กรดอะมิโนคือกรดคาร์บอกซิลิกที่มีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิล กรดอะมิโนธรรมชาติ ได้แก่ กรด 2-อะมิโนคาร์บอกซิลิก หรือกรด α-อะมิโน แม้ว่าจะมีกรดอะมิโน เช่น เบต้า-อะลานีน ทอรีน กรด γ-อะมิโนบิวทีริกก็ตาม สูตรทั่วไปของกรด α-อะมิโนมีลักษณะดังนี้:

กรด α-อะมิโนมีองค์ประกอบทดแทนที่แตกต่างกัน 4 ชนิดที่คาร์บอน 2 กล่าวคือ กรด α-อะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีอะตอมคาร์บอนไม่สมมาตร (ไครัล) และมีอยู่ในรูปของอีแนนทิโอเมอร์ 2 ตัว ได้แก่ กรด L- และ D-amino กรดอะมิโนธรรมชาติอยู่ในกลุ่ม L-series กรด D-amino พบได้ในแบคทีเรียและยาปฏิชีวนะเปปไทด์

กรดอะมิโนทั้งหมดในสารละลายที่เป็นน้ำสามารถมีอยู่ได้ในรูปของไบโพลาร์ไอออน และประจุทั้งหมดจะขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง ค่า pH ที่ประจุทั้งหมดเป็นศูนย์เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก ที่จุดไอโซอิเล็กทริก กรดอะมิโนจะมีสวิตเตอร์ไอออน กล่าวคือ หมู่เอมีนของมันถูกโปรตอน และหมู่คาร์บอกซิลของมันจะแยกตัวออกจากกัน ในบริเวณ pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนส่วนใหญ่เป็นสวิตเตอร์ไอออน:

กรดอะมิโนไม่ดูดซับแสงในบริเวณที่มองเห็นได้ของสเปกตรัม กรดอะมิโนอะโรมาติกดูดซับแสงในบริเวณ UV ของสเปกตรัม: ทริปโตเฟนและไทโรซีนที่ 280 นาโนเมตร ฟีนิลอะลานีนที่ 260 นาโนเมตร

กรดอะมิโนบางชนิดมีลักษณะเฉพาะ ปฏิกริยาเคมีมี ความสำคัญอย่างยิ่งสำหรับการปฏิบัติในห้องปฏิบัติการ: การทดสอบนินไฮดรินด้วยสีสำหรับหมู่แอลฟา-อะมิโน ลักษณะปฏิกิริยาของซัลไฮดริล ฟีนอลิกและกลุ่มอื่น ๆ ของอนุมูลกรดอะมิโน การเร่งและการก่อตัวของเบสชิฟฟ์ที่หมู่อะมิโน เอสเทอริฟิเคชันที่หมู่คาร์บอกซิล

บทบาททางชีวภาพของกรดอะมิโน:

เป็นองค์ประกอบโครงสร้างของเปปไทด์และโปรตีนที่เรียกว่ากรดอะมิโนโปรตีโอนิก โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิดซึ่งถูกเข้ารหัสด้วยรหัสพันธุกรรมและรวมอยู่ในโปรตีนระหว่างการแปล บางส่วนสามารถเป็นฟอสโฟรีเลต อะซิเลต หรือไฮดรอกซิเลตได้

อาจเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของสารประกอบธรรมชาติอื่น ๆ - โคเอ็นไซม์, กรดน้ำดี, ยาปฏิชีวนะ;

กำลังส่งสัญญาณโมเลกุล กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารสื่อประสาทหรือสารตั้งต้นของสารสื่อประสาท ฮอร์โมน และฮิสโตฮอร์โมน

เป็นสารที่สำคัญที่สุด เช่น กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารตั้งต้นของอัลคาลอยด์จากพืช หรือทำหน้าที่เป็นผู้ให้ไนโตรเจน หรือเป็นส่วนประกอบสำคัญของสารอาหาร

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนนั้นขึ้นอยู่กับโครงสร้างและขั้วของโซ่ด้านข้าง:

1. กรดอะมิโนอะลิฟาติก:

ไกลซีน, ไกล,จี,ไกล

อะลานีน, อลา, เอ, อลา

วาลีน, เพลา,วี,วาล*

ลิวซีน, เล่ย,แอล,ลิว*

ไอโซลิวซีน, ตะกอน,ฉัน อิล*

กรดอะมิโนเหล่านี้ไม่มีเฮเทอโรอะตอมหรือหมู่ไซคลิกในสายด้านข้างและมีลักษณะเฉพาะโดยมีขั้วต่ำอย่างเห็นได้ชัด

ซีสเตอีน, ถูกต้อง,ซิส

เมไทโอนีน, ยาบ้า,เอ็ม,เม็ท*

3. กรดอะมิโนอะโรมาติก:

ฟีนิลอะลานีน, เครื่องเป่าผม,เอฟ,เพ*

ไทโรซีน, สนามยิงปืน,ใช่,ไทร์

ทริปโตเฟน, สาม,ว,ทรพี*

ฮิสติดีน, จีเอส,เอช,ของเขา

กรดอะมิโนอะโรมาติกประกอบด้วยวงจรที่ทำให้มีความเสถียรด้วยเมโซเมอร์เรโซแนนซ์ ในกลุ่มนี้ มีเพียงฟีนิลอะลานีนของกรดอะมิโนเท่านั้นที่มีขั้วต่ำ ไทโรซีนและทริปโตเฟนมีลักษณะเป็นขั้วที่เห็นได้ชัดเจน และฮิสทิดีนยังมีขั้วสูงอีกด้วย ฮิสติดีนยังสามารถจัดเป็นกรดอะมิโนพื้นฐานได้

4. กรดอะมิโนที่เป็นกลาง:

ซีรีน, สีเทา,ส,เซอร์

ธรีโอนีน, ทรี,ต,ธ.*

แอสพาราจีน, เหมือนกัน,เอ็น,อศ

กลูตามีน, เกล็น,คิว,กลน

กรดอะมิโนที่เป็นกลางประกอบด้วยหมู่ไฮดรอกซิลหรือคาร์บอกซาไมด์ แม้ว่ากลุ่มเอไมด์จะไม่มีประจุ แต่โมเลกุลของแอสพาราจีนและกลูตามีนก็มีขั้วสูง

5. กรดอะมิโนที่เป็นกรด:

กรดแอสปาร์ติก (แอสปาร์เตต) งูเห่า,ดี,แอสพี

กรดกลูตามิก (กลูตาเมต) กาว,อี, กลู

หมู่คาร์บอกซิลของสายด้านข้างของกรดอะมิโนที่เป็นกรดจะถูกแตกตัวเป็นไอออนอย่างสมบูรณ์ตลอดช่วงค่า pH ทางสรีรวิทยาทั้งหมด

6. กรดอะมิโนจำเป็น:

ไลซีน, ล จาก,เค,ลิส*

อาร์จินีน, หาเรื่อง,ร,หาเรื่อง

สายด้านข้างของกรดอะมิโนหลักจะถูกโปรตอนอย่างสมบูรณ์ในบริเวณ pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนที่มีขั้วสูงและเป็นพื้นฐานสูงคืออาร์จินีนซึ่งมีหมู่กัวนิดีน

7. กรดอิมิโน:

โพรลีน, เกี่ยวกับ,พี,โปร

สายโซ่ด้านข้างของโพรลีนประกอบด้วยวงแหวนห้าสมาชิกที่ประกอบด้วยอะตอม α-คาร์บอน และหมู่ α-อะมิโน ดังนั้น หากพูดอย่างเคร่งครัด โพรลีนไม่ใช่กรดอะมิโน แต่เป็นกรดอิมิโน อะตอมไนโตรเจนในวงแหวนเป็นเบสอ่อนและไม่ถูกโปรตอนที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา เนื่องจากโครงสร้างแบบวงกลม โพรลีนทำให้เกิดการโค้งงอในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งมีความสำคัญมากต่อโครงสร้างของคอลลาเจน

กรดอะมิโนบางชนิดที่ระบุไว้ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์และต้องได้รับพร้อมกับอาหาร กรดอะมิโนที่จำเป็นเหล่านี้จะมีเครื่องหมายดอกจันกำกับไว้

ตามที่กล่าวไว้ข้างต้น กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของโมเลกุลออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีคุณค่าหลายชนิด

เอมีนชีวภาพสองชนิด ได้แก่ β-อะลานีนและซิสเทเอมีน เป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์เอ (โคเอ็นไซม์เป็นอนุพันธ์ของวิตามินที่ละลายน้ำได้ซึ่งเป็นศูนย์กลางของเอนไซม์เชิงซ้อน) β-อะลานีนเกิดขึ้นจากดีคาร์บอกซิเลชันของกรดแอสปาร์ติก และซิสเทเอมีนโดยดีคาร์บอกซิเลชันของซิสเทอีน:

β-อะลานีน
ซีสเตเอมีน

กรดกลูตามิกที่ตกค้างเป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์อีกชนิดหนึ่ง - กรดเตตระไฮโดรโฟลิกซึ่งเป็นอนุพันธ์ของวิตามินบี

โมเลกุลที่มีคุณค่าทางชีวภาพอื่นๆ คือคอนจูเกตของกรดน้ำดีกับกรดอะมิโนไกลซีน คอนจูเกตเหล่านี้เป็นกรดที่แรงกว่าเบส ก่อตัวในตับ และมีอยู่ในน้ำดีในรูปของเกลือ

กรดไกลโคโคลิก

กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของยาปฏิชีวนะบางชนิด ซึ่งเป็นสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่สังเคราะห์โดยจุลินทรีย์และยับยั้งการแพร่กระจายของแบคทีเรีย ไวรัส และเซลล์ ที่รู้จักกันดีที่สุดคือเพนิซิลลินและเซฟาโลสปอรินซึ่งประกอบขึ้นเป็นกลุ่มของยาปฏิชีวนะβ-แลคตัมและผลิตโดยเชื้อราในสกุล เพนิซิลเลียม. พวกมันมีเอกลักษณ์เฉพาะด้วยการปรากฏตัวในโครงสร้างของวงแหวนβ-lactam ที่ทำปฏิกิริยาด้วยความช่วยเหลือซึ่งพวกมันยับยั้งการสังเคราะห์ผนังเซลล์ของจุลินทรีย์แกรมลบ

สูตรทั่วไปของเพนิซิลิน

จากกรดอะมิโนเอมีนชีวภาพได้มาจากดีคาร์บอกซิเลชัน - สารสื่อประสาทฮอร์โมนและฮิสโตฮอร์โมน

กรดอะมิโนไกลซีนและกลูตาเมตเป็นสารสื่อประสาทในระบบประสาทส่วนกลาง

โดปามีน (สารสื่อประสาท) นอร์เอพิเนฟริน (สารสื่อประสาท)

อะดรีนาลีน (ฮอร์โมน) ฮิสตามีน (ตัวส่งสัญญาณและฮิสโตฮอร์โมน)

เซโรโทนิน (สารสื่อประสาทและฮิสโตฮอร์โมน) GABA (สารสื่อประสาท)

ไทรอกซีน (ฮอร์โมน)

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนทริปโตเฟนคือกรดอินโดไลอะซิติกที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติที่มีชื่อเสียงที่สุด ออกซินเป็นสารควบคุมการเจริญเติบโตของพืช พวกมันกระตุ้นการสร้างความแตกต่างของเนื้อเยื่อที่กำลังเติบโต การเจริญเติบโตของแคมเบียม ราก เร่งการเจริญเติบโตของผลไม้ และการหลุดร่วงของใบเก่า คู่อริของพวกมันคือกรดแอบไซซิก

กรดอินโดไลอะซิติก

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนก็เป็นอัลคาลอยด์ซึ่งเป็นสารประกอบที่มีไนโตรเจนตามธรรมชาติซึ่งมีลักษณะพื้นฐานซึ่งเกิดขึ้นในพืช สารประกอบเหล่านี้เป็นสารประกอบทางสรีรวิทยาที่มีฤทธิ์อย่างมากซึ่งใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ ตัวอย่างของอัลคาลอยด์ ได้แก่ ปาปาเวอรีนที่เป็นอนุพันธ์ของฟีนิลอะลานีน, อัลคาลอยด์ไอโซควิโนลีนของดอกป๊อปปี้ซอมนิเฟอรัส (ยาต้านอาการกระสับกระส่าย) และไฟโซสติกมีนที่เป็นอนุพันธ์ของทริปโตเฟน, อัลคาลอยด์อินโดลจากถั่วคาลาบาร์ (ยาต้านโคลิเนสเตอเรส):

ปาปาเวอรีน ไฟโซสติกมีน

กรดอะมิโนเป็นวัตถุเทคโนโลยีชีวภาพที่ได้รับความนิยมอย่างมาก มีหลายทางเลือกสำหรับการสังเคราะห์ทางเคมีของกรดอะมิโน แต่ผลลัพธ์ที่ได้คือเรสเมตของกรดอะมิโน ตั้งแต่ อุตสาหกรรมอาหารและมีเพียง L-isomers ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่เหมาะสำหรับการแพทย์ ของผสม racemic จะต้องแยกออกเป็น enantiomers ซึ่งก่อให้เกิดปัญหาร้ายแรง ดังนั้นวิธีการทางเทคโนโลยีชีวภาพจึงเป็นที่นิยมมากขึ้น: การสังเคราะห์เอนไซม์โดยใช้เอนไซม์ตรึงและการสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยาโดยใช้เซลล์จุลินทรีย์ทั้งหมด ในทั้งสองกรณีสุดท้าย จะได้ L-isomers บริสุทธิ์

กรดอะมิโนถูกใช้เป็นวัตถุเจือปนอาหารและส่วนประกอบของอาหารสัตว์ กรดกลูตามิกช่วยเพิ่มรสชาติของเนื้อสัตว์ วาลีนและลิวซีนช่วยเพิ่มรสชาติของขนมอบ ไกลซีนและซิสเทอีนใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระในการบรรจุกระป๋อง ดี-ทริปโตเฟนสามารถทดแทนน้ำตาลได้ เนื่องจากมีความหวานมากกว่าหลายเท่า ไลซีนถูกเติมเข้าไปในอาหารสัตว์ในฟาร์ม เนื่องจากโปรตีนจากพืชส่วนใหญ่มีไลซีนกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณเล็กน้อย

กรดอะมิโนมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ เหล่านี้คือกรดอะมิโนเช่นเมไทโอนีน, ฮิสทิดีน, กลูตามิกและกรดแอสปาร์ติก, ไกลซีน, ซีสเตอีน, วาลีน

ในทศวรรษที่ผ่านมา เริ่มมีการเติมกรดอะมิโนลงในผลิตภัณฑ์เครื่องสำอางสำหรับดูแลผิวและเส้นผม

กรดอะมิโนดัดแปลงทางเคมียังใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมเป็นสารลดแรงตึงผิวในการสังเคราะห์โพลีเมอร์ ในการผลิตผงซักฟอก อิมัลซิไฟเออร์ และสารเติมแต่งเชื้อเพลิง

โปรตีน

โปรตีนเป็นสารโมเลกุลสูงซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

เป็นโปรตีนที่เป็นผลมาจากข้อมูลทางพันธุกรรมที่ถ่ายทอดจากรุ่นสู่รุ่นและดำเนินกระบวนการชีวิตทั้งหมดในเซลล์

หน้าที่ของโปรตีน:

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา โปรตีนกลุ่มที่มีจำนวนมากที่สุดประกอบด้วยเอนไซม์ - โปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาซึ่งเร่งปฏิกิริยาเคมี ตัวอย่างของเอนไซม์ ได้แก่ เพปซิน, แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส, กลูตามีนซินเทเตส

ฟังก์ชั่นการขึ้นรูปโครงสร้าง โปรตีนโครงสร้างมีหน้าที่รักษารูปร่างและความเสถียรของเซลล์และเนื้อเยื่อ ซึ่งรวมถึงเคราติน คอลลาเจน ไฟโบรอิน

ฟังก์ชั่นการขนส่ง โปรตีนขนส่งนำโมเลกุลหรือไอออนจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่งหรือข้ามเยื่อหุ้มภายในเซลล์ ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบิน ซีรั่มอัลบูมิน ช่องไอออน

ฟังก์ชั่นการป้องกัน โปรตีนของระบบสภาวะสมดุลช่วยปกป้องร่างกายจากเชื้อโรค ข้อมูลต่างประเทศ การสูญเสียเลือด - อิมมูโนโกลบูลิน ไฟบริโนเจน ทรอมบิน

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล โปรตีนทำหน้าที่ของสารส่งสัญญาณ - ฮอร์โมนบางชนิด ฮิสโตฮอร์โมน และสารสื่อประสาท เป็นตัวรับในการส่งสัญญาณของสารในโครงสร้างใดๆ และรับประกันการส่งสัญญาณต่อไปในสายโซ่สัญญาณทางชีวเคมีของเซลล์ ตัวอย่าง ได้แก่ ฮอร์โมนการเจริญเติบโต somatotropin ฮอร์โมนอินซูลิน ตัวรับ H- และ M-cholinergic

ฟังก์ชั่นมอเตอร์ ด้วยความช่วยเหลือของโปรตีนกระบวนการหดตัวและการเคลื่อนไหวทางชีวภาพอื่น ๆ จะดำเนินการ ตัวอย่าง ได้แก่ ทูบูลิน แอกติน และไมโอซิน

ฟังก์ชั่นสำรอง พืชมีโปรตีนสะสมที่มีคุณค่า สารอาหาร,ในสิ่งมีชีวิตของสัตว์ โปรตีนของกล้ามเนื้อทำหน้าที่เป็นสารอาหารสำรองที่จะระดมเมื่อจำเป็นจริงๆ

โปรตีนมีลักษณะเฉพาะคือการมีโครงสร้างหลายระดับ

โครงสร้างหลักโปรตีนคือลำดับของกรดอะมิโนที่ตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ พันธะเปปไทด์คือพันธะคาร์บอกซาไมด์ระหว่างกลุ่ม α-carboxyl ของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับกลุ่ม α-amino ของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง

อะลานีลฟีนิลอะลานิลซีสเติลโพรลีน

พันธะเปปไทด์มีคุณสมบัติหลายประการ:

ก) มีความเสถียรอย่างสะท้อนดังนั้นจึงอยู่ในระนาบเดียวกัน - ระนาบ การหมุนรอบพันธะ C-N ต้องใช้พลังงานมากและทำได้ยาก

b) พันธะ -CO-NH- มีลักษณะพิเศษซึ่งมีขนาดเล็กกว่าพันธะปกติ แต่มีขนาดใหญ่กว่าพันธะคู่นั่นคือมี keto-enol tautomerism:

c) มีองค์ประกอบแทนที่ที่เกี่ยวข้องกับพันธะเปปไทด์ ความมึนงง-ตำแหน่ง;

d) กระดูกสันหลังของเปปไทด์นั้นล้อมรอบด้วยโซ่ด้านข้างที่มีลักษณะหลากหลายซึ่งมีปฏิกิริยากับโมเลกุลของตัวทำละลายที่อยู่รอบ ๆ คาร์บอกซิลอิสระและกลุ่มอะมิโนจะถูกแตกตัวเป็นไอออนสร้างศูนย์กลางประจุบวกและประจุลบของโมเลกุลโปรตีน ขึ้นอยู่กับอัตราส่วน โมเลกุลโปรตีนจะได้รับประจุบวกหรือลบทั้งหมด และยังมีลักษณะเฉพาะด้วยค่า pH ของสภาพแวดล้อมหนึ่งหรือค่าอื่นเมื่อถึงจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีน อนุมูลจะสร้างสะพานเชื่อมเกลือ อีเทอร์ และไดซัลไฟด์ภายในโมเลกุลโปรตีน และยังเป็นตัวกำหนดช่วงของลักษณะปฏิกิริยาของโปรตีนด้วย

ในปัจจุบัน เป็นที่ตกลงกันว่าโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโน 100 ตัวหรือมากกว่านั้นถือเป็นโปรตีน โพลีเปปไทด์คือโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโน 50-100 ตัว และเพปไทด์โมเลกุลต่ำคือโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโนน้อยกว่า 50 ตัว

เปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำบางชนิดมีบทบาททางชีววิทยาที่เป็นอิสระ ตัวอย่างของเปปไทด์บางส่วนเหล่านี้:

กลูตาไธโอน - γ-gluc-cis-gly - เป็นหนึ่งในเปปไทด์ในเซลล์ที่แพร่หลายมากที่สุด มีส่วนร่วมในกระบวนการรีดอกซ์ในเซลล์และการถ่ายโอนกรดอะมิโนผ่านเยื่อหุ้มชีวภาพ

Carnosine - β-ala-gis - เปปไทด์ที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อของสัตว์ช่วยขจัดผลิตภัณฑ์สลายไขมันเปอร์ออกไซด์เร่งการสลายคาร์โบไฮเดรตในกล้ามเนื้อและเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญพลังงานในกล้ามเนื้อในรูปของฟอสเฟต

วาโซเพรสซินเป็นฮอร์โมนของกลีบหลังของต่อมใต้สมองซึ่งเกี่ยวข้องกับการควบคุมการเผาผลาญน้ำในร่างกาย:

Phalloidin เป็นโพลีเปปไทด์ที่เป็นพิษของแมลงวันเห็ดในระดับความเข้มข้นเล็กน้อยทำให้ร่างกายเสียชีวิตเนื่องจากการปลดปล่อยเอนไซม์และโพแทสเซียมไอออนออกจากเซลล์:

Gramicidin เป็นยาปฏิชีวนะที่ออกฤทธิ์กับแบคทีเรียแกรมบวกหลายชนิด เปลี่ยนการซึมผ่านของเยื่อหุ้มชีวภาพเป็นสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ และทำให้เซลล์ตาย:

ยาบ้า-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - เปปไทด์สังเคราะห์ในเซลล์ประสาทและลดความเจ็บปวด

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเป็นโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เกิดขึ้นอันเป็นผลมาจากปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มการทำงานของเปปไทด์แบ็คโบน

สายโซ่เปปไทด์ประกอบด้วยกลุ่มพันธะเปปไทด์ของ CO และ NH หลายกลุ่ม ซึ่งแต่ละกลุ่มอาจมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนได้ มีโครงสร้างหลักสองประเภทที่ทำให้สิ่งนี้เกิดขึ้นได้: α-helix ซึ่งสายโซ่ขดเหมือนสายโทรศัพท์ และโครงสร้าง β แบบพับ ซึ่งส่วนที่ยาวของสายโซ่ตั้งแต่หนึ่งเส้นขึ้นไปวางเรียงกัน ด้านข้าง. โครงสร้างทั้งสองนี้มีความเสถียรมาก

α-helix ​​มีลักษณะเฉพาะด้วยการอัดแน่นของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่บิดเบี้ยว ในแต่ละรอบของเกลียวทางขวาจะมีกรดอะมิโนตกค้าง 3.6 ตัว ซึ่งอนุมูลจะพุ่งออกไปด้านนอกและถอยหลังเล็กน้อยเสมอนั่นคือเพื่อ จุดเริ่มต้นของสายโซ่โพลีเปปไทด์

ลักษณะสำคัญของ α-helix:

α-helix นั้นเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมไฮโดรเจนที่ไนโตรเจนของกลุ่มเปปไทด์และออกซิเจนคาร์บอนิลของสารตกค้างที่อยู่ในตำแหน่งสี่ตำแหน่งตามแนวโซ่

กลุ่มเปปไทด์ทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน ซึ่งรับประกันความเสถียรสูงสุดของ α-helix

อะตอมไนโตรเจนและออกซิเจนทั้งหมดของกลุ่มเปปไทด์มีส่วนเกี่ยวข้องในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน ซึ่งช่วยลดความสามารถในการชอบน้ำของ α ได้อย่างมาก -บริเวณเกลียวและเพิ่มความสามารถในการไม่ชอบน้ำ

α-helix เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและเป็นโครงสร้างที่เสถียรที่สุดของสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งสอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำ

ในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของกรด L-amino เกลียวทางขวาซึ่งมักพบในโปรตีนจะมีความเสถียรมากกว่าเกลียวทางซ้ายมาก

ความเป็นไปได้ของการเกิด α-helix นั้นถูกกำหนดโดยโครงสร้างหลักของโปรตีน กรดอะมิโนบางชนิดป้องกันไม่ให้เปปไทด์กระดูกสันหลังบิดตัว ตัวอย่างเช่น กลูตาเมตและแอสพาเทตที่อยู่ติดกันของกลุ่มคาร์บอกซิลจะผลักกันซึ่งกันและกัน ซึ่งป้องกันการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนใน α-helix ด้วยเหตุผลเดียวกัน การทำให้เป็นเกลียวของโซ่ทำได้ยากในสถานที่ซึ่งมีไลซีนและอาร์จินีนที่มีประจุบวกอยู่ใกล้กัน อย่างไรก็ตาม โพรลีนมีบทบาทที่ใหญ่ที่สุดในการหยุดชะงักของ α-helix ประการแรก ในโพรลีน อะตอมไนโตรเจนเป็นส่วนหนึ่งของวงแหวนแข็ง ซึ่งป้องกันการหมุนรอบพันธะ N-C และประการที่สอง โพรลีนไม่ก่อให้เกิดพันธะไฮโดรเจนเนื่องจากไม่มีไฮโดรเจนที่อะตอมไนโตรเจน

β-sheet เป็นโครงสร้างชั้นที่เกิดจากพันธะไฮโดรเจนระหว่างชิ้นส่วนเปปไทด์ที่จัดเรียงเป็นเส้นตรง โซ่ทั้งสองสามารถเป็นอิสระหรืออยู่ในโมเลกุลโพลีเปปไทด์เดียวกัน หากโซ่อยู่ในทิศทางเดียวกัน โครงสร้าง β ดังกล่าวจะเรียกว่าขนาน ในกรณีของทิศทางตรงกันข้ามของสายโซ่ กล่าวคือ เมื่อปลาย N ของสายโซ่หนึ่งเกิดขึ้นพร้อมกับปลาย C ของสายโซ่อีกสายหนึ่ง โครงสร้าง β เรียกว่าเส้นขนาน แผ่น β ขนานกันที่มีสะพานไฮโดรเจนเกือบเป็นเส้นตรงจะดีกว่าถ้าใช้อย่างแข็งขัน

β-แผ่นขนาน β-แผ่นขนาน

ต่างจาก α-helix ซึ่งอิ่มตัวด้วยพันธะไฮโดรเจน แต่ละส่วนของสายโซ่ β-sheet นั้นเปิดกว้างสำหรับการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนเพิ่มเติม อนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนนั้นวางตัวเกือบตั้งฉากกับระนาบของแผ่นสลับกันขึ้นและลง

ในบริเวณที่สายโซ่เปปไทด์โค้งงอค่อนข้างมาก มักจะมี β-loop นี่เป็นชิ้นส่วนสั้นๆ โดยที่เรซิดิวของกรดอะมิโน 4 ตัวจะงอ 180° และถูกทำให้เสถียรโดยสะพานไฮโดรเจนหนึ่งอันระหว่างเรซิดิวตัวแรกและตัวที่สี่ อนุมูลของกรดอะมิโนขนาดใหญ่รบกวนการก่อตัวของ β-loop ดังนั้นจึงมักรวมกรดอะมิโนที่เล็กที่สุดอย่างไกลซีนไว้ด้วย

โครงสร้างโปรตีนเหนือระดับรอง– นี่เป็นลำดับเฉพาะของการสลับโครงสร้างทุติยภูมิ โดเมนเข้าใจว่าเป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุลโปรตีนที่แยกจากกันซึ่งมีอิสระทางโครงสร้างและการทำงานในระดับหนึ่ง ขณะนี้โดเมนถือเป็นองค์ประกอบพื้นฐานของโครงสร้างโมเลกุลโปรตีน และความสัมพันธ์และธรรมชาติของการจัดเรียงของ α-helices และ β-sheet ช่วยให้เข้าใจวิวัฒนาการของโมเลกุลโปรตีนและความสัมพันธ์สายวิวัฒนาการได้มากกว่าการเปรียบเทียบโครงสร้างปฐมภูมิ ภารกิจหลักของวิวัฒนาการคือการออกแบบโปรตีนใหม่ๆ มากขึ้นเรื่อยๆ มีโอกาสน้อยมากที่จะสังเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนโดยไม่ตั้งใจซึ่งจะเป็นไปตามเงื่อนไขของบรรจุภัณฑ์และรับรองว่างานตามหน้าที่จะบรรลุผลสำเร็จ ดังนั้นจึงเป็นเรื่องปกติที่จะพบโปรตีนที่มีหน้าที่แตกต่างกัน แต่มีโครงสร้างคล้ายกันมากจนดูเหมือนว่ามีบรรพบุรุษร่วมกันหรือวิวัฒนาการมาจากกันและกัน ดูเหมือนว่าวิวัฒนาการเมื่อต้องเผชิญกับความจำเป็นในการแก้ปัญหาบางอย่าง เลือกที่จะไม่ออกแบบโปรตีนเพื่อจุดประสงค์นี้ตั้งแต่ต้น แต่เลือกที่จะปรับโครงสร้างที่เป็นที่ยอมรับอยู่แล้วเพื่อจุดประสงค์นี้ โดยปรับให้เข้ากับวัตถุประสงค์ใหม่

ตัวอย่างบางส่วนของโครงสร้างเหนือระดับมัธยมศึกษาซ้ำบ่อยครั้ง:

αα’ – โปรตีนที่มีเพียง α-helices (ไมโอโกลบิน, เฮโมโกลบิน)

ββ' - โปรตีนที่มีเพียงโครงสร้าง β (อิมมูโนโกลบูลิน, ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตส)

βαβ’ – โครงสร้าง β-barrel แต่ละชั้น β จะอยู่ภายในกระบอกและเชื่อมต่อกับ α-helix ที่อยู่บนพื้นผิวของโมเลกุล (triose phosphoisomerase, แลคเตทดีไฮโดรจีเนส)

“ซิงค์ฟิงเกอร์” - ชิ้นส่วนโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ตัว อะตอมของสังกะสีเชื่อมโยงกับซีสเตอีน 2 ตัวและฮิสทิดีน 2 ตัว ทำให้เกิดเป็น “นิ้ว” ของกรดอะมิโนประมาณ 12 ตัว ซึ่งสามารถจับตัวกัน ไปยังขอบเขตการควบคุมของโมเลกุล DNA

“ลิวซีนซิป” - โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากันมีส่วนα-helical ที่มีลิวซีนตกค้างอย่างน้อย 4 ตัว โดยแยกกรดอะมิโน 6 ตัว กล่าวคือ พวกมันอยู่บนพื้นผิวทุก ๆ วินาทีและสามารถสร้างพันธะที่ไม่ชอบน้ำกับลิวซีนที่ตกค้างจากอีกตัวหนึ่ง โปรตีน ตัวอย่างเช่น ด้วยความช่วยเหลือของลิวซีน ซิปเปอร์ โมเลกุลของโปรตีนฮิสโตนที่เป็นเบสอย่างยิ่งสามารถถูกทำให้ซับซ้อนได้ โดยเอาชนะประจุบวกได้

โครงสร้างตติยภูมิโปรตีน- นี่คือการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนซึ่งมีความเสถียรโดยพันธะระหว่างอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโน

ประเภทของพันธะที่ทำให้โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนมีความเสถียร:

ไฮโดรเจนซัลไฟด์ที่ไม่ชอบน้ำไฟฟ้าสถิต

การสื่อสารแบบโต้ตอบ การสื่อสารแบบโต้ตอบ

ขึ้นอยู่กับการพับของโครงสร้างตติยภูมิ โปรตีนสามารถแบ่งได้เป็นสองประเภทหลัก - ไฟบริลลาร์และทรงกลม

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลที่มีลักษณะคล้ายเกลียวยาวซึ่งไม่ละลายในน้ำ โดยมีสายโซ่โพลีเปปไทด์ทอดยาวไปตามแกนเดียว เหล่านี้ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างและหดตัว ตัวอย่างของโปรตีนไฟบริลลาร์ที่พบมากที่สุด:

α-เคราติน สังเคราะห์โดยเซลล์ผิวหนังชั้นนอก สิ่งเหล่านี้เป็นสาเหตุของน้ำหนักแห้งเกือบทั้งหมดของผม ขน ขนนก เขา เล็บ กรงเล็บ ปากกาขนนก เกล็ด กีบ และกระดองเต่า รวมถึงส่วนสำคัญของน้ำหนักของผิวหนังชั้นนอกด้วย นี่คือโปรตีนทั้งตระกูลซึ่งมีองค์ประกอบของกรดอะมิโนคล้ายกันมีซิสเตอีนตกค้างจำนวนมากและมีการจัดเรียงโซ่โพลีเปปไทด์เชิงพื้นที่เหมือนกัน ในเซลล์ขน สายโพลีเปปไทด์ของเคราตินจะถูกจัดเรียงเป็นเส้นใยในขั้นแรก จากนั้นโครงสร้างจะก่อตัวเป็นเชือกหรือสายเคเบิลที่บิดเกลียว และเติมเต็มพื้นที่ทั้งหมดของเซลล์ในที่สุด เซลล์ขนจะแบนและตายในที่สุด และผนังเซลล์จะก่อตัวเป็นฝักแบบท่อที่เรียกว่าหนังกำพร้าที่อยู่รอบๆ ผมแต่ละเส้น ใน α-keratin สายโซ่โพลีเปปไทด์มีรูปร่างของ α-helix ซึ่งบิดเป็นเกลียวรอบกันเป็นสายเคเบิลแบบ 3 แกน โดยมีการก่อตัวของพันธะข้ามไดซัลไฟด์ สารตกค้างที่ปลาย N จะอยู่ด้านเดียว (ขนาน) เคราตินจะไม่ละลายในน้ำเนื่องจากมีกรดอะมิโนมากกว่าในองค์ประกอบที่มีอนุมูลอิสระที่ไม่มีขั้วซึ่งอยู่ในสถานะที่เป็นน้ำ ในระหว่างการดัดผม กระบวนการต่อไปนี้เกิดขึ้น: ขั้นแรก สะพานไดซัลไฟด์จะถูกทำลายโดยรีดิวซ์ด้วยไทออล จากนั้นเมื่อผมได้รูปทรงที่ต้องการ ผมจะถูกทำให้แห้งด้วยความร้อน ในขณะที่สะพานไดซัลไฟด์ใหม่จะเกิดขึ้นเนื่องจากออกซิเดชันกับออกซิเจนในบรรยากาศ ซึ่งคงรูปทรงของทรงผมไว้

β-เคราติน ซึ่งรวมถึงใยไหมและใยแมงมุมไฟโบรอิน เป็นชั้นจีบ β ตรงข้ามกัน โดยมีความเด่นของไกลซีน อะลานีน และซีรีนในองค์ประกอบ

คอลลาเจน. โปรตีนที่พบมากที่สุดในสัตว์ชั้นสูงและเป็นโปรตีนไฟบริลลาร์หลักของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน คอลลาเจนถูกสังเคราะห์ในไฟโบรบลาสต์และ chondrocytes ซึ่งเป็นเซลล์เนื้อเยื่อเกี่ยวพันเฉพาะซึ่งจะถูกขับออกมา เส้นใยคอลลาเจนพบได้ในผิวหนัง เส้นเอ็น กระดูกอ่อน และกระดูก พวกมันไม่ยืดออก แข็งแรงกว่าลวดเหล็ก และคอลลาเจนไฟบริลมีลักษณะเป็นเส้นขวาง เมื่อต้มในน้ำ คอลลาเจนที่เป็นเส้นใยที่ไม่ละลายน้ำและย่อยไม่ได้จะถูกแปลงเป็นเจลาตินโดยการไฮโดรไลซิสของพันธะโควาเลนต์บางส่วน คอลลาเจนประกอบด้วยไกลซีน 35% อะลานีน 11% โพรลีน 21% และ 4-ไฮดรอกซีโพรลีน (กรดอะมิโนเฉพาะของคอลลาเจนและอีลาสติน) องค์ประกอบนี้กำหนดคุณค่าทางโภชนาการที่ค่อนข้างต่ำของเจลาตินในฐานะโปรตีนในอาหาร คอลลาเจน ไฟบริลประกอบด้วยหน่วยย่อยของโพลีเปปไทด์ที่ทำซ้ำเรียกว่าโทรโปคอลลาเจน หน่วยย่อยเหล่านี้จัดเรียงตามไฟบริลในรูปแบบของมัดคู่ขนานในลักษณะหัวจรดท้าย การกระจัดของศีรษะทำให้เกิดเส้นขวางตามลักษณะเฉพาะ หากจำเป็น ช่องว่างในโครงสร้างนี้สามารถทำหน้าที่เป็นจุดสะสมของผลึกไฮดรอกซีอะพาไทต์ Ca 5 (OH)(PO 4) 3 ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการสร้างแร่กระดูก

หน่วยย่อยของโทรโปคอลลาเจนประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สามสายที่ขดแน่นเป็นเชือกสามเส้น แตกต่างจาก α- และ β-keratins ในคอลลาเจนบางชนิด ทั้งสามสายมีลำดับกรดอะมิโนเหมือนกัน ในขณะที่สายอื่นๆ มีเพียงสองสายที่เหมือนกัน และสายที่สามต่างกัน สายโพลีเปปไทด์ของโทรโปคอลลาเจนก่อตัวเป็นเกลียวทางซ้าย โดยมีกรดอะมิโนตกค้างเพียงสามตัวต่อเทิร์นเนื่องจากการโค้งงอของสายโซ่ที่เกิดจากโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีน สายโซ่ทั้งสามเชื่อมต่อถึงกัน นอกเหนือจากพันธะไฮโดรเจนแล้ว โดยพันธะโควาเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่างไลซีนเรซิดิวสองตัวที่อยู่ในสายโซ่ที่อยู่ติดกัน:

เมื่อเราอายุมากขึ้น ทุกสิ่งทุกอย่างจะก่อตัวขึ้นในและระหว่างหน่วยย่อยโทรโปคอลลาเจน จำนวนที่มากขึ้นการเชื่อมโยงข้ามซึ่งทำให้คอลลาเจนไฟบริลแข็งและเปราะมากขึ้น และทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางกลของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็น ทำให้กระดูกเปราะมากขึ้น และลดความโปร่งใสของกระจกตา

อีลาสติน มีอยู่ในเนื้อเยื่อยืดหยุ่นสีเหลืองของเอ็นและชั้นยืดหยุ่นของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในผนังหลอดเลือดแดงใหญ่ หน่วยย่อยหลักของอีลาสติน ไฟบริลคือ โทรโปอีลาสติน อีลาสตินอุดมไปด้วยไกลซีนและอะลานีน มีไลซีนจำนวนมากและมีโพรลีนน้อย ส่วนที่เป็นเกลียวของอีลาสตินจะยืดออกเมื่อมีการดึงแรงดึง แต่จะกลับคืนสู่ความยาวเดิมเมื่อถอดภาระออก ไลซีนที่ตกค้างจากสายโซ่ทั้ง 4 สายจะก่อให้เกิดพันธะโควาเลนต์ซึ่งกันและกัน และปล่อยให้อีลาสตินยืดตัวได้ในทุกทิศทาง

โปรตีนทรงกลมคือโปรตีนที่มีสายโซ่โพลีเปปไทด์พับเป็นทรงกลมขนาดกะทัดรัดและสามารถทำหน้าที่ได้หลากหลาย

วิธีที่สะดวกที่สุดในการพิจารณาโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนทรงกลมโดยใช้ตัวอย่างของไมโอโกลบิน ไมโอโกลบินเป็นโปรตีนที่จับกับออกซิเจนขนาดค่อนข้างเล็กที่พบในเซลล์กล้ามเนื้อ มันกักเก็บออกซิเจนที่ถูกผูกไว้และส่งเสริมการถ่ายโอนไปยังไมโตคอนเดรีย โมเลกุลของไมโอโกลบินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายและฮีโมกรุ๊ปหนึ่งสาย (ฮีม) ซึ่งเป็นคอมเพล็กซ์ของโปรโตพอร์ไฟรินที่มีธาตุเหล็ก คุณสมบัติหลักของไมโอโกลบิน:

ก) โมเลกุลไมโอโกลบินมีขนาดกะทัดรัดจนมีเพียง 4 โมเลกุลของน้ำเท่านั้นที่สามารถใส่เข้าไปได้

b) กรดอะมิโนโพลาร์ที่ตกค้างทั้งหมด ยกเว้นสองตัวนั้นอยู่ที่พื้นผิวด้านนอกของโมเลกุล และทั้งหมดอยู่ในสถานะไฮเดรต

c) สารตกค้างของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำส่วนใหญ่อยู่ภายในโมเลกุลไมโอโกลบิน ดังนั้นจึงได้รับการปกป้องจากการสัมผัสกับน้ำ

d) สารตกค้างของโพรลีนทั้งสี่ตัวในโมเลกุลไมโอโกลบินอยู่ที่ตำแหน่งโค้งงอของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ส่วนซีรีน ธรีโอนีน และแอสพาราจีนจะอยู่ที่ตำแหน่งโค้งงออื่น เนื่องจากกรดอะมิโนดังกล่าวป้องกันการก่อตัวของ α-helix หากพวกมัน ตั้งอยู่ติดกัน

e) กลุ่มฮีมแบนอยู่ในโพรง (กระเป๋า) ใกล้กับพื้นผิวของโมเลกุล อะตอมของเหล็กมีพันธะประสานงานสองอันที่ตั้งฉากกับระนาบฮีม โดยหนึ่งในนั้นเชื่อมต่อกับเรซิดิวฮิสทิดีน 93 และอีกอันทำหน้าที่จับ โมเลกุลออกซิเจน

เริ่มต้นจากโครงสร้างระดับตติยภูมิ โปรตีนจะมีความสามารถในการทำหน้าที่ทางชีวภาพโดยธรรมชาติได้ พื้นฐานของการทำงานของโปรตีนก็คือ เมื่อโครงสร้างตติยภูมิถูกวางบนพื้นผิวของโปรตีน พื้นที่ต่างๆ จะก่อตัวขึ้นซึ่งสามารถเกาะติดกับโมเลกุลอื่นๆ ที่เรียกว่าลิแกนด์ได้ ความจำเพาะสูงของการทำงานร่วมกันของโปรตีนกับลิแกนด์นั้นมั่นใจได้จากการเสริมโครงสร้างของศูนย์กลางที่ใช้งานกับโครงสร้างของลิแกนด์ การเสริมกันคือความสอดคล้องเชิงพื้นที่และเคมีของพื้นผิวที่มีปฏิสัมพันธ์ สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ โครงสร้างระดับตติยภูมิคือระดับสูงสุดของการพับ

โครงสร้างโปรตีนควอเตอร์นารี- คุณลักษณะของโปรตีนที่ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่ 2 สายขึ้นไปเชื่อมต่อถึงกันด้วยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์โดยเฉพาะ ซึ่งส่วนใหญ่เป็นไฟฟ้าสถิตและไฮโดรเจน โดยส่วนใหญ่ โปรตีนประกอบด้วยหน่วยย่อยสองหรือสี่หน่วย โดยมากกว่าสี่หน่วยย่อยมักประกอบด้วยโปรตีนควบคุม

โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีมักเรียกว่าโอลิโกเมอริก มีโปรตีนโฮโมเมอร์และเฮเทอโรเมอร์ โปรตีนโฮโมเมอริกประกอบด้วยโปรตีนที่หน่วยย่อยทั้งหมดมีโครงสร้างเหมือนกัน ตัวอย่างเช่น เอนไซม์คาตาเลสประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันทุกประการสี่หน่วย โปรตีนเฮเทอโรเมอร์มีหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ RNA โพลีเมอเรสประกอบด้วยหน่วยย่อยที่แตกต่างกันเชิงโครงสร้างห้าหน่วยซึ่งทำหน้าที่ต่างกัน

ปฏิสัมพันธ์ของหน่วยย่อยหนึ่งกับลิแกนด์ที่จำเพาะทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนโอลิโกเมอร์ทั้งหมดและเปลี่ยนความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยอื่น ๆ สำหรับลิแกนด์ คุณสมบัตินี้รองรับความสามารถของโปรตีนโอลิโกเมอร์ในการควบคุมแบบอัลโลสเตอริก

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนสามารถพิจารณาได้โดยใช้ตัวอย่างของเฮโมโกลบิน ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สี่สายและกลุ่มเทียมฮีมสี่กลุ่ม ซึ่งอะตอมของเหล็กอยู่ในรูปแบบ Fe 2+ ที่เป็นเหล็ก ส่วนโปรตีนของโมเลกุล โกลบิน ประกอบด้วย α-chains 2 อันและ β-chain 2 อัน ซึ่งมี α-helices มากถึง 70% สายโซ่ทั้งสี่แต่ละสายมีโครงสร้างตติยภูมิที่มีลักษณะเฉพาะ และมีกลุ่มฮีโมกรุ๊ปหนึ่งกลุ่มที่เกี่ยวข้องกับแต่ละสายโซ่ ส่วนหัวของโซ่ที่แตกต่างกันนั้นอยู่ห่างจากกันค่อนข้างมากและมีมุมเอียงที่แตกต่างกัน การสัมผัสโดยตรงเพียงไม่กี่ครั้งเกิดขึ้นระหว่างสายโซ่ α สองสายและสายโซ่ β สองสาย ในขณะที่สายโซ่ α 1 β 1 และ α 2 β 2 จำนวนมากที่เกิดจากอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำเกิดขึ้นระหว่างสายโซ่ α และ β ระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2 ช่องจะยังคงอยู่

ซึ่งแตกต่างจากไมโอโกลบิน ฮีโมโกลบินมีลักษณะพิเศษคือมีความสัมพันธ์กับออกซิเจนที่ต่ำกว่าอย่างมีนัยสำคัญ ซึ่งช่วยให้ออกซิเจนที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อได้รับความกดดันบางส่วนต่ำ เพื่อให้เป็นส่วนสำคัญของออกซิเจนที่ถูกผูกไว้ ออกซิเจนจะถูกจับกับธาตุเหล็กฮีโมโกลบินได้ง่ายกว่าที่ค่า pH ที่สูงขึ้นและความเข้มข้นของ CO 2 ต่ำซึ่งเป็นลักษณะของถุงลมของปอด การปล่อยออกซิเจนจากฮีโมโกลบินได้รับการสนับสนุนโดยค่า pH ที่ต่ำกว่าและความเข้มข้นสูงของลักษณะเฉพาะของ CO 2 ของเนื้อเยื่อ

นอกจากออกซิเจนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีไฮโดรเจนไอออนซึ่งจับกับฮิสทิดีนที่ตกค้างในโซ่ เฮโมโกลบินยังมีคาร์บอนไดออกไซด์ซึ่งเกาะติดกับกลุ่มอะมิโนส่วนปลายของสายโพลีเปปไทด์ทั้งสี่สาย ส่งผลให้เกิดการก่อตัวของคาร์บามิโนเฮโมโกลบิน:

สาร 2,3-diphosphoglycerate (DPG) มีอยู่ในเม็ดเลือดแดงที่มีความเข้มข้นค่อนข้างสูง เนื้อหาจะเพิ่มขึ้นเมื่อขึ้นสู่ที่สูงและในระหว่างที่ขาดออกซิเจนซึ่งอำนวยความสะดวกในการปล่อยออกซิเจนจากฮีโมโกลบินในเนื้อเยื่อ DPG ตั้งอยู่ในช่องสัญญาณระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2 ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่มของ β-chains ที่ปนเปื้อนในเชิงบวก เมื่อเฮโมโกลบินจับกับออกซิเจน DPG จะถูกบังคับให้ออกจากโพรง เซลล์เม็ดเลือดแดงของนกบางชนิดไม่มี DPG แต่เป็นอิโนซิทอล เฮกซา-ฟอสเฟต ซึ่งลดความสัมพันธ์ของฮีโมโกลบินกับออกซิเจนลงไปอีก

2,3-ไดฟอสโฟกลีเซอเรต (DPG)

HbA คือฮีโมโกลบินสำหรับผู้ใหญ่ปกติ, HbF คือฮีโมโกลบินของทารกในครรภ์, มีความสัมพันธ์กับ O 2 มากกว่า, HbS คือฮีโมโกลบินในโรคโลหิตจางชนิดเคียว โรคโลหิตจางชนิดเม็ดเคียวเป็นโรคร้ายแรงที่สืบทอดมาซึ่งเกิดจากความผิดปกติทางพันธุกรรมของฮีโมโกลบิน ในเลือดของผู้ป่วยมีเซลล์เม็ดเลือดแดงรูปเคียวบาง ๆ จำนวนมากผิดปกติซึ่งประการแรกแตกง่ายและประการที่สองอุดตันเส้นเลือดฝอย ในระดับโมเลกุล เฮโมโกลบิน S แตกต่างจากเฮโมโกลบิน A โดยมีกรดอะมิโนหนึ่งตัวตกค้างที่ตำแหน่ง 6 ของสายโซ่ β โดยจะพบวาลีนแทนสารตกค้างของกรดกลูตามิก ดังนั้นฮีโมโกลบิน S จึงมีประจุลบน้อยกว่าสองประจุ การปรากฏตัวของวาลีนทำให้เกิดการสัมผัสที่ไม่ชอบน้ำ "เหนียว" บนพื้นผิวของโมเลกุล เป็นผลให้ในระหว่างการดีออกซิเจนเนชัน โมเลกุลของดีออกซีเฮโมโกลบิน S จะเกาะติดกันและก่อตัวไม่ละลายน้ำนานผิดปกติ การรวมตัวคล้ายเกลียวทำให้เกิดการเสียรูปของเม็ดเลือดแดง

ไม่มีเหตุผลที่จะคิดว่ามีการควบคุมทางพันธุกรรมที่เป็นอิสระเหนือการก่อตัวของระดับของการจัดระเบียบโครงสร้างโปรตีนที่อยู่เหนือระดับปฐมภูมิ เนื่องจากโครงสร้างหลักเป็นตัวกำหนดระดับทุติยภูมิ ระดับอุดมศึกษา และควอเทอร์นารี (ถ้ามี) โครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนคือโครงสร้างทางอุณหพลศาสตร์ที่เสถียรที่สุดภายใต้สภาวะที่กำหนด

โปรตีนเป็นส่วนประกอบพื้นฐานของกิจกรรมทางเคมีของเซลล์ หน้าที่ของโปรตีนในธรรมชาตินั้นเป็นสากล ชื่อ โปรตีนคำที่ได้รับการยอมรับมากที่สุดในวรรณคดีรัสเซียสอดคล้องกับคำนั้น โปรตีน(จากภาษากรีก โปรตีน- อันดับแรก). จนถึงปัจจุบัน มีความก้าวหน้าอย่างมากในการสร้างความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีน กลไกการมีส่วนร่วมในกระบวนการที่สำคัญที่สุดในชีวิตของร่างกาย และการทำความเข้าใจพื้นฐานระดับโมเลกุลของการเกิดโรคของโรคต่างๆ

เปปไทด์และโปรตีนมีความโดดเด่นขึ้นอยู่กับน้ำหนักโมเลกุล เปปไทด์มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำกว่าโปรตีน เปปไทด์มีแนวโน้มที่จะมีหน้าที่ควบคุม (ฮอร์โมน สารยับยั้งและตัวกระตุ้นของเอนไซม์ ตัวขนส่งไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ ยาปฏิชีวนะ สารพิษ ฯลฯ)

12.1. α -กรดอะมิโน

12.1.1. การจัดหมวดหมู่

เปปไทด์และโปรตีนสร้างขึ้นจากสารตกค้างของกรด α-amino จำนวนทั้งหมดมีกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติมากกว่า 100 ชนิด แต่บางส่วนพบได้ในชุมชนของสิ่งมีชีวิตบางกลุ่มเท่านั้น ส่วนกรด α-amino ที่สำคัญที่สุด 20 ชนิดจะพบอย่างต่อเนื่องในโปรตีนทุกชนิด (โครงการ 12.1)

กรด α-อะมิโนเป็นสารประกอบที่มีฟังก์ชันต่างกันซึ่งมีโมเลกุลที่มีทั้งหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลในอะตอมของคาร์บอนเดียวกัน

โครงการ 12.1กรดอะมิโนที่สำคัญที่สุด*

* ตัวย่อใช้เพื่อเขียนกรดอะมิโนที่ตกค้างในโมเลกุลเปปไทด์และโปรตีนเท่านั้น **กรดอะมิโนจำเป็น

ชื่อของกรด α-อะมิโนสามารถสร้างขึ้นได้โดยใช้ระบบการตั้งชื่อแบบทดแทน แต่ชื่อที่ไม่สำคัญมักถูกใช้บ่อยกว่า

ชื่อเล็กๆ น้อยๆ ของกรด α-อะมิโน มักเกี่ยวข้องกับแหล่งที่มาของการแยกตัว ซีรีนเป็นส่วนหนึ่งของซิลค์ไฟโบรอิน (จาก lat. ซีเรียส- เนียน); ไทโรซีนถูกแยกออกจากชีสเป็นครั้งแรก (จากภาษากรีก. ไทรอส- ชีส); กลูตามีน - จากกลูเตนธัญพืช (จากภาษาเยอรมัน. ตัง- กาว); กรดแอสปาร์ติก - จากหน่อไม้ฝรั่ง (จาก lat. หน่อไม้ฝรั่ง- หน่อไม้ฝรั่ง).

กรด α-amino หลายชนิดถูกสังเคราะห์ขึ้นในร่างกาย กรดอะมิโนบางชนิดที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนไม่ได้ถูกสร้างขึ้นในร่างกายและต้องมาจากภายนอก กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกว่า ไม่สามารถถูกแทนที่ได้(ดูแผนภาพ 12.1)

กรด α-amino ที่จำเป็น ได้แก่ :

วาลีน ไอโซลิวซีน เมไทโอนีน ทริปโตเฟน

ลิวซีน ไลซีน ธรีโอนีน ฟีนิลอะลานีน

กรด α-อะมิโนถูกจำแนกได้หลายวิธีขึ้นอยู่กับคุณลักษณะที่ทำหน้าที่เป็นพื้นฐานในการแบ่งออกเป็นกลุ่ม

คุณลักษณะการจำแนกประเภทอย่างหนึ่งคือธรรมชาติทางเคมีของอนุมูลอาร์ จากคุณลักษณะนี้ กรดอะมิโนจะถูกแบ่งออกเป็นอะลิฟาติก อะโรมาติก และเฮเทอโรไซคลิก (ดูแผนภาพ 12.1)

อะลิฟาติกα -กรดอะมิโน.นี่คือกลุ่มที่ใหญ่ที่สุด ภายในกรดอะมิโนจะถูกแบ่งออกโดยใช้คุณสมบัติการจำแนกประเภทเพิ่มเติม

ขึ้นอยู่กับจำนวนหมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโนในโมเลกุล สิ่งต่อไปนี้มีความโดดเด่น:

กรดอะมิโนที่เป็นกลาง - ละ 1 กลุ่ม NH 2 และ COOH;

กรดอะมิโนพื้นฐาน - สองกลุ่ม NH 2 และหนึ่งกลุ่ม

ซีโอโอ;

กรดอะมิโนที่เป็นกรด - หนึ่งกลุ่ม NH 2 และสองกลุ่ม COOH

สามารถสังเกตได้ว่าในกลุ่มของกรดอะมิโนที่เป็นกลางของอะลิฟาติกจำนวนอะตอมของคาร์บอนในสายโซ่ไม่เกินหก ในเวลาเดียวกัน ไม่มีกรดอะมิโนที่มีคาร์บอน 4 อะตอมอยู่ในสายโซ่ และกรดอะมิโนที่มีคาร์บอน 5 และ 6 อะตอมจะมีโครงสร้างกิ่งก้านเท่านั้น (วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน)

อะลิฟาติกเรดิคัลอาจมีหมู่ฟังก์ชัน “เพิ่มเติม”:

ไฮดรอกซิล - ซีรีน, ทรีโอนีน;

คาร์บอกซิลิก - กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก

ไทออล - ซีสเตอีน;

เอไมด์ - แอสพาราจีน, กลูตามีน

มีกลิ่นหอมα -กรดอะมิโน.กลุ่มนี้รวมถึงฟีนิลอะลานีนและไทโรซีน ซึ่งสร้างขึ้นในลักษณะที่วงแหวนเบนซีนที่อยู่ในนั้นถูกแยกออกจากชิ้นส่วนกรดα-อะมิโนทั่วไปโดยกลุ่มเมทิลีน -CH 2-.

เฮเทอโรไซคลิก α -กรดอะมิโน.ฮิสติดีนและทริปโตเฟนที่อยู่ในกลุ่มนี้มีเฮเทอโรไซเคิล - อิมิดาโซลและอินโดลตามลำดับ โครงสร้างและคุณสมบัติของเฮเทอโรไซเคิลเหล่านี้ถูกกล่าวถึงด้านล่าง (ดู 13.3.1; 13.3.2) หลักการทั่วไปการสร้างกรดอะมิโนเฮเทอโรไซคลิกจะเหมือนกับการสร้างกรดอะมิโน

กรดเฮเทอโรไซคลิกและอะโรมาติก α-amino ถือได้ว่าเป็นอนุพันธ์ของอะลานีนที่ทดแทน β

กรดอะมิโนก็อยู่ในกลุ่มจีโรไซคลิกเช่นกัน โพรลีน,ซึ่งมีหมู่อะมิโนทุติยภูมิรวมอยู่ในไพโรลิดีน

ในทางเคมีของกรดα-อะมิโนนั้นให้ความสนใจอย่างมากกับโครงสร้างและคุณสมบัติของอนุมูล "ด้านข้าง" R ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการก่อตัวของโครงสร้างของโปรตีนและประสิทธิภาพของการทำงานทางชีววิทยา สิ่งที่สำคัญที่สุดคือลักษณะเช่นขั้วของอนุมูล "ด้านข้าง" การมีอยู่ของกลุ่มฟังก์ชันในอนุมูลและความสามารถของกลุ่มฟังก์ชันเหล่านี้ในการแตกตัวเป็นไอออน

ขึ้นอยู่กับอนุมูลอิสระของกรดอะมิโนด้วย ไม่ใช่ขั้ว(hydrophobic) อนุมูลและกรดอะมิโนค ขั้วโลก(ชอบน้ำ) อนุมูล

กลุ่มแรกประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีอนุมูลด้านอะลิฟาติก - อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, เมไทโอนีน - และอนุมูลด้านอะโรมาติก - ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน

กลุ่มที่สองประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีกลุ่มฟังก์ชันเชิงขั้วในอนุมูลที่มีความสามารถในการแตกตัวเป็นไอออน (ionogenic) หรือไม่สามารถเปลี่ยนเป็นสถานะไอออนิก (ไม่มีประจุ) ภายใต้สภาวะของร่างกาย ตัวอย่างเช่น ในไทโรซีน หมู่ไฮดรอกซิลคือไอออนิก (ฟีนอลิกในธรรมชาติ) ในซีรีนคือไม่มีประจุ (แอลกอฮอล์ในธรรมชาติ)

กรดอะมิโนโพลาร์ที่มีหมู่ไอออนิกเป็นอนุมูลภายใต้เงื่อนไขบางประการอาจอยู่ในสถานะไอออนิก (ประจุลบหรือประจุบวก)

12.1.2. สเตอริโอไอโซเมอริซึม

ประเภทหลักของการสร้างกรด α-amino กล่าวคือ พันธะของอะตอมคาร์บอนเดียวกันกับกลุ่มฟังก์ชันที่แตกต่างกัน 2 กลุ่ม คืออะตอมแบบ Radical และอะตอมไฮโดรเจน โดยตัวมันเองจะกำหนดค่าไคราลิตีของอะตอม α-คาร์บอน ไว้ล่วงหน้า ข้อยกเว้นคือกรดอะมิโนไกลซีน H ที่ง่ายที่สุด 2 เอ็นซี 2 COOH ซึ่งไม่มีศูนย์กลางของ chirality

การกำหนดค่าของกรดα-อะมิโนถูกกำหนดโดยมาตรฐานการกำหนดค่า - กลีเซอราลดีไฮด์ ตำแหน่งของหมู่อะมิโนในสูตรฉายภาพ Fischer มาตรฐานทางด้านซ้าย (คล้ายกับกลุ่ม OH ใน l-กลีเซอรอลดีไฮด์) สอดคล้องกับการกำหนดค่า l และทางด้านขวา - ไปยังการกำหนดค่า d ของอะตอมคาร์บอนไครัล โดย อาร์ในระบบ S อะตอม α-คาร์บอนในกรด α-อะมิโนทั้งหมดของซีรีส์ l มีโครงแบบ S และในซีรีส์ d มีโครงแบบ R (ยกเว้นซิสเทอีน ดู 7.1.2) .

กรด α-อะมิโนส่วนใหญ่มีคาร์บอนอะตอมไม่สมมาตรหนึ่งอะตอมต่อโมเลกุล และมีอยู่ในรูปของอีแนนทิโอเมอร์เชิงแสงสองตัวและราซีเมทที่ไม่แอ็กทีฟเชิงแสงหนึ่งตัว กรด α-amino ตามธรรมชาติเกือบทั้งหมดอยู่ในกลุ่ม l-series

กรดอะมิโนไอโซลิวซีน ธรีโอนีน และ 4-ไฮดรอกซีโพรลีนมีศูนย์กลางไคราลิตีสองแห่งในโมเลกุล

กรดอะมิโนดังกล่าวสามารถมีอยู่ได้เป็นสเตอรีโอไอโซเมอร์สี่ตัว ซึ่งเป็นตัวแทนของอีแนนทิโอเมอร์สองคู่ ซึ่งแต่ละคู่ก่อรูปราซีเมต ในการสร้างโปรตีนจากสัตว์ จะใช้อิแนนทิโอเมอร์เพียงตัวเดียวเท่านั้น

สเตอริโอไอโซเมอริซึมของไอโซลิวซีนมีความคล้ายคลึงกับสเตอริโอไอโซเมอริซึมของทรีโอนีนที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้ (ดู 7.1.3) ในสเตอริโอไอโซเมอร์ทั้ง 4 ตัว โปรตีนประกอบด้วย l-isoleucine ที่มีโครงสร้าง S ของอะตอมคาร์บอนไม่สมมาตรทั้ง C-α และ C-β ชื่อของอีแนนทิโอเมอร์อีกคู่หนึ่งที่เป็นไดแอสเตอริโอเมอร์เกี่ยวกับลิวซีนใช้คำนำหน้า สวัสดี-.

ความแตกแยกของเพื่อนร่วมแข่งขัน แหล่งที่มาของกรดα-amino ของ l-series คือโปรตีนซึ่งต้องผ่านกระบวนการไฮโดรไลติกเพื่อจุดประสงค์นี้ เนื่องจากความต้องการอีแนนทิโอเมอร์แต่ละตัวเป็นอย่างมาก (สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน สารที่เป็นยา ฯลฯ) เคมีวิธีการสลายกรดอะมิโนราซิมิกสังเคราะห์ ที่ต้องการ เอนไซม์วิธีการย่อยอาหารโดยใช้เอนไซม์ ในปัจจุบัน โครมาโตกราฟีบนตัวดูดซับไครัลถูกใช้เพื่อแยกของผสมราซิมิก

12.1.3. คุณสมบัติของกรดเบส

ความเป็นกรดของกรดอะมิโนถูกกำหนดโดยกรด (COOH) และเบส (NH 2) หมู่ฟังก์ชันในโมเลกุลของมัน กรดอะมิโนก่อให้เกิดเกลือที่มีทั้งด่างและกรด

ในสถานะผลึก กรด α-อะมิโนมีอยู่ในรูปของไดโพลาร์ไอออน H3N+ - CHR-COO- (สัญลักษณ์ที่ใช้โดยทั่วไป

โครงสร้างของกรดอะมิโนในรูปแบบไม่แตกตัวมีไว้เพื่อความสะดวกเท่านั้น)

ใน สารละลายที่เป็นน้ำกรดอะมิโนมีอยู่เป็นส่วนผสมสมดุลของไดโพลาร์ไอออน ประจุบวกและประจุลบ

ตำแหน่งสมดุลขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง สำหรับกรดอะมิโนทั้งหมด รูปแบบของประจุบวกจะมีฤทธิ์เป็นกรดสูง (pH 1-2) และประจุลบในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่างแก่ (pH > 11)

โครงสร้างไอออนิกจะกำหนดอนุกรม คุณสมบัติเฉพาะกรดอะมิโน: จุดหลอมเหลวสูง (สูงกว่า 200? C), ความสามารถในการละลายน้ำ และความไม่ละลายในสภาวะไม่มีขั้ว ตัวทำละลายอินทรีย์. ความสามารถของกรดอะมิโนส่วนใหญ่ในการละลายได้ดีในน้ำเป็นปัจจัยสำคัญในการรับประกันการทำงานทางชีวภาพ การดูดซึมของกรดอะมิโน การขนส่งในร่างกาย ฯลฯ มีความเกี่ยวข้องกัน

กรดอะมิโนที่มีโปรตอนสมบูรณ์ (รูปแบบประจุบวก) จากมุมมองของทฤษฎีของเบรินสเตด คือกรดไดบาซิก

ด้วยการบริจาคโปรตอนหนึ่งตัว กรด dibasic ดังกล่าวจะกลายเป็นกรด monobasic อ่อน - ไอออนไดโพลาร์ที่มีกรดหนึ่งกลุ่ม NH 3 + . การสลายตัวของไดโพลาร์ไอออนทำให้เกิดกรดอะมิโนในรูปแบบประจุลบ ซึ่งก็คือคาร์บอกซิเลทไอออน ซึ่งเป็นเบสของเบรินสเตด ค่าลักษณะ

คุณสมบัติที่เป็นกรดพื้นฐานของกลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนมักจะอยู่ในช่วง 1 ถึง 3 ค่านิยม พีเค เอ2ระบุความเป็นกรดของกลุ่มแอมโมเนียม - ตั้งแต่ 9 ถึง 10 (ตารางที่ 12.1)

ตารางที่ 12.1.คุณสมบัติกรด-เบสของกรด α-amino ที่สำคัญที่สุด

ตำแหน่งสมดุลเช่นอัตราส่วนของกรดอะมิโนรูปแบบต่างๆในสารละลายน้ำที่ค่า pH ที่แน่นอนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของอนุมูลส่วนใหญ่ขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของกลุ่มไอออนิกในนั้นโดยมีบทบาทเพิ่มเติม ศูนย์ที่เป็นกรดและพื้นฐาน

ค่า pH ที่ความเข้มข้นของไดโพลาร์ไอออนสูงสุด และความเข้มข้นต่ำสุดของกรดอะมิโนในรูปแบบประจุบวกและประจุลบเท่ากัน เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก (หน้า/)

เป็นกลางα -กรดอะมิโน.กรดอะมิโนเหล่านี้มีความสำคัญพีไอต่ำกว่า 7 เล็กน้อย (5.5-6.3) เนื่องจากความสามารถในการแตกตัวเป็นไอออนของกลุ่มคาร์บอกซิลได้มากขึ้นภายใต้อิทธิพลของ -/- ผลกระทบของกลุ่ม NH 2 ตัวอย่างเช่น อะลานีนมีจุดไอโซอิเล็กทริกที่ pH 6.0

เปรี้ยวα -กรดอะมิโน.กรดอะมิโนเหล่านี้มีหมู่คาร์บอกซิลเพิ่มเติมในอนุมูลและอยู่ในรูปแบบโปรตอนที่สมบูรณ์ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสูง กรดอะมิโนที่เป็นกรดจัดอยู่ในกลุ่มไทรเบสิก (อ้างอิงจาก Brøndsted) โดยมีความหมาย 3 ประการพีเคเอดังที่เห็นได้จากตัวอย่างกรดแอสปาร์ติก (p/ 3.0)

สำหรับกรดอะมิโนที่เป็นกรด (แอสพาร์ติกและกลูตามิก) จุดไอโซอิเล็กทริกจะอยู่ที่ pH ต่ำกว่า 7 มาก (ดูตาราง 12.1) ในร่างกายที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา (เช่น pH ในเลือด 7.3-7.5) กรดเหล่านี้อยู่ในรูปแบบประจุลบเนื่องจากคาร์บอกซิลทั้งสองกลุ่มถูกแตกตัวเป็นไอออน

ขั้นพื้นฐานα -กรดอะมิโน.ในกรณีของกรดอะมิโนพื้นฐาน จุดไอโซอิเล็กทริกจะอยู่ในบริเวณ pH ที่สูงกว่า 7 ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสูง สารประกอบเหล่านี้ก็เป็นกรดไทรบาซิกเช่นกัน ระยะไอออไนเซชันซึ่งแสดงโดยตัวอย่างของไลซีน (p/ 9.8) .

ในร่างกาย กรดอะมิโนพื้นฐานจะอยู่ในรูปของแคตไอออน กล่าวคือ กรดอะมิโนทั้งสองกลุ่มจะถูกโปรตอน

โดยทั่วไปแล้วไม่มีกรด α-amino ในร่างกายไม่ได้อยู่ที่จุดไอโซอิเล็กทริกและไม่ตกอยู่ในสถานะที่สอดคล้องกับความสามารถในการละลายน้ำต่ำสุด กรดอะมิโนทั้งหมดในร่างกายอยู่ในรูปของไอออนิก

12.1.4. ปฏิกิริยาที่สำคัญในการวิเคราะห์ α -กรดอะมิโน

กรด α-อะมิโนเป็นสารประกอบที่มีฟังก์ชันต่างกัน เข้าสู่ลักษณะปฏิกิริยาของทั้งหมู่คาร์บอกซิลและหมู่อะมิโน คุณสมบัติทางเคมีบางประการของกรดอะมิโนเกิดจากหมู่ฟังก์ชันในอนุมูล ในส่วนนี้จะกล่าวถึงปฏิกิริยาที่มีความสำคัญในทางปฏิบัติในการระบุและวิเคราะห์กรดอะมิโน

เอสเทอริฟิเคชันเมื่อกรดอะมิโนทำปฏิกิริยากับแอลกอฮอล์โดยมีตัวเร่งปฏิกิริยาที่เป็นกรด (เช่น ก๊าซไฮโดรเจนคลอไรด์) กรดอะมิโนเหล่านี้จะผลิต เอสเทอร์ในรูปของไฮโดรคลอไรด์ เพื่อแยกเอสเทอร์อิสระ ส่วนผสมของปฏิกิริยาจะถูกบำบัดด้วยก๊าซแอมโมเนีย

กรดอะมิโนเอสเทอร์ไม่มีโครงสร้างไดโพลาร์ ดังนั้น ไม่เหมือนกับกรดต้นกำเนิดตรงที่ละลายในตัวทำละลายอินทรีย์และมีความผันผวน ดังนั้นไกลซีนจึงเป็นสารผลึกที่มีจุดหลอมเหลวสูง (292°C) และเมทิลเอสเตอร์ของมันคือของเหลวที่มีจุดเดือด 130°C การวิเคราะห์เอสเทอร์ของกรดอะมิโนสามารถทำได้โดยใช้โครมาโทกราฟีแบบแก๊ส-ของเหลว

ปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ สิ่งที่สำคัญที่สุดในทางปฏิบัติคือการทำปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ซึ่งรองรับการกำหนดปริมาณกรดอะมิโนโดยวิธีการ การไตเตรทแบบฟอร์ม(วิธีโซเรนเซน)

ธรรมชาติของแอมโฟเทอริกของกรดอะมิโนไม่อนุญาตให้ไทเทรตโดยตรงกับอัลคาไลเพื่อวัตถุประสงค์ในการวิเคราะห์ ปฏิกิริยาระหว่างกรดอะมิโนกับฟอร์มาลดีไฮด์ทำให้เกิดอะมิโนแอลกอฮอล์ที่ค่อนข้างเสถียร (ดู 5.3) - อนุพันธ์ของ N-ไฮดรอกซีเมทิล ซึ่งเป็นกลุ่มคาร์บอกซิลอิสระซึ่งจะถูกไตเตรทด้วยอัลคาไล

ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพ คุณลักษณะทางเคมีของกรดอะมิโนและโปรตีนคือการใช้ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพ (สี) จำนวนมากซึ่งก่อนหน้านี้เป็นพื้นฐานของการวิเคราะห์ทางเคมี ในปัจจุบัน เมื่อการวิจัยโดยใช้วิธีเคมีกายภาพ ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพจำนวนมากยังคงถูกนำมาใช้ในการตรวจหากรด α-อะมิโน เช่น ในการวิเคราะห์โครมาโตกราฟี

คีเลชั่น ด้วยแคตไอออนของโลหะหนัก กรด α-อะมิโนที่เป็นสารประกอบสองฟังก์ชันจะก่อให้เกิดเกลือที่ซับซ้อนภายใน ตัวอย่างเช่น ด้วยไฮดรอกไซด์ของทองแดง (11) ที่เตรียมสดใหม่ภายใต้สภาวะที่ไม่รุนแรง จะได้คีเลตที่ตกผลึกอย่างดี

เกลือทองแดง(11) สีฟ้า(หนึ่งในวิธีการที่ไม่จำเพาะในการตรวจหากรด α-อะมิโน)

ปฏิกิริยานินไฮดริน ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพโดยทั่วไปของกรดα-อะมิโนคือปฏิกิริยากับนินไฮดริน ผลิตภัณฑ์ที่ทำปฏิกิริยามีสีน้ำเงินม่วง ซึ่งใช้สำหรับการตรวจจับกรดอะมิโนด้วยสายตาบนโครมาโตแกรม (บนกระดาษในชั้นบาง ๆ) เช่นเดียวกับการกำหนดสเปกโตรโฟโตเมตริกบนเครื่องวิเคราะห์กรดอะมิโน (ผลิตภัณฑ์ดูดซับแสงในบริเวณที่ 550-570 นาโนเมตร)

การปนเปื้อน ในสภาวะห้องปฏิบัติการ ปฏิกิริยานี้เกิดขึ้นจากการกระทำของกรดไนตรัสกับกรด α-อะมิโน (ดู 4.3) ในกรณีนี้ กรดα-ไฮดรอกซีที่สอดคล้องกันจะเกิดขึ้นและก๊าซไนโตรเจนถูกปล่อยออกมา ซึ่งเป็นปริมาตรที่ใช้ในการกำหนดปริมาณของกรดอะมิโนที่ทำปฏิกิริยา (วิธี Van-Slyke)

ปฏิกิริยาแซนโทโปรตีน ปฏิกิริยานี้ใช้เพื่อตรวจจับกรดอะมิโนอะโรมาติกและเฮเทอโรไซคลิก - ฟีนิลอะลานีน, ไทโรซีน, ฮิสทิดีน, ทริปโตเฟน ตัวอย่างเช่น เมื่อกรดไนตริกเข้มข้นออกฤทธิ์กับไทโรซีน จะเกิดอนุพันธ์ของไนโตรเป็นสี สีเหลือง. ในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่าง สีจะกลายเป็นสีส้มเนื่องจากการแตกตัวเป็นไอออนของกลุ่มฟีนอลิกไฮดรอกซิลและการเพิ่มขึ้นของไอออนในการผันคำกริยา

นอกจากนี้ยังมีปฏิกิริยาส่วนตัวอีกหลายอย่างที่ทำให้สามารถตรวจจับกรดอะมิโนแต่ละตัวได้

ทริปโตเฟนตรวจพบโดยปฏิกิริยากับ p-(dimethylamino)benzaldehyde ในกรดซัลฟิวริกโดยมีลักษณะเป็นสีแดงม่วง (ปฏิกิริยาเออร์ลิช) ปฏิกิริยานี้ใช้สำหรับ การวิเคราะห์เชิงปริมาณทริปโตเฟนในผลิตภัณฑ์สลายโปรตีน

ซีสเตอีนตรวจพบผ่านปฏิกิริยาเชิงคุณภาพหลายประการโดยอิงตามปฏิกิริยาของหมู่เมอร์แคปโตที่ประกอบด้วย ตัวอย่างเช่นเมื่อสารละลายโปรตีนที่มีลีดอะซิเตต (CH3COO)2Pb ถูกให้ความร้อนในตัวกลางที่เป็นด่างจะเกิดการตกตะกอนสีดำของตะกั่วซัลไฟด์ PbS ซึ่งบ่งบอกถึงการมีอยู่ของซิสเทอีนในโปรตีน

12.1.5. ปฏิกิริยาเคมีที่มีความสำคัญทางชีวภาพ

ในร่างกายภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์ต่าง ๆ จะทำการเปลี่ยนแปลงทางเคมีที่สำคัญของกรดอะมิโนจำนวนหนึ่ง การเปลี่ยนแปลงดังกล่าวรวมถึงทรานส์อะมิเนชัน, ดีคาร์บอกซิเลชัน, การกำจัด, การตัดแยกอัลโดล, ดีอะมิเนชันออกซิเดชันและออกซิเดชันของหมู่ไทออล

การปนเปื้อน เป็นเส้นทางหลักสำหรับการสังเคราะห์ทางชีวภาพของกรด α-amino จาก α-oxoacids ผู้บริจาคหมู่อะมิโนคือกรดอะมิโนที่มีอยู่ในเซลล์ในปริมาณที่เพียงพอหรือเกินพอดี และตัวรับคือ α-ออกโซแอซิด ในกรณีนี้ กรดอะมิโนจะถูกแปลงเป็นออกโซแอซิด และออกโซแอซิดเป็นกรดอะมิโนโดยมีโครงสร้างของอนุมูลที่สอดคล้องกัน เป็นผลให้เกิดการปนเปื้อน กระบวนการย้อนกลับการแลกเปลี่ยนหมู่อะมิโนและออกโซ ตัวอย่างของปฏิกิริยาดังกล่าวคือการผลิตกรดแอล-กลูตามิกจากกรด 2-ออกโซกลูตาริก กรดอะมิโนของผู้ให้สามารถเป็นได้ ตัวอย่างเช่น กรดแอล-แอสปาร์ติก

กรด α-อะมิโนมีหมู่อะมิโนที่ดึงอิเล็กตรอนออกมา (หรือที่แม่นยำกว่านั้นคือกลุ่มอะมิโนที่มีโปรตอน NH) ในตำแหน่ง α ไปยังหมู่คาร์บอกซิล 3 +), และด้วยเหตุนี้จึงสามารถดีคาร์บอกซิเลชันได้

การกำจัดลักษณะของกรดอะมิโนซึ่งด้านอนุมูลในตำแหน่ง β ไปยังหมู่คาร์บอกซิลประกอบด้วยหมู่ฟังก์ชันที่ดึงอิเล็กตรอนออก เช่น ไฮดรอกซิลหรือไทออล การกำจัดพวกมันนำไปสู่กรดα-enamino ที่ทำปฏิกิริยาระดับกลางซึ่งเปลี่ยนเป็นกรด tautomeric imino ได้อย่างง่ายดาย (เปรียบเทียบกับ keto-enol tautomerism) จากผลของการให้ความชุ่มชื้นที่พันธะ C=N และการกำจัดโมเลกุลแอมโมเนียในเวลาต่อมา กรด α-imino จะถูกแปลงเป็นกรด α-oxo

การเปลี่ยนแปลงประเภทนี้เรียกว่า การกำจัดความชุ่มชื้นตัวอย่างคือการผลิตกรดไพรูวิกจากซีรีน

ความแตกแยกของอัลโดล เกิดขึ้นในกรณีของกรดα-amino ซึ่งมีหมู่ไฮดรอกซิลอยู่ในตำแหน่ง β ตัวอย่างเช่น ซีรีนถูกสลายให้กลายเป็นไกลซีนและฟอร์มาลดีไฮด์ (ส่วนหลังไม่ได้ถูกปล่อยออกมาในรูปแบบอิสระ แต่จะจับกับโคเอ็นไซม์ทันที)

การปนเปื้อนออกซิเดชัน สามารถทำได้โดยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์และโคเอ็นไซม์ NAD+ หรือ NADP+ (ดู 14.3) กรด α-อะมิโนสามารถเปลี่ยนเป็น α-ออกโซแอซิดได้ไม่เพียงแต่ผ่านการทรานส์อะมิเนชันเท่านั้น แต่ยังผ่านการดีอะมิเนชันแบบออกซิเดชันด้วย ตัวอย่างเช่น กรดα-ออกโซกลูตาริกเกิดขึ้นจากกรดแอล-กลูตามิก ในระยะแรกของปฏิกิริยา กรดกลูตามิกจะถูกดีไฮโดรจีเนต (ออกซิไดซ์) ไปเป็นกรด α-อิมิโนกลูตาริก

กรด ในระยะที่สอง จะเกิดการไฮโดรไลซิส ส่งผลให้เกิดกรด α-oxoglutaric และแอมโมเนีย ขั้นตอนการไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นโดยไม่ต้องมีส่วนร่วมของเอนไซม์

ปฏิกิริยารีดักทีฟอะมิเนชันของกรด α-oxo เกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม กรดα-oxoglutaric ซึ่งมีอยู่ในเซลล์เสมอ (เป็นผลจากการเผาผลาญคาร์โบไฮเดรต) จะถูกแปลงในลักษณะนี้ให้เป็นกรด L-glutamic

ออกซิเดชันของหมู่ไทออล รองรับการแลกเปลี่ยนระหว่างซิสเตอีนและซีสตีนที่ตกค้างทำให้เกิดกระบวนการรีดอกซ์จำนวนหนึ่งในเซลล์ ซีสเตอีน เช่นเดียวกับไทออลอื่นๆ (ดู 4.1.2) ถูกออกซิไดซ์ได้ง่ายจนเกิดเป็นไดซัลไฟด์ หรือซีสตีน พันธะไดซัลไฟด์ในซีสตีนจะลดลงอย่างง่ายดายเพื่อสร้างซิสเทอีน

เนื่องจากความสามารถของกลุ่ม thiol ในการออกซิไดซ์ได้ง่าย cysteine ​​​​จึงทำหน้าที่ป้องกันเมื่อร่างกายสัมผัสกับสารที่มีความสามารถในการออกซิเดชั่นสูง นอกจากนี้ยังเป็นยาตัวแรกที่มีฤทธิ์ต้านรังสี Cysteine ​​​​ใช้ในการปฏิบัติงานด้านเภสัชกรรมเพื่อเป็นโคลงสำหรับยา

การเปลี่ยนซิสเทอีนเป็นซีสตีนส่งผลให้เกิดพันธะไดซัลไฟด์ เช่น กลูตาไธโอนลดลง

(ดู 12.2.3)

12.2. โครงสร้างหลักของเปปไทด์และโปรตีน

ตามอัตภาพเชื่อกันว่าเปปไทด์มีกรดอะมิโนตกค้างมากถึง 100 ตัวในโมเลกุล (ซึ่งสอดคล้องกับน้ำหนักโมเลกุลมากถึงหนึ่งหมื่น) และโปรตีนมีกรดอะมิโนตกค้างมากกว่า 100 ตัว (น้ำหนักโมเลกุลตั้งแต่ 10,000 ถึงหลายล้าน) .

ในทางกลับกันในกลุ่มของเปปไทด์เป็นเรื่องปกติที่จะแยกแยะความแตกต่าง โอลิโกเปปไทด์(เปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำ) ที่มีกรดอะมิโนตกค้างอยู่ในสายโซ่ไม่เกิน 10 ตัว และ โพลีเปปไทด์,สายโซ่ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนมากถึง 100 ตัว โมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีกรดอะมิโนตกค้างใกล้เข้ามาหรือเกินกว่า 100 เล็กน้อยไม่สามารถแยกความแตกต่างระหว่างโพลีเปปไทด์และโปรตีนได้ คำเหล่านี้มักใช้เป็นคำพ้องความหมาย

โมเลกุลของเปปไทด์และโปรตีนสามารถแสดงอย่างเป็นทางการในฐานะผลิตภัณฑ์จากการควบแน่นของกรด α-อะมิโน ซึ่งเกิดขึ้นกับการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ (เอไมด์) ระหว่างหน่วยโมโนเมอร์ (โครงการ 12.2)

การออกแบบสายโซ่โพลีเอไมด์จะเหมือนกันกับเปปไทด์และโปรตีนหลากหลายชนิด สายโซ่นี้มีโครงสร้างไม่แยกส่วนและประกอบด้วยหมู่เปปไทด์ (เอไมด์) สลับกัน -CO-NH- และชิ้นส่วน -CH(R)-

ปลายด้านหนึ่งของสายโซ่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีหมู่ NH อิสระ 2, เรียกว่าปลาย N อีกอันเรียกว่าปลาย C

โครงการ 12.2หลักการสร้างสายเปปไทด์

ซึ่งมีกรดอะมิโนที่มีกลุ่ม COOH อิสระ สายเปปไทด์และโปรตีนเขียนจากปลาย N

12.2.1. โครงสร้างของกลุ่มเปปไทด์

ในกลุ่มเปปไทด์ (เอไมด์) -CO-NH- อะตอมของคาร์บอนอยู่ในสถานะการผสมพันธุ์ sp2 อิเล็กตรอนคู่เดียวของอะตอมไนโตรเจนจะเข้าสู่การผันคำกริยากับอิเล็กตรอน π ของพันธะคู่ C=O จากจุดยืนของโครงสร้างอิเล็กทรอนิกส์ หมู่เปปไทด์คือระบบ p,π-คอนจูเกตที่มีจุดศูนย์กลางสามจุด (ดู 2.3.1) ซึ่งเป็นความหนาแน่นของอิเล็กตรอนซึ่งถูกเลื่อนไปทางอะตอมออกซิเจนที่มีประจุไฟฟ้ามากกว่า อะตอม C, O และ N ที่ก่อตัวเป็นระบบคอนจูเกตอยู่ในระนาบเดียวกัน การกระจายความหนาแน่นของอิเล็กตรอนในกลุ่มเอไมด์สามารถแสดงได้โดยใช้โครงสร้างขอบเขต (I) และ (II) หรือการเปลี่ยนแปลงความหนาแน่นของอิเล็กตรอนอันเป็นผลมาจาก +M- และ -M-ผลกระทบของกลุ่ม NH และ C=O ตามลำดับ (สาม).

ผลจากการผันคำกริยาทำให้เกิดการจัดแนวความยาวของพันธะขึ้น พันธะคู่ C=O ถูกขยายเป็น 0.124 นาโนเมตร เมื่อเทียบกับความยาวปกติที่ 0.121 นาโนเมตร และพันธะ C-N จะสั้นลง - 0.132 นาโนเมตร เทียบกับ 0.147 นาโนเมตรในกรณีปกติ (รูปที่ 12.1) ระบบคอนจูเกตระนาบในกลุ่มเปปไทด์ทำให้เกิดปัญหาในการหมุนรอบพันธะ C-N (อุปสรรคในการหมุนคือ 63-84 กิโลจูล/โมล) ดังนั้นโครงสร้างทางอิเล็กทรอนิกส์จึงกำหนดความแข็งแกร่งพอสมควร แบนโครงสร้างของกลุ่มเปปไทด์

ดังที่เห็นได้จากรูป 12.1 อะตอม α-คาร์บอนของกรดอะมิโนตกค้างอยู่ในระนาบของกลุ่มเปปไทด์ที่ด้านตรงข้ามของพันธะ C-N กล่าวคือ ในตำแหน่งทรานส์ที่ดีกว่า: อนุมูลด้านข้าง R ของกรดอะมิโนที่ตกค้างในกรณีนี้จะเป็น ซึ่งอยู่ห่างจากกันมากที่สุดในอวกาศ

สายโซ่โพลีเปปไทด์มีโครงสร้างที่สม่ำเสมออย่างน่าประหลาดใจ และสามารถแสดงเป็นชุดของสายโซ่ซึ่งกันและกันโดยตั้งมุมกัน

ข้าว. 12.1.การจัดเรียงระนาบของกลุ่มเปปไทด์ -CO-NH- และอะตอมα-คาร์บอนของกรดอะมิโนที่ตกค้าง

ไปยังระนาบอื่นของกลุ่มเปปไทด์ที่เชื่อมต่อถึงกันผ่านอะตอมα-คาร์บอนโดยพันธะCα-N และCα-Csp 2 (รูปที่ 12.2) การหมุนรอบพันธะเดี่ยวเหล่านี้มีจำกัดมาก เนื่องจากความยากลำบากในการวางตำแหน่งเชิงพื้นที่ของอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนที่ตกค้าง ดังนั้นโครงสร้างทางอิเล็กทรอนิกส์และเชิงพื้นที่ของกลุ่มเปปไทด์จึงกำหนดโครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์โดยรวมเป็นส่วนใหญ่

ข้าว. 12.2.ตำแหน่งสัมพัทธ์ของระนาบของกลุ่มเปปไทด์ในสายโซ่โพลีเปปไทด์

12.2.2. องค์ประกอบและลำดับกรดอะมิโน

ด้วยสายโซ่โพลีเอไมด์ที่สร้างขึ้นสม่ำเสมอ ความจำเพาะของเปปไทด์และโปรตีนจะถูกกำหนดโดยคุณลักษณะที่สำคัญที่สุดสองประการ ได้แก่ องค์ประกอบของกรดอะมิโนและลำดับกรดอะมิโน

องค์ประกอบของกรดอะมิโนของเปปไทด์และโปรตีนคือธรรมชาติและอัตราส่วนเชิงปริมาณของกรด α-อะมิโน

องค์ประกอบของกรดอะมิโนถูกกำหนดโดยการวิเคราะห์เปปไทด์และโปรตีนไฮโดรไลเสต โดยส่วนใหญ่ด้วยวิธีโครมาโตกราฟี ปัจจุบันการวิเคราะห์ดังกล่าวดำเนินการโดยใช้เครื่องวิเคราะห์กรดอะมิโน

พันธะเอไมด์มีความสามารถในการไฮโดรไลซิสทั้งในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดและด่าง (ดู 8.3.3) เปปไทด์และโปรตีนจะถูกไฮโดรไลซ์จนเกิดเป็นสายโซ่ที่สั้นกว่า ซึ่งเรียกว่า การไฮโดรไลซิสบางส่วนหรือส่วนผสมของกรดอะมิโน (ในรูปไอออนิก) - การไฮโดรไลซิสโดยสมบูรณ์โดยปกติการไฮโดรไลซิสจะดำเนินการในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด เนื่องจากกรดอะมิโนหลายชนิดจะไม่เสถียรภายใต้สภาวะไฮโดรไลซิสที่เป็นด่าง ควรสังเกตว่ากลุ่มเอไมด์ของแอสพาราจีนและกลูตามีนก็อยู่ภายใต้การไฮโดรไลซิสเช่นกัน

โครงสร้างหลักของเปปไทด์และโปรตีนคือลำดับกรดอะมิโน กล่าวคือ ลำดับการสลับของสารตกค้างของกรด α-อะมิโน

โครงสร้างปฐมภูมิถูกกำหนดโดยการเอากรดอะมิโนออกจากปลายด้านใดด้านหนึ่งของสายโซ่ตามลำดับและระบุพวกมัน

12.2.3. โครงสร้างและการตั้งชื่อของเปปไทด์

ชื่อเปปไทด์ถูกสร้างขึ้นโดยการแสดงรายการกรดอะมิโนตกค้างตามลำดับ โดยเริ่มจากปลาย N โดยเติมส่วนต่อท้าย-ฉัน ยกเว้นกรดอะมิโนที่ปลาย C ตัวสุดท้ายซึ่งยังคงชื่อเต็มไว้ กล่าวอีกนัยหนึ่งชื่อ

กรดอะมิโนที่เข้าสู่การก่อตัวของพันธะเปปไทด์เนื่องจากกลุ่ม COOH "ของพวกเขา" ลงท้ายด้วยชื่อของเปปไทด์ด้วย -ผม: อะลานิล, วาลิล ฯลฯ (สำหรับกรดแอสปาร์ติกและกลูตามิกตกค้างจะใช้ชื่อ "aspartyl" และ "กลูตามิล" ตามลำดับ) ชื่อและสัญลักษณ์ของกรดอะมิโนบ่งบอกถึงความเป็นกรดอะมิโนล -row เว้นแต่จะระบุไว้เป็นอย่างอื่น ( d หรือ dl)

บางครั้งในรูปแบบย่อ สัญลักษณ์ H (ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของหมู่อะมิโน) และ OH (ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของหมู่คาร์บอกซิล) บ่งชี้ถึงการยกเลิกการแทนที่หมู่ฟังก์ชันของกรดอะมิโนส่วนปลาย วิธีนี้สะดวกสำหรับการพรรณนาอนุพันธ์เชิงฟังก์ชันของเปปไทด์ ตัวอย่างเช่น เอไมด์ของเปปไทด์ข้างต้นที่กรดอะมิโนที่ปลาย C เขียนว่า H-Asn-Gly-Phe-NH2

เปปไทด์พบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ต่างจากโปรตีนตรงที่มีองค์ประกอบของกรดอะมิโนต่างกันมากกว่า โดยเฉพาะอย่างยิ่งพวกมันมักจะรวมกรดอะมิโนด้วยง -แถว. ในเชิงโครงสร้าง พวกมันยังมีความหลากหลายมากกว่า: พวกมันประกอบด้วยชิ้นส่วนแบบวน, โซ่แบบกิ่งก้าน ฯลฯ

หนึ่งในตัวแทนที่พบบ่อยที่สุดของไตรเปปไทด์คือ กลูตาไธโอน- พบในร่างกายของสัตว์ พืช และแบคทีเรียทุกชนิด

ซีสเตอีนในองค์ประกอบของกลูตาไธโอนทำให้กลูตาไธโอนมีอยู่ทั้งในรูปแบบรีดิวซ์และออกซิไดซ์

กลูตาไธโอนเกี่ยวข้องกับกระบวนการรีดอกซ์จำนวนหนึ่ง โดยทำหน้าที่เป็นตัวป้องกันโปรตีน กล่าวคือ สารที่ปกป้องโปรตีนด้วยหมู่ SH thiol อิสระจากการเกิดออกซิเดชันด้วยการก่อตัวของพันธะไดซัลไฟด์ -S-S- สิ่งนี้ใช้กับโปรตีนที่กระบวนการดังกล่าวไม่เป็นที่พึงปรารถนา ในกรณีเหล่านี้ กลูตาไธโอนจะทำหน้าที่ของตัวออกซิไดซ์และจึง "ปกป้อง" โปรตีน ในระหว่างการออกซิเดชันของกลูตาไธโอน การเชื่อมโยงข้ามโมเลกุลของชิ้นส่วนไตรเปปไทด์สองชิ้นเกิดขึ้นเนื่องจากพันธะไดซัลไฟด์ กระบวนการนี้สามารถย้อนกลับได้

12.3. โครงสร้างทุติยภูมิของโพลีเปปไทด์และโปรตีน

โพลีเปปไทด์และโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงพร้อมกับโครงสร้างปฐมภูมิยังมีลักษณะพิเศษด้วยการจัดระเบียบในระดับที่สูงขึ้นซึ่งเรียกว่า มัธยมศึกษาระดับอุดมศึกษาและ ควอเตอร์นารีโครงสร้าง

โครงสร้างทุติยภูมิอธิบายได้จากการวางแนวเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลัก โครงสร้างตติยภูมิด้วยสถาปัตยกรรมสามมิติของโมเลกุลโปรตีนทั้งหมด โครงสร้างทั้งทุติยภูมิและตติยภูมิสัมพันธ์กับการจัดเรียงตามลำดับของสายโซ่โมเลกุลขนาดใหญ่ในอวกาศ โครงสร้างระดับตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโปรตีนถูกกล่าวถึงในหลักสูตรชีวเคมี

แสดงให้เห็นโดยการคำนวณว่าหนึ่งในโครงสร้างที่ดีที่สุดสำหรับสายโซ่โพลีเปปไทด์คือการจัดเรียงในอวกาศในรูปแบบของเกลียวทางขวาที่เรียกว่า α-เกลียว(รูปที่ 12.3 ก)

การจัดเรียงเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ α-helical สามารถจินตนาการได้โดยการจินตนาการว่ามันพันรอบสายโซ่โพลีเปปไทด์บางสาย

ข้าว. 12.3.โครงสร้างα-helical ของสายโซ่โพลีเปปไทด์

กระบอกสูบ (ดูรูปที่ 12.3, b) โดยเฉลี่ยแล้ว มีกรดอะมิโนตกค้าง 3.6 ตัวต่อการหมุนของเกลียว ระยะพิทช์ของเกลียวคือ 0.54 นาโนเมตร และเส้นผ่านศูนย์กลางคือ 0.5 นาโนเมตร ระนาบของกลุ่มเปปไทด์สองกลุ่มที่อยู่ติดกันจะอยู่ที่มุม 108° และอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนจะอยู่ที่ด้านนอกของเกลียว กล่าวคือ พวกมันถูกชี้ทิศทางราวกับว่ามาจากพื้นผิวของทรงกระบอก

บทบาทหลักในการรักษาโครงสร้างของสายโซ่นั้นแสดงโดยพันธะไฮโดรเจน ซึ่งใน α-helix นั้นเกิดขึ้นระหว่างอะตอมออกซิเจนคาร์บอนิลของแต่ละอะตอมแรกกับอะตอมไฮโดรเจนของกลุ่ม NH ของกรดอะมิโนที่ห้าที่เหลือแต่ละอัน

พันธะไฮโดรเจนมีทิศทางเกือบขนานกับแกนของ α-helix พวกเขาทำให้โซ่บิด

โดยปกติแล้ว สายโซ่โปรตีนจะไม่มีลักษณะเป็นเกลียวทั้งหมด แต่จะมีเพียงบางส่วนเท่านั้น โปรตีน เช่น ไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินประกอบด้วยบริเวณ α-helical ที่ยาวพอสมควร เช่น สายไมโอโกลบิน

เกลียว 75% ในโปรตีนอื่นๆ จำนวนมาก สัดส่วนของบริเวณขดลวดในสายโซ่อาจมีน้อย

โครงสร้างรองอีกประเภทหนึ่งของโพลีเปปไทด์และโปรตีนคือ β-โครงสร้างเรียกอีกอย่างว่า แผ่นพับ,หรือ ชั้นพับสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ยาวจะถูกจัดเรียงเป็นแผ่นพับซึ่งเชื่อมโยงกันด้วยพันธะไฮโดรเจนจำนวนมากระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของสายโซ่เหล่านี้ (รูปที่ 12.4) โปรตีนหลายชนิดมีทั้งโครงสร้าง α-helical และ β-sheet

ข้าว. 12.4.โครงสร้างทุติยภูมิของสายโซ่โพลีเปปไทด์ในรูปแบบแผ่นพับ (β-โครงสร้าง)

ไม่สามารถจินตนาการถึงโภชนาการโปรตีนสมัยใหม่ได้หากไม่ได้คำนึงถึงบทบาทของกรดอะมิโนแต่ละตัว แม้ว่าความสมดุลของโปรตีนโดยรวมจะเป็นบวก แต่ร่างกายของสัตว์ก็อาจขาดโปรตีนได้ นี่เป็นเพราะความจริงที่ว่าการดูดซึมของกรดอะมิโนแต่ละตัวนั้นเชื่อมโยงถึงกัน การขาดหรือส่วนเกินของกรดอะมิโนตัวหนึ่งสามารถนำไปสู่การขาดกรดอะมิโนตัวอื่นได้
กรดอะมิโนบางชนิดไม่ได้สังเคราะห์ขึ้นในร่างกายมนุษย์และสัตว์ พวกเขาเรียกว่าไม่สามารถถูกแทนที่ได้ มีกรดอะมิโนเพียงสิบชนิดเท่านั้น สี่ประการมีความสำคัญ (จำกัด ) - ส่วนใหญ่มักจำกัดการเจริญเติบโตและพัฒนาการของสัตว์
ในอาหารสำหรับสัตว์ปีก กรดอะมิโนที่จำกัดหลักคือ เมไทโอนีนและซีสตีน ในอาหารสำหรับสุกร ได้แก่ ไลซีน ร่างกายจะต้องได้รับกรดจำกัดหลักพร้อมกับอาหารในปริมาณที่เพียงพอ เพื่อให้กรดอะมิโนอื่นๆ สามารถนำไปใช้ในการสังเคราะห์โปรตีนได้อย่างมีประสิทธิภาพ

หลักการนี้แสดงให้เห็นโดย "ถัง Liebig" ซึ่งระดับการเติมของถังบรรจุแสดงถึงระดับการสังเคราะห์โปรตีนในร่างกายของสัตว์ กระดานที่สั้นที่สุดในถังจะ "จำกัด" ความสามารถในการกักเก็บของเหลวไว้ หากบอร์ดนี้ถูกขยายออกไป ปริมาตรของของเหลวที่เก็บไว้ในถังจะเพิ่มขึ้นจนถึงระดับของบอร์ดจำกัดที่สอง
ที่สุด ปัจจัยสำคัญซึ่งเป็นตัวกำหนดผลผลิตของสัตว์คือความสมดุลของกรดอะมิโนที่มีอยู่ตามความต้องการทางสรีรวิทยา การศึกษาจำนวนมากได้พิสูจน์แล้วว่าความต้องการกรดอะมิโนในสุกรนั้นแตกต่างกันในเชิงปริมาณ ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์และเพศ แต่อัตราส่วนของกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อการสังเคราะห์โปรตีน 1 กรัมจะเท่ากัน อัตราส่วนของกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อไลซีนซึ่งเป็นกรดอะมิโนตัวจำกัดหลักนี้ เรียกว่า "โปรตีนในอุดมคติ" หรือ "โปรไฟล์ของกรดอะมิโนในอุดมคติ" (

ไลซีน

เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเกือบทั้งหมดจากสัตว์ พืช และจุลินทรีย์ แต่โปรตีนจากธัญพืชมีไลซีนต่ำ

• ไลซีนควบคุมการทำงานของระบบสืบพันธุ์ การขาดไลซีนขัดขวางการสร้างอสุจิและไข่
• จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตของสัตว์เล็กและการสร้างโปรตีนในเนื้อเยื่อ ไลซีนมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์นิวคลีโอโปรตีน โครโมโปรตีน (ฮีโมโกลบิน) ซึ่งจะช่วยควบคุมการสร้างเม็ดสีของขนสัตว์ ควบคุมปริมาณของผลิตภัณฑ์ที่สลายโปรตีนในเนื้อเยื่อและอวัยวะ
• ส่งเสริมการดูดซึมแคลเซียม
• มีส่วนร่วมในกิจกรรมการทำงานของระบบประสาทและต่อมไร้ท่อควบคุมการเผาผลาญโปรตีนและคาร์โบไฮเดรตอย่างไรก็ตามเมื่อทำปฏิกิริยากับคาร์โบไฮเดรตไลซีนจะไม่สามารถเข้าถึงการดูดซึมได้
• ไลซีนเป็นสารเริ่มต้นในการสร้างคาร์นิทีน ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญไขมัน

เมไทโอนีนและซีสตีนกรดอะมิโนที่มีกำมะถัน ในกรณีนี้ เมไทโอนีนสามารถเปลี่ยนเป็นซีสตีนได้ ดังนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้จึงได้รับการปันส่วนร่วมกัน และหากมีข้อบกพร่อง ก็จะแนะนำอาหารเสริมเมไทโอนีนในอาหาร กรดอะมิโนทั้งสองนี้เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของอนุพันธ์ของผิวหนัง - ผม, ขนนก; ร่วมกับวิตามินอี ช่วยควบคุมการกำจัดไขมันส่วนเกินออกจากตับ และจำเป็นต่อการเจริญเติบโตและการสืบพันธุ์ของเซลล์และเซลล์เม็ดเลือดแดง หากไม่มีเมไทโอนีน ซีสตีนก็จะไม่ทำงาน อย่างไรก็ตาม ไม่ควรอนุญาตให้มีเมไทโอนีนมากเกินไปในอาหาร

เมไทโอนีน

ส่งเสริมการสะสมของไขมันในกล้ามเนื้อ จำเป็นสำหรับการสร้างสารประกอบอินทรีย์ใหม่ โคลีน (วิตามินบี 4), ครีเอทีน, อะดรีนาลีน, ไนอาซิน (วิตามินบี 5) เป็นต้น
การขาดเมไทโอนีนในอาหารทำให้ระดับโปรตีนในพลาสมาลดลง (อัลบูมิน) ทำให้เกิดภาวะโลหิตจาง (ระดับฮีโมโกลบินในเลือดลดลง) ในขณะที่การขาดวิตามินอีและซีลีเนียมพร้อมกันมีส่วนทำให้เกิดการพัฒนาของกล้ามเนื้อเสื่อม ปริมาณเมไทโอนีนในอาหารไม่เพียงพอทำให้สัตว์เจริญเติบโตช้าลง เบื่ออาหาร ผลผลิตลดลง ต้นทุนอาหารสัตว์เพิ่มขึ้น ไขมันพอกตับ การทำงานของไตบกพร่อง ภาวะโลหิตจาง และความผอมแห้ง
เมไทโอนีนที่มากเกินไปจะทำให้การใช้ไนโตรเจนลดลง ทำให้เกิดความเสื่อมในตับ ไต ตับอ่อน และเพิ่มความต้องการอาร์จินีนและไกลซีน เมื่อมีเมไทโอนีนมากเกินไปจะเกิดความไม่สมดุล (ความสมดุลของกรดอะมิโนถูกรบกวนซึ่งขึ้นอยู่กับการเบี่ยงเบนอย่างมากจากอัตราส่วนที่เหมาะสมของกรดอะมิโนที่จำเป็นในอาหาร) ซึ่งมาพร้อมกับความผิดปกติของการเผาผลาญและการยับยั้งอัตราการเจริญเติบโต ในสัตว์เล็ก
ซีสตีนเป็นกรดอะมิโนที่มีกำมะถันซึ่งใช้แทนกันได้กับเมไทโอนีนมีส่วนร่วมในกระบวนการรีดอกซ์การเผาผลาญโปรตีนคาร์โบไฮเดรตและกรดน้ำดีส่งเสริมการก่อตัวของสารที่ต่อต้านสารพิษในลำไส้กระตุ้นอินซูลินร่วมกับทริปโตเฟนซีสตีนมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ ในตับของกรดน้ำดีที่จำเป็นสำหรับการดูดซึมผลิตภัณฑ์จากการย่อยไขมันจากลำไส้ซึ่งใช้สำหรับการสังเคราะห์กลูตาไธโอน ซีสตีนมีความสามารถในการดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลต เมื่อขาดซีสตีน ทำให้เกิดโรคตับแข็ง การขนและการเจริญเติบโตของขนล่าช้าในนกวัยอ่อน ความเปราะบางและการสูญเสีย (การถอนขน) ของขนในนกที่โตเต็มวัย และความต้านทานต่อโรคติดเชื้อลดลง

ทริปโตเฟน

กำหนดกิจกรรมทางสรีรวิทยาของเอนไซม์ในระบบทางเดินอาหาร, เอนไซม์ออกซิเดชั่นในเซลล์และฮอร์โมนจำนวนหนึ่ง, มีส่วนร่วมในการต่ออายุของโปรตีนในพลาสมาในเลือด, กำหนดการทำงานปกติของอุปกรณ์ต่อมไร้ท่อและเม็ดเลือด, ระบบสืบพันธุ์, การสังเคราะห์แกมมาโกลบูลิน ,ฮีโมโกลบิน,กรดนิโคตินิก,ตาสีม่วง เป็นต้น ในกรณีที่ขาดอาหารที่มีทริปโตเฟนทำให้การเจริญเติบโตของสัตว์เล็กช้าลง การผลิตไข่ของแม่ไก่ไข่ลดลง ต้นทุนอาหารในการผลิตเพิ่มขึ้น ต่อมไร้ท่อและอวัยวะสืบพันธุ์ฝ่อ , ตาบอดเกิดขึ้น, โรคโลหิตจางเกิดขึ้น (จำนวนเม็ดเลือดแดงและระดับฮีโมโกลบินในเลือดลดลง), ความต้านทานและคุณสมบัติภูมิคุ้มกันของร่างกาย, การปฏิสนธิและความสามารถในการฟักไข่ลดลง ในสุกรที่ได้รับอาหารที่มีทริปโตเฟนต่ำ ปริมาณอาหารจะลดลง ความอยากอาหารในทางที่ผิดปรากฏขึ้น ขนแปรงจะหยาบและผอมลง และสังเกตพบว่ามีไขมันสะสมในตับ การขาดกรดอะมิโนนี้ยังนำไปสู่การเป็นหมัน, ความตื่นเต้นง่ายเพิ่มขึ้น, อาการชัก, การก่อต้อกระจก, ยอดคงเหลือติดลบไนโตรเจนและการสูญเสียน้ำหนักสด ทริปโตเฟนเป็นสารตั้งต้น (โปรวิตามิน) ของกรดนิโคตินิก ช่วยป้องกันการพัฒนาของเพลลากร้า

กรดอะมิโน โปรตีน และเปปไทด์เป็นตัวอย่างของสารประกอบที่อธิบายไว้ด้านล่าง โมเลกุลที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพจำนวนมากประกอบด้วยกลุ่มฟังก์ชันที่แตกต่างกันทางเคมีหลายกลุ่ม ซึ่งสามารถโต้ตอบระหว่างกันและกับกลุ่มฟังก์ชันของกันและกันได้

กรดอะมิโน.

กรดอะมิโน- สารประกอบอินทรีย์สองฟังก์ชันซึ่งรวมถึงหมู่คาร์บอกซิล - สหประชาชาติและกลุ่มอะมิโนก็คือ เอ็น.เอช. 2 .

แยก α และ β - กรดอะมิโน:

ส่วนใหญ่พบในธรรมชาติ α -กรด โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 19 ตัวและกรดอิมิโน 1 ตัว ( ค 5 ชม. 9เลขที่ 2 ):

ที่ง่ายที่สุด กรดอะมิโน- ไกลซีน กรดอะมิโนที่เหลือสามารถแบ่งออกเป็นกลุ่มหลักได้ดังต่อไปนี้:

1) ความคล้ายคลึงกันของไกลซีน - อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน

การได้รับกรดอะมิโน

คุณสมบัติทางเคมีของกรดอะมิโน

กรดอะมิโน- พวกนี้เป็นสารประกอบแอมโฟเทริกเพราะว่า มีหมู่ฟังก์ชันตรงข้ามกัน 2 หมู่ คือ หมู่อะมิโน และหมู่ไฮดรอกซิล ดังนั้นพวกมันจึงทำปฏิกิริยากับทั้งกรดและด่าง:

การเปลี่ยนแปลงของกรด-เบสสามารถแสดงได้ดังนี้:

การบรรยายครั้งที่ 3

หัวข้อ: “กรดอะมิโน - โครงสร้าง, การจำแนกประเภท, คุณสมบัติ, บทบาททางชีวภาพ”

กรดอะมิโน - ประกอบด้วยไนโตรเจน สารประกอบอินทรีย์ซึ่งโมเลกุลประกอบด้วยหมู่อะมิโน –NH2 และหมู่คาร์บอกซิล –COOH

ตัวแทนที่ง่ายที่สุดคือกรดอะมิโนเอทาโนอิก H2N - CH2 - COOH

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโน

กรดอะมิโนมี 3 ประเภทหลัก:

เคมีฟิสิกส์ – ขึ้นอยู่กับความแตกต่างในคุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์ของกรดอะมิโน

• 
  กรดอะมิโนที่ชอบน้ำ (ไม่มีขั้ว) ส่วนประกอบของอนุมูลมักประกอบด้วยกลุ่มไฮโดรคาร์บอน โดยความหนาแน่นของอิเล็กตรอนมีการกระจายเท่าๆ กัน และไม่มีประจุหรือขั้วใดๆ พวกมันอาจมีองค์ประกอบอิเล็กโตรเนกาติตี แต่พวกมันทั้งหมดอยู่ในสภาพแวดล้อมไฮโดรคาร์บอน
• 
  กรดอะมิโนไม่มีประจุ (มีขั้ว) ที่ชอบน้ำ . อนุมูลของกรดอะมิโนดังกล่าวประกอบด้วยกลุ่มขั้ว: -OH, -SH, -CONH2
• 
  กรดอะมิโนที่มีประจุลบ. ซึ่งรวมถึงกรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก พวกเขามีกลุ่ม COOH เพิ่มเติมในกลุ่มหัวรุนแรง - ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกลางพวกเขาจะได้รับประจุลบ
• 
  กรดอะมิโนที่มีประจุบวก : อาร์จินีน ไลซีน และฮิสทิดีน พวกเขามีกลุ่ม NH 2 เพิ่มเติม (หรือวงแหวนอิมิดาโซล เช่น ฮิสทิดีน) ในกลุ่มอนุมูล - ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกลางพวกมันจะได้รับประจุบวก

การจำแนกประเภททางชีวภาพ – ถ้าเป็นไปได้ให้สังเคราะห์ขึ้นในร่างกายมนุษย์

• 
  ไม่สามารถถูกแทนที่ได้กรดอะมิโน เรียกอีกอย่างว่า "จำเป็น" ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์และต้องได้รับอาหาร มีกรดอะมิโนถึง 8 ชนิด และกรดอะมิโนอีก 2 ชนิด ซึ่งจัดว่ามีความจำเป็นบางส่วน

ที่ขาดไม่ได้:เมไทโอนีน, ธรีโอนีน, ไลซีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, วาลีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน

ไม่สามารถถูกแทนที่ได้บางส่วน: อาร์จินีน, ฮิสทิดีน

• 
  เปลี่ยนได้(สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์) มี 10 ชนิด: กรดกลูตามิก, กลูตามีน, โพรลีน, อะลานีน, กรดแอสปาร์ติก, แอสพาราจีน, ไทโรซีน, ซีสเตอีน, ซีรีนและไกลซีน

การจำแนกประเภทสารเคมี - ตามโครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโนหัวรุนแรง (อะลิฟาติก, อะโรมาติก)

กรดอะมิโนแบ่งตามลักษณะโครงสร้าง

1. ขึ้นอยู่กับ ตำแหน่งสัมพัทธ์หมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิล กรดอะมิโน แบ่งออกเป็น α-, β-, γ-, δ-, ε- ฯลฯ

ความต้องการกรดอะมิโนลดลง: สำหรับความผิดปกติแต่กำเนิดที่เกี่ยวข้องกับการดูดซึมกรดอะมิโน ในกรณีนี้สารโปรตีนบางชนิดอาจทำให้เกิดอาการแพ้ในร่างกายได้รวมถึงปัญหาในระบบทางเดินอาหาร อาการคันและคลื่นไส้
การย่อยได้ของกรดอะมิโน

ความเร็วและความสมบูรณ์ของการดูดซึมกรดอะมิโนขึ้นอยู่กับประเภทของผลิตภัณฑ์ที่มีอยู่ กรดอะมิโนที่มีอยู่ในไข่ขาว คอทเทจชีสไขมันต่ำ เนื้อไม่ติดมัน และปลา จะถูกดูดซึมเข้าสู่ร่างกายได้ดี

กรดอะมิโนยังถูกดูดซึมได้อย่างรวดเร็วด้วยส่วนผสมที่ลงตัวของผลิตภัณฑ์: ผสมกับนม โจ๊กบัควีทและขนมปังขาว ผลิตภัณฑ์แป้งทุกชนิดพร้อมเนื้อสัตว์และคอทเทจชีส
คุณสมบัติที่เป็นประโยชน์กรดอะมิโนผลกระทบต่อร่างกาย

กรดอะมิโนแต่ละชนิดมีผลต่อร่างกายในตัวเอง ดังนั้นเมไทโอนีนจึงมีความสำคัญอย่างยิ่งในการปรับปรุงการเผาผลาญไขมันในร่างกาย มันถูกใช้เพื่อป้องกันโรคหลอดเลือดแดง โรคตับแข็ง และการเสื่อมของไขมันในตับ

สำหรับโรคทางระบบประสาทจิตเวชบางชนิด จะใช้กลูตามีนและกรดอะมิโนบิวทีริก กรดกลูตามิกยังใช้ในการปรุงอาหารเป็นสารปรุงแต่งรส Cysteine ​​​​ถูกระบุสำหรับโรคตา

กรดอะมิโนหลักสามชนิด ได้แก่ ทริปโตเฟน ไลซีน และเมไทโอนีน มีความจำเป็นอย่างยิ่งต่อร่างกายของเรา ทริปโตเฟนใช้เพื่อเร่งการเจริญเติบโตและการพัฒนาของร่างกาย และยังรักษาสมดุลของไนโตรเจนในร่างกายอีกด้วย

ไลซีนช่วยให้ร่างกายมีการเจริญเติบโตตามปกติและมีส่วนร่วมในกระบวนการสร้างเลือด

แหล่งที่มาหลักของไลซีนและเมไทโอนีนคือคอทเทจชีส เนื้อวัว และปลาบางชนิด (ปลาคอด ปลาไพค์คอน ปลาแฮร์ริ่ง) โพรไบโอพบในปริมาณที่เหมาะสมในเครื่องใน เนื้อลูกวัวและเกมหัวใจวาย

กรดอะมิโนเพื่อสุขภาพ พลังงาน และความงาม

เพื่อสร้างมวลกล้ามเนื้อในการเพาะกายได้สำเร็จ มักใช้กรดอะมิโนเชิงซ้อนซึ่งประกอบด้วยลิวซีน ไอโซลิวซีน และวาลีน

เพื่อรักษาพลังงานในระหว่างการฝึกซ้อม นักกีฬาใช้เมไทโอนีน ไกลซีน และอาร์จินีน หรือผลิตภัณฑ์ที่มีสารดังกล่าวเป็นอาหารเสริม

สำหรับบุคคลใดก็ตามที่มีไลฟ์สไตล์ที่กระฉับกระเฉง จำเป็นต้องมีอาหารพิเศษที่มีกรดอะมิโนที่จำเป็นจำนวนมาก เพื่อรักษารูปร่างที่ดีเยี่ยม คืนความแข็งแรงอย่างรวดเร็ว เผาผลาญไขมันส่วนเกิน หรือสร้างมวลกล้ามเนื้อ