모든 아미노산은 두 그룹으로 나뉩니다. 20개의 아미노산은 단백질 합성에 필수적입니다. 케라틴 모발 단백질은 다음 그룹에 속합니다.

아미노산은 아미노 그룹과 카르복실 그룹을 포함하는 카르복실산이라고 합니다. 천연 아미노산은 2-아미노카르복실산 또는 α-아미노산이지만 β-알라닌, 타우린, γ-아미노부티르산과 같은 아미노산도 있습니다. α-아미노산에 대한 일반화된 공식은 다음과 같습니다.

2개의 탄소 원자에 있는 α-아미노산은 4개의 서로 다른 치환기를 가지고 있습니다. 즉, 글리신을 제외한 모든 α-아미노산은 비대칭(키랄) 탄소 원자를 가지며 두 개의 거울상 이성질체(L- 및 D-아미노)의 형태로 존재합니다. 산. 천연 아미노산은 L-시리즈에 속합니다. D-아미노산은 박테리아와 펩타이드 항생제에서 발견됩니다.

수용액의 모든 아미노산은 양극성 이온으로 존재할 수 있으며 총 전하는 매질의 pH에 따라 달라집니다. 총 전하가 0이 되는 pH 값을 등전점이라고 합니다. 등전점에서 아미노산은 양쪽성 이온, 즉 아민 그룹이 양성자화되고 카르복실 그룹이 해리됩니다. 중성 pH 영역에서 대부분의 아미노산은 양성 이온입니다.

아미노산은 스펙트럼의 가시 영역에서 빛을 흡수하지 않고, 방향족 아미노산은 스펙트럼의 UV 영역에서 빛을 흡수합니다: 280nm에서 트립토판과 티로신, 260nm에서 페닐알라닌.

아미노산은 일부 화학 반응데 큰 중요성실험실 실습: α-아미노 그룹에 대한 색상 닌히드린 테스트, 설프히드릴, 페놀 및 기타 아미노산 라디칼 그룹의 특징적인 반응, 아미노 그룹에 의한 쉬프 염기의 아세탈화 및 형성, 카르복실 그룹에 의한 에스테르화.

아미노산의 생물학적 역할:

펩타이드와 단백질의 구조적 요소, 소위 단백질 생성 아미노산입니다. 단백질의 구성에는 유전자 코드에 의해 암호화되고 번역 중에 단백질에 포함되는 20개의 아미노산이 포함되며, 그 중 일부는 인산화, 아실화 또는 수산화될 수 있습니다.

코엔자임, 담즙산, 항생제와 같은 다른 천연 화합물의 구조적 요소가 될 수 있습니다.

신호 분자입니다. 아미노산 중 일부는 신경 전달 물질 또는 신경 전달 물질, 호르몬 및 조직 호르몬의 전구체입니다.

예를 들어 일부 아미노산은 식물 알칼로이드의 전구체이거나 질소 기증자 역할을 하거나 영양의 필수 구성 요소입니다.

단백질 생성 아미노산의 분류는 측쇄의 구조와 극성을 기반으로 합니다.

1. 지방족 아미노산:

글리신, 글리,지,글리

알라닌, 알라, 아, 알라

발린, 샤프트,V,발*

류신, 레이,L,Leu*

이소류신, 일,나,일*

이러한 아미노산은 측쇄에 헤테로원자 또는 고리형 그룹을 포함하지 않으며 뚜렷한 낮은 극성을 특징으로 합니다.

시스테인, 시스,C,Cys

메티오닌, 메스,M,만남*

3. 방향족 아미노산:

페닐알라닌, 헤어 드라이어,F,페*

티로신, 사격장,Y, 티르

트립토판, 삼,W,Trp*

히스티딘, 기스,H,그의

방향족 아미노산은 mesomeric 공명 안정화 사이클을 포함합니다. 이 그룹에서 아미노산 페닐알라닌만이 낮은 극성을 나타내고, 티로신과 트립토판은 현저한 극성이 특징이며, 히스티딘은 심지어 높은 극성을 나타냅니다. 히스티딘은 또한 염기성 아미노산으로 분류될 수 있습니다.

4. 중성 아미노산:

세린, 세르,S, 세르

쓰레오닌, 트레,T,Thr*

아스파라긴, asn, N, Asn

글루타민, 글렌, Q,Gln

중성 아미노산은 하이드록실 또는 카르복스아미드 그룹을 포함합니다. 아미드 그룹은 비이온성이지만 아스파라긴과 글루타민 분자는 극성이 높습니다.

5. 산성 아미노산:

아스파르트 산 (aspartate), asp,D, ASP

글루탐산(글루타메이트), 깊은, E, 글루

산성 아미노산 측쇄의 카르복실기는 생리학적 pH 값의 전체 범위에 걸쳐 완전히 이온화됩니다.

6. 기본 아미노산:

라이신, l 에서,케이, 리스*

아르기닌, 인수,R,Arg

염기성 아미노산의 측쇄는 중성 pH 영역에서 완전히 양성자화됩니다. 매우 염기적이고 매우 극성인 아미노산은 구아니딘 부분을 포함하는 아르기닌입니다.

7. 이미노산:

프롤린, ~에 대한,피,프로

프롤린의 측쇄는 α-탄소 원자와 α-아미노기를 포함하는 5원 고리로 구성됩니다. 따라서 엄밀히 말하면 프롤린은 아미노산이 아니라 이미노산이다. 고리의 질소 원자는 약염기이며 생리학적 pH 값에서 양성자화하지 않습니다. 고리 구조로 인해 프롤린은 콜라겐 구조에 매우 중요한 폴리펩티드 사슬에 구부러짐을 유발합니다.

나열된 아미노산 중 일부는 인체에서 합성되지 않아 식품으로 공급되어야 합니다. 이러한 필수 아미노산은 별표로 표시되어 있습니다.

위에서 언급한 바와 같이 단백질 생성 아미노산은 일부 귀중한 생물학적 활성 분자의 전구체입니다.

두 가지 생체 아민 β-알라닌과 시스테아민은 코엔자임 A의 일부입니다(코엔자임은 복합 효소의 활성 중심을 형성하는 수용성 비타민의 파생물입니다). β-알라닌은 아스파르트산의 탈카르복실화에 의해 형성되고, 시스테아민은 시스테인의 탈카르복실화에 의해 형성됩니다.

β-알라닌
시스테아민

글루탐산 잔기는 비타민 Bc의 유도체인 테트라히드로엽산이라는 또 다른 조효소의 일부입니다.

다른 생물학적으로 가치 있는 분자는 담즙산과 아미노산 글리신의 접합체입니다. 이러한 접합체는 염기성 산보다 강한 산이며 간에서 형성되며 담즙에 염으로 존재합니다.

글리코콜산

Proteinogenic 아미노산은 미생물에 의해 합성되고 박테리아, 바이러스 및 세포의 번식을 억제하는 생물학적 활성 물질 인 일부 항생제의 전구체입니다. 그들 중 가장 유명한 것은 β-lactam 항생제 그룹을 구성하고 속 곰팡이에 의해 생산되는 페니실린과 세팔로스포린입니다. 페니실리움. 그들은 그람 음성 미생물의 세포벽 합성을 억제하는 반응성 β-lactam 고리 구조의 존재를 특징으로합니다.

페니실린의 일반 공식

탈 카르복실화에 의한 아미노산으로부터 신경 전달 물질, 호르몬 및 조직 호르몬과 같은 생체 아민이 얻어집니다.

아미노산 글리신과 글루타메이트는 그 자체로 중추 신경계의 신경 전달 물질입니다.

도파민(신경전달물질) 노르에피네프린(신경전달물질)

아드레날린(호르몬) 히스타민(매개체 및 히스토호르몬)

세로토닌(신경 전달 물질 및 조직 호르몬) GABA(신경 전달 물질)

티록신(호르몬)

아미노산 트립토판의 유도체는 가장 잘 알려진 자연 발생 옥신인 인돌아세트산입니다. Auxin은 식물 성장 조절제이며 성장하는 조직의 분화, 형성층, 뿌리의 성장을 자극하고 과일의 성장을 촉진하며 오래된 잎의 가을을 촉진하며 길항제는 abscisic acid입니다.

인돌아세트산

아미노산의 유도체는 또한 식물에서 형성되는 주요 자연의 천연 질소 함유 화합물 인 알칼로이드입니다. 이 화합물은 의학에서 널리 사용되는 매우 활동적인 생리 화합물입니다. 알칼로이드의 예는 페닐알라닌 유도체 파파베린, 최면 양귀비의 이소퀴놀린 알칼로이드(진경제), 트립토판 유도체 피소스티그민, 칼라바 콩의 인돌 알칼로이드(항콜린에스테라제 약물)입니다.

파파베린 피소스티그민

아미노산은 생명 공학 분야에서 매우 인기 있는 대상입니다. 아미노산의 화학적 합성에는 많은 옵션이 있지만 결과는 아미노산의 라세미체입니다. 이후 음식 산업아미노산의 L-이성질체만이 적합하고, 라세미 혼합물은 거울상이성질체로 분리되어야 하는데, 이는 심각한 문제를 제시한다. 따라서 고정화 효소를 이용한 효소 합성과 전체 미생물 세포를 이용한 미생물 합성 등 생명공학적 접근이 더욱 대중화되고 있다. 후자의 경우 모두 순수한 L-이성체를 얻습니다.

아미노산은 식품 첨가물 및 사료 성분으로 사용됩니다. 글루타민산은 고기의 맛을 향상시키고, 발린과 류신은 구운 식품의 맛을 향상시키며, 글리신과 시스테인은 통조림에서 항산화제로 사용됩니다. D-트립토판은 몇 배 더 달콤하기 때문에 설탕 대체물로 사용할 수 있습니다. 라이신은 대부분의 식물성 단백질에 소량의 필수 아미노산 라이신이 포함되어 있기 때문에 농장 동물의 사료에 첨가됩니다.

아미노산은 의료 행위에서 널리 사용됩니다. 이들은 메티오닌, 히스티딘, 글루탐산 및 아스파르트산, 글리신, 시스테인, 발린과 같은 아미노산입니다.

지난 10년 동안 아미노산은 스킨 및 헤어 케어 제품에 첨가되었습니다.

화학적으로 변형된 아미노산은 또한 세제, 유화제 및 연료 첨가제의 생산에서 고분자 합성의 계면활성제로 산업계에서 널리 사용됩니다.

단백질

단백질은 펩티드 결합으로 연결된 아미노산으로 구성된 거대 분자 물질입니다.

대대로 전달되는 유전 정보의 산물이며 세포의 모든 생명 과정을 수행하는 것은 단백질입니다.

단백질 기능:

촉매 기능. 가장 많은 단백질 그룹은 효소 - 화학 반응을 가속화하는 촉매 활성을 가진 단백질입니다. 효소의 예는 펩신, 알코올 탈수소효소, 글루타민 합성효소입니다.

구조적 기능. 구조 단백질은 세포와 조직의 모양과 안정성을 유지하는 역할을 하며 여기에는 케라틴, 콜라겐, 피브로인이 포함됩니다.

수송 기능. 수송 단백질은 헤모글로빈, 혈청 알부민, 이온 채널과 같은 분자 또는 이온을 한 기관에서 다른 기관으로 또는 세포 내의 막을 가로질러 운반합니다.

보호 기능. 항상성 시스템의 단백질은 병원체, 외부 정보, 혈액 손실 - 면역 글로불린, 피브리노겐, 트롬빈으로부터 신체를 보호합니다.

규제 기능. 단백질은 신호 물질의 기능을 수행합니다. 일부 호르몬, 조직 호르몬 및 신경 전달 물질은 모든 구조의 신호 물질에 대한 수용체이며 세포의 생화학 신호 사슬에서 추가 신호 전달을 제공합니다. 예를 들면 성장 호르몬 소마토트로핀, 호르몬 인슐린, H- 및 M-콜린성 수용체가 있습니다.

모터 기능. 단백질의 도움으로 수축 및 기타 생물학적 운동 과정이 수행됩니다. 예는 튜불린, 액틴, 미오신입니다.

예비 기능. 식물에는 귀중한 저장 단백질이 포함되어 있습니다. 영양소, 동물 유기체에서 근육 단백질절대적으로 필요할 때 동원되는 예비 영양소 역할을 합니다.

단백질은 여러 수준의 구조 조직이 존재하는 것이 특징입니다.

기본 구조단백질은 폴리펩타이드 사슬에 있는 아미노산 잔기의 서열입니다. 펩티드 결합은 한 아미노산의 α-카르복실기와 다른 아미노산의 α-아미노기 사이의 카르복스아미드 결합입니다.

알라닐페닐알라닐시스테일프롤린

펩티드 결합에는 몇 가지 특징이 있습니다.

a) 공명 안정화되어 거의 동일한 평면에 위치합니다. 평면입니다. C-N 결합 주위의 회전에는 많은 에너지가 필요하고 어렵습니다.

b) -CO-NH- 결합은 특별한 특성을 가지고 있으며 평소보다 적지 만 두 배 이상입니다. 즉, 케토-에놀 호변 이성질이 있습니다.

c) 펩티드 결합과 관련된 치환기는 황홀-위치;

d) 펩타이드 백본은 주변 용매 분자와 상호 작용하는 다양한 성질의 측쇄로 둘러싸여 있으며 자유 카복실 및 아미노 그룹이 이온화되어 단백질 분자의 양이온 및 음이온 중심을 형성합니다. 비율에 따라 단백질 분자는 총 양전하 또는 음전하를 받으며 단백질의 등전점에 도달했을 때 매질의 pH 값을 특징으로 합니다. 라디칼은 단백질 분자 내부에 염, 에테르, 이황화 다리를 형성하고 단백질 고유의 반응 범위를 결정합니다.

현재, 100개 이상의 아미노산 잔기로 구성된 중합체를 단백질로, 50-100개의 아미노산 잔기로 구성된 중합체를 폴리펩티드로, 50개 미만의 아미노산 잔기로 구성된 중합체를 저분자량 펩티드로 간주하는 데 동의하였다.

일부 저분자량 펩타이드는 독립적인 생물학적 역할을 합니다. 이러한 펩티드 중 일부의 예:

글루타티온, γ-glu-cis-gly는 세포의 산화환원 과정 및 생물학적 막을 가로지르는 아미노산 수송과 관련된 가장 널리 퍼진 세포내 펩티드 중 하나입니다.

Carnosine - β-ala-gis - 동물의 근육에 포함된 펩타이드로 지질 과산화 생성물을 제거하고 근육의 탄수화물 분해를 촉진하며 인산염 형태로 근육의 에너지 대사에 관여합니다.

바소프레신은 신체의 수분 대사 조절에 관여하는 뇌하수체 후엽의 호르몬입니다.

Phalloidin은 독성 파리 agaric 폴리펩티드이며, 무시할만한 농도로 세포에서 효소와 칼륨 이온의 방출로 인해 신체가 사망합니다.

Gramicidin은 많은 그람 양성 박테리아에 작용하는 항생제로, 저분자량 화합물에 대한 생체막의 투과성을 변화시키고 세포 사멸을 유발합니다.

만났다-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - 뉴런에서 합성되는 펩타이드로 통증을 완화합니다.

단백질의 2차 구조펩타이드 백본의 작용기 사이의 상호 작용의 결과로 형성된 공간 구조입니다.

펩타이드 사슬에는 많은 CO 및 NH 그룹의 펩타이드 결합이 포함되어 있으며, 이들 각각은 잠재적으로 수소 결합 형성에 참여할 수 있습니다. 이를 가능하게 하는 구조에는 두 가지 주요 유형이 있습니다. 체인이 전화 코드처럼 감겨 있는 α-나선 구조와 하나 이상의 체인의 길쭉한 부분이 나란히 쌓인 β-주름 구조입니다. 이 두 구조는 매우 안정적입니다.

α-helix는 뒤틀린 폴리펩티드 사슬의 극도로 조밀한 패킹을 특징으로 하며, 오른쪽 나선의 각 회전에는 3.6개의 아미노산 잔기가 있으며, 라디칼은 항상 바깥쪽으로 향하고 약간 뒤로, 즉 처음으로 향합니다. 폴리펩타이드 사슬의

α 나선의 주요 특징:

α-나선은 펩타이드 그룹의 질소에 있는 수소 원자와 잔기의 카르보닐 산소 사이의 수소 결합에 의해 안정화되며 사슬을 따라 주어진 위치로부터 4개 위치에 있습니다.

모든 펩타이드 그룹은 수소 결합 형성에 참여하여 α-helix의 최대 안정성을 보장합니다.

펩타이드 그룹의 모든 질소 및 산소 원자는 수소 결합 형성에 관여하여 α의 친수성을 크게 감소시킵니다. -나선형 영역그들의 소수성을 증가시키고;

α-helix는 자발적으로 형성되며 최소한의 자유 에너지에 해당하는 폴리펩티드 사슬의 가장 안정적인 형태입니다.

L-아미노산의 폴리펩타이드 사슬에서 일반적으로 단백질에서 발견되는 오른손 방향 나선은 왼손 방향 나선보다 훨씬 더 안정적입니다.

α-나선을 형성할 가능성은 단백질의 1차 구조 때문입니다. 일부 아미노산은 펩타이드 백본이 꼬이는 것을 방지합니다. 예를 들어, 글루타메이트와 아스파르테이트의 인접한 카르복실기는 서로 반발하여 α-나선에서 수소 결합의 형성을 방지합니다. 같은 이유로, 양전하를 띤 라이신과 아르기닌 잔기가 서로 가까이 위치하는 곳에서는 체인 코일링이 어렵습니다. 그러나 프롤린은 α-나선을 깨는 데 가장 큰 역할을 합니다. 첫째, 프롤린에서 질소 원자는 N-C 결합 주위의 회전을 방지하는 단단한 고리의 일부이며, 둘째, 프롤린은 질소 원자에 수소가 없기 때문에 수소 결합을 형성하지 않습니다.

β-폴딩은 선형으로 배열된 펩타이드 조각 사이의 수소 결합에 의해 형성되는 층상 구조입니다. 두 사슬은 독립적이거나 동일한 폴리펩티드 분자에 속할 수 있습니다. 체인이 같은 방향으로 향하면 이러한 β 구조를 병렬이라고 합니다. 사슬의 방향이 반대인 경우, 즉 한 사슬의 N-말단이 다른 사슬의 C-말단과 일치할 때 β-구조를 역평행(antiparallel)이라고 한다. 정력적으로, 거의 선형인 수소 다리를 갖는 역평행 β 접힘이 더 바람직합니다.

평행 β-폴딩 역평행 β-폴딩

수소 결합으로 포화된 α-나선과 달리 β-접힘 사슬의 각 부분은 추가적인 수소 결합 형성에 열려 있습니다. 아미노산 측면 라디칼은 잎 평면에 거의 수직으로 위아래로 번갈아 가며 배향됩니다.

펩타이드 사슬이 다소 가파르게 구부러지는 영역에는 종종 β-루프가 있습니다. 이것은 4개의 아미노산 잔기가 180o 구부러지고 첫 번째와 네 번째 잔기 사이의 하나의 수소 다리에 의해 안정화되는 짧은 조각입니다. 큰 아미노산 라디칼은 β-루프의 형성을 방해하므로 대부분 가장 작은 아미노산인 글리신을 포함합니다.

초이차 단백질 구조 2차 구조의 특정 교대 순서입니다. 도메인은 어느 정도의 구조적 및 기능적 자율성을 갖는 단백질 분자의 별도 부분으로 이해됩니다. 이제 도메인은 단백질 분자 구조의 기본 요소로 간주되며 α-나선과 β-레이어 레이아웃의 비율과 특성은 기본 구조의 비교보다 단백질 분자의 진화 및 계통발생적 관계를 이해하는 데 더 많은 정보를 제공합니다. 진화의 주된 임무는 새로운 단백질을 만드는 것입니다. 포장 조건을 만족시키고 기능적 작업의 이행을 보장하는 그러한 아미노산 서열을 우연히 합성할 가능성은 극히 적습니다. 따라서 기능은 다르지만 공통 조상을 가졌거나 서로 진화한 것처럼 보일 정도로 구조가 유사한 단백질이 있는 경우가 많습니다. 특정 문제를 해결해야 할 필요성에 직면한 진화는 이를 위해 먼저 단백질을 설계하는 것이 아니라 이를 위해 이미 잘 확립된 구조를 적응시켜 새로운 목적에 적응시키는 것을 선호하는 것 같습니다.

자주 반복되는 초이차 구조의 몇 가지 예:

αα' - α-나선만 포함하는 단백질(미오글로빈, 헤모글로빈);

ββ' – β-구조만 포함하는 단백질(면역글로불린, 수퍼옥사이드 디스뮤타제);

βαβ'는 β-배럴의 구조이고, 각각의 β-층은 배럴 내부에 위치하고 분자 표면에 위치한 α-나선과 연결되어 있다(트리오스 포스포이소머라제, 락테이트 데하이드로게나제);

"징크 핑거" - 20개의 아미노산 잔기로 구성된 단백질 단편, 아연 원자는 2개의 시스테인 및 2개의 히스티딘 잔기와 결합하여 약 12개의 아미노산 잔기로 이루어진 "핑거"를 생성하며, 다음의 조절 영역에 결합할 수 있습니다. DNA 분자;

"류신 지퍼" - 상호작용하는 단백질은 적어도 4개의 류신 잔기를 포함하는 α-나선 영역을 가지고 있으며 서로 6개의 아미노산 떨어져 위치합니다. 다른 단백질의 류신 잔기 . 예를 들어, 류신 지퍼의 도움으로 강염기성 히스톤 단백질 분자를 복합체로 결합하여 양전하를 극복할 수 있습니다.

단백질의 3차 구조- 이것은 아미노산의 측면 라디칼 사이의 결합에 의해 안정화되는 단백질 분자의 공간적 배열입니다.

단백질의 3차 구조를 안정화시키는 결합 유형:

정전기 소수성 이황화수소

인터랙션 커뮤니케이션 인터랙션 커뮤니케이션

3차 구조의 접힘에 따라 단백질은 원섬유형과 구상형의 두 가지 주요 유형으로 분류할 수 있습니다.

원섬유 단백질은 물에 녹지 않는 긴 필라멘트 분자로 폴리펩타이드 사슬이 한 축을 따라 확장됩니다. 이들은 주로 구조 및 수축성 단백질입니다. 가장 일반적인 원섬유 단백질의 몇 가지 예는 다음과 같습니다.

α-케라틴. 표피 세포에 의해 합성됩니다. 그들은 머리카락, 양모, 깃털, 뿔, 손톱, 발톱, 바늘, 비늘, 발굽 및 거북이 껍질의 거의 모든 건조 중량과 피부 외층 중량의 상당 부분을 차지합니다. 이것은 전체 단백질 계열이며 아미노산 구성이 유사하고 많은 시스테인 잔기를 포함하며 동일한 공간 배열의 폴리펩티드 사슬을 가지고 있습니다. 유모 세포에서 케라틴 폴리펩타이드 사슬은 먼저 섬유로 조직화되고, 이로부터 구조가 로프나 꼬인 케이블과 같이 형성되어 결국 세포의 전체 공간을 채웁니다. 동시에 유모 세포는 납작해지고 결국 죽고 세포벽은 큐티클이라고 하는 각 모발 주위에 관 모양의 덮개를 형성합니다. α-케라틴에서 폴리펩타이드 사슬은 교차 이황화 결합을 형성하는 3코어 케이블로 서로 꼬인 α-나선 형태입니다. N-말단 잔기는 같은 면(평행)에 위치합니다. 케라틴은 구성에 비극성 라디칼이 있는 아미노산이 우세하기 때문에 물에 불용성이며, 이는 수상으로 전환됩니다. 파마 중에는 다음과 같은 과정이 발생합니다. 먼저 티올로 환원하여 이황화 다리를 파괴 한 다음 모발에 필요한 모양이 생기면 가열 건조하고 공기 산소에 의한 산화로 인해 새로운 이황화 다리가 형성됩니다 헤어 스타일의 모양을 유지합니다.

β-케라틴. 여기에는 실크와 거미줄 피브로인이 포함됩니다. 이들은 구성에서 글리신, 알라닌 및 세린이 우세한 역평행 β 접힌 층입니다.

콜라겐. 고등 동물에서 가장 흔한 단백질이며 결합 조직의 주요 원섬유 단백질입니다. 콜라겐은 섬유아세포와 연골세포(특화된 결합 조직 세포)에서 합성된 후 밀려 나옵니다. 콜라겐 섬유는 피부, 힘줄, 연골 및 뼈에서 발견됩니다. 그들은 늘어나지 않고 강도가 강철 와이어를 능가하며 콜라겐 피 브릴은 가로 줄무늬가 특징입니다. 물에 끓이면 섬유질, 불용성 및 소화 불가능한 콜라겐이 일부 공유 결합의 가수분해에 의해 젤라틴으로 전환됩니다. 콜라겐에는 35% 글리신, 11% 알라닌, 21% 프롤린 및 4-하이드록시프롤린(콜라겐과 엘라스틴에서만 발견되는 아미노산)이 포함되어 있습니다. 이 구성은 식품 단백질로서 젤라틴의 상대적으로 낮은 영양가를 결정합니다. 콜라겐 피브릴은 트로포콜라겐(tropocollagen)이라는 반복되는 폴리펩타이드 서브유닛으로 구성됩니다. 이 소단위체는 피브릴을 따라 평행 머리-꼬리 다발로 배열됩니다. 머리의 이동은 특징적인 가로 줄무늬를 제공합니다. 이 구조의 공극은 필요한 경우 골 광물화에 중요한 역할을 하는 하이드록시아파타이트 Ca 5 (OH)(PO 4) 3 결정의 침착을 위한 사이트 역할을 할 수 있습니다.

트로포콜라겐 소단위는 α-케라틴 및 β-케라틴과 달리 3가닥 로프로 단단히 꼬인 3개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 일부 콜라겐에서는 세 개의 사슬이 모두 동일한 아미노산 서열을 가지고 있는 반면 다른 콜라겐에서는 두 개의 사슬만 동일하고 세 번째 사슬은 서로 다릅니다. 트로포콜라겐 폴리펩타이드 사슬은 프롤린과 히드록시프롤린에 의해 유발되는 사슬 굴곡으로 인해 회전당 3개의 아미노산 잔기만 있는 왼손잡이 나선을 형성합니다. 3개의 사슬은 수소 결합 외에도 인접한 사슬에 위치한 두 개의 라이신 잔기 사이에 형성된 공유 결합에 의해 상호 연결됩니다.

나이가 들어감에 따라 트로포콜라겐 소단위체 내부와 사이에 모든 것이 형성됩니다. 더콜라겐 원 섬유를 더 단단하고 부서지기 쉽게 만드는 가교 결합은 연골과 힘줄의 기계적 특성을 변경하고 뼈를 더 부서지기 쉽게 만들고 눈 각막의 투명도를 감소시킵니다.

엘라스틴. 큰 동맥 벽에 있는 인대의 노란색 탄성 조직과 결합 조직의 탄성층에 포함되어 있습니다. 엘라스틴 피브릴의 주요 하위 단위는 트로포엘라스틴입니다. 엘라스틴은 글리신과 알라닌이 풍부하고 라이신이 많고 프롤린이 적습니다. 엘라스틴의 나선형 부분은 늘어나면 늘어나지만 하중이 제거되면 원래 길이로 돌아갑니다. 4개의 서로 다른 사슬의 라이신 잔기는 서로 공유 결합을 형성하고 엘라스틴이 모든 방향으로 가역적으로 늘어나도록 합니다.

구형 단백질은 폴리펩타이드 사슬이 조밀한 구형으로 접혀 다양한 기능을 수행할 수 있는 단백질입니다.

구형 단백질의 3차 구조는 미오글로빈의 예를 사용하여 가장 편리하게 고려됩니다. 미오글로빈은 근육 세포에서 발견되는 상대적으로 작은 산소 결합 단백질입니다. 그것은 결합된 산소를 저장하고 미토콘드리아로의 전달을 촉진합니다. 미오글로빈 분자는 하나의 폴리펩타이드 사슬과 하나의 헤모그룹(헴) - 프로토포르피린과 철의 복합체를 포함합니다. 미오글로빈의 주요 특성:

a) 미오글로빈 분자는 매우 조밀해서 4개의 물 분자만 들어갈 수 있습니다.

b) 2개를 제외한 모든 극성 아미노산 잔기는 분자의 외부 표면에 위치하며, 모두 수화된 상태이다.

c) 대부분의 소수성 아미노산 잔기는 미오글로빈 분자 내부에 위치하므로 물과의 접촉으로부터 보호됩니다.

d) 미오글로빈 분자의 4개 프롤린 잔기 각각은 폴리펩티드 사슬의 구부러진 부분에 위치하며, 세린, 트레오닌 및 아스파라긴 잔기는 구부러진 다른 위치에 위치하는데, 이러한 아미노산은 다음과 같은 경우 α-나선의 형성을 방지하기 때문입니다. 그들은 서로 함께 있습니다.

e) 편평한 헤모그룹은 분자 표면 근처의 공동(포켓)에 놓여 있고, 철 원자는 헴 평면에 수직으로 향하는 두 개의 배위 결합을 가지고 있으며, 그 중 하나는 히스티딘 잔기 93에 연결되고 다른 하나는 결합하는 역할을 합니다. 산소 분자.

3차 구조에서 시작하여 단백질은 생물학적 기능을 수행할 수 있게 됩니다. 단백질의 기능은 단백질 표면에 3차 구조가 놓일 때 리간드라고 하는 다른 분자를 부착할 수 있는 부위가 형성된다는 사실에 기반합니다. 단백질과 리간드의 상호작용의 높은 특이성은 활성 중심 구조와 리간드 구조의 상보성에 의해 제공됩니다. 상보성은 상호 작용하는 표면의 공간적 및 화학적 대응입니다. 대부분의 단백질에서 3차 구조는 접힘의 최대 수준입니다.

4차 단백질 구조- 주로 정전기 및 수소와 같은 비공유 결합에 의해서만 상호 연결된 둘 이상의 폴리펩티드 사슬로 구성된 단백질의 특징. 대부분의 경우 단백질은 2개 또는 4개의 소단위를 포함하며, 4개 이상의 소단위는 일반적으로 조절 단백질을 포함합니다.

4차 구조를 갖는 단백질은 종종 올리고머라 불린다. 동종체 단백질과 이종체 단백질을 구별합니다. 호머 단백질은 모든 하위 단위가 동일한 구조를 갖는 단백질입니다. 예를 들어 카탈라아제 효소는 4개의 완전히 동일한 하위 단위로 구성됩니다. 헤테로머 단백질은 서로 다른 하위 단위를 가지고 있습니다. 예를 들어, RNA 폴리머라제 효소는 서로 다른 기능을 수행하는 서로 다른 구조의 5개 하위 단위로 구성됩니다.

하나의 소단위와 특정 리간드의 상호작용은 전체 올리고머 단백질의 구조적 변화를 일으키고 리간드에 대한 다른 소단위의 친화성을 변화시킵니다.

단백질의 4차 구조는 헤모글로빈의 예를 사용하여 고려할 수 있습니다. 이것은 4개의 폴리펩타이드 사슬과 4개의 헴 보결분자 그룹을 포함하며, 철 원자는 철 형태 Fe 2+ 입니다. 분자의 단백질 부분인 글로빈은 2개의 α-사슬과 2개의 β-사슬로 구성되며 최대 70%의 α-나선을 포함합니다. 4개의 사슬 각각은 특징적인 3차 구조를 가지고 있으며 각 사슬에는 하나의 혈액군이 연결되어 있습니다. 서로 다른 사슬의 헴은 상대적으로 멀리 떨어져 있고 서로 다른 경사각을 가지고 있습니다. 2개의 α-사슬과 2개의 β-사슬 사이에는 직접적인 접촉이 거의 일어나지 않으며 소수성 라디칼에 의해 형성되는 α 1 β 1 및 α 2 β 2 유형의 접촉은 α-와 β-사슬 사이에 많이 형성된다. 채널은 α 1 β 1과 α 2 β 2 사이에 남아 있습니다.

미오글로빈과 달리 헤모글로빈은 산소에 대한 친화력이 상당히 낮아서 조직에 존재하는 산소 분압이 낮을 때 조직에 결합된 산소의 상당 부분을 제공할 수 있습니다. 산소는 폐포의 특징인 더 높은 pH 값과 낮은 CO 2 농도에서 헤모글로빈 철과 더 쉽게 결합합니다. 헤모글로빈으로부터의 산소 방출은 낮은 pH 값과 조직 고유의 높은 CO 2 농도에 의해 선호됩니다.

산소 외에도 헤모글로빈은 사슬의 히스티딘 잔기에 결합하는 수소 이온을 운반합니다. 헤모글로빈은 또한 4개의 폴리펩타이드 사슬 각각의 말단 아미노기에 부착된 이산화탄소를 운반하여 카바미노헤모글로빈을 형성합니다.

적혈구에서 물질 2,3-디포스포글리세르산(DFG)은 충분히 높은 농도로 존재하며 그 함량은 높은 고도로 올라갈 때와 저산소증 동안 증가하여 조직의 헤모글로빈에서 산소 방출을 촉진합니다. DFG는 양성으로 감염된 β 사슬 그룹과 상호 작용하는 α 1 β 1과 α 2 β 2 사이의 채널에 위치합니다. 산소가 헤모글로빈에 의해 결합되면 DPG가 공동에서 이동됩니다. 일부 새의 적혈구에는 DPG가 포함되어 있지 않지만 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력을 더욱 감소시키는 이노시톨 헥사포스페이트가 포함되어 있습니다.

2,3-디포스포글리세르산(DPG)

HbA - 정상 성인 헤모글로빈, HbF - 태아 헤모글로빈은 낫적혈구 빈혈에서 O 2, HbS - 헤모글로빈에 대한 친화력이 더 큽니다. 겸상 적혈구 빈혈은 헤모글로빈의 유전적 이상과 관련된 심각한 유전병입니다. 아픈 사람의 혈액에는 얇은 낫 모양의 적혈구가 비정상적으로 많으며, 먼저 쉽게 찢어지고 두 번째로 혈액 모세관이 막힙니다. 분자 수준에서 헤모글로빈 S는 글루탐산 잔기 대신 발린이 위치한 β-사슬의 6번 위치에 있는 아미노산 잔기 하나에서 헤모글로빈 A와 다릅니다. 따라서 헤모글로빈 S는 두 개의 음전하를 덜 포함하고 발린의 출현으로 인해 분자 표면에 "끈적한"소수성 접촉이 나타나 결과적으로 탈산소화 중에 탈산소 헤모글로빈 S 분자가 서로 달라붙어 불용성 비정상적으로 긴 필라멘트를 형성합니다. 응집체, 적혈구의 변형으로 이어집니다.

1차 구조가 2차, 3차 및 4차(있는 경우)를 모두 결정하기 때문에 1차 구조 이상의 단백질 구조 조직 수준 형성에 대한 독립적인 유전적 제어가 있다고 생각할 이유가 없습니다. 단백질의 본래 형태는 주어진 조건에서 열역학적으로 가장 안정적인 구조입니다.

단백질은 세포의 화학적 활동의 물질적 기반을 형성합니다. 자연에서 단백질의 기능은 보편적입니다. 이름 단백질,국내 문헌에서 가장 많이 인정되는 용어에 해당 단백질(그리스어에서. 프로테이오스- 첫 번째). 지금까지 단백질의 구조와 기능 사이의 관계, 신체의 생명 활동의 가장 중요한 과정에 참여하는 메커니즘, 많은 질병의 병인에 대한 분자적 기초를 이해하는 데 큰 진전이 있었습니다.

분자량에 따라 펩타이드와 단백질로 구분됩니다. 펩타이드는 단백질보다 분자량이 작습니다. 펩타이드의 경우 조절 기능이 더 특징적입니다(호르몬, 효소 억제제 및 활성제, 막을 통한 이온 운반체, 항생제, 독소 등).

12.1. α -아미노산

12.1.1. 분류

펩타이드와 단백질은 α-아미노산 잔기로 구성됩니다. 총 수자연적으로 발생하는 아미노산의 수는 100을 초과하지만 그 중 일부는 유기체의 특정 군집에서만 발견되며 가장 중요한 20개의 α-아미노산은 모든 단백질에서 지속적으로 발견됩니다(반응식 12.1).

α-아미노산은 분자가 동일한 탄소 원자에 아미노 그룹과 카르복실 그룹을 모두 포함하는 이종 작용기 화합물입니다.

계획 12.1.필수 α-아미노산*

* 약어는 펩타이드 및 단백질 분자의 아미노산 잔기를 기록하는 데에만 사용됩니다. ** 필수 아미노산.

α-아미노산의 이름은 대체 명명법에 따라 구성할 수 있지만, 사소한 이름이 더 일반적으로 사용됩니다.

α-아미노산의 사소한 이름은 일반적으로 분리 소스와 관련이 있습니다. 세린은 실크 피브로인의 일부입니다(lat. 시리즈- 실키); 티로신은 처음에 치즈(그리스어에서 유래)에서 분리되었습니다. 티로스- 치즈); 글루타민 - 시리얼 글루텐에서 (그것에서. 글루텐- 접착제); 아스파르트 산 - 아스파라거스 콩나물에서 (lat. 아스파라거스- 아스파라거스).

많은 α-아미노산이 체내에서 합성됩니다. 단백질 합성에 필요한 일부 아미노산은 체내에서 생성되지 않아 외부에서 공급받아야 합니다. 이들 아미노산은 없어서는 안될(그림 12.1 참조).

필수 α-아미노산에는 다음이 포함됩니다.

발린 이소류신 메티오닌 트립토판

류신 라이신 트레오닌 페닐알라닌

α-아미노산은 그룹으로 나누는 기본 기능에 따라 여러 가지 방식으로 분류됩니다.

분류 특징 중 하나는 라디칼 R의 화학적 성질입니다. 이 특징에 따라 아미노산은 지방족, 방향족 및 헤테로사이클릭으로 나뉩니다(반응식 12.1 참조).

지방족α -아미노산.이것은 가장 큰 그룹입니다. 그 안에서 아미노산은 추가 분류 기능을 사용하여 세분화됩니다.

분자 내의 카복실 그룹과 아미노 그룹의 수에 따라 다음이 있습니다.

중성 아미노산 - 각각 하나의 NH 그룹 2 및 COOH;

염기성 아미노산 - 2개의 NH 그룹 2 및 1 그룹

COOH;

산성 아미노산 - 하나의 NH 2 그룹과 두 개의 COOH 그룹.

지방족 중성 아미노산 그룹에서 사슬의 탄소 원자 수가 6을 초과하지 않는다는 것을 알 수 있습니다. 동시에 사슬에 4개의 탄소 원자를 가진 아미노산이 없고, 5개와 6개의 탄소 원자를 가진 아미노산은 가지 구조(발린, 류신, 이소류신)만 가지고 있습니다.

지방족 라디칼은 "추가" 작용기를 포함할 수 있습니다:

수산기 - 세린, 트레오닌;

카르복실 - 아스파르트산 및 글루탐산;

티올-시스테인;

아미드 - 아스파라긴, 글루타민.

향긋한α -아미노산.이 그룹에는 페닐알라닌과 티로신이 포함되며 벤젠 고리가 메틸렌 그룹 -CH에 의해 일반적인 α-아미노산 단편과 분리되는 방식으로 구성됩니다. 2-.

헤테로시클릭 α -아미노산.이 그룹과 관련하여 히스티딘과 트립토판은 헤테로사이클(각각 이미다졸과 인돌)을 포함합니다. 이러한 헤테로사이클의 구조와 특성은 아래에 설명되어 있습니다(13.3.1; 13.3.2 참조). 일반 원칙헤테로사이클릭 아미노산의 구성은 방향족 아미노산과 동일합니다.

헤테로시클릭 및 방향족 α-아미노산은 알라닌의 β-치환 유도체로 간주될 수 있습니다.

아미노산은 또한 헤로시클릭에 속합니다. 프롤린, 2급 아미노기가 피롤리딘의 조성에 포함된 것

α-아미노산의 화학에서는 단백질 구조의 형성과 생물학적 기능 수행에 중요한 역할을 하는 "사이드" 라디칼 R의 구조와 특성에 많은 관심을 기울입니다. 매우 중요한 것은 "측면" 라디칼의 극성, 라디칼에 작용기의 존재, 이러한 작용기의 이온화 능력과 같은 특성입니다.

사이드 라디칼에 따라 아미노산은 다음과 같이 분리됩니다. 비극성(소수성) 라디칼 및 아미노산 c 극선(친수성) 라디칼.

첫 번째 그룹에는 지방족 측 라디칼(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌) 및 방향족 측 라디칼(페닐알라닌, 트립토판)이 있는 아미노산이 포함됩니다.

두 번째 그룹은 라디칼이 이온화(이온성)할 수 있거나 신체 조건 하에서 이온 상태(비이온성)로 변환될 수 없는 극성 작용기를 포함하는 아미노산을 포함합니다. 예를 들어, 티로신에서 수산기는 이온성(페놀 성질을 가짐)이고, 세린에서는 비이온성(알코올 성질을 가짐)입니다.

특정 조건에서 라디칼에 이온 생성 그룹이 있는 극성 아미노산은 이온(음이온 또는 양이온) 상태일 수 있습니다.

12.1.2. 입체이성질

α-아미노산의 기본 구성 유형, 즉 하나의 동일한 탄소 원자와 라디칼 및 수소 원자라는 두 개의 다른 작용기와의 결합 자체가 α-탄소 원자의 키랄성을 미리 결정합니다. 예외는 가장 단순한 아미노산 글리신 H입니다. 2NCH 2 키랄성 중심이 없는 COOH.

α-아미노산의 구성은 구성 표준인 글리세르알데히드에 의해 결정됩니다. 왼쪽의 표준 Fischer 투영식에서 아미노 그룹의 위치(l-글리세르알데히드의 OH 그룹과 유사)는 키랄 탄소 원자의 d-배열 오른쪽에 있는 l-배열에 해당합니다. 에 의해 아르 자형, S 시스템에서 l-시리즈의 모든 α-아미노산의 α-탄소 원자에는 S-가 있고 d-시리즈에는 R-구성이 있습니다(예외는 시스테인, 7.1.2 참조).

대부분의 α-아미노산은 분자 내에 하나의 비대칭 탄소 원자를 포함하고 두 개의 광학 활성 거울상 이성질체와 하나의 광학 비활성 라세미체로 존재합니다. 거의 모든 천연 α-아미노산은 l-시리즈에 속합니다.

아미노산 이소류신, 트레오닌 및 4-하이드록시프롤린은 각각 분자당 두 개의 키랄성 중심을 포함합니다.

이러한 아미노산은 각각 라세미체를 형성하는 2쌍의 거울상이성질체인 4개의 입체이성질체로 존재할 수 있다. 거울상 이성질체 중 하나만 동물성 단백질을 만드는 데 사용됩니다.

이소류신의 입체이성질체는 앞에서 논의한 트레오닌의 입체이성질체와 유사하다(7.1.3 참조). 4개의 입체이성질체 중에서 단백질에는 비대칭 탄소 원자 С-α 및 С-β 둘 다의 S-배열을 갖는 l-이소류신이 포함됩니다. 류신과 관련하여 부분입체이성질체인 거울상이성질체의 다른 쌍의 이름은 접두사를 사용합니다. 안녕하세요-.

라세메이트의 고장. l-시리즈의 α-아미노산을 얻는 원천은 단백질이며, 이를 위해 가수분해 절단된다. 개별 거울상 이성질체(단백질, 의약 물질 등의 합성을 위한)에 대한 큰 필요성으로 인해, 화학적인합성 라세미 아미노산의 분해 방법. 우선의 효소효소를 이용한 소화법. 현재 키랄 흡착제의 크로마토그래피는 라세미 혼합물을 분리하는 데 사용됩니다.

12.1.3. 산-염기 속성

아미노산의 양성은 산성(COOH) 및 염기성(NH2) 때문입니다. 2) 분자의 작용기. 아미노산은 알칼리 및 산과 함께 염을 형성합니다.

결정 상태에서 α-아미노산은 쌍극자 이온 H3N+ - CHR-COO-로 존재합니다.

이온화되지 않은 형태의 아미노산 구조는 단지 편의를 위한 것입니다).

안에 수용액아미노산은 쌍극자 이온, 양이온 및 음이온 형태의 평형 혼합물로 존재합니다.

평형 위치는 매체의 pH에 따라 다릅니다. 모든 아미노산은 강산성(pH 1–2)의 양이온 형태와 강알칼리성(pH>11) 매질의 음이온 형태가 지배적입니다.

이온 구조는 시리즈를 결정합니다 특정 속성아미노산 : 높은 융점 (200 ° C 이상), 물에 대한 용해도 및 비극성에서 불용성 유기 용제. 대부분의 아미노산이 물에 잘 용해되는 능력은 생물학적 기능을 보장하는 데 중요한 요소이며 아미노산의 흡수, 체내 수송 등과 관련이 있습니다.

Brønsted 이론에 따르면 완전히 양성자화된 아미노산(양이온 형태)은 이염기산이며,

하나의 양성자를 기부하면 이러한 이염기산은 약한 일염기산으로 변합니다. 하나의 산성 그룹 NH를 가진 쌍극자 이온입니다. 3 + . 쌍극자 이온의 탈양성자화는 브뢴스테드 염기인 카르복실레이트 이온인 아미노산의 음이온 형태를 초래합니다. 가치의 특징

아미노산의 카르복실기의 산성 특성은 일반적으로 1에서 3까지입니다. 값 pK a2암모늄 그룹의 산도를 특성화 - 9에서 10까지 (표 12.1).

표 12.1.가장 중요한 α-아미노산의 산-염기 특성

평형 위치, 즉 특정 pH 값의 수용액에서 다양한 형태의 아미노산 비율은 라디칼의 구조에 크게 의존하며 주로 추가 역할을하는 이온 생성 그룹의 존재에 따라 달라집니다. 산성 및 염기성 센터.

쌍극자 이온의 농도가 최대이고 아미노산의 양이온 형태와 음이온 형태의 최소 농도가 동일한 pH 값을 이라고 합니다.등전점 (피/).

중립적α -아미노산.이 아미노산이 중요합니다파이NH 2 그룹의 -/- 효과의 영향으로 카르복실 그룹을 이온화하는 능력이 더 크기 때문에 7(5.5-6.3)보다 약간 낮습니다. 예를 들어, 알라닌은 pH 6.0에서 등전점을 가집니다.

시큼한α -아미노산.이 아미노산은 라디칼에 추가 카르복실기를 가지며 강산성 매질에서 완전히 양성자화된 형태입니다. 산성 아미노산은 세 가지 의미를 가진 삼염기성(Bröndsted에 따르면)입니다.pKa,아스파르트산의 예에서 볼 수 있듯이(p/3.0).

산성 아미노산(아스파르트산 및 글루타민)의 경우 등전점은 pH가 7보다 훨씬 낮습니다(표 12.1 참조). 생리 학적 pH 값 (예 : 혈액 pH 7.3-7.5)의 신체에서 이러한 산은 두 카르복실기가 모두 이온화되기 때문에 음이온 형태입니다.

기본α -아미노산.염기성 아미노산의 경우 등전점은 pH 7 이상의 영역에 있습니다. 강산성 매질에서 이러한 화합물은 또한 삼염기산이며 이온화 단계는 라이신(p/ 9.8)의 예를 사용하여 표시됩니다. .

체내에서 염기성 아미노산은 양이온의 형태입니다. 즉, 두 아미노기가 모두 양성자화되어 있습니다.

일반적으로 α-아미노산은 생체 내등전점에 위치하지 않으며 물에 대한 가장 낮은 용해도에 해당하는 상태에 빠지지 않습니다. 신체의 모든 아미노산은 이온 형태입니다.

12.1.4. 분석적으로 중요한 반응 α -아미노산

α-아미노산은 이종 작용기 화합물로서 카르복실기와 아미노기의 특징적인 반응에 들어갑니다. 아미노산의 화학적 특성 중 일부는 라디칼의 작용기 때문입니다. 이 섹션에서는 아미노산 식별 및 분석에 실질적으로 중요한 반응에 대해 설명합니다.

에테르화.산 촉매(예: 기체 염화수소)의 존재 하에서 아미노산과 알코올을 좋은 수율로 반응시킬 때, 에스테르염산염의 형태로. 유리 에스테르를 분리하기 위해 반응 혼합물을 기체 암모니아로 처리합니다.

아미노산의 에스테르는 쌍극자 구조를 가지지 않으므로 원래 산과 달리 유기 용매에 용해되고 휘발성입니다. 따라서 글리신은 융점이 높은(292°C) 결정질 물질인 반면 글리신의 메틸 에스테르는 끓는점이 130°C인 액체입니다. 아미노산 에스테르의 분석은 기체-액체 크로마토그래피를 사용하여 수행할 수 있습니다.

포름알데히드와의 반응. 실질적으로 중요한 것은 포름알데히드와의 반응이며, 이는 방법에 의한 아미노산의 정량적 측정의 기초가 됩니다. 공식적인 적정(소렌센 방법).

아미노산의 양성 성질은 분석 목적을 위해 알칼리로 직접 적정하는 것을 허용하지 않습니다. 아미노산이 포름알데히드와 반응하면 상대적으로 안정한 아미노 알코올(5.3 참조)이 얻어집니다.

품질 반응. 아미노산과 단백질 화학의 특징은 이전에 화학 분석의 기초를 형성했던 수많은 정성적(색상) 반응을 사용한다는 것입니다. 현재, 물리화학적 방법을 사용하여 연구가 수행될 때, 예를 들어 크로마토그래피 분석에서 α-아미노산을 검출하기 위해 많은 정성적 반응이 계속해서 사용됩니다.

킬레이트. 중금속 양이온을 사용하면 α-아미노산이 2관능 화합물로 복잡한 내부 염을 형성합니다.

구리염(11) 파란색의(α-아미노산 검출을 위한 비특이적 방법 중 하나).

닌히드린 반응. α-아미노산의 일반적인 정성 반응은 닌히드린과의 반응입니다. 반응 생성물은 청자색을 띠며 크로마토그램(종이 위, 얇은 층)에서 아미노산을 시각적으로 감지하고 아미노산 분석기에서 분광광도계를 측정하는 데 사용됩니다(제품은 550- 570nm 영역).

탈염. 실험실 조건에서 이 반응은 α-아미노산에 대한 아질산의 작용에 의해 수행됩니다(4.3 참조). 이 경우 해당 α-히드록시산이 생성되고 기체 상태의 질소가 방출되는데, 그 부피를 통해 반응한 아미노산의 양을 판단한다(Van Slyke법).

xantoprotein 반응. 이 반응은 페닐알라닌, 티로신, 히스티딘, 트립토판과 같은 방향족 및 헤테로사이클릭 아미노산을 검출하는 데 사용됩니다. 예를 들어 진한 질산이 티로신에 작용하면 니트로 유도체가 형성되어 노란색. 알칼리성 매질에서는 페놀 수산기의 이온화와 접합에 대한 음이온의 기여 증가로 인해 색상이 주황색이 됩니다.

또한 개별 아미노산을 검출할 수 있는 여러 개인 반응이 있습니다.

트립토판나타나는 적자색에 의해 황산 매질에서 p-(디메틸아미노)벤즈알데히드와의 반응에 의해 검출됩니다(Ehrlich 반응). 이 반응은 다음을 위해 사용됩니다. 정량 분석단백질 분해 제품의 트립토판.

시스테인포함된 메르캅토 그룹의 반응성을 기반으로 여러 정성적 반응에 의해 감지됩니다. 예를 들어, 납 아세테이트(CH3COO)2Pb가 포함된 단백질 용액을 알칼리성 매질에서 가열하면 황화납 PbS의 검은색 침전물이 형성되어 단백질에 시스테인이 있음을 나타냅니다.

12.1.5. 생물학적으로 중요한 화학 반응

신체에서는 다양한 효소의 작용으로 아미노산의 여러 가지 중요한 화학적 변형이 수행됩니다. 그러한 변환은 아미노기 전이화, 탈카르복실화, 제거, 알돌 절단, 산화적 탈아미노화 및 티올기의 산화를 포함한다.

트랜스아미네이션 α-옥소산으로부터 α-아미노산의 생합성을 위한 주요 경로이다. 아미노기의 공여체는 세포 내에 충분한 양 또는 과잉으로 존재하는 아미노산이며, 그 수용체는 α-옥소산이다. 이 경우 아미노산은 옥소산으로 전환되고 옥소산은 라디칼의 해당 구조를 갖는 아미노산으로 전환됩니다. 결과적으로 트랜스아미네이션은 가역 과정아미노기와 옥소기의 교환. 이러한 반응의 예는 2-옥소글루타르산으로부터 l-글루탐산을 제조하는 것입니다. 공여체 아미노산은 예를 들어 l-아스파르트산일 수 있다.

α-아미노산은 카르복실기의 α 위치에 전자를 끄는 아미노기를 포함합니다(보다 정확하게는 양성자화된 아미노기 NH 3 +), 그들이 탈카르복실화할 수 있는 것과 관련하여.

제거카복실기의 β 위치에 있는 사이드 라디칼에 전자를 끄는 작용기(예: 하이드록실 또는 티올)가 포함된 아미노산의 특성입니다. 이들의 절단은 중간 반응성 α-에나미노산으로 이어지며, 이는 호변이성질체 이미노산으로 쉽게 변형됩니다(케토-에놀 호변이성질체와 유사함). α-이미노산은 C=N 결합에서 수화되어 암모니아 분자가 제거되어 α-옥소산으로 전환됩니다.

이러한 유형의 변환을 호출합니다. 제거-수화.한 가지 예는 세린으로부터 피루브산을 제조하는 것입니다.

알돌 분열 β 위치에 수산기를 포함하는 α-아미노산의 경우에 발생합니다. 예를 들어, 세린은 분해되어 글리신과 포름알데히드를 형성합니다(포름알데히드는 자유 형태로 방출되지 않고 즉시 조효소에 결합합니다).

산화적 탈아미노화 효소와 조효소 NAD+ 또는 NADP+가 포함될 수 있습니다(14.3 참조). α-아미노산은 아미노전이뿐만 아니라 산화적 탈아미노화를 통해서도 α-옥소산으로 전환될 수 있습니다. 예를 들어, l-글루탐산에서 α-옥소글루타르산이 형성됩니다. 반응의 첫 번째 단계는 글루탐산의 α-이미노글루타르산으로의 탈수소화(산화)를 포함합니다.

산. 두 번째 단계에서는 가수분해가 일어나 α-옥소글루타르산과 암모니아가 생성됩니다. 가수분해 단계는 효소의 참여 없이 진행됩니다.

α-옥소산의 환원성 아미노화는 반대 방향으로 진행됩니다. 세포에 항상 포함되어 있는(탄수화물 대사의 산물) α-옥소글루타르산은 이러한 방식으로 L-글루탐산으로 전환됩니다.

티올 그룹의 산화 시스테인과 시스틴 잔기의 상호 전환의 기초가 되어 세포에서 여러 산화 환원 과정을 제공합니다. 모든 티올(4.1.2 참조)과 마찬가지로 시스테인은 쉽게 산화되어 이황화물인 시스틴을 형성합니다. 시스틴의 이황화 결합은 쉽게 환원되어 시스테인을 형성합니다.

티올 그룹이 쉽게 산화하는 능력으로 인해 시스테인은 산화 능력이 높은 물질에 노출되면 보호 기능을 수행합니다. 또한 그는 항 방사선 효과를 보여준 최초의 약물이었습니다. 시스테인은 약물 안정제로 제약 관행에 사용됩니다.

시스테인이 시스틴으로 전환되면 예를 들어 환원된 글루타티온에서 이황화 결합이 형성됩니다.

(12.2.3 참조).

12.2. 펩타이드와 단백질의 1차 구조

펩티드는 분자에 최대 100개의 아미노산 잔기(분자량 최대 10,000에 해당)와 단백질-100개 이상의 아미노산 잔기(분자량 10,000에서 수백만)를 포함한다고 조건부로 믿어집니다.

차례로, 펩티드 그룹에서 구별하는 것이 일반적입니다. 올리고펩티드(저분자량 펩타이드) 사슬에 10개 이하의 아미노산 잔기를 포함하고, 폴리펩티드,최대 100개의 아미노산 잔기를 포함하는 사슬. 100개에 근접하거나 약간 초과하는 아미노산 잔기의 수를 갖는 거대분자는 폴리펩티드와 단백질의 개념으로 구별되지 않으며, 이러한 용어는 종종 동의어로 사용됩니다.

펩타이드와 단백질 분자는 공식적으로 α-아미노산의 중축합 산물로서 나타낼 수 있으며, 이는 단량체 단위 사이에 펩타이드(아미드) 결합의 형성을 진행합니다(반응식 12.2).

폴리아미드 사슬의 구조는 모든 종류의 펩타이드와 단백질에 대해 동일합니다. 이 사슬은 분지되지 않은 구조를 가지며 교대 펩티드(아미드) 그룹 -CO-NH- 및 단편 -CH(R)-으로 구성됩니다.

자유 NH 그룹을 가진 아미노산을 포함하는 사슬의 한쪽 끝 2, N 말단, 다른 하나는 C 말단,

계획 12.2.펩타이드 사슬을 만드는 원리

자유 COOH 그룹을 가진 아미노산을 포함합니다. 펩타이드 및 단백질 사슬은 N-말단에서 작성됩니다.

12.2.1. 펩타이드 그룹의 구조

펩타이드(아미드) 그룹 -СО-NH-에서 탄소 원자는 sp2 혼성화 상태에 있습니다. 질소 원자의 고독한 전자쌍은 C=O 이중 결합의 π 전자와 접합됩니다. 전자 구조의 관점에서 펩타이드 그룹은 전자 밀도가 더 전기음성적인 산소 원자쪽으로 이동하는 3중심 p, π-공액 시스템(2.3.1 참조)입니다. 공액 시스템을 형성하는 C, O 및 N 원자는 동일한 평면에 있습니다. 아미드 그룹의 전자 밀도 분포는 경계 구조 (I) 및 (II) 또는 각각 NH 및 C=O 그룹의 +M- 및 -M 효과로 인한 전자 밀도 이동(III)을 사용하여 나타낼 수 있습니다.

접합의 결과로 결합 길이의 일부 정렬이 발생합니다. C=O 이중 결합은 일반적인 길이인 0.121nm에 비해 0.124nm로 길어지고 C-N 결합은 일반적인 경우의 0.147nm에 비해 0.132nm로 짧아집니다(그림 12.1). 펩타이드 그룹의 평면 공액 시스템은 C-N 결합 주위에서 회전하기 어렵게 만듭니다(회전 장벽은 63-84 kJ/mol임). 따라서 전자 구조는 상당히 단단한 것을 미리 결정합니다. 평평한펩타이드 그룹의 구조.

그림에서 볼 수 있듯이. 12.1, 아미노산 잔기의 α-탄소 원자는 C-N 결합의 반대편에 있는 펩티드 그룹의 평면, 즉 더 유리한 트랜스 위치에 위치합니다. 이 경우 아미노산 잔기의 측면 라디칼 R은 우주에서 서로 가장 멀리 떨어져 있습니다.

폴리펩타이드 사슬은 놀라울 정도로 균일한 구조를 가지고 있으며 일련의 각진 형태로 나타낼 수 있습니다.

쌀. 12.1.아미노산 잔기의 펩티드 그룹 -CO-NH- 및 α-탄소 원자의 평면 배열

Сα-N 및 Сα-Сsp 결합에 의해 α-탄소 원자를 통해 상호 연결된 펩티드 그룹의 평면을 서로에게 2 (그림 12.2). 이러한 단일 결합 주위의 회전은 아미노산 잔기의 측면 라디칼의 공간적 배열의 어려움으로 인해 매우 제한적입니다. 따라서, 펩티드 그룹의 전자적 및 공간적 구조는 전체적으로 폴리펩티드 사슬의 구조를 크게 결정한다.

쌀. 12.2.폴리펩타이드 사슬에서 펩타이드 그룹 평면의 상호 위치

12.2.2. 구성 및 아미노산 서열

균일하게 구성된 폴리아미드 사슬로 인해 펩티드와 단백질의 특이성은 아미노산 구성과 아미노산 서열이라는 두 가지 가장 중요한 특성에 의해 결정됩니다.

펩타이드와 단백질의 아미노산 조성은 구성 α-아미노산의 성질과 양적 비율이다.

아미노산 조성은 주로 크로마토그래피 방법으로 펩타이드 및 단백질 가수분해물을 분석하여 설정됩니다. 현재 이러한 분석은 아미노산 분석기를 사용하여 수행됩니다.

아미드 결합은 산성 및 알칼리성 조건 모두에서 가수분해가 가능합니다(8.3.3 참조). 펩티드와 단백질은 가수분해되어 더 짧은 사슬을 형성합니다. 부분 가수분해,또는 아미노산 혼합물(이온 형태) - 완전 가수분해.일반적으로 많은 아미노산이 알칼리성 가수분해 조건에서 불안정하기 때문에 산성 환경에서 가수분해가 수행됩니다. 아스파라긴과 글루타민의 아미드 그룹도 가수분해된다는 점에 유의해야 합니다.

펩타이드와 단백질의 1차 구조는 아미노산 서열, 즉 α-아미노산 잔기의 교대 순서입니다.

1차 구조는 사슬의 양쪽 끝에서 아미노산을 순차적으로 절단하고 식별하여 결정합니다.

12.2.3. 펩타이드의 구조 및 명명법

펩타이드 이름은 접미사를 추가하여 N-말단에서 시작하여 아미노산 잔기를 순차적으로 나열하여 구성됩니다.-일, 전체 이름이 유지되는 마지막 C-말단 아미노산은 제외됩니다. 즉, 이름

"자신의"COOH 그룹으로 인해 펩티드 결합 형성에 들어간 아미노산은 펩티드 이름으로 끝납니다. -일: 알라닐, 발릴 등(아스파르트산 및 글루탐산의 잔기에는 각각 "아스파르틸" 및 "글루타밀"이라는 이름이 사용됨). 아미노산의 이름과 기호는 그들이 속한 것을 나타냅니다.엘 -행, 달리 지정하지 않는 한( d 또는 dl).

때때로 기호 H(아미노 그룹의 일부) 및 OH(카르복실 그룹의 일부)로 축약된 표기법에서 말단 아미노산의 작용기의 치환되지 않음이 지정됩니다. 이 방법은 펩타이드의 기능적 유도체를 묘사하는 데 편리합니다. 예를 들어, C-말단 아미노산에 있는 상기 펩티드의 아미드는 H-Asn-Gly-Phe-NH2로 표기된다.

펩티드는 모든 유기체에서 발견됩니다. 단백질과 달리 아미노산 구성이 더 이질적이며 특히 아미노산을 포함하는 경우가 많습니다.디 -시리즈. 구조적으로도 더 다양합니다. 고리 조각, 분지 사슬 등을 포함합니다.

트리펩타이드의 가장 일반적인 대표자 중 하나 - 글루타치온- 모든 동물의 몸, 식물 및 박테리아에서 발견됩니다.

글루타티온 구성의 시스테인은 환원 및 산화 형태 모두에서 글루타티온의 존재 가능성을 결정합니다.

글루타티온은 여러 산화 환원 과정에 관여합니다. 그것은 단백질 보호제, 즉 자유 티올 그룹 SH가 있는 단백질을 이황화 결합 -S-S-의 형성과 함께 산화로부터 보호하는 물질의 기능을 수행합니다. 이것은 그러한 과정이 바람직하지 않은 단백질에 적용됩니다. 이 경우 글루타티온은 산화제의 작용을 대신하여 단백질을 "보호"합니다. 글루타티온이 산화되는 동안 이황화 결합으로 인해 두 트리펩티드 조각의 분자간 가교가 발생합니다. 이 과정은 되돌릴 수 있습니다.

12.3. 폴리펩타이드와 단백질의 2차 구조

고분자량 폴리펩타이드 및 단백질은 1차 구조와 함께 더 높은 수준의 조직화를 특징으로 합니다. 2차, 3차그리고 네개 한 조인 것구조.

2차 구조는 주 폴리펩타이드 사슬의 공간적 배향으로 설명되는 반면, 3차 구조는 전체 단백질 분자의 3차원 구조로 설명됩니다. 2차 구조와 3차 구조는 모두 공간에서 거대분자 사슬의 정렬된 배열과 관련이 있습니다. 단백질의 3차 및 4차 구조는 생화학 과정에서 논의됩니다.

폴리펩타이드 사슬에 대한 가장 유리한 형태 중 하나는 오른쪽 방향 나선 형태의 공간 배열이라는 것이 계산에 의해 나타났습니다. α 나선(그림 12.3, a).

α-나선형 폴리펩타이드 사슬의 공간적 배열은 그것이 특정한

쌀. 12.3.폴리펩티드 사슬의 α-나선 형태

실린더 (그림 12.3, b 참조). 평균적으로 나선의 회전당 3.6개의 아미노산 잔기가 있고 나선 피치는 0.54nm이고 직경은 0.5nm입니다. 인접한 두 펩타이드 그룹의 평면은 108°의 각도로 위치하며 아미노산의 측면 라디칼은 나선의 바깥쪽에 있습니다.

이러한 사슬 구조를 고정하는 주요 역할은 수소 결합에 의해 이루어지며, 수소 결합은 각 첫 번째의 카르보닐 산소 원자와 각 다섯 번째 아미노산 잔기의 NH 그룹의 수소 원자 사이의 α-나선에서 형성됩니다.

수소 결합은 α-나선의 축에 거의 평행하게 향합니다. 그들은 체인을 꼬인 상태로 유지합니다.

일반적으로 단백질 사슬은 완전히 감겨 있지 않고 부분적으로만 감겨 있습니다. 미오글로빈 및 헤모글로빈과 같은 단백질은 미오글로빈 사슬과 같은 상당히 긴 α-나선 영역을 포함합니다.

75%로 나선형화되었습니다. 다른 많은 단백질에서 사슬의 나선 영역의 비율은 작을 수 있습니다.

폴리펩타이드와 단백질의 또 다른 유형의 2차 구조는 다음과 같습니다. β 구조,이라고도 불리는 접힌 시트,또는 접힌 레이어.접힌 시트에는 이러한 사슬의 펩티드 그룹 사이에 많은 수소 결합으로 연결된 길쭉한 폴리펩티드 사슬이 포함되어 있습니다(그림 12.4). 많은 단백질이 α-나선 구조와 β-시트 구조를 동시에 포함합니다.

쌀. 12.4.접힌 시트 형태의 폴리펩타이드 사슬의 2차 구조(β-구조)

현대의 단백질 영양은 개별 아미노산의 역할을 고려하지 않고는 상상할 수 없습니다. 전반적으로 긍정적인 단백질 균형이 있더라도 동물의 신체는 단백질 부족을 경험할 수 있습니다. 이것은 개별 아미노산의 흡수가 서로 연결되어 있기 때문에 하나의 아미노산이 부족하거나 초과하면 다른 아미노산이 부족할 수 있습니다.
일부 아미노산은 인체와 동물에서 합성되지 않습니다. 필수불가결하다고 합니다. 그러한 아미노산은 10개뿐입니다. 그 중 4개는 비판적(제한적)입니다. 대부분 동물의 성장과 발달을 제한합니다.
메티오닌과 시스틴은 가금류 사료의 주요 제한 아미노산이며 돼지 사료의 라이신입니다. 유기체는 다른 아미노산이 단백질 합성에 효과적으로 사용될 수 있도록 식단에서 충분한 양의 주요 제한 산을 섭취해야 합니다.

이 원리는 Liebig 배럴에 의해 설명되며 배럴의 충전 수준은 동물 신체의 단백질 합성 수준을 나타냅니다. 배럴에서 가장 짧은 보드는 그 안에 액체를 담는 능력을 "제한"합니다. 이 보드를 확장하면 배럴에 보관된 액체의 양이 두 번째 제한 보드 높이까지 증가합니다.
최대 중요한 요소, 동물의 생산성을 결정하는 것은 생리적 필요에 따라 포함된 아미노산의 균형입니다. 수많은 연구에서 돼지의 품종과 성별에 따라 아미노산의 필요성이 양적으로 다르다는 사실이 밝혀졌습니다. 그러나 단백질 1g을 합성하는 데 필요한 필수 아미노산의 비율은 같습니다. 주요 제한 아미노산인 라이신에 대한 필수 아미노산의 비율을 "이상적 단백질" 또는 "이상적 아미노산 프로필"이라고 합니다. (

라이신

라이신은 거의 모든 동물, 식물 및 미생물 기원의 단백질의 일부이지만 곡류 단백질은 라이신이 부족합니다.

라이신은 생식 기능을 조절하며 부족하면 정자와 난자의 형성이 중단됩니다.
어린 동물의 성장, 조직 단백질 형성에 필요합니다. 라이신은 핵 단백질, 색소 단백질 (헤모글로빈)의 합성에 참여하여 동물 모발의 색소 침착을 조절합니다. 조직과 기관에서 단백질 분해 생성물의 양을 조절합니다.
칼슘 흡수 촉진
신경 및 내분비 시스템의 기능적 활동에 참여하고 단백질과 탄수화물의 대사를 조절하지만 탄수화물과 반응하면 라이신이 흡수되기 어려워집니다.
라이신은 지방 대사에 중요한 역할을 하는 카르니틴 형성의 초기 물질입니다.

메티오닌과 시스틴유황 함유 아미노산. 동시에 메티오닌은 시스틴으로 전환될 수 있으므로 이러한 아미노산이 함께 정상화되고 결핍의 경우 메티오닌 보충제가 식단에 도입됩니다. 이 두 아미노산은 모두 피부 유도체 형성에 관여합니다-모발, 깃털; 비타민 E와 함께 간에서 과도한 지방 제거를 조절하고 세포, 적혈구의 성장과 재생산에 필요합니다. 메티오닌이 부족하면 시스틴이 비활성화됩니다. 그러나 식이에서 메티오닌의 상당한 과잉은 허용되어서는 안됩니다.

메티오닌

근육의 지방 축적을 촉진하고 콜린(비타민 B4), 크레아틴, 아드레날린, 니아신(비타민 B5) 등의 새로운 유기 화합물 형성에 필요합니다.
식이 요법에서 메티오닌 결핍은 혈장 단백질(알부민) 수치를 감소시키고 빈혈(혈중 헤모글로빈 수치 감소)을 유발하며 비타민 E와 셀레늄 부족은 근이영양증 발병에 기여합니다. 식단에 메티오닌이 부족하면 어린 동물의 발육 부진, 식욕 부진, 생산성 감소, 사료 비용 증가, 지방간, 신장 기능 장애, 빈혈 및 영양실조가 발생합니다.
과도한 메티오닌은 질소 사용을 방해하고 간, 신장, 췌장의 퇴행성 변화를 일으키고 아르기닌, 글리신의 필요성을 증가시킵니다. 과량의 메티오닌으로 불균형이 관찰되며(식이에서 필수 아미노산의 최적 비율에서 급격한 편차를 기반으로 하는 아미노산 균형이 방해됨) 대사 장애 및 성장 억제가 동반됩니다. 어린 동물의 비율.
시스틴은 황 함유 아미노산으로 메티오닌과 상호 교환 가능하며 산화 환원 과정, 단백질, 탄수화물 및 담즙산의 대사에 참여하고 장 독극물을 중화시키는 물질의 형성을 촉진하며 인슐린을 활성화하며 트립토판과 함께 시스틴이 합성에 참여합니다. 장에서 지방 소화 생성물을 흡수하는 데 필요한 담즙산의 간은 글루타티온 합성에 사용됩니다. 시스틴은 자외선을 흡수하는 능력이 있습니다. 시스틴 부족, 간경화, 어린 동물의 깃털 및 깃털 성장 지연, 성인 새의 깃털 취약성 및 손실 (뽑기), 전염병에 대한 저항력 감소가 나타납니다.

트립토판

소화관 효소, 세포의 산화 효소 및 여러 호르몬의 생리 활성 결정, 혈장 단백질 재생에 참여, 내분비 및 조혈 기관, 생식 기관, 감마 글로불린 합성, 헤모글로빈의 정상적인 기능 결정 , 니코틴산, 안구 자반증 등 트립토판의 식단에서 어린 동물의 성장이 느려지고 산란계의 계란 생산이 감소하며 제품의 사료 비용이 증가하고 내분비선 및 성선 위축, 실명 발생, 빈혈 발생 (숫자 혈중 적혈구 및 헤모글로빈 수치 감소), 신체의 저항 및 면역 특성 감소, 알의 수정 및 부화 가능성 . 트립토판이 부족한 사료를 먹인 돼지의 경우 사료 섭취량이 감소하고 식욕 부진, 강모가 거칠어지고 쇠약 해지고 지방간이 나타납니다. 이 아미노산의 결핍은 또한 불임, 과민성, 경련, 백내장 형성, 마이너스 잔액질소와 체중 감소. 니코틴산의 전구체(프로비타민)인 트립토판은 펠라그라 발병을 예방합니다.

아미노산, 단백질 및 펩티드이하에 기재된 화합물의 예이다. 많은 생물학적 활성 분자는 서로 상호작용할 수 있고 서로의 작용기와 상호작용할 수 있는 화학적으로 구별되는 몇 가지 작용기를 포함합니다.

아미노산.

아미노산- 카르복실기를 포함하는 유기 이관능성 화합물 - UNSD, 및 아미노 그룹 - NH 2 .

공유하다 α 그리고 β - 아미노산:

자연에서 주로 발견 α - 산. 단백질은 19개의 아미노산과 1개의 이미노산( C5H9아니요 2 ):

가장 단순한 아미노산- 글리신. 나머지 아미노산은 다음과 같은 주요 그룹으로 나눌 수 있습니다.

1) 글리신 동족체 - 알라닌, 발린, 류신, 이소류신.

아미노산 얻기.

아미노산의 화학적 성질.

아미노산- 이들은 양쪽성 화합물, tk입니다. 그들의 구성에는 아미노 그룹과 하이드록실 그룹과 같은 2개의 반대 기능 그룹이 포함되어 있습니다. 따라서 산과 알칼리 모두와 반응합니다.

산-염기 전환은 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.

강의 #3

주제: "아미노산 - 구조, 분류, 특성, 생물학적 역할"

아미노산 - 질소 함유 유기 화합물, 그의 분자는 아미노 그룹 -NH2 및 카르복실 그룹 -COOH를 포함합니다.

가장 간단한 대표는 aminoethanoic acid H2N - CH2 - COOH입니다.

아미노산 분류

아미노산에는 3가지 주요 분류가 있습니다.

물리화학적 – 아미노산의 물리화학적 특성의 차이에 근거

소수성 아미노산(비극성). 라디칼의 구성 요소는 일반적으로 전자 밀도가 고르게 분포되고 전하와 극이 없는 탄화수소 그룹을 포함합니다. 전기 음성 요소도 구성에 존재할 수 있지만 모두 탄화수소 환경에 있습니다.
친수성 무전하(극성) 아미노산 . 그러한 아미노산의 라디칼은 극성 그룹을 포함합니다: -OH, -SH, -CONH2
음전하를 띤 아미노산. 여기에는 아스파르트산과 글루탐산이 포함됩니다. 그들은 라디칼에 추가 COOH 그룹을 가지고 있습니다. 중성 환경에서는 음전하를 얻습니다.
양전하 아미노산 : 아르기닌, 라이신 및 히스티딘. 그들은 라디칼에 추가 NH 2 그룹 (또는 히스티딘과 같은 이미 다졸 고리)을 가지고 있습니다. 중성 환경에서 양전하를 얻습니다.