Amino asitler, bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitler olarak adlandırılır. Doğal amino asitler, 2-aminokarboksilik asitler veya a-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, γ-aminobütirik asit gibi amino asitler vardır. Bir α-amino asit için genelleştirilmiş formül şöyle görünür:
2 karbon atomundaki a-amino asitlerin dört farklı sübstitüenti vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler asimetrik (kiral) bir karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomer - L- ve D-amino formunda bulunur. asitler. Doğal amino asitler L serisine aittir. D-amino asitler bakteri ve peptit antibiyotiklerde bulunur.
Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler çift kutuplu iyonlar olarak bulunabilir ve toplam yükleri ortamın pH'ına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değerine izoelektrik nokta denir. İzoelektrik noktada, amino asit bir zwitteriondur, yani amin grubu protonlanmış ve karboksil grubu ayrışmıştır. Nötr pH bölgesinde, amino asitlerin çoğu zwitteriyonlardır:
Amino asitler tayfın görünür bölgesindeki ışığı soğurmazlar, aromatik amino asitler tayfın UV bölgesindeki ışığı soğurur: 280 nm'de triptofan ve tirozin, 260 nm'de fenilalanin.
Amino asitler, laboratuvar uygulamaları için büyük önem taşıyan bazı kimyasal reaksiyonlarla karakterize edilir: a-amino grubu için renkli bir ninhidrin testi, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikal gruplarının karakteristik reaksiyonları, asetilasyon ve Schiff bazlarının oluşumu. amino grupları, karboksil gruplarıyla esterleşme.
Amino asitlerin biyolojik rolü:
proteinojenik amino asitler olarak adlandırılan peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinlerin bileşimi, genetik kod tarafından kodlanan ve çeviri sırasında proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bunların bir kısmı fosforile edilebilir, asillenebilir veya hidroksile edilebilir;
diğer doğal bileşiklerin yapısal elementleri olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
sinyal molekülleridir. Bazı amino asitler, nörotransmiterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histohormonların öncüleridir;
temel metabolitlerdir, örneğin, bazı amino asitler bitki alkaloitlerinin öncüleridir veya nitrojen donörleri olarak hizmet eder veya beslenmenin hayati bileşenleridir.
Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanır:
1. Alifatik amino asitler:
glisin, tatlı,G,Gly
alanin, ala, A,Ala
valin, mil,V,Val*
lösin, lei,L,Leu*
izolösin, ile, Ben, Ile*
Bu amino asitler, yan zincirde heteroatomlar veya siklik gruplar içermez ve belirgin bir düşük polarite ile karakterize edilir.
sistein, cis,C,Cys
metionin, meth,M,Met*
3. Aromatik amino asitler:
fenilalanin, saç kurutma makinesi,F,Phe*
tirozin, Poligon,Y,Tyr
triptofan, üç,W,Trp*
histidin, cis,H,Onun
Aromatik amino asitler, mezomerik rezonansla stabilize edilmiş döngüler içerir. Bu grupta, sadece amino asit fenilalanin düşük polarite sergiler, tirozin ve triptofan belirgin polarite ile ve histidin yüksek polarite ile karakterize edilir. Histidin ayrıca bir bazik amino asit olarak da sınıflandırılabilir.
4. Nötr amino asitler:
serin, ser,S, Ser
treonin, üç,T,Thr*
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Amit grupları iyonik olmamasına rağmen, asparajin ve glutamin molekülleri oldukça polardır.
5. Asidik amino asitler:
aspartik asit (aspartat), asp,D,Asp
glutamik asit (glutamat), derin, E,Glu
Asidik amino asitlerin yan zincirlerinin karboksil grupları, tüm fizyolojik pH değerleri aralığında tamamen iyonize edilir.
6. Temel amino asitler:
lizin, l itibaren, K, Lys*
arginin, argüman,R,Arg
Bazik amino asitlerin yan zincirleri, nötr pH bölgesinde tamamen protonlanır. Oldukça bazik ve çok polar bir amino asit, bir guanidin kısmı içeren arginindir.
7. İmino asit:
prolin, hakkında,P,Pro
Prolinin yan zinciri, bir a-karbon atomu ve bir a-amino grubu içeren beş üyeli bir halkadan oluşur. Bu nedenle prolin, tam anlamıyla bir amino asit değil, bir imino asittir. Halkadaki nitrojen atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonlaşmaz. Prolin, siklik yapısı nedeniyle kolajenin yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinde bükülmelere neden olur.
Listelenen amino asitlerden bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve gıda ile sağlanmalıdır. Bu esansiyel amino asitler yıldızlarla işaretlenmiştir.
Yukarıda bahsedildiği gibi, proteinojenik amino asitler bazı değerli biyolojik olarak aktif moleküllerin öncüleridir.
İki biyojenik amin β-alanin ve sisteamin, koenzim A'nın bir parçasıdır (koenzimler, karmaşık enzimlerin aktif merkezini oluşturan suda çözünen vitaminlerin türevleridir). β-Alanin, aspartik asidin dekarboksilasyonu ile ve sisteinin sisteinin dekarboksilasyonu ile sisteamin oluşturulur:
β-alanin 
sisteamin
Glutamik asit kalıntısı, B c vitamininin bir türevi olan başka bir koenzim - tetrahidrofolik asidin bir parçasıdır.
Diğer biyolojik olarak değerli moleküller, safra asitlerinin amino asit glisin ile eşlenikleridir. Bu konjugatlar bazik asitlerden daha kuvvetli asitlerdir, karaciğerde oluşurlar ve safrada tuz olarak bulunurlar.
glikolik asit
Proteinojenik amino asitler, bazı antibiyotiklerin - mikroorganizmalar tarafından sentezlenen ve bakteri, virüs ve hücrelerin üremesini engelleyen biyolojik olarak aktif maddeler - öncüleridir. Bunların en ünlüsü, β-laktam antibiyotik grubunu oluşturan ve cinsin küfleri tarafından üretilen penisilinler ve sefalosporinlerdir. penisilyum. Gram-negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini engelledikleri reaktif bir β-laktam halkasının yapısındaki varlığı ile karakterize edilirler.
penisilinlerin genel formülü
Amino asitlerden dekarboksilasyon yoluyla biyojenik aminler elde edilir - nörotransmitterler, hormonlar ve histohormonlar.
Amino asitler glisin ve glutamatın kendileri merkezi sinir sisteminde nörotransmitterlerdir.
dopamin (nörotransmitter) norepinefrin (nörotransmitter)
adrenalin (hormon) histamin (aracı ve histohormon)
serotonin (nörotransmitter ve histohormon) GABA (nörotransmitter)
tiroksin (hormon)
Amino asit triptofanın bir türevi, doğal olarak oluşan en iyi bilinen oksin, indolasetik asittir. Oksinler bitki büyüme düzenleyicileridir, büyüyen dokuların farklılaşmasını, kambiyumun, köklerin büyümesini uyarırlar, meyvelerin büyümesini ve yaşlı yaprakların düşmesini hızlandırırlar, antagonistleri absisik asittir.
indolasetik asit
Amino asitlerin türevleri de alkaloidlerdir - bitkilerde oluşan ana yapıya sahip doğal nitrojen içeren bileşikler. Bu bileşikler tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloit örnekleri fenilalanin türevi papaverin, hipnotik haşhaş izokinolin alkaloidi (bir antispazmodik) ve Calabar fasulyesinden bir indol alkaloid olan triptofan türevi fizostigmindir (bir antikolinesteraz ilacı):
papaverin fizostigmin
Amino asitler, biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin kimyasal sentezi için pek çok seçenek vardır, ancak sonuç amino asitlerin rasematlarıdır. Amino asitlerin sadece L-izomerleri gıda endüstrisi ve ilaç için uygun olduğundan, rasemik karışımların enantiyomerlerine ayrılması gerekir ki bu ciddi bir problemdir. Bu nedenle, biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: immobilize enzimler kullanılarak enzimatik sentez ve bütün mikrobiyal hücreler kullanılarak mikrobiyolojik sentez. Her iki durumda da, saf L-izomerleri elde edilir.
Amino asitler, gıda katkı maddeleri ve yem bileşenleri olarak kullanılır. Glutamik asit etin tadını arttırır, valin ve lösin unlu mamullerin tadını iyileştirir, glisin ve sistein konservede antioksidan olarak kullanılır. D-triptofan, birçok kez daha tatlı olduğu için şeker yerine kullanılabilir. Çoğu bitkisel protein az miktarda esansiyel amino asit lizin içerdiğinden, çiftlik hayvanlarının yemine lizin eklenir.
Amino asitler tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlar metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asitler, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.
Son on yılda cilt ve saç bakım ürünlerine amino asitler eklendi.
Kimyasal olarak modifiye edilmiş amino asitler ayrıca endüstride polimerlerin sentezinde, deterjanların, emülgatörlerin ve yakıt katkı maddelerinin üretiminde yüzey aktif maddeler olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır.
PROTEİNLER
Proteinler, peptit bağları ile bağlanmış amino asitlerden oluşan makromoleküler maddelerdir.
Nesilden nesile aktarılan genetik bilginin ürünü olan ve hücredeki tüm yaşam süreçlerini yürüten proteinlerdir.
Protein Fonksiyonları:
katalitik fonksiyon. En çok sayıda protein grubu enzimlerdir - kimyasal reaksiyonları hızlandıran katalitik aktiviteye sahip proteinler. Enzim örnekleri pepsin, alkol dehidrojenaz, glutamin sentetazdır.
Yapısal işlev. Yapısal proteinler, hücrelerin ve dokuların şeklini ve stabilitesini korumaktan sorumludur, bunlara keratinler, kollajen, fibroin dahildir.
taşıma işlevi. Taşıma proteinleri, hemoglobin, serum albümini, iyon kanalları gibi molekülleri veya iyonları bir organdan diğerine veya bir hücre içindeki zarlar boyunca taşır.
koruyucu fonksiyon Homeostaz sisteminin proteinleri vücudu patojenlerden, yabancı bilgilerden, kan kaybından - immünoglobulinler, fibrinojen, trombinden korur.
düzenleyici işlev. Proteinler, sinyal maddelerinin işlevlerini yerine getirir - bazı hormonlar, histohormonlar ve nörotransmiterler, herhangi bir yapının sinyal maddeleri için reseptörlerdir, hücrenin biyokimyasal sinyal zincirlerinde daha fazla sinyal iletimi sağlar. Örnekler, büyüme hormonu somatotropin, insülin hormonu, H- ve M-kolinerjik reseptörlerdir.
motor fonksiyon. Proteinlerin yardımıyla kasılma süreçleri ve diğer biyolojik hareketler gerçekleştirilir. Örnekler tubulin, aktin, miyozindir.
yedek fonksiyon Bitkiler, değerli besinler olan depo proteinleri içerir; hayvanlarda, kas proteinleri, acil durumlarda harekete geçirilen yedek besin maddeleri olarak görev yapar.
Proteinler, çeşitli yapısal organizasyon seviyelerinin varlığı ile karakterize edilir.
Birincil yapı Bir protein, bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntıları dizisidir. Bir peptit bağı, bir amino asidin a-karboksil grubu ile başka bir amino asidin a-amino grubu arasındaki bir karboksamid bağıdır.
alanilfenilalanilsisteilprolin
Peptid bağının birkaç özelliği vardır:
a) rezonant olarak stabilize edilmiştir ve bu nedenle pratik olarak aynı düzlemde bulunur - düzlemseldir; C-N bağı etrafında dönme çok fazla enerji gerektirir ve zordur;
b) -CO-NH- bağının özel bir karakteri vardır, normalden daha az, ancak iki kattan fazladır, yani bir keto-enol tautomerizmi vardır:
c) peptit bağı ile ilgili ikame ediciler, trans-konum;
d) peptit omurgası, çevredeki çözücü moleküllerle etkileşime giren çeşitli yapıdaki yan zincirlerle çevrilidir, serbest karboksil ve amino grupları iyonize edilerek protein molekülünün katyonik ve anyonik merkezlerini oluşturur. Oranlarına bağlı olarak, protein molekülü toplam pozitif veya negatif yük alır ve ayrıca proteinin izoelektrik noktasına ulaşıldığında ortamın bir veya daha fazla pH değeri ile karakterize edilir. Radikaller, protein molekülü içinde tuz, eter, disülfür köprüleri oluşturur ve ayrıca proteinlerin doğasında bulunan reaksiyon aralığını belirler.
Şu anda, 100 veya daha fazla amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin protein olarak, 50-100 amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin polipeptit olarak ve 50'den az amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin düşük moleküler ağırlıklı peptidler olarak kabul edilmesi konusunda anlaşmaya varılmıştır.
Bazı düşük moleküler ağırlıklı peptitler bağımsız bir biyolojik rol oynar. Bu peptitlerden bazılarına örnekler:
Glutatyon, γ-glu-cis-gly, hücrelerdeki redoks işlemlerinde ve amino asitlerin biyolojik zarlar boyunca taşınmasında yer alan en yaygın hücre içi peptidlerden biridir.
Karnosin - β-ala-gis - hayvanların kaslarında bulunan bir peptit, lipid peroksidasyon ürünlerini ortadan kaldırır, kaslardaki karbonhidratların parçalanmasını hızlandırır ve kaslarda fosfat şeklinde enerji metabolizmasına katılır.
Vazopressin, vücuttaki su metabolizmasının düzenlenmesinde yer alan arka hipofiz bezinin bir hormonudur:
Phalloidin, ihmal edilebilir konsantrasyonlarda zehirli bir sinek agarik polipeptittir, hücrelerden enzimlerin ve potasyum iyonlarının salınması nedeniyle vücudun ölümüne neden olur:
Gramicidin, birçok gram-pozitif bakteri üzerinde etkili olan, düşük moleküler ağırlıklı bileşikler için biyolojik zarların geçirgenliğini değiştiren ve hücre ölümüne neden olan bir antibiyotiktir:
Tanışmak-enkefalin - thyr-gli-gli-fen-met - nöronlarda sentezlenen ve ağrıyı hafifleten bir peptit.
Bir proteinin ikincil yapısı peptit omurgasının fonksiyonel grupları arasındaki etkileşimler sonucu oluşan uzaysal bir yapıdır.
Peptit zinciri, her biri potansiyel olarak hidrojen bağlarının oluşumuna katılma yeteneğine sahip olan birçok CO ve NH peptit bağı grubu içerir. Bunun olmasına izin veren iki ana yapı türü vardır: zincirin bir telefon kablosu gibi kıvrıldığı α sarmalı ve bir veya daha fazla zincirin uzun bölümlerinin yan yana istiflendiği β-kıvrımlı yapı. Bu yapıların her ikisi de çok kararlıdır.
α sarmalı, bükülmüş polipeptit zincirinin son derece yoğun bir şekilde paketlenmesi ile karakterize edilir, sağ sarmalın her dönüşü, radikalleri her zaman dışa ve biraz geriye, yani başlangıca yönlendirilen 3.6 amino asit kalıntısına sahiptir. polipeptit zincirinden.
α sarmalının ana özellikleri:
α sarmalı, peptit grubunun nitrojenindeki hidrojen atomu ile kalıntının karbonil oksijeni arasındaki hidrojen bağları ile zincir boyunca verilenden dört konum uzakta stabilize edilir;
tüm peptit grupları, bir hidrojen bağının oluşumuna katılır, bu, a sarmalının maksimum stabilitesini sağlar;
peptit gruplarının tüm nitrojen ve oksijen atomları, a-sarmal bölgelerin hidrofilikliğini önemli ölçüde azaltan ve hidrofobikliklerini artıran hidrojen bağlarının oluşumunda yer alır;
a-sarmalı kendiliğinden oluşur ve minimum serbest enerjiye karşılık gelen polipeptit zincirinin en kararlı konformasyonudur;
L-amino asitlerin bir polipeptit zincirinde, proteinlerde yaygın olarak bulunan sağ-elli sarmal, sol-elli olandan çok daha kararlıdır.
Bir α sarmalı oluşturma olasılığı, proteinin birincil yapısından kaynaklanmaktadır. Bazı amino asitler peptit omurgasının bükülmesini engeller. Örneğin, glutamat ve aspartatın bitişik karboksil grupları karşılıklı olarak birbirini iter ve bu da a sarmalında hidrojen bağlarının oluşumunu engeller. Aynı nedenle pozitif yüklü lizin ve arginin kalıntılarının birbirine yakın olduğu yerlerde zincirin sarılması zordur. Bununla birlikte, prolin, α sarmalının kırılmasında en büyük rolü oynar. Birincisi, prolinde nitrojen atomu, N-C bağı etrafında dönmeyi önleyen sert bir halkanın parçasıdır ve ikincisi, prolin, nitrojen atomunda hidrojen olmaması nedeniyle bir hidrojen bağı oluşturmaz.
β-katlanması, doğrusal olarak düzenlenmiş peptit fragmanları arasındaki hidrojen bağları tarafından oluşturulan katmanlı bir yapıdır. Her iki zincir de bağımsız olabilir veya aynı polipeptit molekülüne ait olabilir. Zincirler aynı yönde yönlendirilmişse, böyle bir β-yapıya paralel denir. Zincirlerin ters yönde olması durumunda, yani bir zincirin N-terminali diğer zincirin C-terminaliyle çakıştığında, β-yapı antiparalel olarak adlandırılır. Enerjik olarak, neredeyse lineer hidrojen köprüleri ile antiparalel β-katlanması daha çok tercih edilir.
paralel β-katlama antiparalel β-katlama
Hidrojen bağları ile doyurulmuş α sarmalının aksine, β-katlama zincirinin her bölümü ek hidrojen bağlarının oluşumuna açıktır. Amino asit yan radikalleri, dönüşümlü olarak yukarı ve aşağı, yaprak düzlemine neredeyse dik olarak yönlendirilir.
Peptid zincirinin oldukça dik bir şekilde büküldüğü alanlarda genellikle bir β-döngüsü vardır. Bu, 4 amino asit tortusunun 180° büküldüğü ve birinci ve dördüncü tortular arasında bir hidrojen köprüsü ile stabilize edildiği kısa bir fragmandır. Büyük amino asit radikalleri, β-döngüsünün oluşumuna müdahale eder, bu nedenle çoğunlukla en küçük amino asit olan glisini içerir.
ikincil protein yapısı ikincil yapıların belirli bir münavebe sırasıdır. Bir alan, belirli bir derecede yapısal ve işlevsel özerkliğe sahip olan bir protein molekülünün ayrı bir parçası olarak anlaşılır. Artık alanlar, protein moleküllerinin yapısının temel unsurları olarak kabul ediliyor ve α-helislerin ve β-katmanlarının düzeninin oranı ve doğası, protein moleküllerinin evrimini ve filogenetik ilişkileri anlamak için birincil yapıların karşılaştırılmasından daha fazlasını sağlıyor. Evrimin ana görevi, yeni proteinlerin inşasıdır. Paketleme koşullarını sağlayacak ve işlevsel görevlerin yerine getirilmesini sağlayacak böyle bir amino asit dizisini tesadüfen sentezleme şansı sonsuzdur. Bu nedenle, genellikle farklı işlevlere sahip, ancak yapı olarak o kadar benzer proteinler vardır ki, ortak bir ataları varmış veya birbirlerinden evrimleşmiş gibi görünürler. Görünüşe göre evrim, belirli bir sorunu çözme ihtiyacı ile karşı karşıya kaldığında, proteinleri önce bunun için tasarlamayı değil, zaten yerleşik yapıları buna uyarlamayı ve onları yeni amaçlara uyarlamayı tercih ediyor.
Sıkça tekrarlanan üst-ikincil yapıların bazı örnekleri:
αα' - sadece a-helisleri (miyoglobin, hemoglobin) içeren proteinler;
ββ' – sadece β yapıları içeren proteinler (immünoglobulinler, süperoksit dismutaz);
βαβ' β-fıçının yapısıdır, her β-katmanı fıçı içinde yer alır ve molekülün yüzeyinde bulunan bir α-heliks ile ilişkilidir (trioz fosfoizomeraz, laktat dehidrogenaz);
"çinko parmak" - 20 amino asit kalıntısından oluşan bir protein parçası, çinko atomu iki sistein ve iki histidin kalıntısı ile ilişkilidir, bu da yaklaşık 12 amino asit kalıntısından oluşan bir "parmak" ile sonuçlanır, düzenleyici bölgelere bağlanabilir. DNA molekülü;
"lösin fermuarı" - etkileşen proteinler, en az 4 lösin kalıntısı içeren bir a-sarmal bölgeye sahiptir, birbirlerinden 6 amino asit uzakta bulunurlar, yani her ikinci dönüşün yüzeyinde bulunurlar ve hidrofobik bağlar oluşturabilirler. başka bir proteinin lösin kalıntıları. Örneğin, lösin fermuarlarının yardımıyla, güçlü bazik histon proteinlerinin molekülleri, pozitif bir yükün üstesinden gelerek kompleksler halinde birleştirilebilir.
Bir proteinin üçüncül yapısı- bu, amino asitlerin yan radikalleri arasındaki bağlarla stabilize edilen protein molekülünün uzamsal düzenlemesidir.
Bir proteinin üçüncül yapısını stabilize eden bağ türleri:
elektrostatik hidrojen hidrofobik disülfür
etkileşim iletişim etkileşim iletişim
Üçüncül yapının katlanmasına bağlı olarak, proteinler iki ana tipte sınıflandırılabilir - fibriler ve küresel.
Lifli proteinler, polipeptit zincirleri bir eksen boyunca uzanan suda çözünmeyen uzun lifli moleküllerdir. Bunlar esas olarak yapısal ve kontraktil proteinlerdir. En yaygın fibriler proteinlerin birkaç örneği şunlardır:
α-Keratinler. Epidermal hücreler tarafından sentezlenir. Saçın, yünün, tüylerin, boynuzların, tırnakların, pençelerin, iğnelerin, pulların, toynakların ve kaplumbağa kabuğunun neredeyse tüm kuru ağırlığını ve ayrıca derinin dış tabakasının ağırlığının önemli bir bölümünü oluştururlar. Bu, bütün bir protein ailesidir, amino asit bileşiminde benzerdirler, birçok sistein kalıntısı içerirler ve aynı uzamsal polipeptit zincirleri düzenlemesine sahiptirler. Tüylü hücrelerde, keratin polipeptit zincirleri önce lifler halinde organize edilir ve daha sonra bunlardan bir halat veya bükülmüş bir kablo gibi yapılar oluşturulur ve sonunda hücrenin tüm alanını doldurur. Aynı zamanda, saç hücreleri düzleşir ve sonunda ölür ve hücre duvarları her saçın etrafında kütikül adı verilen boru şeklinde bir kılıf oluşturur. α-keratinde, polipeptit zincirleri, çapraz disülfid bağlarının oluşumu ile birbiri etrafında üç damarlı bir kabloya bükülen bir a-heliks şeklindedir. N-terminal kalıntıları aynı tarafta (paralel) bulunur. Keratinler, bileşimlerinde sulu faza doğru dönen polar olmayan yan radikallere sahip amino asitlerin baskınlığı nedeniyle suda çözünmezler. Perma sırasında şu işlemler gerçekleşir: önce disülfit köprüleri tiollerle indirgeyerek yok edilir, ardından saça gerekli şekil verildiğinde ısıtılarak kurutulur, hava oksijeni ile oksidasyon nedeniyle yeni disülfit köprüleri oluşur. saç şeklinin şeklini koruyan.
β-keratinler. Bunlar ipek ve örümcek ağı fibroini içerir. Bileşimde glisin, alanin ve serin baskınlığına sahip antiparalel β-katlanmış katmanlardır.
kollajen. Yüksek hayvanlarda en yaygın protein ve bağ dokularının ana fibriler proteini. Kollajen, fibroblastlarda ve kondrositlerde sentezlenir - daha sonra dışarı itildiği özel bağ dokusu hücreleri. Kollajen lifleri ciltte, tendonlarda, kıkırdakta ve kemiklerde bulunur. Gerilmezler, çelik teli mukavemet olarak aşarlar, kollajen fibrilleri enine çizgilenme ile karakterize edilir. Suda kaynatıldığında, lifli, çözünmez ve sindirilemez kollajen, bazı kovalent bağların hidrolizi ile jelatine dönüştürülür. Kollajen %35 glisin, %11 alanin, %21 prolin ve 4-hidroksiprolin (sadece kolajen ve elastinde bulunan bir amino asit) içerir. Bu bileşim, bir gıda proteini olarak jelatinin nispeten düşük besin değerini belirler. Kollajen fibrilleri, tropokollajen adı verilen tekrarlayan polipeptit alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler, fibril boyunca baştan sona paralel demetler şeklinde düzenlenir. Kafaların kayması, karakteristik enine çizgiyi verir. Bu yapıdaki boşluklar, gerekirse, kemik mineralizasyonunda önemli bir rol oynayan hidroksiapatit Ca5(OH)(PO4)3 kristallerinin birikmesi için bir alan görevi görebilir.
Tropokollajen alt birimleri, α- ve β-keratinlerden farklı olarak, üç sarmallı bir ip şeklinde sıkıca bükülmüş üç polipeptit zincirinden oluşur. Bazı kollajenlerde üç zincir de aynı amino asit dizisine sahipken, diğerlerinde sadece iki zincir aynıdır ve üçüncüsü onlardan farklıdır. Tropokollajen polipeptit zinciri, prolin ve hidroksiprolinin neden olduğu zincir bükülmeleri nedeniyle dönüş başına yalnızca üç amino asit kalıntısı ile solak bir sarmal oluşturur. Üç zincir, hidrojen bağlarına ek olarak, bitişik zincirlerde bulunan iki lizin kalıntısı arasında oluşan kovalent tipte bir bağ ile birbirine bağlanır:
Yaşlandıkça, tropokollajen alt birimleri arasında ve içinde daha fazla çapraz bağ oluşur, bu da kollajen fibrillerini daha sert ve daha kırılgan hale getirir ve bu, kıkırdak ve tendonların mekanik özelliklerini değiştirir, kemikleri daha kırılgan hale getirir ve şeffaflığı azaltır. gözün korneası.
Elastin. Bağların sarı elastik dokusunda ve büyük arterlerin duvarlarındaki elastik bağ dokusu tabakasında bulunur. Elastin fibrillerinin ana alt birimi tropoelastindir. Elastin, glisin ve alanin açısından zengindir, çok miktarda lizin ve az miktarda prolin içerir. Elastinin sarmal bölümleri gerildiğinde gerilir, ancak yük kaldırıldığında orijinal uzunluklarına geri döner. Dört farklı zincirin lizin kalıntıları birbirleriyle kovalent bağlar oluşturur ve elastinin her yöne geri dönüşümlü olarak gerilmesini sağlar.
Küresel proteinler, polipeptit zinciri, çok çeşitli işlevleri yerine getirebilen kompakt bir küre şeklinde katlanmış proteinlerdir.
Küresel proteinlerin üçüncül yapısı en uygun şekilde miyoglobin örneği kullanılarak ele alınır. Miyoglobin, kas hücrelerinde bulunan nispeten küçük bir oksijen bağlayıcı proteindir. Bağlı oksijeni depolar ve mitokondriye transferini destekler. Miyoglobin molekülü, bir polipeptit zinciri ve bir hemogrup (hem) içerir - demir ile bir protoporfirin kompleksi. Miyoglobinin ana özellikleri:
a) miyoglobin molekülü o kadar kompakttır ki içine sadece 4 su molekülü sığabilir;
b) ikisi hariç tüm polar amino asit kalıntıları molekülün dış yüzeyinde bulunur ve bunların tümü hidratlı durumdadır;
c) hidrofobik amino asit kalıntılarının çoğu miyoglobin molekülünün içinde bulunur ve bu nedenle su ile temastan korunur;
d) miyoglobin molekülündeki dört prolin kalıntısının her biri polipeptit zincirinin kıvrımında bulunur, serin, treonin ve asparagin kalıntıları ise bükülmenin diğer yerlerinde bulunur, çünkü bu tür amino asitler eğer bir α sarmalının oluşumunu engellerse onlar birbirleriyle;
e) düz bir hemogrup molekülün yüzeyine yakın bir boşlukta (cep) bulunur, demir atomunun heme düzlemine dik yönlendirilmiş iki koordinasyon bağı vardır, bunlardan biri histidin kalıntısı 93'e bağlıdır ve diğeri bağlanmaya yarar oksijen molekülü.
Üçüncül yapıdan başlayarak, protein biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilir hale gelir. Proteinlerin işleyişi, proteinin yüzeyine tersiyer yapı döşendiğinde ligand adı verilen diğer molekülleri kendilerine bağlayabilen bölgelerin oluşmasına dayanır. Proteinin ligand ile etkileşiminin yüksek özgüllüğü, aktif merkezin yapısının ligandın yapısı ile tamamlayıcılığı ile sağlanır. Tamamlayıcılık, etkileşen yüzeylerin uzamsal ve kimyasal karşılığıdır. Çoğu protein için üçüncül yapı, maksimum katlanma seviyesidir.
Kuaterner protein yapısı- esas olarak elektrostatik ve hidrojen olmak üzere yalnızca kovalent olmayan bağlarla birbirine bağlanan iki veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşan proteinlerin özelliği. Çoğu zaman proteinler iki veya dört alt birim içerir, dörtten fazla alt birim genellikle düzenleyici proteinler içerir.
Dörtlü bir yapıya sahip olan proteinlere genellikle oligomerik denir. Homomerik ve heteromerik proteinleri ayırt eder. Homerik proteinler, tüm alt birimlerin aynı yapıya sahip olduğu proteinlerdir, örneğin katalaz enzimi, tamamen aynı dört alt birimden oluşur. Heteromerik proteinlerin farklı alt birimleri vardır, örneğin RNA polimeraz enzimi, farklı işlevleri yerine getiren farklı yapıdaki beş alt birimden oluşur.
Bir alt birimin belirli bir ligandla etkileşimi, tüm oligomerik proteinde konformasyonel değişikliklere neden olur ve diğer alt birimlerin ligandlara olan afinitesini değiştirir; bu özellik, oligomerik proteinlerin allosterik düzenleme kabiliyetinin temelini oluşturur.
Bir proteinin dörtlü yapısı, hemoglobin örneği kullanılarak düşünülebilir. Demir atomlarının Fe2+ demirli formda olduğu dört polipeptit zinciri ve dört hem prostetik grubu içerir. Molekülün protein kısmı - globin -% 70'e kadar a-helis içeren iki a-zinciri ve iki β-zinciri içerir. Dört zincirin her birinin karakteristik bir üçüncül yapısı vardır ve her zincirle bir hemogrup ilişkilidir. Farklı zincirlerin hemleri nispeten birbirinden uzaktır ve farklı eğim açılarına sahiptir. İki α-zinciri ve iki β-zinciri arasında birkaç doğrudan temas oluşurken, α- ve β-zincirleri arasında hidrofobik radikallerin oluşturduğu a 1 β 1 ve a 2 β 2 tipi çok sayıda temas oluşur. α 1 β 1 ve α 2 β 2 arasında bir kanal kalır.
Miyoglobinden farklı olarak hemoglobin, dokularda bulunan düşük kısmi oksijen basınçlarında onlara bağlı oksijenin önemli bir bölümünü vermesine izin veren oksijen için önemli ölçüde daha düşük bir afinite ile karakterize edilir. Oksijen, akciğer alveollerinin özelliği olan daha yüksek pH değerlerinde ve düşük CO2 konsantrasyonlarında hemoglobin demir tarafından daha kolay bağlanır; oksijenin hemoglobinden salınması, daha düşük pH değerleri ve dokularda bulunan yüksek CO2 konsantrasyonları ile desteklenir.
Oksijene ek olarak hemoglobin, zincirlerdeki histidin kalıntılarına bağlanan hidrojen iyonları taşır. Hemoglobin ayrıca, dört polipeptit zincirinin her birinin terminal amino grubuna bağlanan ve karbaminohemoglobin oluşumuyla sonuçlanan karbondioksit taşır:
Eritrositlerde, 2,3-difosfogliserat (DFG) maddesi yeterince yüksek konsantrasyonlarda bulunur, içeriği yüksek rakıma çıktıkça ve hipoksi sırasında artar ve dokularda hemoglobinden oksijen salınımını kolaylaştırır. DFG, α 1 β 1 ve α 2 β 2 arasındaki kanalda bulunur ve pozitif olarak enfekte olmuş β-zinciri gruplarıyla etkileşime girer. Oksijen hemoglobin tarafından bağlandığında, DPG boşluktan çıkarılır. Bazı kuşların eritrositleri DPG değil, hemoglobinin oksijene olan afinitesini daha da azaltan inositol hekzafosfat içerir.
2,3-difosfogliserat (DPG)
HbA - normal yetişkin hemoglobini, HbF - fetal hemoglobin, orak hücreli anemide O 2, HbS - hemoglobine daha fazla afiniteye sahiptir. Orak hücreli anemi, hemoglobinin genetik anormalliği ile ilişkili ciddi bir kalıtsal hastalıktır. Hasta insanların kanında, ilk olarak kolayca yırtılan ve ikincisi kan kılcal damarlarını tıkayan alışılmadık derecede çok sayıda ince orak şeklindeki kırmızı kan hücresi vardır. Moleküler düzeyde, hemoglobin S, hemoglobin A'dan, bir glutamik asit kalıntısı yerine valinin bulunduğu β zincirlerinin 6. pozisyonundaki bir amino asit kalıntısında farklılık gösterir. Bu nedenle, hemoglobin S iki negatif yük daha az içerir, valinin görünümü molekülün yüzeyinde "yapışkan" bir hidrofobik temasın ortaya çıkmasına neden olur, sonuç olarak deoksijenasyon sırasında deoksihemoglobin S molekülleri birbirine yapışır ve çözünmez anormal derecede uzun lifli formlar oluşturur. agregalar, eritrositlerin deformasyonuna yol açar.
Birincil yapı hem ikincil, üçüncül hem de (varsa) dördüncül yapıyı belirlediğinden, birincil yapı üzerindeki protein yapısal organizasyon seviyelerinin oluşumu üzerinde bağımsız bir genetik kontrol olduğunu düşünmek için hiçbir neden yoktur. Bir proteinin doğal yapısı, verilen koşullar altında termodinamik olarak en kararlı yapıdır.
Proteinler, hücrenin kimyasal aktivitesinin maddi temelini oluşturur. Proteinlerin doğadaki görevleri evrenseldir. isim proteinler, yerli literatürde en çok kabul gören terime karşılık gelir. proteinler(Yunancadan. proteinler- Birinci). Bugüne kadar, proteinlerin yapısı ve işlevleri arasındaki ilişkinin, vücudun hayati aktivitesinin en önemli süreçlerine katılımlarının mekanizmasının ve birçok hastalığın patogenezinin moleküler temelinin anlaşılmasında büyük ilerleme kaydedilmiştir.
Moleküler ağırlığa bağlı olarak, peptitler ve proteinler ayırt edilir. Peptitler, proteinlerden daha düşük moleküler ağırlığa sahiptir. Peptidler için düzenleyici bir işlev daha karakteristiktir (hormonlar, enzim inhibitörleri ve aktivatörler, zarlar yoluyla iyon taşıyıcılar, antibiyotikler, toksinler, vb.).
12.1. α -Amino asitler
12.1.1. sınıflandırma
Peptitler ve proteinler, a-amino asit kalıntılarından yapılır. Doğal olarak oluşan amino asitlerin toplam sayısı 100'ü aşıyor, ancak bazıları yalnızca belirli bir organizma topluluğunda bulunuyor, en önemli 20 α-amino asit sürekli olarak tüm proteinlerde bulunuyor (Şema 12.1).
α-Amino asitler, molekülleri aynı karbon atomunda hem bir amino grubu hem de bir karboksil grubu içeren heterofonksiyonel bileşiklerdir.
Şema 12.1.Temel α-amino asitler*
* Kısaltmalar sadece peptit ve protein moleküllerindeki amino asit kalıntılarını kaydetmek için kullanılır. ** Gerekli amino asitler.
α-amino asitlerin adları ikame terminolojisine göre oluşturulabilir, ancak önemsiz adları daha yaygın olarak kullanılır.
α-amino asitlerin önemsiz adları genellikle izolasyon kaynaklarıyla ilişkilendirilir. Serin, ipek fibroinin bir parçasıdır (lat. ciddi- ipeksi); tirozin ilk olarak peynirden izole edildi (Yunanlılardan. Tyros- peynir); glutamin - tahıl glüteninden (ondan. Glüten- zamk); aspartik asit - kuşkonmaz filizlerinden (lat. Kuşkonmaz- Kuşkonmaz).
Birçok a-amino asit vücutta sentezlenir. Protein sentezi için gerekli bazı amino asitler vücutta oluşmaz ve dışarıdan alınması gerekir. Bu amino asitler denir olmazsa olmaz(bkz. diyagram 12.1).
Temel α-amino asitler şunları içerir:
valin izolösin metiyonin triptofan
lösin lizin treonin fenilalanin
α-Amino asitler, gruplara ayrılmalarının altında yatan özelliğe bağlı olarak çeşitli şekillerde sınıflandırılır.
Sınıflandırma özelliklerinden biri, radikal R'nin kimyasal doğasıdır. Bu özelliğe göre, amino asitler alifatik, aromatik ve heterosiklik olarak ayrılır (bkz. Şema 12.1).
alifatikα -amino asitler. Bu en büyük gruptur. İçinde amino asitler, ek sınıflandırma özellikleri kullanılarak alt bölümlere ayrılır.
Moleküldeki karboksil gruplarının ve amino gruplarının sayısına bağlı olarak:
Nötr amino asitler - her biri bir NH grubu 2 ve COOH;
Temel amino asitler - iki NH grubu 2 ve bir grup
COOH;
Asidik amino asitler - bir NH2 grubu ve iki COOH grubu.
Alifatik nötr amino asitler grubunda, zincirdeki karbon atomu sayısının altıyı geçmediği belirtilebilir. Aynı zamanda zincirde dört karbon atomlu amino asit yoktur ve beş ve altı karbon atomlu amino asitler sadece dallı bir yapıya sahiptir (valin, lösin, izolösin).
Alifatik radikal, "ek" fonksiyonel gruplar içerebilir:
Hidroksil - serin, treonin;
Karboksil - aspartik ve glutamik asitler;
Tiyol - sistein;
Amid - asparagin, glutamin.
aromatikα -amino asitler. Bu grup fenilalanin ve tirozini içerir, öyle ki içlerindeki benzen halkaları ortak a-amino asit fragmanından bir metilen grubu -CH ile ayrılır. 2-.
heterosiklik α -amino asitler. Bu grupla ilgili olarak, histidin ve triptofan heterosikller içerir - sırasıyla imidazol ve indol. Bu heterosikllerin yapısı ve özellikleri aşağıda tartışılmaktadır (bkz. 13.3.1; 13.3.2). Heterosiklik amino asitleri oluşturmanın genel prensibi aromatik amino asitlerle aynıdır.
Heterosiklik ve aromatik a-amino asitler, alaninin β-ikameli türevleri olarak düşünülebilir.
Amino asit ayrıca kahramanlık zincirine aittir. prolin, ikincil amino grubunun pirrolidin bileşimine dahil edildiği
α-amino asitlerin kimyasında, proteinlerin yapısının oluşumunda ve biyolojik fonksiyonlarının performansında önemli bir rol oynayan "yan" R radikallerinin yapısına ve özelliklerine çok dikkat edilir. "Yan" radikallerin polaritesi, radikallerde fonksiyonel grupların mevcudiyeti ve bu fonksiyonel grupların iyonlaşma yeteneği gibi özellikler çok önemlidir.
Yan radikale bağlı olarak, amino asitler ile izole edilir polar olmayan(hidrofobik) radikaller ve amino asitler c kutup(hidrofilik) radikaller.
Birinci grup, alifatik yan radikaller - alanin, valin, lösin, izolösin, metiyonin - ve aromatik yan radikaller - fenilalanin, triptofan içeren amino asitleri içerir.
İkinci grup, radikalleri vücut koşulları altında iyonlaşma (iyonik) yeteneğine sahip polar fonksiyonel gruplar içeren veya iyonik bir duruma dönüşemeyen (iyonik olmayan) amino asitleri içerir. Örneğin, tirozinde hidroksil grubu iyoniktir (fenolik bir yapıya sahiptir), serinde iyonik değildir (alkol yapısına sahiptir).
Radikallerde iyonojenik gruplar bulunan polar amino asitler belirli koşullar altında iyonik (anyonik veya katyonik) halde bulunabilirler.
12.1.2. stereoizomerizm
α-amino asitlerin temel yapı tipi, yani bir ve aynı karbon atomunun iki farklı fonksiyonel grupla, bir radikal ve bir hidrojen atomuyla bağı, kendi içinde a-karbon atomunun kiralitesini önceden belirler. İstisna, en basit amino asit glisin H'dir. 2 NC 2 Kiralite merkezi olmayan COOH.
α-amino asitlerin konfigürasyonu, konfigürasyon standardı - gliseraldehit tarafından belirlenir. Soldaki standart Fischer projeksiyon formülündeki amino grubunun konumu (l-gliseraldehitteki OH grubuna benzer), sağdaki l-konfigürasyonuna - kiral karbon atomunun d-konfigürasyonuna karşılık gelir. İle R, S sisteminde, l serisinin tüm a-amino asitlerinin a-karbon atomu S-'ye sahiptir ve d-serisi R-konfigürasyonuna sahiptir (istisna sisteindir, bkz. 7.1.2).
Çoğu a-amino asit, molekülde bir asimetrik karbon atomu içerir ve iki optik olarak aktif enantiyomer ve bir optik olarak aktif olmayan rasemat olarak bulunur. Neredeyse tüm doğal α-amino asitler l serisine aittir.
İzolösin, treonin ve 4-hidroksiprolin amino asitlerinin her biri molekül başına iki kiralite merkezi içerir.
Bu tür amino asitler, her biri bir rasemat oluşturan iki çift enantiyomer olan dört stereoizomer olarak var olabilir. Hayvan proteinlerini oluşturmak için enantiyomerlerden yalnızca biri kullanılır.
İzolösinin stereoizomerizmi, daha önce tartışılan treoninin stereoizomerizmine benzer (bkz. 7.1.3). Dört stereoizomerden proteinler, hem asimetrik karbon atomları С-α hem de С-β'nin S-konfigürasyonuna sahip l-izolösini içerir. Lösine göre diastereomer olan diğer enantiyomer çiftinin adlarında önek kullanılır. Merhaba-.
Rasematların dökümü. L-serisi a-amino asitlerin elde edilmesinin kaynağı, bunun için hidrolitik bölünmeye tabi tutulan proteinlerdir. Bireysel enantiyomerlere olan büyük ihtiyaç nedeniyle (proteinlerin, tıbbi maddelerin vb. sentezi için), kimyasal sentetik rasemik amino asitlerin parçalanması için yöntemler. Tercihli enzimatik enzimler kullanarak sindirim yöntemi. Şu anda, rasemik karışımları ayırmak için kiral sorbentler üzerinde kromatografi kullanılmaktadır.
12.1.3. Asit-baz özellikleri
Amfoterisite amino asitlerin asidik (COOH) ve bazik (NH 2) Moleküllerinde fonksiyonel gruplar. Amino asitler hem alkalilerle hem de asitlerle tuz oluşturur.
Kristal durumda, α-amino asitler dipolar iyonlar H3N+ - CHR-COO- olarak bulunur (yaygın olarak kullanılan notasyon
iyonize olmayan formdaki amino asidin yapısı sadece kolaylık sağlamak içindir).
Sulu bir çözeltide amino asitler, dipolar iyonların, katyonik ve anyonik formların bir denge karışımı olarak bulunur.
Denge konumu, ortamın pH'ına bağlıdır. Tüm amino asitler, güçlü asidik (pH 1-2) ve güçlü alkali (pH>11) ortamlarda anyonik formlarda katyonik formların hakimiyetindedir.
İyonik yapı, amino asitlerin bir dizi spesifik özelliğini belirler: yüksek bir erime noktası (200 °C'nin üzerinde), suda çözünürlük ve polar olmayan organik çözücülerde çözünmezlik. Amino asitlerin çoğunun suda iyi çözünme yeteneği, biyolojik işlevlerini sağlamada önemli bir faktördür; amino asitlerin emilmesi, vücutta taşınması vb. ile ilişkilidir.
Brønsted teorisine göre tamamen protonlanmış bir amino asit (katyonik form), bir dibazik asittir,
Bir proton bağışlayan böyle bir dibazik asit, zayıf bir monobazik aside - bir NH asit grubuna sahip bir dipolar iyona dönüşür. 3 + . Dipolar iyonun deprotonasyonu, bir Bronsted bazı olan karboksilat iyonu olan amino asidin anyonik formuyla sonuçlanır. Değerler karakterize eder
amino asitlerin karboksil grubunun asidik özellikleri genellikle 1 ila 3 arasındadır; değerler pK a2 amonyum grubunun asitliğini karakterize eden - 9'dan 10'a (Tablo 12.1).
Tablo 12.1.En önemli α-amino asitlerin asit-baz özellikleri
Denge pozisyonu, yani, belirli pH değerlerinde sulu bir çözeltide çeşitli amino asit formlarının oranı, önemli ölçüde radikalin yapısına, esas olarak içinde ilave rol oynayan iyonojenik grupların varlığına bağlıdır. asidik ve bazik merkezler.
Amino asitlerin dipolar iyonlarının derişiminin maksimum, katyonik ve anyonik formlarının minimum derişimlerinin eşit olduğu pH değerine denir.izoelektrik nokta (P/).
Doğalα -amino asitler. Bu amino asitler önemlidirplNH2 grubunun -/- etkisinin etkisi altında karboksil grubunu iyonize etme yeteneğinin daha yüksek olması nedeniyle 7'den (5.5-6.3) biraz daha düşüktür. Örneğin, alaninin pH 6.0'da bir izoelektrik noktası vardır.
Ekşiα -amino asitler. Bu amino asitler, radikalde ek bir karboksil grubuna sahiptir ve kuvvetli asidik bir ortamda tamamen protonlanmış bir formdadır. Asidik amino asitler tribaziktir (Bröndsted'e göre) ve üç anlamı vardır.pKa,aspartik asit örneğinde görüldüğü gibi (p/ 3.0).
Asidik amino asitler (aspartik ve glutamin) için izoelektrik nokta, 7'nin çok altında bir pH'tadır (bkz. Tablo 12.1). Vücutta fizyolojik pH değerlerinde (örneğin kan pH'ı 7.3-7.5), bu asitler her iki karboksil grubu da iyonize olduklarından anyonik formdadır.
Anaα -amino asitler. Bazik amino asitler söz konusu olduğunda, izoelektrik noktaları 7'nin üzerinde pH bölgesindedir. Kuvvetli asidik bir ortamda, bu bileşikler aynı zamanda tribazik asitlerdir ve iyonlaşma aşamaları lizin örneği kullanılarak gösterilir (p/ 9.8) .
Vücutta temel amino asitler katyon formundadır, yani her iki amino grubu da protonlanmış halde bulunur.
Genel olarak, a-amino asitlerin hiçbiri in vivoizoelektrik noktasında bulunmaz ve sudaki en düşük çözünürlüğe karşılık gelen duruma düşmez. Vücuttaki tüm amino asitler iyonik formdadır.
12.1.4. Analitik olarak önemli reaksiyonlar α -amino asitler
a-Amino asitler, heterofonksiyonel bileşikler olarak, hem karboksil hem de amino gruplarının karakteristik reaksiyonlarına girerler. Amino asitlerin kimyasal özelliklerinden bazıları, radikaldeki fonksiyonel gruplardan kaynaklanmaktadır. Bu bölüm, amino asitlerin tanımlanması ve analizi için pratik önemi olan reaksiyonları tartışır.
Eterleştirme.Amino asitlerin bir asit katalizör (örneğin gaz halindeki hidrojen klorür) varlığında alkollerle reaksiyonu, iyi verimle hidroklorürler formunda esterler verir. Serbest esterleri izole etmek için reaksiyon karışımı gazlı amonyakla işlenir.
Amino asit esterleri dipolar yapıya sahip değildir, bu nedenle orijinal asitlerin aksine organik çözücülerde çözünürler ve uçucudurlar. Bu nedenle glisin, erime noktası yüksek (292°C) kristal bir madde iken, metil esteri kaynama noktası 130°C olan bir sıvıdır. Amino asit esterlerinin analizi, gaz-sıvı kromatografisi kullanılarak gerçekleştirilebilir.
Formaldehit ile reaksiyon. Pratik önemi olan, amino asitlerin yöntemle kantitatif olarak belirlenmesinin altında yatan formaldehit ile reaksiyondur. resmi titrasyon(Sorensen yöntemi).
Amino asitlerin amfoterik doğası, analitik amaçlar için alkali ile doğrudan titrasyonlarına izin vermez. Amino asitler formaldehit ile reaksiyona girdiğinde, nispeten kararlı amino alkoller (bkz. 5.3) elde edilir - serbest karboksil grubu daha sonra alkali ile titre edilen N-hidroksimetil türevleri.
kalite reaksiyonları Amino asitlerin ve proteinlerin kimyasının bir özelliği, daha önce kimyasal analizin temelini oluşturan çok sayıda kalitatif (renk) reaksiyonun kullanılmasıdır. Şu anda, fizikokimyasal yöntemler kullanılarak çalışmalar yürütüldüğünde, örneğin kromatografik analizde α-amino asitleri saptamak için birçok kalitatif reaksiyon kullanılmaya devam etmektedir.
Şelatlama Ağır metal katyonları ile a-amino asitler iki işlevli bileşikler olarak kompleks içi tuzlar oluştururlar, örneğin hafif koşullar altında yeni hazırlanmış bakır (11) hidroksit ile iyi kristalleşmiş şelat tuzları elde edilir.
mavi bakır(11) tuzları (α-amino asitleri tespit etmek için spesifik olmayan yöntemlerden biri).
ninhidrin reaksiyonu. α-amino asitlerin genel kalitatif reaksiyonu, ninhidrin ile reaksiyondur. Reaksiyon ürünü, kromatogramlarda (kağıt üzerinde, ince bir tabaka halinde) amino asitlerin görsel tespiti ve ayrıca amino asit analizörlerinde (ürün ışığı 550-'de emer) spektrofotometrik belirleme için kullanılan mavi-mor bir renge sahiptir. 570 nm bölgesi).
Deaminasyon. Laboratuar koşullarında bu reaksiyon, nitröz asidin a-amino asitler üzerindeki etkisiyle gerçekleştirilir (bkz. 4.3). Bu durumda, karşılık gelen a-hidroksi asit oluşur ve hacmi reaksiyona giren amino asidin miktarını yargılamak için kullanılan gaz halindeki nitrojen salınır (Van Slyke yöntemi).
ksantoprotein reaksiyonu. Bu reaksiyon, aromatik ve heterosiklik amino asitleri - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan - tespit etmek için kullanılır. Örneğin konsantre nitrik asidin tirozin üzerindeki etkisi altında sarı renkli bir nitro türevi oluşur. Alkali bir ortamda fenolik hidroksil grubunun iyonlaşması ve anyonun konjugasyona katkısının artması nedeniyle renk turuncu olur.
Bireysel amino asitlerin saptanmasına izin veren bir dizi özel reaksiyon da vardır.
triptofan ortaya çıkan kırmızı-mor renk (Ehrlich reaksiyonu) ile sülfürik asit ortamında p-(dimetilamino)benzaldehit ile reaksiyona girerek tespit edildi. Bu reaksiyon, protein sindirim ürünlerinde triptofanın miktarını belirlemek için kullanılır.
sistein içerdiği merkapto grubunun reaktivitesine bağlı olarak çeşitli kalitatif reaksiyonlarla tespit edilir. Örneğin, kurşun asetat (CH3COO)2Pb içeren bir protein çözeltisi alkali bir ortamda ısıtıldığında, proteinlerde sistein varlığını gösteren siyah bir kurşun sülfit PbS çökeltisi oluşur.
12.1.5. Biyolojik olarak önemli kimyasal reaksiyonlar
Vücutta, çeşitli enzimlerin etkisi altında, amino asitlerin bir dizi önemli kimyasal dönüşümü gerçekleştirilir. Bu tür dönüşümler tiol gruplarının transaminasyonunu, dekarboksilasyonunu, eliminasyonunu, aldol bölünmesini, oksidatif deaminasyonunu ve oksidasyonunu içerir.
transaminasyon α-okso asitlerden α-amino asitlerin biyosentezi için ana yoldur. Amino grubunun vericisi, hücrelerde yeterli miktarda veya fazla bulunan amino asit, alıcısı ise α-okso asittir. Bu durumda, amino asit bir okso aside ve okso asit, karşılık gelen radikal yapısıyla bir amino aside dönüştürülür. Sonuç olarak, transaminasyon, amino ve okso gruplarının tersine çevrilebilir bir değiş tokuş işlemidir. Böyle bir reaksiyonun bir örneği, 2-oksoglutarik asitten l-glutamik asidin hazırlanmasıdır. Verici amino asit örneğin l-aspartik asit olabilir.
α-Amino asitler, karboksil grubuna (daha doğrusu protonlanmış amino grubu NH) α konumunda elektron çeken bir amino grubu içerir. 3 +), dekarboksilasyon yapabildikleri ile bağlantılı olarak.
eliminasyonkarboksil grubuna β-pozisyonundaki yan radikalin, örneğin hidroksil veya tiol gibi elektron çeken bir fonksiyonel grup içerdiği amino asitlerin özelliği. Bölünmeleri, kolayca tautomerik imino asitlere dönüşen (keto-enol tautomerizm ile bir analoji) ara reaktif a-enamino asitlere yol açar. α-İmino asitler, C=N bağında hidrasyonun ve ardından amonyak molekülünün ortadan kaldırılmasının bir sonucu olarak, α-okso asitlere dönüştürülür.
Bu tür dönüşüme denir eliminasyon-hidrasyon. Bir örnek, serinden piruvik asit hazırlanmasıdır.
Aldol bölünme β-pozisyonunda bir hidroksil grubu içeren a-amino asitler durumunda oluşur. Örneğin, serin, glisin ve formaldehit oluşturmak için ayrılır (ikincisi serbest formda salınmaz, ancak hemen koenzime bağlanır).
oksidatif deaminasyon enzimleri ve koenzim NAD+ veya NADP+'yı içerebilir (bkz. 14.3). α-Amino asitler, yalnızca transaminasyon yoluyla değil, aynı zamanda oksidatif deaminasyon yoluyla da α-okso asitlere dönüştürülebilir. Örneğin l-glutamik asitten a-oksoglutarik asit oluşur. Reaksiyonun ilk aşaması, glutamik asidin a-iminoglutarik aside dehidrojenasyonunu (oksidasyon) içerir.
asitler. İkinci aşamada, a-oksoglutarik asit ve amonyak elde edilmesinin bir sonucu olarak hidroliz meydana gelir. Hidroliz aşaması, enzimin katılımı olmadan devam eder.
α-okso asitlerin indirgeyici aminasyonu ters yönde ilerler. Her zaman hücrelerde bulunan (karbonhidrat metabolizmasının bir ürünü olarak) α-Oksoglutarik asit, bu şekilde L-glutamik aside dönüştürülür.
Tiyol gruplarının oksidasyonu hücrede bir dizi redoks işlemi sağlayan sistein ve sistin kalıntılarının karşılıklı dönüşümlerinin temelini oluşturur. Sistein, tüm tioller gibi (bkz. 4.1.2), bir disülfit olan sistin oluşturmak üzere kolayca oksitlenir. Sistindeki disülfit bağı kolayca sistein oluşturmak üzere indirgenir.
Tiyol grubunun kolaylıkla okside olma özelliğinden dolayı sistein, oksitleme kabiliyeti yüksek olan maddelere maruz kaldığında koruyucu bir işlev görür. Ayrıca anti-radyasyon etkisi gösteren ilk ilaçtı. Sistein, farmasötik uygulamada ilaç stabilizatörü olarak kullanılır.
Sisteinin sistine dönüştürülmesi, örneğin indirgenmiş glutatyonda disülfid bağlarının oluşumuna yol açar.
(bkz. 12.2.3).
12.2. Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı
Şartlı olarak peptitlerin bir molekülde (10 bine kadar moleküler ağırlığa karşılık gelen) 100'e kadar amino asit kalıntısı içerdiğine ve proteinlerin - 100'den fazla amino asit kalıntısı (10 bin ila birkaç milyon moleküler ağırlık) içerdiğine inanılmaktadır.
Buna karşılık, peptit grubunda ayırt etmek gelenekseldir. oligopeptidler zincirde en fazla 10 amino asit kalıntısı içeren (düşük moleküler ağırlıklı peptitler) ve polipeptidler, zinciri 100'e kadar amino asit kalıntısı içerir. Amino asit kalıntısı sayısı 100'e yaklaşan veya biraz aşan makromoleküller, polipeptit ve protein kavramları ile ayırt edilmez, bu terimler genellikle eşanlamlı olarak kullanılır.
Bir peptit ve protein molekülü, monomer birimleri arasında bir peptit (amid) bağının oluşumuyla ilerleyen a-amino asitlerin polikondensasyonunun bir ürünü olarak resmi olarak temsil edilebilir (Şema 12.2).
Poliamid zincirinin yapısı, tüm peptit ve protein çeşitleri için aynıdır. Bu zincir dallanmamış bir yapıya sahiptir ve dönüşümlü peptit (amid) grupları -CO-NH- ve -CH(R)- parçalarından oluşur.
Serbest bir NH grubu içeren bir amino asit içeren zincirin bir ucu 2, N-terminali, diğeri - C-terminali olarak adlandırılır,
Şema 12.2.Bir peptit zinciri oluşturma ilkesi
serbest bir COOH grubuna sahip bir amino asit içerir. Peptit ve protein zincirleri N-terminalinden yazılır.
12.2.1. Peptit grubunun yapısı
Peptit (amid) grubu -СО-NH-'de, karbon atomu sp2 hibridizasyonu durumundadır. Nitrojen atomunun yalnız elektron çifti, C=O çift bağının π-elektronları ile konjugasyona girer. Elektronik yapı açısından, peptid grubu, elektron yoğunluğunun daha elektronegatif oksijen atomuna doğru kaydırıldığı üç merkezli bir p, π-konjuge sistemdir (bkz. 2.3.1). Konjuge bir sistem oluşturan C, O ve N atomları aynı düzlemdedir. Amit grubundaki elektron yoğunluğu dağılımı, sınır yapıları (I) ve (II) kullanılarak veya sırasıyla NH ve C=O gruplarının +M- ve -M-etkilerinden kaynaklanan elektron yoğunluğu kayması (III) kullanılarak temsil edilebilir.
Konjugasyonun bir sonucu olarak, bağ uzunluklarının bir miktar hizalanması meydana gelir. C=O çift bağı, 0.121 nm'lik normal uzunluğa karşı 0.124 nm'ye uzar ve C-N bağı, olağan durumda 0.147 nm'ye kıyasla 0.132 nm kısalır (Şekil 12.1). Peptit grubundaki düzlemsel konjuge sistem, C-N bağı etrafında dönmeyi zorlaştırır (dönme bariyeri 63-84 kJ/mol'dür). Böylece, elektronik yapı oldukça katı bir şekilde önceden belirler. düz peptit grubunun yapısı.
Olarak Şekil l'de görülebilir. Şekil 12.1'de, amino asit kalıntılarının a-karbon atomları, peptit grubu düzleminde C-N bağının zıt taraflarında, yani daha uygun bir trans konumunda bulunur: bu durumda amino asit kalıntılarının yan radikalleri R, Uzayda birbirinden en uzak olan.
Polipeptit zinciri, şaşırtıcı derecede tekdüze bir yapıya sahiptir ve bir dizi açılı olarak temsil edilebilir.
Pirinç. 12.1.Amino asit kalıntılarının peptit grubu -CO-NH- ve a-karbon atomlarının düzlemsel düzenlemesi
α-karbon atomları aracılığıyla Сα-N ve Сα-Сsp bağları ile birbirine bağlanan peptit gruplarının düzlemlerinin birbirine 2 (Şekil 12.2). Bu tekli bağların etrafındaki dönüş, amino asit kalıntılarının yan radikallerinin uzamsal düzenlemesindeki zorluklar nedeniyle çok sınırlıdır. Böylece peptit grubunun elektronik ve uzamsal yapısı, bir bütün olarak polipeptit zincirinin yapısını büyük ölçüde belirler.
Pirinç. 12.2.Polipeptit zincirindeki peptit gruplarının düzlemlerinin karşılıklı konumu
12.2.2. Kompozisyon ve amino asit dizisi
Düzgün bir şekilde yapılandırılmış bir poliamid zinciri ile, peptitlerin ve proteinlerin özgüllüğü en önemli iki özellik tarafından belirlenir - amino asit bileşimi ve amino asit dizisi.
Peptidlerin ve proteinlerin amino asit bileşimi, onları oluşturan a-amino asitlerin doğası ve kantitatif oranıdır.
Amino asit bileşimi, peptit ve protein hidrolizatlarının esas olarak kromatografik yöntemlerle analiz edilmesiyle belirlenir. Şu anda, bu tür analizler amino asit analizörleri kullanılarak gerçekleştirilmektedir.
Amit bağları hem asidik hem de alkali koşullarda hidrolize olabilir (bakınız 8.3.3). Peptitler ve proteinler daha kısa zincirler oluşturmak için hidrolize edilir - buna sözde kısmi hidroliz, veya bir amino asit karışımı (iyonik formda) - tam hidroliz. Tipik olarak hidroliz asidik bir ortamda gerçekleştirilir, çünkü birçok amino asit alkalin hidroliz koşulları altında kararsızdır. Asparajin ve glutaminin amid gruplarının da hidrolize uğradığı belirtilmelidir.
Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı, amino asit dizisidir, yani a-amino asit kalıntılarının değişme sırasıdır.
Birincil yapı, amino asitlerin zincirin her iki ucundan sıralı olarak ayrılması ve bunların tanımlanması ile belirlenir.
12.2.3. Peptidlerin yapısı ve adlandırılması
Peptid isimleri, amino asit kalıntılarının N-terminalinden başlayarak bir sonek eklenerek sırayla listelenmesiyle oluşturulur.-il, tam adının korunduğu son C-terminal amino asit hariç. Başka bir deyişle, isimler
“kendi” COOH grubu nedeniyle peptit bağı oluşumuna giren amino asitler, peptit adıyla biter. -il: alanil, valil vb. (aspartik ve glutamik asitlerin kalıntıları için sırasıyla "aspartil" ve "glutamil" adları kullanılır). Amino asitlerin isimleri ve sembolleri, amino asitlere ait olduklarını gösterir. ben -satır, aksi belirtilmedikçe ( d veya dl).
Bazen H (amino grubunun bir parçası olarak) ve OH (karboksil grubunun bir parçası olarak) sembolleriyle kısaltılmış gösterimde, terminal amino asitlerin fonksiyonel gruplarının ikame edilmediği belirtilir. Bu yöntem, peptitlerin fonksiyonel türevlerini tasvir etmek için uygundur; örneğin, yukarıdaki peptidin C-terminal amino asidindeki amidi H-Asn-Gly-Phe-NH2 olarak yazılır.
Peptitler tüm organizmalarda bulunur. Proteinlerin aksine, daha heterojen bir amino asit bileşimine sahiptirler; özellikle, oldukça sık olarak amino asitleri içerirler. D -seri. Yapısal olarak da daha çeşitlidirler: döngüsel parçalar, dallı zincirler vb. içerirler.
Tripeptitlerin en yaygın temsilcilerinden biri - glutatyon- Tüm hayvanların vücudunda, bitkilerde ve bakterilerde bulunur.
Glutatyonun bileşimindeki sistein, hem indirgenmiş hem de oksitlenmiş formlarda glutatyonun var olma olasılığını belirler.
Glutatyon, bir dizi redoks işleminde yer alır. Bir protein koruyucunun işlevini yerine getirir, yani proteinleri serbest tiyol grupları SH ile oksidasyondan -S-S- disülfit bağlarının oluşumu ile koruyan bir madde. Bu, böyle bir işlemin istenmediği proteinler için geçerlidir. Glutatyon bu durumlarda oksitleyici maddenin etkisini üstlenir ve böylece proteini "korur". Glutatyon oksidasyonu sırasında, iki tripeptit fragmanının moleküller arası çapraz bağlanması, bir disülfit bağı nedeniyle meydana gelir. İşlem tersine çevrilebilir.
12.3. Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı
Yüksek moleküler polipeptitler ve proteinler, birincil yapı ile birlikte, aynı zamanda daha yüksek organizasyon seviyeleri ile karakterize edilirler. ikincil, üçüncül Ve dördüncül yapılar.
İkincil yapı, ana polipeptit zincirinin uzamsal oryantasyonu ile tanımlanırken, üçüncül yapı, tüm protein molekülünün üç boyutlu mimarisi ile tanımlanır. Hem ikincil hem de üçüncül yapı, makromoleküler zincirin uzaydaki düzenli düzenlemesi ile ilişkilidir. Proteinlerin üçüncül ve dördüncül yapısı biyokimya dersinde tartışılır.
Polipeptit zinciri için en uygun konformasyonlardan birinin uzayda sağ elli bir sarmal şeklinde düzenlenmesi olduğu hesaplanarak gösterilmiştir. α sarmalı(Şekil 12.3, a).
Bir α-sarmal polipeptit zincirinin uzamsal düzenlemesi, belirli bir çevreyi sardığını hayal ederek hayal edilebilir.
Pirinç. 12.3.polipeptit zincirinin α-sarmal konformasyon
silindir (bkz. Şekil 12.3, b). Ortalama olarak, sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmal aralığı 0,54 nm ve çapı 0,5 nm'dir. İki bitişik peptit grubunun düzlemleri 108°'lik bir açıda yer alır ve amino asitlerin yan radikalleri sarmalın dış tarafındadır, yani sanki silindirin yüzeyinden yönlendirilirler.
Zincirin böyle bir konformasyonunun sabitlenmesindeki ana rol, her bir birincinin karbonil oksijen atomu ile her beşinci amino asit kalıntısının NH grubunun hidrojen atomu arasındaki a sarmalında oluşan hidrojen bağları tarafından oynanır.
Hidrojen bağları, a sarmalının eksenine neredeyse paralel olarak yönlendirilir. Zinciri bükülmüş halde tutarlar.
Tipik olarak, protein zincirleri tamamen değil, sadece kısmen sarılır. Miyoglobin ve hemoglobin gibi proteinler, miyoglobin zinciri gibi oldukça uzun α-helikal bölgeler içerir.
%75 oranında spiralleştirildi. Diğer birçok proteinde, zincirdeki sarmal bölgelerin oranı küçük olabilir.
Polipeptitlerin ve proteinlerin başka bir ikincil yapısı türü, β yapısı, olarak da adlandırılır katlanmış levha, veya katlanmış katman Katlanmış tabakalar, bu zincirlerin peptit grupları arasında birçok hidrojen bağıyla bağlanan uzun polipeptit zincirleri içerir (Şekil 12.4). Birçok protein aynı anda α-sarmal ve β-tabaka yapıları içerir.
Pirinç. 12.4.Polipeptit zincirinin katlanmış bir tabaka biçimindeki ikincil yapısı (β-yapısı)
Bireysel amino asitlerin rolü dikkate alınmadan modern protein beslenmesini hayal etmek imkansızdır. Genel olarak pozitif bir protein dengesi olsa bile, hayvanın vücudu protein eksikliği yaşayabilir. Bunun nedeni, tek tek amino asitlerin emiliminin birbirine bağlı olması, bir amino asidin eksikliği veya fazlalığının diğerinin eksikliğine yol açabilmesidir.
Bazı amino asitler insan vücudunda ve hayvanlarda sentezlenmez. Bunlara vazgeçilmez denir. Bu tür sadece on amino asit vardır. Bunlardan dördü kritiktir (sınırlayıcıdır) - çoğunlukla hayvanların büyümesini ve gelişimini sınırlarlar.
Metiyonin ve sistin, kümes hayvanı diyetlerinde ana sınırlayıcı amino asitler ve domuz diyetlerinde lizindir. Organizma, diğer amino asitlerin protein sentezi için etkili bir şekilde kullanılabilmesi için diyette yeterli miktarda ana sınırlayıcı asit almalıdır.
Bu ilke, namlunun doluluk seviyesinin hayvanın vücudundaki protein sentezi seviyesini temsil ettiği Liebig namlusu ile gösterilmektedir. Namludaki en kısa tahta, içinde sıvı tutma yeteneğini "sınırlar". Bu tahta uzatılırsa, namluda tutulan sıvının hacmi ikinci sınırlayıcı levhanın seviyesine yükselecektir.
Hayvanların üretkenliğini belirleyen en önemli faktör, içerdiği aminoasitlerin fizyolojik ihtiyaçlara göre dengesidir. Çok sayıda çalışma, domuzlarda cins ve cinsiyete bağlı olarak amino asit ihtiyacının niceliksel olarak değiştiğini göstermiştir. Ancak 1 g protein sentezi için gerekli amino asitlerin oranı aynıdır. Ana sınırlayıcı amino asit olarak esansiyel amino asitlerin lizine bu oranı, "ideal protein" veya "ideal amino asit profili" olarak adlandırılır. (
Lizin
hayvan, bitki ve mikrobiyal kökenli hemen hemen tüm proteinlerin bir parçasıdır, ancak tahıl mahsullerinin proteinleri lizin açısından fakirdir.
- Lizin üreme fonksiyonunu düzenler, eksikliği ile sperm ve yumurta oluşumu bozulur.
- Genç hayvanların büyümesi, doku proteinlerinin oluşumu için gereklidir. Lizin, nükleoproteinlerin, kromoproteinlerin (hemoglobin) sentezinde yer alır, böylece hayvan kıllarının pigmentasyonunu düzenler. Doku ve organlardaki protein yıkım ürünlerinin miktarını düzenler.
- Kalsiyum emilimini teşvik eder
- Sinir ve endokrin sistemlerin fonksiyonel aktivitesine katılır, proteinlerin ve karbonhidratların metabolizmasını düzenler, ancak karbonhidratlarla reaksiyona girerek lizin emilemez hale gelir.
- Lizin, yağ metabolizmasında önemli rol oynayan karnitin oluşumundaki ilk maddedir.
Metiyonin ve sistin kükürt içeren amino asitler. Aynı zamanda metionin sistine dönüştürülebilir, böylece bu amino asitler birlikte normalleştirilir ve eksiklik durumunda diyete metionin takviyeleri verilir. Bu amino asitlerin her ikisi de deri türevlerinin oluşumunda rol oynar - saç, tüy; E vitamini ile birlikte, karaciğerdeki fazla yağın atılmasını düzenlerler ve hücrelerin, kırmızı kan hücrelerinin büyümesi ve çoğalması için gereklidirler. Metiyonin eksikliği ile sistin aktif değildir. Bununla birlikte, diyette önemli miktarda metionin bulunmasına izin verilmemelidir.
metiyonin
kaslarda yağ birikimini teşvik eder, kolin (B4 vitamini), kreatin, adrenalin, niasin (B5 vitamini) gibi yeni organik bileşiklerin oluşumu için gereklidir.
Diyetlerdeki metiyonin eksikliği, plazma proteinlerinin (albüminler) seviyesinde bir azalmaya yol açar, anemiye (kandaki hemoglobin seviyesinde bir azalma) neden olurken, E vitamini ve selenyum eksikliği, kas distrofisinin gelişmesine katkıda bulunur. Diyette yetersiz miktarda metiyonin bulunması, genç hayvanlarda bodurluğa, iştah kaybına, üretkenliğin azalmasına, yem maliyetlerinin artmasına, karaciğer yağlanmasına, böbrek fonksiyonlarının bozulmasına, anemiye ve yetersiz beslenmeye neden olur.
Fazla metiyonin nitrojen kullanımını bozar, karaciğerde, böbreklerde, pankreasta dejeneratif değişikliklere neden olur, arginin, glisin ihtiyacını arttırır. Büyük bir metiyonin fazlalığı ile, metabolik bozukluklar ve büyümenin inhibisyonunun eşlik ettiği bir dengesizlik gözlenir (diyetteki esansiyel amino asitlerin optimal oranından keskin sapmalara dayanan amino asit dengesi bozulur). Genç hayvanlarda oran.
Sistin, metiyonin ile değiştirilebilen kükürt içeren bir amino asittir, redoks işlemlerine, proteinlerin, karbonhidratların ve safra asitlerinin metabolizmasına katılır, bağırsak zehirlerini nötralize eden maddelerin oluşumunu destekler, insülini aktive eder, triptofan ile birlikte, sistin senteze katılır. Bağırsaklardan yağların sindirim ürünlerinin emilimi için gerekli olan safra asitlerinin karaciğeri, glutatyon sentezi için kullanılır. Sistin ultraviyole ışınları emme özelliğine sahiptir. Sistin eksikliği ile karaciğer sirozu, genç hayvanlarda tüylenme ve tüy büyümesinde gecikme, yetişkin bir kuşta kırılganlık ve tüy kaybı (koparma) ve bulaşıcı hastalıklara karşı direncin azalması not edilir.
triptofan
sindirim sistemi enzimlerinin, hücrelerdeki oksidatif enzimlerin ve bir dizi hormonun fizyolojik aktivitesini belirler, kan plazma proteinlerinin yenilenmesine katılır, endokrin ve hematopoietik aparatların normal işleyişini, üreme sistemini, gama globulinlerin sentezini, hemoglobin belirler , nikotinik asit, oküler purpura vb. triptofanın diyetinde genç hayvanların büyümesi yavaşlar, yumurtacı tavukların yumurta üretimi azalır, ürünler için yem maliyetleri artar, endokrin ve cinsiyet bezlerinde atrofi, körlük oluşur, anemi gelişir (sayı) kandaki kırmızı kan hücrelerinin ve hemoglobin düzeylerinin azalması), vücudun direncinin ve bağışıklık özelliklerinin azalması, yumurtaların döllenmesi ve çıkım gücü azalır. Triptofandan fakir bir diyetle beslenen domuzlarda yem alımı azalır, iştahta bozulma, kıllarda pürüzlenme ve zayıflama görülür, karaciğer yağlanması görülür. Bu amino asidin eksikliği kısırlığa, sinirliliğe, kasılmalara, katarakt oluşumuna, negatif nitrojen dengesine ve kilo kaybına da yol açar. Nikotinik asidin öncüsü (provitamin) olan triptofan, pellagra gelişimini engeller.
Amino asitler, proteinler ve peptidler aşağıda açıklanan bileşiklerin örnekleridir. Biyolojik olarak aktif birçok molekül, birbirleriyle ve birbirlerinin fonksiyonel gruplarıyla etkileşime girebilen, kimyasal olarak farklı birkaç fonksiyonel grup içerir.
Amino asitler.
Amino asitler- bir karboksil grubu içeren organik iki işlevli bileşikler - UNSD ve amino grubu - NH 2 .
paylaşmak α Ve β - amino asitler:
Çoğunlukla doğada bulunur α - asitler. Proteinler 19 amino asit ve bir imino asitten oluşur ( C5H9HAYIR 2 ):
En basit amino asit- glisin. Kalan amino asitler aşağıdaki ana gruplara ayrılabilir:
1) glisin homologları - alanin, valin, lösin, izolösin.
Amino asit almak.
Amino asitlerin kimyasal özellikleri.
Amino asitler- bunlar amfoterik bileşiklerdir, tk. bileşimlerinde 2 zıt fonksiyonel grup içerir - bir amino grubu ve bir hidroksil grubu. Bu nedenle hem asitlerle hem de alkalilerle reaksiyona girerler:
Asit-baz dönüşümü şu şekilde temsil edilebilir:
Ders #3Konu: "Amino asitler - yapı, sınıflandırma, özellikler, biyolojik rol"
Amino asitler - molekülleri amino grubu -NH2 ve karboksil grubu -COOH içeren nitrojen içeren organik bileşikler
En basit temsilci, aminoetanoik asit H2N - CH2 - COOH'dir.
Amino asit sınıflandırması
Amino asitlerin 3 ana sınıflandırması vardır:
fiziko-kimyasal – amino asitlerin fizikokimyasal özelliklerindeki farklılıklara dayalıdır
Hidrofobik amino asitler (polar olmayan). Radikallerin bileşenleri genellikle elektron yoğunluğunun eşit olarak dağıldığı ve yük ve kutupların olmadığı hidrokarbon grupları içerir. Bileşimlerinde elektronegatif elementler de bulunabilir, ancak hepsi bir hidrokarbon ortamındadır.
Hidrofilik yüksüz (polar) amino asitler . Bu tür amino asitlerin radikalleri polar gruplar içerir: -OH, -SH, -CONH2
negatif yüklü amino asitler. Bunlar aspartik ve glutamik asitleri içerir. Radikalde ek bir COOH grubuna sahiptirler - nötr bir ortamda negatif bir yük alırlar.
pozitif yüklü amino asitler : arginin, lizin ve histidin. Radikalde ek bir NH 2 grubuna (veya histidin gibi bir imidazol halkasına) sahiptirler - nötr bir ortamda pozitif bir yük kazanırlar.
yeri doldurulamaz amino asitler, aynı zamanda "temel" olarak da adlandırılırlar. İnsan vücudunda sentezlenemezler ve yiyeceklerden alınmaları gerekir. 8 ve 2 amino asidi daha kısmen gereklidir.
kısmen yeri doldurulamaz: arginin, histidin.
değiştirilebilir(insan vücudunda sentezlenebilir). 10 tane var: glutamik asit, glutamin, prolin, alanin, aspartik asit, asparagin, tirozin, sistein, serin ve glisin.
Amino asitler yapısal özelliklerine göre sınıflandırılır.
1. Amino ve karboksil gruplarının göreli konumuna bağlı olarak, amino asitler ikiye ayrılır α-, β-, γ-, δ-, ε- vesaire.
Amino asit ihtiyacı azalır:
Amino asitlerin emilimiyle ilişkili konjenital bozukluklarla. Bu durumda, bazı protein maddeleri, mide-bağırsak sisteminde problemlerin ortaya çıkması da dahil olmak üzere vücudun alerjik reaksiyonlarına neden olabilir, kaşıntı ve mide bulantısı.
Amino asit sindirilebilirliği
Amino asitlerin özümsenmesinin hızı ve eksiksizliği, onları içeren ürünlerin türüne bağlıdır. Yumurta, az yağlı süzme peynir, yağsız et ve balık proteininde bulunan amino asitler vücut tarafından iyi emilir.
Amino asitler ayrıca doğru ürün kombinasyonu ile hızla emilir: süt ile birleştirilir Karabuğday lapası ve beyaz ekmek, etli ve süzme peynirli her türlü unlu mamuller.
Amino asitlerin faydalı özellikleri, vücut üzerindeki etkileri
Her amino asidin vücut üzerinde kendi etkisi vardır. Bu nedenle metiyonin, vücuttaki yağ metabolizmasını iyileştirmek için özellikle önemlidir, aterosklerozun önlenmesi, siroz ve karaciğerin yağlı dejenerasyonu ile kullanılır.
Bazı nöropsikiyatrik hastalıklar için glutamin, aminobütirik asitler kullanılmaktadır. Glutamik asit ayrıca yemek pişirmede aroma maddesi olarak kullanılır. Sistein, göz hastalıkları için endikedir.
Üç ana amino asit - triptofan, lizin ve metiyonin - özellikle vücudumuz için gereklidir. Triptofan vücudun büyüme ve gelişmesini hızlandırmak için kullanılır ve ayrıca vücuttaki nitrojen dengesini korur.
Lizin vücudun normal büyümesini sağlar, kan oluşumu süreçlerine katılır.
Ana lizin ve metiyonin kaynakları süzme peynir, sığır eti, bazı balık türleridir (morina, turna levreği, ringa balığı). Triptofan yan ürünlerde optimal miktarlarda bulunur, dana eti ve oyun.kalp krizi.
Sağlık, enerji ve güzellik için amino asitler
Vücut geliştirmede başarılı kas geliştirme için genellikle lösin, izolösin ve valinden oluşan amino asit kompleksleri kullanılır.
Antrenman sırasında enerjiyi korumak için sporcular besin takviyesi olarak metionin, glisin ve arginin veya bunları içeren ürünleri kullanırlar.
Aktif ve sağlıklı bir yaşam tarzı sürdüren herhangi bir kişi için, mükemmel fiziksel şekli korumak, gücü hızla geri kazanmak, fazla yağları yakmak veya kas inşa etmek için bir dizi temel amino asit içeren özel yiyeceklere ihtiyaç vardır.
