Proteinat e ushqimit janë burimi kryesor i azotit për trupin. Azoti ekskretohet nga trupi në formën e produkteve përfundimtare të metabolizmit të azotit. Gjendja e metabolizmit të azotit karakterizohet nga koncepti i ekuilibrit të azotit.

bilanci i azotit- dallimi midis azotit që hyn në trup dhe ekskretohet nga trupi. Ekzistojnë tre lloje të bilancit të azotit: bilanci i azotit, bilanc pozitiv i azotit, bilanci negativ i azotit.

Në bilanc pozitiv i azotit marrja e azotit mbizotëron mbi çlirimin e tij. Në kushte fiziologjike, ndodh një bilanc i vërtetë pozitiv i azotit (shtatzënia, laktacioni, fëmijëria). Për fëmijët në moshën 1 vjeç, është + 30%, në 4 vjeç - + 25%, në adoleshencë + 14%. Me sëmundjen e veshkave, një bilanc i rremë pozitiv i azotit është i mundur, në të cilin ka një vonesë në trupin e produkteve përfundimtare të metabolizmit të azotit.

Në bilanc negativ i azotit ekskretimi i azotit mbizotëron mbi marrjen e tij. Kjo gjendje është e mundur me sëmundje të tilla si tuberkulozi, reumatizma, sëmundjet onkologjike. Bilanci i azotit karakteristikë e të rriturve të shëndetshëm, në të cilët marrja e azotit është e barabartë me ekskretimin e tij.

Metabolizmi i azotit karakterizohet shkalla e konsumimit, që kuptohet si sasia e proteinave që humbet nga trupi në kushtet e urisë së plotë të proteinave. Për një të rritur, është 53 mg / kg (ose 24 g / ditë). Tek të porsalindurit, faktori i konsumimit është më i lartë dhe arrin në 120 mg/kg. Bilanci i azotit sigurohet nga ushqimi i proteinave.

Dietë proteinike karakterizohet nga kritere të caktuara sasiore dhe cilësore.

Kriteret sasiore për të ushqyerit me proteina

Minimumi i proteinave- sasia e proteinave që siguron ekuilibrin e azotit, me kusht që të gjitha kostot e energjisë të sigurohen nga karbohidratet dhe yndyrat. Është 40-45 g / ditë. Me përdorim të zgjatur të minimumit të proteinave, proceset imune, proceset hematopoietike dhe sistemi riprodhues vuajnë. Prandaj, për të rriturit është e nevojshme proteina optimale - sasia e proteinave që siguron kryerjen e të gjitha funksioneve të saj pa cenuar shëndetin. Është 100 - 120 g / ditë.

Per femijet norma e konsumit aktualisht është duke u rishikuar në drejtim të uljes së saj. Për një të porsalindur, nevoja për proteina është rreth 2 g / kg, deri në fund të 1 viti zvogëlohet me ushqim natyral në 1 g / ditë, me ushqim artificial mbetet në intervalin 1.5 - 2 g / ditë.

Kriteret cilësore për të ushqyerit me proteina

Proteinat më të vlefshme për trupin duhet të plotësojnë kërkesat e mëposhtme:

• përmbajnë një grup të të gjitha aminoacideve esenciale (valinë, leucinë, izoleucinë, treonine, metioninë, lizinë, argininë, histidinë, triptofan, fenilalaninë).
• raporti ndërmjet aminoacideve duhet të jetë afër raportit të tyre në proteinat indore
• tretet mirë në traktin gastrointestinal

Proteinat me origjinë shtazore i plotësojnë këto kërkesa në një masë më të madhe. Për të sapolindurit, të gjitha proteinat duhet të jenë të plota (proteinat Qumështi i gjirit). Në moshën 3-4 vjeç, rreth 70-75% duhet të jenë proteina të plota. Për të rriturit, pjesa e tyre duhet të jetë rreth 50%.

shih Minimumi i azotit.

Vlera e orës Proteina minimale fiziologjike në fjalorë të tjerë

Minimumi- më e vogla (më e vogla)
të paktën (të paktën)
pak nga pak
në fund të fundit
Fjalor sinonimik

ketri- ketrat, Një kafshë e vogël pylli - një brejtës.
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Minimumi- m. lat. sasia më e vogël, vlera, vlera, kufiri i të cilave; seksit të kundërt maksimumi, më i madhi.
Fjalori shpjegues i Dahl-it

Minimumi- minimum, m.(minimumi latin) (libër). 1. Vlera më e vogël; e kundërt maksimale. presioni atmosferik. pagat. Paga e jetesës (fondet minimale, paratë, të nevojshme ........
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Fiziologjike- fiziologjike, fiziologjike. 1. Aplikacioni. në fiziologji në 1 vlerë. Proceset fiziologjike. Kimi fiziologjike. 2. trans. Tepër sensuale.
Fjalori shpjegues i Ushakovit

Belka J.- 1. Kafshë e vogël gëzofësh e një grupi brejtësish që jetojnë në pemë. 2. Leshi, lëkura e një kafshe të tillë.
Fjalori shpjegues i Efremovës

Të paktën Adv.- 1. Më e pakta.
Fjalori shpjegues i Efremovës

Aplikacioni Fiziologjik.- 1. Korresponduese në vlerë. me emër: fiziologji, fiziolog i lidhur me to. 2. E natyrshme për fiziologjinë (1), karakteristikë e saj. 3. Lidhur me fiziologjinë (2), me aktivitet jetësor........
Fjalori shpjegues i Efremovës

ketri- -Dhe; pl. gjini. -lok, dat. -lcam; dhe.
1. Kafshë e vogël gëzofësh e një shkëputje brejtësish me bisht të madh push, që jeton në pemë. Manuali b. Tjerrje (tjerr) si b. në timon........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Minimumi- [lat. minimale].
I. -a; m.
1. Numri më i vogël, vlera më e vogël në serinë e të dhënave (përballë: maksimumi). Për të punuar, m. Kërkohen pajisje.
2. çfarë ose me def. Agregat........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Norma maksimale dhe minimale e interesit- (Jakë) Njëkohësisht
blej nga lart
limit dhe
shitja në dysheme për të mbajtur normën e interesit brenda të caktuar
kufijtë.
Të ardhurat nga shitjet......
Fjalori ekonomik

Minimumi- - 1. vlera më e vogël, më e vogla
madhësia; 2.
tërësinë e njohurive të specializuara të kërkuara për
punojnë në çdo fushë.
Fjalori ekonomik

Dyshe minimale- një plan ndryshimesh në çmimin e letrave me vlerë, sipas të cilit çmimi bie dy herë në nivelin e tij minimal dhe rritet përsëri. Kur analizon gjendjen e tregut, M.d. do të thotë ........
Fjalori ekonomik

paga minimale- niveli i pagave të një punëtori të pakualifikuar.
Fjalori ekonomik

Kostoja minimale- kriteri i optimalitetit, sipas të cilit fiksohet një vëllim i caktuar prodhimi, dhe të gjitha llogaritjet kryhen në bazë të marrjes së një vëllimi të caktuar në më të voglin ........
Fjalori ekonomik

Minimumi pa taksa- shumën e taksimit, nën të cilën nuk tatohet objekti.
Fjalori ekonomik

Mbijetesa minimale- niveli i të ardhurave që siguron
përvetësimi
një grup të mirash dhe shërbimesh materiale të nevojshme për të siguruar jetën e njeriut në një socio-ekonomik të caktuar ........
Fjalori ekonomik

Pa taksa minimale për mbijetesë- shuma e fondeve të nevojshme për plotësimin e nevojave bazë të një personi, e cila zbritet nga shuma e tatueshme e të ardhurave. Mund të veprojë si...
Fjalori ekonomik

Minimumi, pa taksa- - vlera e objektit të taksimit, nën të cilën objekti nuk tatohet.
Fjalori ekonomik

Minimumi pa taksa- minimale
të ardhura pa taksa.
Fjalori ekonomik

Paga e jetesës pa taksa— Shih Minimumi i mbijetesës pa taksa
Fjalori ekonomik

Paga e jetesës- kostoja e grupit minimal të mallrave të nevojshme për një person, mjetet e jetesës, duke e lejuar atë të mbajë jetën.
Fjalori ekonomik

Minimumi jetik (social DHE fiziologjik)- - një grup mallrash dhe shërbimesh, të shprehura në terma vlerash dhe që synojnë të kënaqin nevojat fizike, nevojat sociale dhe shpirtërore, të cilat ........
Fjalori ekonomik

Popullsia minimale jetike— - kosto
vlerësimi i natyrës
një grup produktesh ushqimore të nevojshme për të ruajtur jetën e njeriut në një nivel të ulët fizikisht, si dhe shpenzimet ........
Fjalori ekonomik

ketri- Formim i vjetër rus nga emri bela. Kjo kafshë, çuditërisht, u emërua pas ngjyrës së lëkurës, jo të një kafshe të zakonshme dhe të njohur, por nga ........
Fjalori etimologjik i Krylovit

Fiziologjike- oh, oh.
1. në Fiziologji (1 shifër). Metodat e kërkimit F-të.
2. Lidhet me fiziologjinë e organizmit, me veprimtarinë e tij jetësore, në bazë të tyre. F-të vetitë e kafshëve. f.........
Fjalori shpjegues i Kuznetsov

Minimumi i kualifikimit- një listë minimale çështjesh, dokumentesh legjislative dhe rregullatore, njohja e të cilave është e detyrueshme për zbatimin e kualifikuar të aktiviteteve profesionale ........
Fjalori ligjor

Mbijetesa minimale- niveli i të ardhurave që siguron përvetësimin e një sërë të mirash dhe shërbimesh materiale të nevojshme për të siguruar jetën e njeriut nën njëfarë socio-ekonomike ........
Fjalori ligjor

Minimumi pa taksa— - të ardhurat minimale që nuk tatohen.
Fjalori ligjor

Minimumi i azotit- (sin. minimumi fiziologjik i proteinave) sasia më e vogël e proteinave e futur me ushqim, në të cilën ruhet ekuilibri i azotit.
Fjalori i madh mjekësor

Proteina minimale fiziologjike

1. Enciklopedi e vogël mjekësore. - M.: Enciklopedia Mjekësore. 1991-96 2. Ndihma e parë. - M.: Enciklopedia e Madhe Ruse. 1994 3. Fjalor enciklopedik i termave mjekësorë. - M.: Enciklopedia Sovjetike. - 1982-1984.

Shihni se cili është "minimumi fiziologjik i proteinave" në fjalorë të tjerë:

Shikoni Nitrogjen të ulët... Fjalori i madh mjekësor

Fjalori i madh mjekësor

- (sin. minimumi fiziologjik i proteinave) sasia më e vogël e proteinave e futur me ushqim, në të cilën ruhet ekuilibri i azotit ... Enciklopedia Mjekësore

FSHIRJA- (lat. obliteratio destruction), term që përdoret për të treguar mbylljen, shkatërrimin e një zgavër ose lumen të caktuar nëpërmjet rritjes së indit që vjen nga anët e mureve të këtij formacioni zgavër. Rritja e treguar është më shpesh ... ...

Pamje e përgjithshme e një peme në Kopshtin e Vjetër Botanik të Marburgut (... Wikipedia

Ky term ka kuptime të tjera, shih Plakje. Grua e vjeter. Ann Powder më 8 prill 1917, ditëlindja e saj e 110-të. Lëkura e rrudhur dhe e thatë është një shenjë tipike e plakjes së njeriut ... Wikipedia

Ky term ka kuptime të tjera, shih Plakje. Plakja e njeriut, ashtu si plakja e organizmave të tjerë, është një proces biologjik i degradimit gradual të pjesëve dhe sistemeve të trupit të njeriut dhe pasojat e këtij procesi. Ndërsa ... ... Wikipedia

MENINGIT- - inflamacion i membranave të trurit dhe palcës kurrizore, zakonisht me origjinë infektive. Meningjiti klasifikohet sipas etiologjisë (bakteriale, virale, kërpudhore, etj.), Natyrës së procesit inflamator (purulent, seroz), ecurisë (akute, ... ... Fjalor Enciklopedik i Psikologjisë dhe Pedagogjisë

LINDJA- LINDJA. Përmbajtja: I. Përkufizimi i konceptit. Ndryshimet në organizëm gjatë R. Shkaqet e fillimit të R ............................ 109 II. Rryma klinike e R. fiziologjike. 132 Sh. Mekanika R. ................. 152 IV. P .............. 169 V ... Enciklopedia e Madhe Mjekësore

Ky artikull duhet të wikified. Ju lutemi, formatoni atë sipas rregullave për formatimin e artikujve. Skleroza e shumëfishtë ... Wikipedia

Proteinat janë një përbërës i domosdoshëm i ushqimit. Ndryshe nga proteinat, karbohidratet dhe yndyrnat nuk janë përbërës thelbësorë të ushqimit. Rreth 100 gram proteina konsumohet çdo ditë nga një person i rritur i shëndetshëm. Proteinat dietike janë burimi kryesor i azotit për trupin. Nga pikëpamja ekonomike, proteinat janë përbërësi më i shtrenjtë ushqimor. Prandaj, vendosja e normave të proteinave në të ushqyer ishte shumë e rëndësishme në historinë e biokimisë dhe mjekësisë.

Në eksperimentet e Carl Voit, për herë të parë, u vendosën normat për konsumin e proteinave ushqimore - 118 g / ditë, karbohidratet - 500 g / ditë, yndyrnat 56 g / ditë. M. Rubner ishte i pari që përcaktoi se 75% e azotit në trup është në përbërjen e proteinave. Ai përpiloi një bilanc të azotit (përcaktoi se sa azot humbet një person në ditë dhe sa azot shtohet).

Në një të rritur të shëndetshëm, ekziston bilanci i azotit - "balanca zero e azotit"(Sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi korrespondon me sasinë e përthithur).

bilanc pozitiv i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e vogël se sasia e përthithur). Vërehet vetëm në një organizëm në rritje ose gjatë restaurimit të strukturave proteinike (për shembull, gjatë periudhës së rikuperimit nga sëmundje të rënda ose gjatë ndërtimit të masës muskulore).

Bilanci negativ i azotit(sasia ditore e azotit që ekskretohet nga trupi është më e lartë se sasia e përthithur). Vërehet me mungesë proteinash në trup. Shkaqet: sasia e pamjaftueshme e proteinave në ushqim; sëmundje të shoqëruara me rritje të shkatërrimit të proteinave.

Në historinë e biokimisë, eksperimentet u kryen kur një person ushqehej vetëm me karbohidrate dhe yndyrna ("dietë pa proteina"). Në këto kushte u mat balanca e azotit. Pas disa ditësh, sekretimi i azotit nga trupi u ul në një vlerë të caktuar, dhe pas kësaj ai u mbajt në një nivel konstant për një kohë të gjatë: një person humbi çdo ditë 53 mg azot për kg peshë trupore në ditë (rreth 4 g azot në ditë). Kjo sasi azoti korrespondon përafërsisht 23-25 ​​g proteina në ditë. Kjo vlerë u quajt "KOEFICIENTI VESHJES". Më pas, 10 g proteina u shtuan në dietë në ditë, dhe sekretimi i azotit u rrit. Por ende kishte një bilanc negativ të azotit. Më pas ata filluan të shtonin 40-45-50 gram proteina në ditë në ushqim. Me një përmbajtje të tillë proteine ​​në ushqim, u vu re një bilanc zero i azotit (balanca e azotit). Kjo vlerë (40-50 gram proteina në ditë) quhet MINIMUM I PROTEINËS FIZIOLOGJIKE.

Në vitin 1951, u propozuan normat e proteinave në dietë: 110-120 gram proteina në ditë.

Tani është vërtetuar se 8 aminoacide janë thelbësore. Kërkesa ditore për çdo aminoacid esencial është 1-1,5 gram, dhe i gjithë trupi ka nevojë për 6-9 gram aminoacide esenciale në ditë. Përmbajtja e aminoacideve esenciale në ushqime të ndryshme ndryshon. Prandaj, minimumi fiziologjik i proteinave mund të jetë i ndryshëm për produkte të ndryshme.

Sa proteina duhet të hani për të ruajtur ekuilibrin e azotit? 20 gr. e bardha e vezës, ose 26-27 gr. proteinat e mishit ose qumështit, ose 30 gr. proteinat e patates, ose 67 gr. proteinat e miellit të grurit. E bardha e vezës përmban një grup të plotë të aminoacideve. Kur hani proteina bimore, nevojiten shumë më tepër proteina për të kompensuar minimumin fiziologjik. Kërkesat për proteina për gratë (58 gram në ditë) janë më pak se për burrat (70 gram proteina në ditë) - udhëzimet e SHBA.

bilanci i azotit bilanci i azotit.

Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, seri, proline, alanine.

Megjithatë, ushqimi pa proteina përfundon me vdekjen e trupit. Përjashtimi i qoftë edhe një aminoacidi esencial nga dieta çon në asimilim jo të plotë të aminoacideve të tjera dhe shoqërohet me zhvillimin e një ekuilibri negativ të azotit, rraskapitje, ngecje dhe mosfunksionim të sistemit nervor.

Me një dietë pa proteina, 4 g azot çlirohen në ditë, që është 25 g proteina (WEAR FACTOR-T).

Minimumi i proteinave fiziologjike - sasia minimale e proteinave në ushqim e nevojshme për të ruajtur ekuilibrin e azotit - 30-50 g / ditë.

TRETJA E PROTEINËS NË GIT. KARAKTERISTIKAT E PEPTIDAZAVE GASTRIKE, FORMIMI DHE ROLI I ACIDIT KIDROKLORIK.

Përmbajtja e aminoacideve të lira në ushqime është shumë e ulët. Pjesa dërrmuese e tyre janë pjesë e proteinave që hidrolizohen në traktin gastrointestinal nën veprimin e enzimave të proteazës). Specifikimi i substratit të këtyre enzimave qëndron në faktin se secila prej tyre çan lidhjet peptide të formuara nga aminoacide të caktuara me shpejtësinë më të madhe. Proteazat që hidrolizojnë lidhjet peptide brenda një molekule proteine ​​i përkasin grupit të endopeptidazave. Enzimat që i përkasin grupit të ekzopeptidazave hidrolizojnë lidhjen peptide të formuar nga aminoacidet terminale. Nën veprimin e të gjitha proteazave të traktit gastrointestinal, proteinat e ushqimit shpërbëhen në aminoacide individuale, të cilat më pas hyjnë në qelizat e indeve.

Formimi dhe roli i acidit klorhidrik

Funksioni kryesor tretës i stomakut është se tretja e proteinave fillon në të. Një rol të rëndësishëm në këtë proces luan acid klorhidrik. Proteinat që hyjnë në stomak stimulojnë ekskretimin histamine dhe grupet e hormoneve proteinike - gastrinet, të cilat, nga ana tjetër, shkaktojnë sekretimin e HCI dhe proenzim - pepsinogjen. HCI prodhohet në qelizat parietale të stomakut

Burimi i H + është H 2 CO 3, i cili formohet në qelizat parietale të stomakut nga CO 2 që shpërndahet nga gjaku dhe H 2 O nën veprimin e enzimës anhidrazë karbonik

Disociimi i H 2 CO 3 çon në formimin e bikarbonatit, i cili, me pjesëmarrjen e proteinave të veçanta, lëshohet në plazmë. Jonet C1 - hyjnë në lumenin e stomakut përmes kanalit të klorurit.

PH zvogëlohet në 1.0-2.0.

Nën veprimin e HCl, denatyrimi i proteinave ushqimore që nuk kanë pësuar trajtimit të ngrohjes, gjë që rrit disponueshmërinë e lidhjeve peptide për proteazat. HCl ka një efekt baktericid dhe parandalon bakteret patogjene që të hyjnë në zorrë. Përveç kësaj, acidi klorhidrik aktivizon pepsinogjenin dhe krijon një pH optimal për veprimin e pepsinës.

Pepsinogjeni është një proteinë e përbërë nga një zinxhir i vetëm polipeptid. Nën veprimin e HCl, ai shndërrohet në pepsinë aktive.Në procesin e aktivizimit, si rezultat i proteolizës së pjesshme, nga fundi N i molekulës së pepsinogjenit shkëputen mbetjet e aminoacideve, të cilat përmbajnë pothuajse të gjitha aminoacidet me ngarkesë pozitive. në pepsinogjen. Kështu, aminoacidet e ngarkuara negativisht, të cilat përfshihen në rirregullimet konformacionale të molekulës dhe formimin e qendrës aktive, janë mbizotëruese në pepsinën aktive. Molekulat aktive të pepsinës të formuara nën veprimin e HCl aktivizojnë shpejt molekulat e mbetura të pepsinogjenit (autokatalizë). Pepsina kryesisht hidrolizon lidhjet peptide në proteinat e formuara nga aminoacidet aromatike (fenilalanina, triptofani, tirozina) Pepsina është një endopeptidazë, prandaj si rezultat i veprimit të saj, në stomak formohen peptide më të shkurtra, por jo aminoacide të lira.

Tek foshnjat, stomaku përmban një enzimë rennin(kimozinë), e cila shkakton mpiksjen e qumështit. Nuk ka reninë në stomakun e të rriturve; qumështi i tyre gjizë nën veprimin e HCl dhe pepsinës.

një tjetër proteazë gastriksina. Të tre enzimat (pepsina, renina dhe gastriksina) janë të ngjashme në strukturën primare

AMINOACIDET KETOGJENIKE DHE GLIKOGJENIKE. REAKSIONET ANAPLROTIKE, SINTEZA E AMINOACIDEVE FUNKSIONALE (SHEMBULL).

Katabolizmi i amino-t reduktohet në formim piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, succinil-CoA, fumarate, aminoacide glikogjenike oksaloacetate- konvertohen në piruvat dhe ndërmjetës TCA dhe në fund formojnë oksaloacetat, mund të përdoren në procesin e glukoneogjenezës.

ketogjenike aminok-ju në procesin e katabolizmit shndërrohen në acetoacetate (Liz, Leu) ose acetil-CoA (Leu) dhe mund të përdoren në sintezën e trupave ketonikë.

glikoketogjene aminoacidet përdoren si për sintezën e glukozës ashtu edhe për sintezën e trupave të ketonit, pasi në procesin e katabolizmit të tyre formohen 2 produkte - një metabolit i caktuar i ciklit të citrateve dhe acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) ose acetil-CoA (Ile).

Reaksionet anaplerotike - mbetjet e aminoacideve pa azot përdoren për të rimbushur sasinë e metabolitëve të rrugës së përgjithshme të katabolizmit, e cila shpenzohet për sintezën e substancave biologjikisht aktive.

Enzima piruvat karboksilazë (koenzima - biotin), e cila katalizon këtë reaksion, gjendet në mëlçi dhe muskuj.

2. Aminoacidet → Glutamat → α-Ketoglutarat

nga veprimi i glutamat dehidrogjenazës ose aminotransferazave.

3.

Propionyl-CoA, dhe më pas succinyl-CoA, mund të formohen gjithashtu gjatë zbërthimit të niveleve më të larta. Acidet yndyrore me një numër tek të atomeve të karbonit

4. Aminoacidet → Fumarate

5. Aminoacidet → Oxaloacetat

Reaksionet 2, 3 ndodhin në të gjitha indet (përveç mëlçisë dhe muskujve) ku mungon piruvat karboksilaza.

VII. BIOSINTEZA E AMINOACIDEVE ENSENCIAL

Në trupin e njeriut është e mundur sinteza e tetë aminoacideve jo thelbësore: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Skeleti i karbonit i këtyre aminoacideve formohet nga glukoza. Grupi α-amino futet në acidet α-keto përkatëse si rezultat i reaksioneve të transaminimit. Donator universal α -grupi amino shërben si glutamat.

Me transamimin e acideve α-keto të formuara nga glukoza, sintetizohen aminoacidet

Glutamat i formuar edhe nga aminimi reduktiv i α-ketoglutaratit nga glutamat dehidrogjenaza.

TRANSAMINIMI: SKEMA E PROCESIT, ENZIMET, BIOROL. BIOROL ALAT DHE ASAT DHE RËNDËSIA KLINIKE E PËRCAKTIMIT TË TYRE NË SERUMIN E GJAKUT.

Transaminimi është reagimi i transferimit të një grupi α-amino nga ak-s në α-keto acid, duke rezultuar në formimin e një keto acidi të ri dhe një ak të ri. procesi i transaminimit është lehtësisht i kthyeshëm

Reaksionet katalizohen nga enzimat e aminotransferazës, koenzima e së cilës është piridoksal fosfati (PP).

Aminotransferazat gjenden si në citoplazmë ashtu edhe në mitokondri të qelizave eukariote. Më shumë se 10 aminotransferaza janë gjetur në qelizat njerëzore, të cilat ndryshojnë në specifikat e substratit. Pothuajse të gjitha aminoacidet mund të hyjnë në reaksionet e transaminimit, me përjashtim të lizinës, treoninës dhe prolinës.

• Në fazën e parë, një grup amino nga substrati i parë, ak-s, është ngjitur me piridoksal fosfat në qendrën aktive të enzimës duke përdorur një lidhje aldimine. Formohet një kompleks enzimë-piridoksamin-fosfat dhe një acid keto - produkti i parë i reaksionit. Ky proces përfshin formimin e ndërmjetëm të 2 bazave Schiff.
• Në fazën e dytë, kompleksi enzimë-piridoksamin fosfat kombinohet me acidin keto dhe, nëpërmjet formimit të ndërmjetëm të 2 bazave Schiff, transferon grupin amino në acidin keto. Si rezultat, enzima kthehet në formën e saj amtare dhe formohet një aminoacid i ri - produkti i dytë i reagimit. Nëse grupi aldehid i piridoksal fosfatit nuk është i zënë nga grupi amino i substratit, atëherë ai formon një bazë Schiff me grupin ε-amino të radikalit të lizinës në qendrën aktive të enzimës.

Më shpesh, aminoacidet përfshihen në reaksionet e transaminimit, përmbajtja e të cilave në inde është shumë më e lartë se pjesa tjetër - glutamat, alaninë, aspartat dhe keto acidet e tyre përkatëse - α -ketoglutarat, piruvat dhe oksaloacetat. Dhuruesi kryesor i grupit amino është glutamati.

Enzimat më të zakonshme në shumicën e indeve të gjitarëve janë: ALT (AlAT) katalizon reaksionin e transaminimit ndërmjet alaninës dhe α-ketoglutaratit. Kjo enzimë është e lokalizuar në citosolin e qelizave të shumë organeve, por sasia më e madhe e saj gjendet në qelizat e mëlçisë dhe muskulit të zemrës. ACT (AST) katalizon reaksionin e transaminimit midis aepartatit dhe α-ketoglutaratit. formohen oksaloacetati dhe glutamati. Sasia më e madhe e tij gjendet në qelizat e muskujve të zemrës dhe mëlçisë. specifikat e organeve të këtyre enzimave.

Normalisht, aktiviteti i këtyre enzimave në gjak është 5-40 U/l. Nëse qelizat e organit përkatës dëmtohen, enzimat lëshohen në gjak, ku aktiviteti i tyre rritet ndjeshëm. Meqenëse ACT dhe ALT janë më aktive në qelizat e mëlçisë, zemrës dhe muskujve skeletorë, ato përdoren për të diagnostikuar sëmundjet e këtyre organeve. Në qelizat e muskujve të zemrës, sasia e ACT tejkalon ndjeshëm sasinë e ALT dhe anasjelltas në mëlçi. Prandaj, matja e njëkohshme e aktivitetit të të dy enzimave në serumin e gjakut është veçanërisht informuese. Raporti i aktiviteteve ACT/ALT quhet “koeficienti de Ritis”. Normalisht, ky koeficient është 1.33±0.42. Në infarkt miokardi, aktiviteti ACT në gjak rritet 8-10 herë, dhe ALT - 2.0 herë.

Në hepatit, aktiviteti i ALT në serumin e gjakut rritet me ~ 8-10 herë, dhe ACT - me 2-4 herë.

Sinteza e melaninës.

Llojet e melaninave

Reaksioni i aktivizimit të metioninës

Forma aktive e metioninës është S-adenozilmetionina (SAM) - forma sulfonium e aminoacidit, e cila formohet si rezultat i shtimit të metioninës në molekulën e adenozinës. Adenozina formohet nga hidroliza e ATP.

Ky reaksion katalizohet nga enzima metionine adenoziltransferaza, e cila është e pranishme në të gjitha llojet e qelizave. Struktura (-S + -CH 3) në SAM është një grupim i paqëndrueshëm që përcakton aktivitet i lartë grupi metil (prandaj edhe termi "metioninë aktive"). Ky reagim është unik në sistemet biologjike sepse duket të jetë i vetmi reaksion i njohur që çliron të tre mbetjet e fosfatit ATP. Ndarja e grupit metil nga SAM dhe transferimi i tij në përbërjen pranuese katalizohet nga enzimat e metiltransferazës. SAM konvertohet në S-adenosilhomocisteinë (SAT) gjatë reagimit.

Sinteza e kreatinës

Kreatina është e nevojshme për formimin e një përbërësi me energji të lartë në muskuj - kreatinë fosfat. Sinteza e kreatinës ndodh në 2 faza me pjesëmarrjen e 3 aminoacideve: argininës, glicinës dhe metioninës. në veshka guanidinoacetati formohet nga veprimi i glicinamidinotransferazës. Më pas transportohet acetati i guanidinës në mëlçi ku zhvillohet reaksioni i metilimit.

Reaksionet e transmetilimit përdoren gjithashtu për:

• sinteza e adrenalinës nga norepinefrina;
• sinteza e anserinës nga karnozina;
• metilimi i bazave azotike në nukleotide, etj.;
• inaktivizimi i metabolitëve (hormoneve, ndërmjetësve, etj.) dhe neutralizimi i komponimeve të huaja, duke përfshirë barnat.

Inaktivizimi i amineve biogjene ndodh gjithashtu:

metilimi që përfshin SAM nga metiltransferazat. Në këtë mënyrë mund të çaktivizohen aminat e ndryshme biogjene, por më së shpeshti çaktivizohen gastamina dhe adrenalina. Pra, inaktivizimi i adrenalinës ndodh nga metilimi i grupit hidroksil në pozicionin orto.

TOKSICITETI I AMONIAKIT. FORMIMI DHE NEUTRALIZIMI I TIJ.

Katabolizmi i aminoacideve në inde ndodh vazhdimisht me një shpejtësi prej ~ 100 g/ditë. Në të njëjtën kohë, si rezultat i deaminimit të aminoacideve, një sasi e madhe e amoniakut lirohet. Sasi dukshëm më të vogla të tij formohen gjatë deaminimit të amineve dhe nukleotideve biogjene. Një pjesë e amoniakut formohet në zorrë si rezultat i veprimit të baktereve në proteinat ushqimore (kalbja e proteinave në zorrë) dhe hyn në gjakun e venës porta. Përqendrimi i amoniakut në gjakun e venës porta është dukshëm më i lartë se në qarkullimin e përgjithshëm. Një sasi e madhe amoniaku mbahet në mëlçi, e cila mban një përmbajtje të ulët të tij në gjak. Përqendrimi i amoniakut në gjak normalisht rrallë kalon 0,4-0,7 mg / l (ose 25-40 μmol / l

Amoniaku është një përbërës toksik. Edhe një rritje e lehtë e përqendrimit të tij ndikon negativisht në organizëm dhe mbi të gjitha në sistemin nervor qendror. Kështu, një rritje në përqendrimin e amoniakut në tru në 0.6 mmol shkakton konvulsione. Simptomat e hiperammonemisë përfshijnë dridhje, të folur të paqartë, të përzier, të vjella, marramendje, konvulsione, humbje të vetëdijes. Në raste të rënda, një koma zhvillohet me një përfundim fatal. Mekanizmi i efektit toksik të amoniakut në tru dhe në trup në tërësi është padyshim i lidhur me efektin e tij në disa sisteme funksionale.

• Amoniaku depërton lehtësisht përmes membranave në qeliza dhe në mitokondri zhvendos reagimin e katalizuar nga glutamat dehidrogjenaza drejt formimit të glugamatit:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD +.

Një rënie në përqendrimin e α-ketoglutarat shkakton:

Frenimi i metabolizmit të aminoacideve (reaksionet e transaminimit) dhe, për rrjedhojë, sinteza e neurotransmetuesve prej tyre (acetilkolina, dopamina, etj.);

gjendja hipoenergjetike si rezultat i uljes së shpejtësisë së TCA.

Mungesa e α-ketoglutaratit çon në një ulje të përqendrimit të metabolitëve TCA, gjë që shkakton një përshpejtim të reaksionit për sintezën e oksaloacetatit nga piruvati, i shoqëruar nga konsumimi intensiv i CO2. Rritja e formimit dhe konsumit të dioksidit të karbonit në hiperammonemi është veçanërisht karakteristike për qelizat e trurit. Rritja e përqendrimit të amoniakut në gjak e zhvendos pH në anën alkaline (shkakton alkalozë). Kjo, nga ana tjetër, rrit afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin, gjë që çon në hipoksi të indeve, akumulim të CO 2 dhe një gjendje hipoenergjetike, nga e cila vuan kryesisht truri. Përqendrimet e larta të amoniakut stimulojnë sintezën e glutaminës nga glutamati në indin nervor (me pjesëmarrjen e sintetazës së glutaminës):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H 3 P0 4.

Akumulimi i glutaminës në qelizat neuroglia çon në një rritje të presionit osmotik në to, ënjtje të astrociteve dhe, në përqendrime të larta, mund të shkaktojë edemë cerebrale. Ulja e përqendrimit të glutamatit prish metabolizmin e aminoacideve dhe neurotransmetuesve, në veçanti sintezën e y -acidi aminobutirik (GABA), ndërmjetësi kryesor frenues. Me mungesë të GABA dhe ndërmjetësve të tjerë, përçimi i një impulsi nervor prishet, ndodhin konvulsione. Joni NH 4 + praktikisht nuk depërton nëpër membranat citoplazmike dhe mitokondriale. Një tepricë e jonit të amonit në gjak mund të prishë transferimin transmembranor të kationeve monovalente Na + dhe K +, duke konkurruar me to për kanale jonike, gjë që ndikon gjithashtu në përcjelljen e impulseve nervore.

intensitet të lartë proceset e deaminimit të aminoacideve në inde dhe shumë nivel i ulët amoniaku në gjak tregon se qelizat po lidhin në mënyrë aktive amoniakun me formimin e komponimeve jo toksike që ekskretohen nga trupi me urinë. Këto reagime mund të konsiderohen si reagime të neutralizimit të amoniakut. Disa lloje të reagimeve të tilla janë gjetur në inde dhe organe të ndryshme. Reaksioni kryesor i lidhjes së amoniakut që ndodh në të gjitha indet e trupit është 1.) sinteza e glutaminës nën veprimin e glutamin sintetazës:

Glutamina sintetaza është e lokalizuar në mitokondritë e qelizave; që enzima të funksionojë, nevojitet një kofaktor - jonet Mg 2+. Glutamin sintetaza është një nga enzimat kryesore rregullatore të metabolizmit të aminoacideve dhe frenohet në mënyrë alosterike nga AMP, glukozë-6-fosfati, si dhe Gly, Ala dhe His.

në qelizat e zorrëve nën veprimin e enzimës glutaminazë, ndodh çlirimi hidrolitik i azotit amid në formën e amoniakut:

Glutamati i formuar në reaksion i nënshtrohet transaminimit me piruvat. Grupi os-amino i acidit glutamik transferohet në alaninë:

Glutamina është dhuruesi kryesor i azotit në trup. Azoti amid i glutaminës përdoret për sintezën e nukleotideve të purinës dhe pirimidinës, asparaginës, amino sheqernave dhe komponimeve të tjera.

METODA PËR PËRCAKTIMIN E URËS NË SERUM TË GJAKUT

Në lëngjet biologjike M. përcaktohet duke përdorur metoda gasometrike, metoda fotometrike të drejtpërdrejta bazuar në reagimin e M. me substanca të ndryshme me formimin e sasive ekuimolekulare të produkteve me ngjyrë, si dhe metoda enzimatike duke përdorur kryesisht enzimën ureazë. Metodat gasometrike bazohen në oksidimin e M. me hipobromit natriumi në një mjedis alkalik NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Vëllimi i azotit të gaztë matet duke përdorur një aparat të veçantë. , më shpesh aparati i Borodinit. Megjithatë, kjo metodë ka specifikë dhe saktësi të ulët. Nga metodat fotometrike, më të zakonshmet janë ato të bazuara në reaksionin e M. me diacetil monooksimin (reaksioni i Feronit).

Për përcaktimin e uresë në serumin e gjakut dhe në urinë, përdoret një metodë e unifikuar, e bazuar në reaksionin e M. me diacetil monooksimin në prani të tiosemikarbazidit dhe kripërave të hekurit në një mjedis acid. Një metodë tjetër e unifikuar për përcaktimin e M. është metoda e ureazës: NH 2 -CO-NH 2 → NH 3 +CO 2 ureazë. Amoniaku i çliruar formon indofenol me hipoklorit natriumi dhe fenol, i cili ka Ngjyra blu. Intensiteti i ngjyrës është në proporcion me përmbajtjen e M. në mostrën e provës. Reaksioni i ureazës është shumë specifik, vetëm 20 µl serumi i gjakut i holluar 1:9 me tretësirë ​​NaCl (0.154 M). Ndonjëherë në vend të fenolit përdoret salicilat natriumi; Serumi i gjakut hollohet si më poshtë: në 10 µl serumin e gjakut shtoni 0.1 ml ujë ose NaCI (0,154 M). Reaksioni enzimatik në të dyja rastet vazhdon në 37° për 15 dhe 3-3 1/2 min përkatësisht.

Derivatet e M., në molekulën e së cilës atomet e hidrogjenit zëvendësohen me radikale acidike, quhen ureide. Shumë ureide dhe disa prej derivateve të tyre të halogjenizuar përdoren në mjekësi si barna. Ureidet përfshijnë, për shembull, kripërat e acidit barbiturik (malonylurea), aloksanit (mesoksalilurea); acidi urik është një ureid heterociklik .

SKEMA E PËRGJITHSHME E SHKRIMJES SË HEMEVE. BILIRUBINA "DIREKTE" DHE "INDIREKTE", RËNDËSIA KLINIKE E PËRCAKTIMIT TË SAJ.

Heme (hemoxygenase) -biliverdin (biliverdin reduktaza) - bilirubin (UDP-glucuranyl transferase) - bilirubin monoglucuronide (UD-glucuronyl transferase) - bilirubin diglucuronide

NË gjendje normale përqendrimi i bilirubinës totale në plazmë është 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% e bilirubinës totale është në formë të pakonjuguar (bilirubinë indirekte). Klinikisht, bilirubina e konjuguar quhet bilirubinë e drejtpërdrejtë sepse është e tretshme në ujë dhe mund të reagojë shpejt me një reagent diazo për të formuar një përbërje. Ngjyra rozë, është reagimi i drejtpërdrejtë i van der Berg. Bilirubina e pakonjuguar është hidrofobike, prandaj përmbahet në plazmën e gjakut në një kompleks me albuminë dhe nuk reagon me reagentin diazo derisa të shtohet. tretës organik, të tilla si etanoli, i cili precipiton albuminën. Ilirubina e pakonjuguar që reagon me ngjyrën azo vetëm pas precipitimit të proteinave quhet bilirubinë indirekte.

Në pacientët me patologji hepatoqelizore, shoqëruar me një rritje të zgjatur të përqendrimit të bilirubinës së konjuguar, në gjak gjendet një formë e tretë e bilirubinës plazmatike, në të cilën bilirubina është e lidhur në mënyrë kovalente me albuminën dhe për këtë arsye nuk mund të ndahet. në mënyrën e zakonshme. Në disa raste, deri në 90% të bilirubinës totale të gjakut mund të jetë në këtë formë.

METODAT E DETEKTIMIT TË HEMËS SË HEMOGLOBINËS: FIZIKE (ANALIZA SPEKTRALE E HEMOGLOBINËS DHE DERIVATET E SAJ); FIZIKE DHE KIMIKE (MARRJA KRISTALEVE TË HIDROHIDRATIT HEMIN).

Analiza spektrale e hemoglobinës dhe derivateve të saj. Përdorimi i metodave spektrografike kur merret në konsideratë një zgjidhje e oksihemoglobinës zbulon dy breza absorbimi sistemik në pjesën e verdhë-jeshile të spektrit midis linjave Fraunhofer D dhe E, ndërsa hemoglobina e reduktuar ka vetëm një brez të gjerë në të njëjtën pjesë të spektrit. Dallimet në thithjen e rrezatimit nga hemoglobina dhe oksihemoglobina formuan bazën për një metodë për studimin e shkallës së ngopjes së oksigjenit në gjak - oksimetria.

Karbhemoglobina është afër spektrit të saj me oksihemoglobinën, megjithatë, kur shtohet një agjent reduktues, dy breza absorbues shfaqen në karbhemoglobinë. Spektri i methemoglobinës karakterizohet nga një brez i ngushtë absorbimi në të majtë në kufirin e pjesëve të kuqe dhe të verdhë të spektrit, një brez i dytë i ngushtë në kufirin e zonës së verdhë dhe të gjelbër dhe së fundi, një brez i tretë i gjerë në pjesë e gjelbër e spektrit

Kristalet e heminës ose hidroklorurit të hematinës. Nga sipërfaqja e njollës, ajo gërvishtet në një rrëshqitje xhami dhe disa kokrra janë grimcuar. Atyre u shtohen 1-2 kokrra kripë tryezë dhe 2-3 pika acid acetik glacial. Gjithçka është e mbuluar me një mbulesë dhe me kujdes, pa zierje, nxehet. Prania e gjakut vërtetohet nga shfaqja e mikrokristaleve kafe-verdhë në formën e pllakave rombike. Nëse kristalet janë të formuara keq, ato duken si farat e kërpit. Marrja e kristaleve hemin sigurisht që vërteton praninë e gjakut në objektin e testimit. Një rezultat negativ i testit është i parëndësishëm. Përzierja e yndyrës, ndryshkut e bëjnë të vështirë marrjen e kristaleve të heminës

LLOJET AKTIVE TË OXYGJENIT: ANION SUPEROKSIDE, PEROKSID HIDROGJEN, RADIKAL HIDROXY, PEROKSINITRIT. FORMIMI I TYRE, SHKAQET E TOXICICISE. ROLI FIZIOLOGJIK I ROS.

Rreth 90% e O 2 që hyn në qeliza përthithet në CPE. Pjesa tjetër e O 2 përdoret në OVR të tjera. Enzimat e përfshira në OVR duke përdorur O2 ndahen në 2 grupe: oksidazat dhe oksigjenazat.

Oksidazat përdorin oksigjenin molekular vetëm si pranues të elektroneve, duke e reduktuar atë në H 2 O ose H 2 O 2 .

Oksigjenazat përfshijnë një (monooksigjenaza) ose dy (dioksigjenaza) atome oksigjeni në produktin e reaksionit që rezulton.

Edhe pse këto reaksione nuk shoqërohen me sintezën e ATP, ato janë të nevojshme për shumë reaksione specifike në metabolizmin e aminoacideve, sintezën e acideve biliare dhe steroideve), në reaksionet e neutralizimit të substancave të huaja në mëlçi.

Në shumicën e reaksioneve që përfshijnë oksigjenin molekular, reduktimi i tij ndodh në faza, me transferimin e një elektroni në çdo fazë. Gjatë transferimit të një elektroni, formimi i rezonancës së lartë të ndërmjetme forma aktive oksigjen.

Në një gjendje të pangacmuar, oksigjeni nuk është toksik. Formimi i formave toksike të oksigjenit shoqërohet me karakteristikat e tij struktura molekulare. O 2 përmban 2 elektrone të paçiftuara, të cilat ndodhen në orbitale të ndryshme. Secila prej këtyre orbitaleve mund të pranojë një elektron më shumë.

Reduktimi i plotë i O 2 ndodh si rezultat i 4 tranzicioneve me një elektron:

Superoksidi, peroksidi dhe radikali hidroksil janë agjentë oksidues aktivë, të cilët përbëjnë një rrezik serioz për shumë përbërës strukturorë të qelizës.

Llojet reaktive të oksigjenit mund të ndajnë elektronet nga shumë komponime, duke i shndërruar ato në radikale të reja të lira, duke filluar reaksionet zinxhir oksidativ.

Efekti i dëmshëm i radikaleve të lira në komponentët e qelizave. 1 - shkatërrimi i proteinave; 2 - Dëmtimi i ER; 3 - shkatërrimi i membranës bërthamore dhe dëmtimi i ADN-së; 4 - shkatërrimi i membranave mitokondriale; depërtimi i ujit dhe joneve në qelizë.

Formimi i superoksidit në CPE."Rrjedhja" e elektroneve në CPE mund të ndodhë gjatë transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e koenzimës Q. Me reduktimin, ubiquinoni shndërrohet në anion radikal gjysmëkinoni. Ky radikal ndërvepron në mënyrë jo enzimatike me O 2 për të formuar një radikal superoksid.

Shumica e llojeve reaktive të oksigjenit formohen gjatë transferimit të elektroneve në CPE, kryesisht gjatë funksionimit të kompleksit QH2-dehidrogjenazë. Kjo ndodh si rezultat i transferimit jo enzimatik ("rrjedhje") të elektroneve nga QH 2 në oksigjen (

në fazën e transferimit të elektroneve me pjesëmarrjen e citokrom oksidazës (kompleksi IV), nuk ka "rrjedhje" të elektroneve për shkak të pranisë në enzimë të qendrave të veçanta aktive që përmbajnë Fe dhe Cu dhe reduktimin e O 2 pa lëshimin e radikaleve të lira të ndërmjetme.

Në leukocitet fagocitare, në procesin e fagocitozës, rritet thithja e oksigjenit dhe formimi i radikaleve aktive. Llojet reaktive të oksigjenit formohen si rezultat i aktivizimit të oksidazës NADPH, e lokalizuar kryesisht në anën e jashtme të membranës plazmatike, duke filluar të ashtuquajturën "shpërthim respirator" me formimin e specieve reaktive të oksigjenit.

Mbrojtja e trupit nga efektet toksike të specieve reaktive të oksigjenit shoqërohet me praninë e enzimave shumë specifike në të gjitha qelizat: superoksid dismutaza, katalaza, glutathione peroksidaza, si dhe me veprimin e antioksidantëve.

NEUTRALIZIMI I FORMAVE AKTIVE TË OXYGJENIT. SISTEMI ANTIOKSIDANT ENZIMATIK (KATALAZA, SUPEROKSIDE DISMUTAZA, GLUTATIONE PEROKSIDAZA, ​​GLUTATIONE REDUKTAZA). SKEMAT E PROCESEVE, BIOROL, VENDI I PROCESIT.

Superoksid dismutaza katalizon reaksionin e dismutimit të radikaleve anion superoksid:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Gjatë reagimit, u formua peroksid hidrogjeni, prandaj është në gjendje të çaktivizojë SOD superoksid dismutaza"punon" gjithmonë në çift me skatalazën, e cila shpejt dhe me efikasitet zbërthen peroksidin e hidrogjenit në komponime absolutisht neutrale.

katalaza (CF 1.11.1.6)- hemoproteina, e cila katalizon reaksionin e neutralizimit të peroksidit të hidrogjenit, i cili formohet si rezultat i reaksionit të dismutimit të radikalit superoksid:
2H2O2 = 2H2O + O2

Peroksidi i glutationit katalizon reaksionet në të cilat enzima redukton peroksidin e hidrogjenit në ujë, si dhe reduktimin e hidroperoksideve organike (ROOH) në derivate hidroksi, dhe si rezultat kalon në formën e disulfidit të oksiduar GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutathione peroksidaza neutralizon jo vetëm H2O2, por edhe peroksilet e ndryshme organike lipidike, të cilat krijohen në organizëm gjatë aktivizimit të LPO.

Glutathione reduktaza (CF 1.8.1.7)- flavoproteina me grupin protetik flavin adenine dinukleotid, përbëhet nga dy nënnjësi identike. Glutathione reduktaza katalizon reaksionin e reduktimit të glutationit nga forma e tij e oksiduar GS-SG, dhe të gjitha enzimat e tjera të glutation sintetazës e përdorin atë:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Kjo është një enzimë klasike citosolike e të gjithë eukarioteve.Glutathione transferaza katalizon reaksionin:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA E KONJUGIMIT NË SISTEMIN E NEUTRALIZIMIT TË SUBSTANCAVE TOKSIKE. LLOJET E KONJUGIMIT (SHEMBUJ REAKSIONI ME FAPS, UDFGK)

Konjugimi - faza e dytë e neutralizimit të substancave, gjatë së cilës grupet funksionale të formuara në fazën e parë lidhen me molekula të tjera ose grupe me origjinë endogjene, të cilat rrisin hidrofilitetin dhe zvogëlojnë toksicitetin e ksenobiotikëve.

1. Pjesëmarrja e transferazave në reaksionet e konjugimit

UDP-glukuroniltransferaza. Uridine difosfat (UDP)-glukuroniltransferazat e lokalizuara kryesisht në ER bashkojnë një mbetje të acidit glukuronik në një molekulë të një substance të formuar gjatë oksidimit mikrozomal

NË pamje e përgjithshme: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferazat. Sulfotransferazat citoplazmike katalizojnë reaksionin e konjugimit, gjatë të cilit mbetja e acidit sulfurik (-SO3H) nga 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfati (FAPS) është ngjitur me fenolet, alkoolet ose aminoacidet.

Reaksioni në formë të përgjithshme: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimat sulfotransferaza dhe UDP-glukuroniltransferaza janë të përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve, inaktivizimin e barnave dhe komponimeve endogjene biologjikisht aktive.

Glutathione transferaza. Vend i veçantë Ndër enzimat e përfshira në neutralizimin e ksenobiotikëve, zënë inaktivizimi i metabolitëve normalë, barnat, glutathione transferazat (GT). Glutathione transferazat funksionojnë në të gjitha indet dhe luajnë një rol të rëndësishëm në inaktivizimin e metabolitëve të tyre: disa hormone steroide, bilirubinë, acide biliare.Në qelizë, HT lokalizohen kryesisht në citosol, por ka variante enzimash në bërthamë dhe mitokondri. .

Glutathione është një tripeptid Glu-Cis-Gly (mbetja e acidit glutamik është ngjitur në cisteinë nga grupi karboksil i radikalit). HT-të kanë një specifikë të gjerë për substrate, numri i përgjithshëm i të cilave i kalon 3000. HT-të lidhin shumë substanca hidrofobike dhe i çaktivizojnë ato, por vetëm ato që kanë një grup polar i nënshtrohen modifikimit kimik me pjesëmarrjen e glugathione. Kjo do të thotë, substratet janë substanca që, nga njëra anë, kanë një qendër elektrofile (për shembull, një grup OH), dhe nga ana tjetër, zona hidrofobike. Neutralizimi, d.m.th. modifikimi kimik i ksenobiotikëve me pjesëmarrjen e GT mund të kryhet në tre mënyra. menyra te ndryshme:

nga konjugimi i substratit R me glutation (GSH): R + GSH → GSRH,

si rezultat i zëvendësimit nukleofilik: RX + GSH → GSR + HX,

reduktimi i peroksideve organike në alkoole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Në reagim: OKB - grup hidroperoksid, GSSG - glutation i oksiduar.

Sistemi i detoksifikimit që përfshin GT dhe glutathione luan një rol unik në formimin e rezistencës së trupit ndaj ndikimeve të ndryshme dhe është mekanizmi më i rëndësishëm mbrojtës i qelizës. Gjatë biotransformimit të disa ksenobiotikëve nën veprimin e GT, formohen tioesteret (konjugatet RSG), të cilët më pas shndërrohen në mercaptan, ndër të cilët janë gjetur produkte toksike. Por konjugatët e GSH me shumicën e ksenobiotikëve janë më pak reaktivë dhe më hidrofilë se substancat mëmë, dhe për këtë arsye më pak toksike dhe më të lehta për t'u hequr nga trupi.

HT me qendrat e tyre hidrofobike mund të lidhë në mënyrë jokovalente një sasi të madhe të komponimeve lipofile (neutralizimi fizik), duke parandaluar depërtimin e tyre në shtresën lipidike të membranave dhe prishjen e funksioneve qelizore. Prandaj, HT nganjëherë referohet si albuminë ndërqelizore.

GT mund të lidhë në mënyrë kovalente ksenobiotikë, të cilët janë elektrolite të forta. Shtimi i substancave të tilla është "vetëvrasje" për GT, por një shtesë mekanizmi mbrojtës për qelizën.

Acetiltransferazat, metiltransferazat

Acetiltransferazat katalizojnë reaksionet e konjugimit - transferimi i një mbetjeje acetil nga acetil-CoA në azotin e grupit -SO2NH2, për shembull, në përbërjen e sulfonamideve. Metiltransferazat membranore dhe citoplazmike që përfshijnë SAM metilojnë grupet -P=O, -NH2 dhe SH të ksenobiotikëve.

Roli i hidrolazave epookside në formimin e dioleve

Në fazën e dytë të neutralizimit (reaksionet e konjugimit) marrin pjesë edhe disa enzima të tjera. Epokside hidrolaza (epokside hidrataza) shton ujë në epooksidet e benzenit, benzpirenit dhe hidrokarbureve të tjera policiklike të formuara gjatë fazës së parë të neutralizimit dhe i shndërron ato në diole (Fig. 12-8). Epoksidet e formuara gjatë oksidimit mikrozomal janë kancerogjenë. Kanë aktivitet të lartë kimik dhe mund të marrin pjesë në reaksionet e alkilimit jo enzimatik të ADN-së, ARN-së, proteinave.Modifikimet kimike të këtyre molekulave mund të çojnë në shndërrimin e një qelize normale në qelizë tumorale.

ROLI I PROTEINAVE NË USHQYERJE, NORMAT, BILANCI I AZOTIT, KOEFICIENTI I VESHJES, MINIMUMI I PROTEINAVE FIZIOLOGJIKE. PAMJENCA E PROTEINAVE.

AK përmban pothuajse 95% të të gjithë azotit, kështu që ato ruajnë ekuilibrin e azotit të trupit. bilanci i azotit- diferenca midis sasisë së azotit të furnizuar me ushqim dhe sasisë së azotit të ekskretuar. Nëse sasia e azotit në hyrje është e barabartë me sasinë e azotit të çliruar, atëherë bilanci i azotit. Kjo gjendje ndodh tek një person i shëndetshëm me një dietë normale. Bilanci i azotit mund të jetë pozitiv (hyn më shumë azot sesa ekskretohet) tek fëmijët, tek pacientët. Bilanci negativ i azotit (ekskretimi i azotit mbizotëron mbi marrjen e tij) vërehet gjatë plakjes, urisë dhe gjatë sëmundje të rënda. Me një dietë pa proteina, bilanci i azotit bëhet negativ. Sasia minimale e proteinave në ushqim që kërkohet për të ruajtur ekuilibrin e azotit korrespondon me 30-50 g/cit, ndërsa sasia optimale për ushtrime të moderuara është ~100-120 g/ditë.

aminoacidet, sinteza e të cilave është komplekse dhe joekonomike për trupin, është padyshim më fitimprurëse për t'u marrë nga ushqimi. Aminoacidet e tilla quhen esenciale. Këto përfshijnë fenilalaninën, metioninën, treoninën, triptofanin, valinën, lizinën, leucinën, izoleucinën.

Dy aminoacide - arginina dhe histidina quhen pjesërisht të zëvendësueshme. - tirozina dhe cisteina janë të zëvendësueshme me kusht, pasi aminoacidet thelbësore janë të nevojshme për sintezën e tyre. Tirozina sintetizohet nga fenilalanina, dhe atomi i squfurit të metioninës është i nevojshëm për formimin e cisteinës.

Aminoacidet e mbetura sintetizohen lehtësisht në qeliza dhe quhen jo thelbësore. Këto përfshijnë glicinë, acid aspartik, asparagine, acid glutamik, glutamine, seri, pro