer er ustabile under alkaliske hydrolyseforhold. Det skal bemærkes, at amidgrupperne af asparagin og glutamin også er udsat for hydrolyse.

Den primære struktur af peptider og proteiner er aminosyresekvensen, dvs. rækkefølgen af ​​alternering af a-aminosyrerester.

Den primære struktur bestemmes ved sekventielt at fjerne aminosyrer fra hver ende af kæden og identificere dem.

12.2.3. Struktur og nomenklatur af peptider

Peptidnavne konstrueres ved sekventielt at angive aminosyrerester, startende fra N-terminalen, med tilføjelse af et suffiks-il, undtagen den sidste C-terminale aminosyre, for hvilken dens fulde navn bevares. Med andre ord navnene

aminosyrer, der indgår i dannelsen af ​​en peptidbinding på grund af "deres" COOH-gruppe, ender i peptidets navn med -il: alanil, valyl osv. (for asparagin- og glutaminsyrerester bruges henholdsvis navnene "aspartyl" og "glutamyl"). Navnene og symbolerne på aminosyrer angiver deres tilhørsforhold til l -række, medmindre andet er angivet ( d eller dl).

Nogle gange i den forkortede notation indikerer symbolerne H (som en del af en aminogruppe) og OH (som en del af en carboxylgruppe) usubstitution af de funktionelle grupper af terminale aminosyrer. Denne metode er bekvem til at afbilde funktionelle derivater af peptider; for eksempel er amidet af ovenstående peptid ved den C-terminale aminosyre skrevet H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptider findes i alle organismer. I modsætning til proteiner har de en mere heterogen aminosyresammensætning, især indeholder de ret ofte aminosyrer d -række. Strukturelt er de også mere forskellige: de indeholder cykliske fragmenter, forgrenede kæder osv.

En af de mest almindelige repræsentanter for tripeptider er glutathion- findes i kroppen af ​​alle dyr, planter og bakterier.

Cystein i sammensætningen af ​​glutathion gør det muligt for glutathion at eksistere i både reduceret og oxideret form.

Glutathion er involveret i en række redoxprocesser. Det fungerer som en proteinbeskytter, dvs. et stof, der beskytter proteiner med frie SH thiolgrupper mod oxidation med dannelse af disulfidbindinger -S-S-. Dette gælder for de proteiner, for hvilke en sådan proces er uønsket. I disse tilfælde påtager glutathion virkningen af ​​et oxidationsmiddel og "beskytter" dermed proteinet. Under oxidationen af ​​glutathion forekommer intermolekylær tværbinding af to tripeptidfragmenter på grund af en disulfidbinding. Processen er reversibel.

12.3. Sekundær struktur af polypeptider og proteiner

Højmolekylære polypeptider og proteiner sammen med den primære struktur er også karakteriseret ved højere organisationsniveauer, som kaldes sekundær, tertiær Og kvartær strukturer.

Den sekundære struktur er beskrevet af den rumlige orientering af hovedpolypeptidkæden, den tertiære struktur af den tredimensionelle arkitektur af hele proteinmolekylet. Både sekundær og tertiær struktur er forbundet med det ordnede arrangement af den makromolekylære kæde i rummet. Den tertiære og kvaternære struktur af proteiner diskuteres i et biokemikursus.

Det blev vist ved beregning, at en af ​​de mest gunstige konformationer for en polypeptidkæde er et arrangement i rummet i form af en højrehåndet helix, kaldet α-helix(Fig. 12.3, a).

Det rumlige arrangement af en α-spiralformet polypeptidkæde kan forestilles ved at forestille sig, at den omslutter en bestemt

Ris. 12.3.a-spiralformet konformation af polypeptidkæden

cylinder (se fig. 12.3, b). I gennemsnit er der 3,6 aminosyrerester pr. omdrejning af helixen, helixens stigning er 0,54 nm, og diameteren er 0,5 nm. Planerne af to tilstødende peptidgrupper er placeret i en vinkel på 108°, og sideradikaler af aminosyrer er placeret på ydersiden af ​​helixen, dvs. de er rettet som om fra overfladen af ​​cylinderen.

Hovedrollen i at sikre en sådan kædekonformation spilles af hydrogenbindinger, som i α-helixen dannes mellem carbonyloxygenatomet i hver første og hydrogenatomet i NH-gruppen i hver femte aminosyrerest.

Hydrogenbindinger er rettet næsten parallelt med α-helixens akse. De holder kæden snoet.

Typisk er proteinkæder ikke helt spiralformede, men kun delvist. Proteiner såsom myoglobin og hæmoglobin indeholder ret lange α-spiralformede områder, såsom myoglobinkæden

75% spiraliseret. I mange andre proteiner kan andelen af ​​spiralformede områder i kæden være lille.

En anden type sekundær struktur af polypeptider og proteiner er β-struktur, også kaldet foldet ark, eller foldet lag. Forlængede polypeptidkæder er arrangeret i foldede ark, forbundet med mange hydrogenbindinger mellem peptidgrupperne i disse kæder (fig. 12.4). Mange proteiner indeholder både a-spiralformede og β-sheetstrukturer.

Ris. 12.4.Sekundær struktur af polypeptidkæden i form af et foldet ark (β-struktur)

Moderne proteinernæring kan ikke forestilles uden at overveje individuelle aminosyrers rolle. Selv med en samlet positiv proteinbalance kan dyrets krop opleve mangel på protein. Dette skyldes det faktum, at absorptionen af ​​individuelle aminosyrer er forbundet med hinanden; en mangel eller overskud af en aminosyre kan føre til en mangel på en anden.
Nogle aminosyrer syntetiseres ikke i menneske- og dyrekroppe. De kaldes uerstattelige. Der er kun ti sådanne aminosyrer. Fire af dem er kritiske (begrænsende) - de begrænser oftest dyrs vækst og udvikling.
I foder til fjerkræ er de vigtigste begrænsende aminosyrer methionin og cystin, i foder til svin - lysin. Kroppen skal modtage en tilstrækkelig mængde af den primære begrænsende syre sammen med maden, så andre aminosyrer effektivt kan bruges til proteinsyntese.

Dette princip illustreres af "Liebig-tønden", hvor tøndens fyldningsniveau repræsenterer niveauet af proteinsyntese i dyrets krop. Det korteste bræt i en tønde "begrænser" evnen til at holde væske i det. Hvis dette bræt forlænges, vil mængden af ​​væske, der holdes i tønden, stige til niveauet for det andet begrænsningsbræt.
Mest vigtig faktor, som bestemmer dyrs produktivitet, er balancen af ​​de aminosyrer, den indeholder i overensstemmelse med fysiologiske behov. Talrige undersøgelser har bevist, at hos grise, afhængig af race og køn, er behovet for aminosyrer forskelligt kvantitativt. Men forholdet mellem essentielle aminosyrer til syntesen af ​​1 g protein er det samme. Dette forhold mellem essentielle aminosyrer og lysin, som den vigtigste begrænsende aminosyre, kaldes det "ideelle protein" eller "ideelle aminosyreprofil." (

Lysin

er en del af næsten alle proteiner af animalsk, plante- og mikrobiel oprindelse, men kornproteiner er fattige på lysin.

• Lysin regulerer den reproduktive funktion; dens mangel forstyrrer dannelsen af ​​sæd og æg.
• Nødvendig for vækst af unge dyr og dannelse af vævsproteiner. Lysin deltager i syntesen af ​​nukleoproteiner, kromoproteiner (hæmoglobin), og regulerer derved pigmenteringen af ​​dyrepels. Regulerer mængden af ​​proteinnedbrydningsprodukter i væv og organer.
• Fremmer calciumabsorption
• Deltager i nervesystemets og endokrine systemers funktionelle aktivitet, regulerer metabolismen af ​​proteiner og kulhydrater, men når det reagerer med kulhydrater, bliver lysin utilgængeligt for absorption.
• Lysin er udgangsstoffet i dannelsen af ​​carnitin, som spiller en vigtig rolle i fedtstofskiftet.

Methionin og cystin svovlholdige aminosyrer. I dette tilfælde kan methionin omdannes til cystin, så disse aminosyrer rationeres sammen, og hvis der er mangel, indføres methionintilskud i kosten. Begge disse aminosyrer er involveret i dannelsen af ​​hudderivater - hår, fjer; sammen med E-vitamin regulerer de fjernelsen af ​​overskydende fedt fra leveren og er nødvendige for vækst og reproduktion af celler og røde blodlegemer. Med mangel på methionin er cystin inaktivt. Et betydeligt overskud af methionin i kosten bør dog ikke tillades.

Methionin

fremmer aflejringen af ​​fedt i muskler, er nødvendig for dannelsen af ​​nye organiske forbindelser cholin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niacin (vitamin B5) mv.
En mangel på methionin i kosten fører til et fald i niveauet af plasmaproteiner (albumin), forårsager anæmi (niveauet af hæmoglobin i blodet falder), mens en samtidig mangel på E-vitamin og selen bidrager til udviklingen af ​​muskelsvind. En utilstrækkelig mængde methionin i kosten forårsager hæmmet vækst af unge dyr, tab af appetit, nedsat produktivitet, øgede foderomkostninger, fedtlever, nedsat nyrefunktion, anæmi og afmagring.
Overskydende methionin forringer brugen af ​​nitrogen, forårsager degenerative forandringer i leveren, nyrerne, bugspytkirtlen og øger behovet for arginin og glycin. Med et stort overskud af methionin observeres en ubalance (balancen af ​​aminosyrer er forstyrret, hvilket er baseret på skarpe afvigelser fra det optimale forhold mellem essentielle aminosyrer i kosten), som er ledsaget af metaboliske forstyrrelser og hæmning af væksthastighed hos unge dyr.
Cystin er en svovlholdig aminosyre, udskiftelig med methionin, deltager i redoxprocesser, metabolismen af ​​proteiner, kulhydrater og galdesyrer, fremmer dannelsen af ​​stoffer, der neutraliserer tarmgifte, aktiverer insulin, sammen med tryptofan deltager cystin i syntesen i leveren af ​​galdesyrer nødvendige for absorption produkter af fordøjelse af fedt fra tarmene, der anvendes til syntese af glutathion. Cystin har evnen til at absorbere ultraviolette stråler. Ved mangel på cystin er der skrumpelever, forsinket fjer- og fjervækst hos unge fugle, skrøbelighed og tab (plukning) af fjer hos voksne fugle og nedsat resistens over for infektionssygdomme.

Tryptofan

bestemmer den fysiologiske aktivitet af enzymer i fordøjelseskanalen, oxidative enzymer i celler og en række hormoner, deltager i fornyelsen af ​​blodplasmaproteiner, bestemmer den normale funktion af det endokrine og hæmatopoietiske apparat, det reproduktive system, syntesen af ​​gammaglobuliner , hæmoglobin, nikotinsyre, øjenlilla osv. I tilfælde af mangel på tryptofans kost bremses væksten af ​​unge dyr, ægproduktionen hos æglæggende høns falder, omkostningerne til foder til produktion stiger, den endokrine og kønskirtelatrofi , der opstår blindhed, anæmi udvikler sig (antallet af røde blodlegemer og niveauet af hæmoglobin i blodet falder), kroppens modstand og immune egenskaber, befrugtning og udklækkelighed af æg falder . Hos grise, der fodres med en kost med lavt indhold af tryptofan, falder foderoptagelsen, en perverteret appetit opstår, børstehårene bliver grovere og afmagrede, og fedtlever bemærkes. En mangel på denne aminosyre fører også til sterilitet, øget excitabilitet, kramper, kataraktdannelse, negativ saldo nitrogen og tab af levende vægt. Tryptofan, der er en forløber (provitamin) af nikotinsyre, forhindrer udviklingen af ​​pellagra.

Aminosyrer, proteiner og peptider er eksempler på forbindelserne beskrevet nedenfor. Mange biologisk aktive molekyler indeholder flere kemisk forskellige funktionelle grupper, der kan interagere med hinanden og med hinandens funktionelle grupper.

Aminosyrer.

Aminosyrer- organiske bifunktionelle forbindelser, som omfatter en carboxylgruppe - UNS og aminogruppen er N.H. 2 .

Adskille α Og β - aminosyrer:

Findes oftest i naturen α -syrer. Proteiner indeholder 19 aminosyrer og en iminosyre ( C5H 9INGEN 2 ):

Den enkleste aminosyre- glycin. De resterende aminosyrer kan opdeles i følgende hovedgrupper:

1) homologer af glycin - alanin, valin, leucin, isoleucin.

At opnå aminosyrer.

Aminosyrers kemiske egenskaber.

Aminosyrer- det er amfotere forbindelser, fordi indeholder 2 modsatte funktionelle grupper - en aminogruppe og en hydroxylgruppe. Derfor reagerer de med både syrer og baser:

Syre-base transformation kan repræsenteres som:

Foredrag nr. 3

Emne: "Aminosyrer - struktur, klassificering, egenskaber, biologisk rolle"

Aminosyrer - nitrogenholdig organiske forbindelser, hvis molekyler indeholder en aminogruppe –NH2 og en carboxylgruppe –COOH

Den enkleste repræsentant er aminoethansyre H2N - CH2 - COOH

Klassificering af aminosyrer

Der er 3 hovedklassifikationer af aminosyrer:

Fysisk-kemiske – baseret på forskelle i aminosyrers fysisk-kemiske egenskaber

• 
  Hydrofobe aminosyrer (ikke-polære). Komponenterne i radikaler indeholder normalt kulbrintegrupper, hvor elektrondensiteten er jævnt fordelt, og der ikke er ladninger eller poler. De kan også indeholde elektronegative elementer, men de er alle i et kulbrintemiljø.
• 
  Hydrofile uladede (polære) aminosyrer . Radikalerne af sådanne aminosyrer indeholder polære grupper: -OH, -SH, -CONH2
• 
  Negativt ladede aminosyrer. Disse omfatter asparaginsyre og glutaminsyre. De har en ekstra COOH-gruppe i radikalet - i et neutralt miljø får de en negativ ladning.
• 
  Positivt ladede aminosyrer : arginin, lysin og histidin. De har en ekstra NH2-gruppe (eller en imidazolring, som histidin) i radikalet - i et neutralt miljø får de en positiv ladning.

Biologisk klassificering – hvis muligt, syntetiseret i den menneskelige krop

• 
  Uerstattelig aminosyrer, kaldes de også "essentielle". De kan ikke syntetiseres i den menneskelige krop og skal tilføres mad. Der er 8 af dem og 2 aminosyrer mere, der er klassificeret som delvist essentielle.

Uundværlig: methionin, threonin, lysin, leucin, isoleucin, valin, tryptofan, phenylalanin.

Delvis uerstattelig: arginin, histidin.

• 
  Udskiftelig(kan syntetiseres i den menneskelige krop). Der er 10 af dem: glutaminsyre, glutamin, prolin, alanin, asparaginsyre, asparagin, tyrosin, cystein, serin og glycin.

Kemisk klassificering - i overensstemmelse med den kemiske struktur af aminosyreradikalen (alifatisk, aromatisk).

Aminosyrer klassificeres efter deres strukturelle karakteristika.

1. Afhængig af relativ position amino- og carboxylgrupper opdeles aminosyrer i α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.

Behovet for aminosyrer falder: Til medfødte lidelser forbundet med absorption af aminosyrer. I dette tilfælde kan nogle proteinstoffer forårsage allergiske reaktioner i kroppen, herunder problemer i mave-tarmkanalen, kløe og kvalme.
Aminosyrefordøjelighed

Hurtigheden og fuldstændigheden af ​​absorptionen af ​​aminosyrer afhænger af typen af ​​produkter, der indeholder dem. Aminosyrerne i æggehvider, fedtfattig hytteost, magert kød og fisk optages godt af kroppen.

Aminosyrer optages også hurtigt med den rigtige kombination af produkter: mælk kombineres med boghvede grød og hvidt brød, alle slags melprodukter med kød og hytteost.
Fordelagtige egenskaber aminosyrer, deres virkning på kroppen

Hver aminosyre har sin egen effekt på kroppen. Så methionin er især vigtigt for at forbedre fedtstofskiftet i kroppen; det bruges som forebyggelse af åreforkalkning, skrumpelever og degeneration af fedtlever.

Til visse neuropsykiatriske sygdomme anvendes glutamin og aminosmørsyrer. Glutaminsyre bruges også i madlavning som et smagstilsætningsstof. Cystein er indiceret til øjensygdomme.

De tre vigtigste aminosyrer - tryptofan, lysin og methionin, er især nødvendige for vores krop. Tryptofan bruges til at fremskynde kroppens vækst og udvikling, og det opretholder også nitrogenbalancen i kroppen.

Lysin sikrer normal vækst af kroppen og deltager i bloddannelsesprocesserne.

De vigtigste kilder til lysin og methionin er hytteost, oksekød og nogle typer fisk (torsk, gedde, sild). Tryptofan findes i optimale mængder i indmad, kalvekød og spil.hjerteanfald.

Aminosyrer for sundhed, energi og skønhed

For med succes at opbygge muskelmasse i bodybuilding bruges ofte aminosyrekomplekser bestående af leucin, isoleucin og valin.

For at bevare energien under træningen bruger atleter methionin, glycin og arginin eller produkter, der indeholder dem, som kosttilskud.

For enhver person, der fører en aktiv sund livsstil, er der behov for specielle fødevarer, der indeholder en række essentielle aminosyrer for at opretholde en fremragende fysisk form, hurtigt genoprette styrke, forbrænde overskydende fedt eller opbygge muskelmasse.